resumo enzimas

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As enzimas são macromoléculas responsáveis pela catálise das reações que ocorrem nos sistemas biológicos.
Classe 1: Óxido-redutases transferência de elétrons (íons hidreto ou átomos de H). Ex: desidrogenases.
Classe 2: Transferases reações de transferência de grupos. Ex: Glicoquinase.
Classe 3: Hidrolases reações de hidrólise. Ex: sacarose.
Classe 4: Liases formam ou destroem ligações duplas, respectivamente retirando ou adicionando grupos funcionais
Classe 5: Isomerases transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar isômeros.
Classe 6: Ligases formam ligações químicas por reações de condensação, consumindo energia sob a forma de ATP. 
Cofator: são íons inorgânicos (Mg2+; Zn2+)
 Coenzimas: são moléculas orgânicas (vit. B12)
 Grupo prostético: são cofatores ou coenzimas que estão ligadas fortemente à enzima. 
Cinética Enzimática- É a velocidade com que o substrato é convertido em produto
Inibição competitiva- É a inibição na qual o inibidor é capaz de se ligar reversivelmente no mesmo sítio na qual o substrato se liga.
Inibição Incompetitiva- É a inibição na qual um inibidor é capaz de se ligar reversivelmente em outro sítio da enzima que não o catalítico.
Mista - É a inibição na qual um inibidor apresenta características mútuas de inibição competitiva e incompetitiva.
Inibição Não Competitiva- É a inibição na qual um inibidor se liga em um sítio alostérico da enzima e a inativa.
Inibidores irreversíveis - Substâncias se ligam covalentemente às enzimas, bloqueando o sítio ativo e os deixandoas inativas.
Sítio ativo das enzimas
Aminoácidos: 
Unidade funcional das proteínas; É formado por um grupo amina, um grupo carboxílico (COOH), hidrogênio, carbono e um radical específico; 
Todas as proteínas do nosso organismo são produzidas por apenas 20 tipos diferentes de aminoácidos; 
Pode ser encontrado em cereais, arroz, peixe, leite, frutas, etc; 
Aminoácidos essenciais precisam ser absorvidos através da dieta são eles: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, histidina e valina.
Aminoácidos não essenciais são sintetizados pelos seres vivos; são eles: alanina, asparagina, ácido aspártico, ácido glutâmico, serina.
A junção de 100 aminoácidos forma um peptídeo; 
A junção de mais de 100 aminoácidos forma uma proteína; Dois aminoácidos = dipeptídeo; Três aminoácidos = tripeptídeo; Até 30 aminoácidos = oligopeptídeos ou peptídeos Acima de 30 = polipeptídeos
Proteínas: 
É a molécula mais importante e mais abundante nas células; Classificação quanto à função: 
- Estruturais – promovem sustentação de células e tecidos, como o colágeno e a elastina; 
- Dinâmicas – têm função de transporte (hemoglobina), defesa (anticorpos) e catálise de reações; Classificação quanto à forma: 
- Fibrosa – são insolúveis em água, devido ao seu alto peso molécula, desempenham papel basicamente estrutural nos sistemas biológicos; colágeno= dá estrutura, firmeza e elasticidade à pele,, elastina= constituinte das fibras elásticas do organismo, como os ligamentos e as paredes arteriais
- Globulares – hemoglobina e enzimas; Organização estrutural: 
- Primária – aminoácidos unidos por ligações peptídicas; ______ 
- Secundária – arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si; (α-hélix) ~~~ 
- Terciária – distribuição espacial de mais de uma cadeia peptídica; ~~~ 
- Quaternária – arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si; (forma 
tridimensional)
O heme é a protoporfirina IX ligada ao ferro (Fe2+).
Pontes de hidrogênio – Estabelecida entre grupos R dos aminoácidos polares ou sem carga. Interações hidrofóbicas – Formadas por cadeias laterais hidrofóbicas de aminoácidos apolares. Ligações iônicas – Interações de grupos com cargas opostas.
Quando se trata dos números de ligações:
• Proteínas monoméricas são aquelas formadas por apenas uma cadeia polipeptídica. Um exemplo é a mioglobina.
• Proteínas oligoméricas, por sua vez, são aquelas formadas por mais de uma cadeia polipeptídica interligadas por ligações covalentes. Como, por exemplo, a Hemoglobina.
Lipídios 
Substâncias orgânicas oleosas, ou gorduras, insolúveis em água e solúveis em solventes orgânicos apolares.
Gorduras: sólidas ; Óleos: líquidos
Papel dos lipídios: Reserva de energia, Isolamento e proteção de órgãos, Combustível celular entre outros.
Lipídios simples são encontrados na forma de triglicerídeos. Glicerol + três ácidos graxos. Triglicerídeos - Óleos encontrados principalmente em plantas ou animais, Gorduras – principalmente em animais.
Ácidos Graxos
Unidades fundamentais da maioria dos lipídios- Grupo metila + Cauda hidrocarbonada + Grupo carboxila..
Saturados: sem ligações duplas, Eleva o LDL-colesterol e reduz o HDL colesterol. ❖Insaturados: com ligações duplas
➢Monoinsaturado: 1 ligação dupla reduz o LDL-Colesterol, sem alterar o HDLColesterol ➢Poliinsaturado: + 1 ligação dupla reduz o LDL-Colesterol e aumenta o HDLColesterol; Gordura trans- Aumenta o LDL-Colesterol e reduz o HDL-Colesterol.
Existem dois Ácidos Graxos essenciais, são eles: ▪ Ácido linolênico: ômega-3 (peixes) ▪ Ácido linoléico: ômega-6
Hidrogenação: é a reação do ácido graxo insaturado + H2, formando ácido graxo saturado.
Halogenação : é a reação do ácido graxo insaturado com um halogênio, formando ácido graxo saturado halogenado.
Saponificação : é a reação de um ácido graxo + base, formando sal (sabão).
Ligação peptídica:
O grupo amino de um aminoácido interage, reagindo, com o grupo carboxílico de outro aminoácido. A função originada na proteína é a função amida.