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Enzimas
Parte 1: Estrutura, Organização, 
Definição e Modelos
Introdução
Introdução
Introdução
Introdução
Definição
“Toda enzima é uma proteína”
Summer, 1926
Definição
• São proteínas que apresentam alto peso
molecular
• Possuem função biológica específica: catálise
• Catalisam reações, ou seja, aumentam a
velocidade com que uma reação pode ocorrer
Enzima No levedo
grego
Exceção: RNAse não são proteínas
Definição
• Possuem alta seletividade com relação ao
substrato que desejam atuar
• Apresentam estereoespecificidade, ou seja,
podem escolher um tipo isômero (R ou S, D ou
L) para catalisar
• Substrato é o reagente/molécula/processo
que a enzima atua
Definição
Processo: degradar folhas
Tipo de enzima: Celulases
Substrato: Celulose
Definição
R-ibuprofeno
Processo: Resolução enantiomérica de fármacos
Tipo de enzima: Lipase B from Candida antarctica
Substrato: fármaco IBUPROFENO RACÊMICO
S-ibuprofeno
Classificação
CLASSE TIPO DE REAÇÃO CATALISADA
Oxirredutases¹ Transferência de elétrons (íons hidrido ou átomos de H)
Transferases Reação de transferência de grupos funcionais
Hidrolases
Trações de hidrólise (transferência de grupos funcionais para a
água)
Liases
Quebra de ligações CC CO CN
Ou outras ligações simples, duplas ou triplas
Isomerases
Transferência de grupos dentro de uma molécula produzindo
formas isoméricas (r ou s, cis ou trans, D ou L)
Ligases
Formação de ligações CC CS CO CN
através de reações de condensação
¹ Também chamadas de redutases, oxidases, desidrogenases, peroxidases
Classificação
Oxirredutases
Transferases
Classificação
Hidrolases
Liases
Classificação
Isomerases
Ligases
Nomenclatura Geral
• De acordo com a reação que catalisam
• Em geral, recebem seu nome de acordo com o
substrato que catalisam + sufixo –ase
• Exemplo:
Substrato CELULOSE
Substrato LIPÍDEOS
Substrato PROTEÍNA
CELULASES
LIPASES
PROTEASES
Nomenclatura Geral
• Em outros casos, pelo local onde foi obtida ou
onde predomina
pepsis (Encontrada predominantemente na
digestão)
lúsis (capaz de romper a membrana bacteriana)
tryen (Desgastar; Esfregaço do tecido pancreático
com glicerina)
PEPSINA
LISOZIMA
TRIPSINA
ptyalon (saliva)PTIALINA
Nomenclatura Específica
• Fornecida pela Enzyme Commission
• Numeração E.C
Lactato desidrogenase 1.1.1.27
1 – Classe (Oxirredutase)
1 – Subclasse (Age em álcoois primários e
secundários
1 – Sub-subclasse (NAD+ Aceptor de
elétrons)
27 – Especificidade
Mecanismos de Atuação
• Toda enzima apresenta um SÍTIO ATIVO
Mecanismos de Atuação
Mecanismos de Atuação
As reações podem ter
várias etapas, formando
espécies transitórias
denominadas de
INTERMEDIÁRIOS
Mecanismos de Atuação
• Modificações estrutu-
rais no complexo ES
• Dinimuir a energia
necessária para ativar
a transformação do
substrato
• Consumo de energia
Mecanismos de Atuação
DG  Reação lenta DG  Reação rápida
Ep< Es
Ordem de Aumento de Velocidade 
da Reação
Modelo Chave-Fechadura
• Emil Fischer
• Alto grau de similaridade
entre a forma do substrato e a
geometria do sítio de ligação.
Modelo Encaixe Induzido
• Koshland-Némethy-Filmer
• A ligação do substrato a enzima induz uma
mudança conformacional na enzima, o que
resulta em um encaixe complementar ao
subtrato
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Cinética Enzimática
• É o estudo da velocidade das reações químicas
catalisadas por enzimas
• Velocidade com que o substrato é convertido
em produtos em um determinado tempo
• Comportamentos:
– Alostérico
– Não alostérico
Proteínas com estrutura globular terciária. Possuem um sítio ativo que é onde se
introduz o substrato catalisando a reação. As enzimas são específicas para os
substratos. Este se une a um sítio ativo REVERSIVELMENTE através de interações
do tipo intermoleculares.
