Biossíntese da histidina e triptofano

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Biossíntese da histidina
 Cinco dos seis atomos de carbono da histidina são derivados do PRPP (5-fosforribosil-a-pirofosfato), um intermediário que também está envolvido na biossíntese do triptofano, nucleotídeos purínicos e pirimidínicos. O sexto carbono da histidina vem do ATP. Os átomos do ATP que não são incorporados são eliminados como 5-aminoimidazol-4-carboxamido ribonucleotídeo, um intermediário da biossíntese das purinas.
 A biossíntese da histina também pode ser feita através de uma purina, mas é menos comum. Esta via não preferencial tem sido citada como uma evidência que suporta a hipótese de que a vida foi originalmente baseada no RNA. Resíduos de histidina são componentes dos sítios ativos de enzimas onde eles agem como nucleofilos e/ou catalizadores ácido-base. A descoberta de que o RNA pode ter propriedades catalíticas sugere que anel imidazol das purinas tem um papel similar nas enzimas de RNA (ribozimas). Assim a via de biossíntese da histidina é um "fóssil" da transição a formas de vida mais eficientes baseadas em proteínas. 
 O aminoácido essencial histidina tem papel fundamental em muitas funções biológicas. Dentre estas, o desenvolvimento e a manutenção da mielina, estrutura que envolve células nervosas, responsável pela comunicação do cérebro com o corpo e a regulação dos níveis de metais essenciais como zinco, ferro, cobre e níquel. Pode-se destacar também a produção de histamina, responsável pelo estímulo do sistema imunológico frente à infecções e também pela liberação de enzimas digestivas. A histidina é essencial para formação de proteínas e enzimas, como a superóxido dismutase (enzima antioxidante), ferritin (proteína responsável pelo armazenamento de ferro) e hemoglobina (formadora das células vermelhas do sangue).
Triptofano reação