Enzimas bioquimica

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Enzimas
	São catalisadores biológicos, e tem por função aumentar a velocidade da reação, sem interferir no equilíbrio da mesma. 
	Algumas enzimas atuam com sua própria estrutura, outras requerem algum co-fator – íons inorgânicos, moléculas orgânicas complexas ou moléculas metalorgânicas chamadas de coenzima. A coenzima, ou íon metálico, que está firmemente ou covalentemente ligada à parte proteica da enzima é chamada de grupo prostético. Uma enzima completa e cataliticamente ativa, junto com sua coenzima ou íons metálicos, é chamada de holoenzima. A parte proteica é chamada apoenzima ou apoproteína. As coenzimas são transportadores transitórios de grupos funcionais específicos.
	A enzima tem de ser complementar ao estado de transição do substrato, que é um momento molecular efêmero no qual eventos como quebra de ligações, formação de ligações e desenvolvimento de cargas ocorrem em um ponto preciso no qual a decomposição para formar o substrato ou produto é igualmente provável.
	Perguntas e respostas importantes:
 
 
Assim então, 
 
O centro ativo de uma enzima tem grupos funcionais arranjados de forma otimizada para formar uma variedade de interações fracas com um dado substrato no estado de transição, correspondendo à especificidade de uma enzima. A enzima reduz os movimentos relativos dos substratos quando estes estão ligados nela, reduzindo assim a entropia desses substratos. O alinhamento do substrato sobre a superfície da enzima é devido à grande quantidade de interações fracas entre cada molécula de substrato e grupos estrategicamente localizados na enzima que fixam o substrato na posição adequada. Como se percebe, as interações fracas que se formam no estado de transição são as que contribuem fundamentalmente para a catálise. 
Muitas vezes as enzimas sofrem ajuste induzido, que serve para colocar grupos funcionais específicos da enzima em uma posição apropriada para a catálise, e consequentemente para formar ligações fracas do estado de transição, tendo assim propriedades catalíticas aumentadas.
Tipos de Catálise
Ácido-base geral: Intermediários carregados podem ser estabilizados pela transferência (retirada ou adição) de prótons do substrato ou de um intermediário, para formar espécies que se quebram em produtos mais rapidamente que os reagentes.
Covalente: Forma-se uma ligação covalente transitória entre a enzima e o substrato.
Por íons metálicos: As interações iônicas entre um metal ligado à enzima e o substrato podem ajudar a orientar o substrato para a reação ou estabilizar os estados de transição carregados eletricamente.
A velocidade da reação enzimática será proporcional à [Substrato], pois o equilíbrio é deslocado na direção da formação de mais ES, à medida que a [Substrato] aumenta. Contudo, esse aumento se dá até que a [S] for suficientemente alta para causar a saturação, onde tem-se o estado estacionário, em que a [ES] e a de quaisquer outros intermediários permanecerá praticamente constante.
Algumas enzimas utilizam dois substratos para a catálise, onde normalmente um átomo ou grupo funcional de um substrato é transferido para o outro.
Enzimas Reguladoras
Determinam a velocidade de toda a via pois catalisam a reação mais lenta ou aquela que limita a velocidade; tem sua atividade catalítica aumentada ou diminuída em resposta a determinados sinais; podem ser enzimas alostéricas que sofrem ligação não-covalente reversível de moduladores alostéricos que as regulam, ou podem ser de outro tipo que sofre modificação covalente reversível (clivagem proteolítica por exemplo).
As enzimas cujo substrato e modulador são idênticos são chamadas homotrópicas. Quando o modulador é diferente do substrato, a enzima é chamada heterotrópica.
Um importante tipo de inibição enzimática é a inibição por retroalimentação, onde o aumento da concentração do produto final da via desacelera toda a via.
 
Muitas vezes a ligação de uma molécula do substrato a um sítio de ligação altera a conformação da enzima e favorece a ligação de outras moléculas, causando um aumento sigmoidal da velocidade de reação. Tal “esquema” também é aplicado para hemoglobina.
Outros tópicos interessantes:
 
E por fim:
Explicação dos inibidores
Lembrar que Km é a concentração de substrato necessária para se atingir metade da Vmáx. Então: ↑ Km = ↑ Concentração de substrato e ↓ Km = ↓ Concentração de substrato. Lembrar também que a afinidade da enzima é inversamente proporcional ao Km, ou seja, ↑ Km = ↓ afinidade pelo substrato e ↓ Km = ↑ afinidade pelo substrato.
Inibidor Competitivo: Compete pelo sítio ativo da enzima.
Nesta inibição, a ligação do inibidor no sítio ativo diminui a afinidade da enzima pelo substrato, logo, o Km da enzima aumenta. Ou seja, é preciso uma alta concentração de substrato para que o inibidor seja deslocado e a reação se processe normalmente. A Vmáx. permanece constante porque se o inibidor for deslocado pela alta concentração de substrato, a enzima agirá normalmente formando produto, sem alterar a velocidade.
Inibidor não-competitivo: Não liga no sítio ativo. Liga-se no complexo enzima-substrato ou na enzima livre.
Nesta inibição o Km não se altera pois modular a concentração de substrato não vai diminuir a inibição, até mesmo porque o inibidor não está no sítio ativo como no caso anterior. 
A Vmáx. nessa inibição é diminuída, já que haverá menos processamento de substrato convertido em produto. Isso se deve ao fato de que, inibindo as enzimas haverá menos enzimas disponíveis para catálise. Lembrando que, neste gráfico é o contrário: Quando a Vmáx. no eixo Y (↕) está indo para cima, quer dizer que está diminuindo.
Juntando os dois inibidores em um só gráfico:
Inibidor irreversível: Se combina com um grupo funcional na molécula da enzima ou o destrói ou ainda forma uma associação covalente bastante estável.