03 ENZIMAS

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FACULDADE DE MEDICINA DE JUAZEIRO DO NORTE-ESTÁCIO 
CURSO: FARMÁCIA 
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA 
 
ESTUDO DIRIGIDO III – ENZIMAS 
 
1. Como as enzimas funcionam? Como as enzimas afetam a velocidade de uma reação? 
As enzimas são proteínas capazes de catalisar reações químicas e modificar as matérias-primas 
dos alimentos. Elas são específicas e agem somente em um determinado substrato, produzindo o 
produto para uma finalidade específica. Afetam a velocidade de uma reação diminuindo a energia 
de ativação, porém, o Keq não é afetado pela enzima. 
 
2. Defina co-fator, grupo prostético, holoenzima e apoenzima. 
Co-fator: é um grupamento químico adicional não proteico requerido pela enzima. 
Grupo Prostético: É um componente de uma proteína não peptídica, orgânico ou inorgânico 
estreitamente ligado. Os grupos prostéticos podem ser lipídeos, carboidratos, íons metálicos, 
grupos fosfato, etc. Algumas coenzimas são consideradas mais corretamente como grupos 
prostéticos. 
Holoenzima: são enzimas conjugadas. A unidade é formada por Apoenzima (porção protéica) + 
Coenzima (porção não protéica ou radical prostético). 
Apoenzima: é a parte proteíca de uma holoenzima. 
 
3. Qual modelo melhor explica a diminuição da energia de ativação de uma reação catalisada 
enzimaticamente: Chave-fechadura ou Encaixe Induzido? Justifique. 
A ideia tradicional da chave-fechadura induz a imaginar tanto o ligante (chave) quanto o receptor 
(fechadura) como estruturas rígidas, o que não representa a realidade. 
A existência de uma flexibilidade, um dos fatores que permite que moléculas estruturalmente 
semelhantes apresentem “comportamentos diversos”, isto é, conformações e orientações relativas 
distintas, no sítio de ligação do receptor e, consequentemente, afinidades e atividades intrínsecas 
diferentes. 
A teoria do encaixe induzido considera a capacidade do ligante de induzir uma modificação na 
estrutura tridimensional do receptor, ao mesmo tempo em que este tem a propriedade de 
reconhecer uma ou um conjunto de conformações do(s) ligante(s) (diversos análogos). 
 
4. Verdadeiro ou Falso: um modulador enzimático se liga ao sítio ativo da enzima. 
Falso. O modulador enzimático liga-se ao centro alostérico da enzima. 
5. Dizer se as afirmativas seguintes são verdadeiras (V) ou falsas (F): 
(F) Todos os catalisadores biológicos são proteínas denominadas enzimas; 
(V) As enzimas são classificadas de acordo com a reação que catalisam; 
(F) Quando uma dada quantidade de enzima está saturada, o aumento da concentração do 
substrato aumenta a velocidade pela qual se processa a reação; 
(F) As enzimas afetam o ponto de equilíbrio das reações que catalisam; 
(F) Liases são enzimas que catalisam reações de hidrólise; 
(V) Ligases são enzimas que catalisam a formação acopladas a clivagem de ATP ou similares; 
 
6. Diferenciar inibição competitiva, não competitiva e incompetitiva? Como poder ser revertida à 
inibição competitiva? 
A inibição competitiva ocorre quando o inibidor compete com o substrato para se ligar ao sítio 
ativo catalítico. 
Na inibição não competitiva o inibidor liga-se a E ou ES, não no sítio ativo da enzima, mas num 
outro sítio não cataliticamente ativo. 
Na inibição incompetitiva, o inibidor não se combina com o enzima livre nem interfere com a 
ligação entre enzima e substrato; porém, combina-se com o complexo enzima-substrato para 
formar um complexo ESI inativo. 
O efeito da inibição competitiva pode ser revertido aumentando-se a concentração de substrato. 
7. O metanol, por ação da enzima álcool desidrogenase, é convertido a formaldeido, um produto 
extremamente tóxico. A intoxicação por metanol pode ser tratada por ingestão de doses elevadas 
de etanol. Como se justifica esta terapia? 
O uso de etanol é justificado pelo fato dele ser substrato da mesma enzima que degrada o metanol. 
Haverá competição entre os dois substratos (etanol e metanol) pelo centro ativo da enzima, como a 
concentração de etanol estará muito alta,ele vencerá a competição pelo centro ativo da enzima e, 
com isso, haverá uma redução na degradação do metanol para formação de formaldeído. 
 
8. Com base na classificação das enzimas da União Internacional de Bioquímica, enumere a 1a 
coluna de acordo com a 2
a
 coluna: 
(4) Oxidoredutases 
(6) Transferases 
(2) Hidrolases 
(1) Liases 
(3) Isomerases 
(5) Ligases 
 
(1) Catalisam reações de adição ou remoção de grupos e duplas ligações; 
(2) Catalisam reações de hidrólise; 
(3) Catalisam reações cujo produto é isômero do substrato; 
(4) Catalisam reações de óxido-redução; 
(5) Catalisam a formação de ligações acopladas a clivagem de ATP ou similares; 
(6) Catalisam reações de transferência de radicais ou grupos funcionais de um doador a um 
aceptor; 
 
9. Que fatores interferem na atividade das reações catalisadas enzimaticamente? Explicar 
detalhadamente como age cada um destes fatores. 
pH 
O pH pode influenciar a atividade de uma enzima através de maneiras distintas. Primeiramente, o 
pH pode levar à desnaturação proteica. 
O pH também pode interferir na atividade de uma enzima alterando o padrão de cargas de um 
determinado sítio ativo ou catalítico, ou alterando a conformação geral da proteína. 
 
