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Bioquímica Enzimas São proteínas catalisadoras que aumentam a velocidade das reações, sem sofrerem alterações no processo global Mediam , praticamente, todas as reações no corpo e direcionam todos os eventos metabólicos Nomenclatura Nome recomendado: sufixo –ASE adicionado ao nome do substrato da reação Nome sistemático: as enzimas são divididas em seis classes principais, de acordo com sua funcão Propriedades Sítios Ativos Região específica que forma uma fenda ou bolso Contém cadeias laterais de aminoácidos, que criam uma superfície tridimensional complementar ao substrato Liga o substrato, formando um complexo enzima-substrato Eficiência Catalítica As reações catalisadas por enzimas são altamente eficientes (de 10³ a 10⁸ mais rápidas) Especificidade São altamente específicas, interagindo com um ou alguns poucos substratos e catalisando apenas um tipo de reação química Co-fatores Algumas enzimas se associam com um co-fator não-protéico, necessario para a atividade enzimática Podem ser íons metálicos (como Zn⁺² ou Fe⁺²) e moléculas orgânicas (coenzimas) O conjunto da enzima com o seu co-fator é chamado holoenzima Apoenzima: porção protéica da holoenzima Grupo Prostético: coenzima firmemente ligada à enzima, que desta não se dissocia Regulação As enzimas podem ser ativadas ou inibidas , de modo que a velocidade de formação do produto responda às necessidades da célula Localização dentro da célula Muitas enzimas estão localizadas em organelas específicas dentro da célula Serve para isolar o substrato da reação de outras reações competitivas Como funcionam as enzimas Uma enzima permite que uma reação ocorra rapidamente nas condições normais na célula, oferecendo uma rota de reação alternativa, com uma menor energia de ativação A enzima não altera a energia livre dos reatantes ou dos produtos e, assim sendo, não altera o equilíbrio da reação Fatores que afetam a velocidade da reação Concentração do substrato Velocidade máxima: saturação pelo substrato de todos os sítios de ligação disponíveis nas moléculas enzimáticas presentes, representando a máxima velocidade alcançada por uma reação Temperatura A velocidade da reação aumenta com o aumento da temperatura, até a velocidade máxima ser alcançada A elevação exagerada da temperatura diminui a velocidade da reação, resultando na desnaturação da enzima pH A concentração de H⁺ afeta a velocidade da reação de várias maneiras. Algumas enzimas funcionam em pH determinado (pH ótimo) Valores extremos de pH podem levar à desnaturação da enzima Inibição da atividade enzimática Inibição competitiva Ocorre quando o inibidor liga-se reversivelmente ao mesmo sítio que o substrato normalmete ocuparia e, dessa forma, compete com o substrato por esse sítio Inibição não-competitiva Acontece quando o inibidor e o substrato ligam-se a sítios diferentes sobre a enzima Inibidores enzimáticos como drogas Ex: penicilina e amoxilina inibem uma ou mais enzimas envolvidas na síntese da parece celular bacteriana As drogas também podem agir inibindo reações extracelulares
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