Sítio ativo destas enzimas NÃO sofrem
regulação de sua atividade:
Reg. Positiva = AUMENTO da atividade
catalítica
Reg. Negativa = DIMINUIÇÃO da atividade
catalítica
Obs: mas podem ser INIBIDAS!
Enzima Não-alostérica
Enzima Não-alostérica
• Modelo de Michaelis-Menten
Etapa 1: ligação de um substrato (S) a
uma enzima (E), formando um
complexo intermediário (ES).
Etapa 2: Formação do produto (P) a partir
do complexo enzima-substrato (ES), com
recuperação da forma livre da enzima (E).
Equação de Michaelis-Menten
Km é uma constante de velocidade da enzima para ela chegar a metade da Vmáx.
Constante Catalítica Kcat
• Estuda a eficiência da catálise enzimática. Usada para
determinar a velocidade de uma enzima na
saturação
• Equivale ao número máximo de moléculas de
substrato que um centro ativo converte em produto,
por segundo
Quanto maior for o Kcat maior a V0 inicial de uma enzima.
Kcat = número de renovação (turnover number)
Constante Catalítica Kcat
Inibição da Atividade Enzimática
Inibidores
Substâncias que diminuem 
a atividade de enzimas
Constituintes normais das 
células e/ou substâncias 
estranhas
Agentes moleculares que
interferem com a catálise
diminuindo ou
interrompendo as reações
enzimáticas
Inibição da Atividade Enzimática
Inibição
Irreversível
Reversível
Competitiva
Incompetitiva
Inibição Reversível Competitiva
• Quando o inibidor pode se ligar ao sítio ativo e
bloquear acesso do substrato, competindo
com o substrato pelo sítio ativo
Inibição Reversível Incompetitiva
• o substrato liga-se a enzima, porém, a enzima
não pode mais catalisar a reação de maneira
tão eficiente
Inibição Irreversível
• Inibidor se combina com um sítio ativo da enzima
• Forma-se uma ligação COVALENTE entre o inibidor e a enzima
• Inibidor se liga à enzima formando um complexo ESTÁVEL,
produzindo uma enzima inativa
DIPF = di-isopropilfosfofluoridato
Enzima Alostérica: Estrutura
• Algumas enzimas necessitam de componentes
químicos adicionais
Cofator
Íons inorgânicos 
(geralmente metálicos)
Coenzima
Porção metalorgânica 
ou molécula orgânica
Grupos Prostéticos
Enzima Alostérica: Cofatores
Enzima Alostérica: Coenzima
Enzima Alostérica
HOLOENZIMA
Apoenzima 
(Apoproteína)
Grupo Prostético
Porção protéica da 
enzima
Cofator ou 
Coenzima
Enzima completa
Enzima Alostérica
• Enzimas reguladas por moduladores ligados a
sítio(s) adicional(is) e que sofrem mudanças
conformacionais não-covalentes
Moduladores ou efetores
Positivos Negativos
Aumentam da velocidade de 
reação
Reduzem da velocidade de 
reação
Atuam como inibidores ou ativadores de reação 
enzimática
Enzima Alostérica
• Dois modelos explicam o comportamento de
enzimas alostéricas com curvas sigmoidais
(velocidade da reação versus concentração do
substrato) que refletem as interações
cooperativas entre as subunidades
oligoméricas:
– Modelo Sequencial
– Modelo Concertado
Enzima Alostérica
Modelo Sequencial
• Um ligante pode induzir alteração na estrutura terciária de
cada subunidade o qual ele se liga
• Uma alteração na conformação de uma subunidade induz
diagonalmente a alteração em outra
• As subunidades mudam uma por uma em cada reação de
ligação do substrato
Enzima Alostérica
Modelo Conectado
• Ambas as unidades podem estar na conformação TENSO ou
RELAXADA
• Há um sítio de ligação em cada subunidade
• Todas as subunidades convertem-se do estado T para o
estado R ao mesmo tempo conforme a simetria
OBRIGADO!!!