Temperatura 
O aumento de temperatura aumenta a taxa de reação enzimática devido ao aumento de energia 
cinética das moléculas participantes da reação. 
A temperatura pode interferir nas interações que mantém as estruturas secundárias e terciárias 
(pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas), podendo levar à desnaturação proteica. 
 
10. Cite um exemplo prático da importância dos inibidores enzimáticos para o seu curso. 
Inibidores enzimáticos são agentes moleculares que interferem na catálise, diminuindo a 
velocidade da reação, esse é o mecanismo de ação da grande maioria de agentes farmacêuticos. 
 
 
11. Que características mais marcantes permitem diferenciar os catalisadores biológicos (enzimas) 
dos catalisadores convencionais (não enzimáticos)? 
As enzimas diferem dos catalisadores químicos em vários aspectos importantes: As velocidades 
das reações catalisadas pelas enzimas são geralmente de 106 a 1012 vezes maiores do que as das 
reações não catalisadas, e pelo menos várias ordens de grandeza maiores do que aquelas 
catalisadas por catalisadores químicos; as condições nas quais as reações catalisadas por enzimas 
ocorrem são mais compatíveis com a vida, temperaturas abaixo de 100°C, pressão atmosférica e 
pH neutro, enquanto a catálise química geralmente requer temperaturas e pressões elevadas, além 
de pHs extremos; as reações enzimáticas apresentam alta especificidade e dificilmente resultam na 
formação de outros produtos; as reações enzimáticas podem ser reguladas por substâncias 
diferentes de seus substratos. 
 
12. Diferenciar os pares seguintes: 
(a) Enzima / Coenzima 
Enzimas são grupos de substâncias orgânicas de natureza normalmente proteica com atividade 
intra ou extracelular que têm funções catalisadoras. Coenzima é uma substância orgânica não 
proteica necessária ao funcionamento de certas enzimas. 
(b) Coenzima / Grupo prostético 
Coenzimas ligam-se fracamente e temporariamente às enzimas ao passo que os grupos prostéticos 
estão firmemente presos ao centro ativo. 
(c) Holoenzima / Apoenzima 
Apoenzima é a parte proteica de uma holoenzima. Uma enzima é constituída de duas partes de 
grande importância: A apoenzima, que é a parte proteica e a coenzima, que é a parte não-proteica. 
O conjunto completo chama-se holoenzima. 
Holoenzimas são enzimas conjugadas. A unidade é formada por Apoenzima (porção proteica) + 
Coenzima (porção não proteica ou radical prostético). 
(d) Estadode transição / Energia de ativação 
Estado de transição é uma estrutura intermediária entre os reagentes e produtos, com ligações 
químicas intermediárias entre as ligações dos reagentes e as dos produtos. 
A energia de ativação é a menor quantidade de energia necessária que deve ser fornecida aos 
reagentes para a formação do complexo ativado e para a ocorrência da reação. 
(e) Sítio ativo / Sítio regulador 
Os sítios ativos são fendas encontradas nas enzimas que ligam-se aos substratos. Contém os 
radicais de aminoácidos que participam da quebra das ligações da molécula e formação de novas 
ligações. 
O sítio regulador controla a atividade enzimática e participa da regulação dos processos 
biológicos. Em reações sequenciais catalisadas por enzimas, o produto da reação inibe a enzima 
anterior no processo. Essa inibição é denominada feedback. 
(f) Inibidor reversível / Inibidor irreversível 
Os inibidores irreversíveis se ligam as enzimas levando a inativação definitiva desta. Estes 
inibidores são muito tóxicos para o organismo já que não são específicos, sendo capazes de 
inativar qualquer enzima. 
Já os inibidores reversíveis podem ser divididos em dois grupos: os competitivos e os não-
competitivos. Essa divisão é baseada na presença ou não de competição entre o inibidor e o 
substrato pelo centro ativo da enzima. 
 
(g) Hidrolase / Liase shopping 
Hidrolases são enzimas que promovem a cisão de um material orgânico através da utilização 
de água. 
Liases são enzimas que adicionam ou removem elementos de água, amônia ou dióxido de 
carbono. 
13. Com relação aos mecanismos de catálise enzimática: 
a) Nunca há formação de ligação covalente entre enzima e substrato. 
b) A enzima muda sua conformação para amoldar-se ao substrato. 
c) O pH do meio não influi na catálise, porque ela se realiza no centro ativo, apenas. 
d) Os grupos essenciais da enzima são íons do centro ativo que fazem papel de cofator. 
 
14. Das afirmativas abaixo, quais não se aplicam às enzimas? 
a) alteram a constante de equilíbrio da reação. 
b) são específicas. 
d) têm um pH ótimo de ação. 
e) são catalisadores biológicos de natureza protéica. 
 
 
15. Com relação aos fatores cinéticos das reações enzimáticas é errado afirmar: 
a) que o aumento da temperatura acelera a velocidade da reação enzimática, até que a proteína 
enzimática comece a desnaturar. 
b) que o pH influi sobre a reação enzimática, porque, dependendo da acidez ou basicidade do meio 
onde se encontra a enzima, sua conformação sofre alterações. 
c) que o aumento da concentração do substrato aumenta a velocidade da reação enzimática, até 
que todas as moléculas estejam saturadas com seus substratos; aí, atinge-se a velocidade máxima. 
d) que o aumento da concentração da enzima não influi sobre a velocidade da reação enzimática.