Aula 7 Estrutura e função de proteínas

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Disciplina: Bioquímica Básica 
Prof. Edézio Ferreira da Cunha Júnior
Contato: prof.edezio.cunha@celsolisboa.edu.br
Estrutura e função de proteínas
Objetivo: Entender a estrutura e função de proteínas e sua importância nos sistemas biológicos
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As proteínas são macromoléculas complexas, compostas de aminoácidos, e necessárias para os processos químicos que ocorrem nos organismos vivos.
Nos animais, as proteínas correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco.
A vida está intimamente ligada às proteínas:
Estas moléculas especiais realizam as mais variadas funções no nosso organismo.
Apesar da complexidade de suas funções, as proteínas são relativamente simples: são compostas basicamente de repetições de 20 unidades básicas, os aminoácidos.
Definição
Importância
A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com suas funções no organismo, e não com sua quantidade.
Vários hormônios são peptídeos como por exemplo: ocitocina, bradicinina, insulina, etc.
Quase todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são proteínas.
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Unidades básicas formadoras das proteínas; 
Apresentam pelo menos um grupo carboxílico e um grupo amino
Aminoácidos têm como fórmula geral
Aminoácidos
H3N - C - H
COOH
R
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monossacarídeo
aminoácido
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Aminoácidos
Grupos R alifáticos, não-polares
Grupos R não carregados, polares
Grupos R aromáticos
Grupos R carregados positivamente
Grupos R carregados negativamente
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Anfótero
Anfótero. [do gr.amphóteros, ‘um e outro’.] Adj. 1. Que reúne em si duas qualidades opostas. 2. Quím. Que ora reage como ácido, ora como base.
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Os aminoácidos são anfólitos:
Caráter Anfótero
H2N - C - H
COO-
R
 H+
 +H3N- C - H
COOH
R
+
+H3N- C - H
COOH
R
OH-
H2N - C - H
COO-
R
+
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Ø     Aminoácidos essenciais: lisina, leucina, isoleucina, valina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e histidina
Ø     Aminoácidos não-essenciais: alanina, arginina, aspartato, asparagina, cisteína, glutamato, glutamina, glicina, prolina, serina e tirosina
- Propriedades dos aminoácidos
 
Ø     Compostos sólidos, incolores, cristalizáveis, de elevado PF, solúveis em água, com atividade óptica e de comportamento anfotérico.
 
Ø     Atividade óptica: aa dextrógiros (+) e levógiros (-)
Ø     Comportamento anfotérico:  
a)    Comportamento ácido – pH básico;
b)   Comportamento básico – pH ácido;
c)    Comportamento zwitteriônico – pH neutro.
 
