ENZIMAS BIOQUÍMICA MEDICINA

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ENZIMAS 
As enzimas são catalisadores biológicos, ou seja, aceleram uma reação química diminuindo sua energia de ativação ( energia necessária para que a reação química aconteça ), porém não altera o equilíbrio dessa reação.
Elas são divididas em 6 classes : 
OXIRREDUTASES-
	
TRANSFERASES –
HIDROLASES-
LIASES-
ISOMERASES-
LIGASES –
Elas vão atuar em substratos ( que é onde essas moléculas atuam ) e transformá-los em produtos . No entanto, o momento em que ocorre a estabilização do substrato para transformá-lo em produto é denominado ESTADO DE TRANSIÇÃO, ou seja, o estado de transição é um estado instável que os substratos devem passar para que se tornem produtos.
Quanto mais estável for o estado de transição de uma enzima menor será a energia de ativação e consequentemente mais rápida será a reação. 
 Enzimas geralmente são proteínas, apesar de que alguns ácidos ribonucleicos (RNA) também atuem como enzimas, essas enzimas são chamadas de RIBOZINAS. 
Muitas vezes uma enzima necessita de vários fatores para que consiga exercer sua função. Várias enzimas se ligam a cofatores, são ions inorgânicos metalicos que se ligam fracamente as enzimas ; já outras, se ligam as coenzimas, que são moléculas orgânicas derivadas de vitaminas que também possuem uma ligação fraca com as enzimas . Porém, há as enzimas que ligam aos grupos prostéticos, que são cofatores, ou seja, estão ligados covalentemente as enzimas proporcionando assim, uma ligação extremamente forte com a enzima. 
Uma enzima sem seu cofator ou coenzima ou grupo prostético é denominada de apoenzima, ou seja , é apenas a porção proteica da enzima . Já as holoenzimas são aquelas que estão ligadas a um cofator . 
No entanto, nem todas as enzimas necessitam desses fatores para estarem ativas . Sento que as que necessitam, não conseguem exercer sua função catalítica sem esses fatores . 
Toda enzima apresenta um alto grau de especificidade com seus substratos.
Reação enzimática e seus sítios de ativação
 A molécula em que a enzima se ligar será denominada de substrato. A parte em que o substrato se liga é denominado sítio de ativação/ativo, este local possui grande especificidade, graças aos aminoácidos ali presentes, que fazem com que a enzima só consiga se ligar a um alvo especifico, ou seja, a um substrato especifico. Isso é de suam necessidade, uma vez que será nesse sítio que ocorrerá a ação catalítica . 	
O encaixe do substrato na enzima já foi algo discutido amplamente . Muitos acreditavam que esse encaixe era realizado de maneira amoldável ou perfeito , de forma que se assemelhasse muito a uma chave e fechadura, sendo chamado de modelo chave fechadura. No entanto, o que se observou na pratica foi que sitio ativo da enzima era moldável ao seu substrato correspondente, sofrendo assim uma mudança conformacional quando se ligava a ele , para que se encaixasse de forma confortável , sendo denominado de modelo de ajuste induzido .
Este modelo, foi subdividido em modelo coordenado e modelo de ajuste induzido sequencial 
COORDENADO =
 AJUSTE INDUZIDO SEQUENCIAL = 
Enzimas alostéricas 
Essas enzimas são conhecidas por possuírem duas subunidades com funções diferentes, catalítico e regulatório . No entanto, essas enzimas ainda dependem de moduladores, ou seja, efetores alostéricos que irão se ligar em um sitio sem ser o catalítico, para que aumentem ou diminuam a atividade enzimática. 
A subunidade regulatória, possui a função de regular a atividade enzimática, ativando ou desativando seu sitio catalítico. Elas podem ser monomérica ( uma cadeia polipeptídica ) ou polimérica ( duas ou mais cadeias polipeptídicas ).
A subunidade reguladora (R) está acoplada com a subunidade catalítica (S) estando, portanto, INATIVA. Então, um regulador alostérico (cAMP) se liga a R e libera S para a atividade catalisadora , deixando a enzima ATIVA.
Inibidores 
Os inibidores de enzimas são utilizados em compostos farmacêuticos, se ligam à uma enzima livre ou ao complexo enzima-substrato inibindo-o de atuar, afetando assim a velocidade da reação. A concentração de inibidores não altera durante a reação. Eles servem para regular a atividade enzimática, atuando como reguladores enzimáticos.
Os inibidores são divididos em : reversíveis e irreversíveis 
Os reversíveis são subdivididos em :
Inibidores reversíveis competitivos = competem com o substrato pelo sítio catalítico, fazendo com que a ligação do substrato ao sitio ativo seja bloqueada.
Inibidores reversíveis não competitivos = não compete com o substrato pelo sitio catalítico/ativo, em vez disso, se liga a um outro sitio e impede a enzima de realizar o seu trabalho já que altera a conformação do sitio catalítico em que o substrato está ligado. 
Inibidores competitivos e não competitivos podem ser distinguidos pelo modo como afetam a atividade de uma enzima em concentrações diferentes de substrato.
Se um inibidor for competitivo, ele diminuirá a taxa de reação quando as concentrações de substrato forem baixas, mas pode ser superado se houver adição de grandes quantidades de substrato. Ou seja, a enzima pode ainda alcançar sua taxa máxima de reação se houver bastante substrato, porque quase todos os sítios ativos de quase todas as moléculas de enzima estarão ocupados pelo substrato e não pelo inibidor. 
Se um inibidor for não competitivo, a reação catalisada por enzima nunca chegará à sua velocidade máxima normal mesmo com muito substrato. Isso acontece porque as moléculas de enzimas ligadas a inibidores não competitivos estão "envenenadas" e não conseguem realizar uma catálise eficiente, não obstante a quantidade de substrato disponível. 
 
Há os inibidores que atuam em enzimas alostéricas, sendo denominados de reguladores alostéricos em que ele se liga em algum outro sitio da enzima. A maioria dos não competitivos atuam como reguladores alostéricos.