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De forma geral, ao fazer a titulação de um aminoácido com uma base, iniciando-se em pH=1 observa-se que o pH da solução aumenta até aproximadamente pH=2 quando o grupamento COOH começa a liberar íons H+ para o meio, formando água. 
 H- C - NH3+
 COO-
R
COOH
R
H- C - NH3+ + OH-
pK1
Dissociação dos Aminoácidos
H2O
íon dipolar
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COO-
R
 H-C-NH3+ + OH-
H-C-NH2
COO-
R
pK2
Continuando a adição de base o pH irá progressivamente se elevando até que o grupo NH3+ tenha condições de liberar seu íon H+, o que ocorre próximo ao pH 9 .
Dissociação dos Aminoácidos
H2O
íon dipolar
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Dissociação dos Aminoácidos
COO-
CH3
 H-C-NH3+
 H-C-NH2
COO-
CH3
COOH
CH3
H- C - NH3+
pK1
pK2
Região de tamponamento devida ao grupo -COOH 
Região de tamponamento devida ao grupo -NH2
Base- capta prótons do meio
Ácido -doa prótons para o meio
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 +H3N- C -H
COOH
R
 +H3N- C- H
COO-
R
 H2N- C- H
COO-
R
Forma
Isoelétrica
0
pK1
pK2
+1
-1
Aminoácido
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Curva de titulação da alanina
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Curva de dissociação da Glicina
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Dissociação dos Aminoácidos
Quando o aminoácido apresenta mais de um grupo ionizável no radical, este aminoácido possui mais um pK, o pKR.
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É o pH no qual a molécula do aminoácido apresenta igual no de cargas positivas e negativas
Encontra-se eletricamente neutro 
 íon dipolar ou zwitterion
Ponto Isoelétrico
Ø     Classes de aminoácidos em função do pK: 
a)    Aa neutros: não há pKR;
b)   Aa ácidos: pKR < pK2;
Aa básicos: pKR > pK2. 
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pI = pK1 + pK2
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Cálculo do pI
 +H3N- C -H
COOH
R
 +H3N- C- H
COO-
R
 H2N- C- H
COO-
R
Forma
Isoelétrica
pK1
pK2
A+
A-
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Ligação Peptídica  ...peptídeo
As proteínas também são chamadas de polipeptídios, porque os aminoácidos que as compõe são unidos por ligações peptídicas.
Ligação Peptídica:
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A estrutura primária é somente a sequência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.
As interações intermoleculares entre esta sequência de aminoácidos que leva a cadeia polipeptídica a assumir uma estrutura secundária e uma estrutura terciária. 
Estrutura das Proteínas - Primária
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Estrutura Secundária
Interações que governam o enovelamento e a estabilidade das proteínas;
Forças eletrostáticas
Interações de Van der Waals
Pontes de hidrgênio
Interações hidrofóbicas
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É o arranjo regular dos resíduos de aminoácidos em um segmento de uma cadeia polipeptídica, onde cada resíduo está espacialmente relacionado aos seus vizinhos de maneira idêntica.
As estruturas secundárias baseiam-se nas conformações α-hélices e folhas β pregueadas.
Estrutura Secundária
Estrutura Secundária – α-hélice
É a forma mais comum de estrutura secundária:
Caracteriza-se por uma hélice em espiral (helicoidal) formada por 3,6 resíduos de aminoácidos por volta
As cadeias laterais dos aminoácidos se distribuem para fora da hélice
A principal força de estabilização da α-hélice são as ligações de hidrogênio.
Cada volta da α-hélice é estabilizada por três a quatro ligações de hidrogênio (exceto aquelas próximas de cada extremidade da hélice)
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Estrutura Secundária – Folha β
Envolve 2 ou mais segmentos polipeptídicos da mesma molécula ou de moléculas diferentes, arranjados em paralelo ou no sentido anti-paralelo.
Os segmentos em folha  da proteína adquirem um aspecto de uma folha de papel dobrada em pregas.
As ligações de hidrogênio mais uma vez são a força de estabilização principal desta estrutura
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Probabilidades relativas para encontrar um tipo de aminoácido numa determinada estrutura secundária:
Estrutura Secundária
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A estrutura terciária é a estrutura tridimensional completa de uma cadeia polipeptídica, 
É a conformação espacial da proteína, como um todo, e não de determinados segmentos particulares da cadeia proteica. 
A forma das proteínas está relacionada com sua estrutura terciária.
Sobre este prisma, elas podem ser divididas em dois grupos:
proteínas globulares
proteínas fibrosas
 
Estrutura Terciária
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A grande maioria das proteínas globulares, tem sua atividade funcional intrínseca a sua organização espacial.
Exemplos são as enzimas, proteínas motoras, proteínas reguladoras, proteínas de transporte e imunoglobulinas.
As proteínas fibrosas são compostas por cadeias alongadas. 
Dois bons exemplos, nos animais, são o colágeno (ossos, tendões, pele e ligamentos) e a queratina (unhas, cabelos, penas e bicos).
Estrutura Terciária
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Estrutura Terciária
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Estrutura de queratina de cabelo.
Protofilamneto
a-hélice da queratina
Duas cadeias espiraladas
Protofibrila
Estrutura Terciária
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Colágeno: um triplo-hélice de cadeias com 3 aminoácidos por volta (cadeia a). 
Estrutura Terciária
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Existe, finalmente, a estrutura quaternária:
Certas proteínas, tal como a hemoglobina, são compostas por mais de uma unidade polipeptídica (cadeia protéica). 
A conformação espacial destas cadeias, juntas, é que determina a estrutura quaternária. Esta estrutura é mantida pelas mesmas forças que determinam as estruturas secundárias e terciárias. 
Estrutura Quaternária
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As proteínas podem ser simples 
Constituídas somente por aminoácidos ou conjugadas 
Contêm grupos prostéticos
Proteínas Conjugadas
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Função Proteica
Função Proteica
Função Proteica
Função Proteica
Função Proteica
Função Proteica
Função Proteica