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Bioquímica - RESUMO ENZIMAS

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Bioquímica
Enzimas
São proteínas catalisadoras que aumentam a velocidade das reações, sem sofrerem alterações no processo global
Mediam , praticamente, todas as reações no corpo e direcionam todos os eventos metabólicos
Nomenclatura
Nome recomendado: sufixo –ASE adicionado ao nome do substrato da reação
Nome sistemático: as enzimas são divididas em seis classes principais, de acordo com sua funcão
Propriedades
 Sítios Ativos
Região específica que forma uma fenda ou bolso
Contém cadeias laterais de aminoácidos, que criam uma superfície tridimensional complementar ao substrato
Liga o substrato, formando um complexo enzima-substrato
 Eficiência Catalítica
As reações catalisadas por enzimas são altamente eficientes (de 10³ a 10⁸ mais rápidas)
 Especificidade
São altamente específicas, interagindo com um ou alguns poucos substratos e catalisando apenas um tipo de reação química
 Co-fatores
Algumas enzimas se associam com um co-fator não-protéico, necessario para a atividade enzimática
Podem ser íons metálicos (como Zn⁺² ou Fe⁺²) e moléculas orgânicas (coenzimas)
O conjunto da enzima com o seu co-fator é chamado holoenzima
Apoenzima: porção protéica da holoenzima
Grupo Prostético: coenzima firmemente ligada à enzima, que desta não se dissocia
 Regulação
As enzimas podem ser ativadas ou inibidas , de modo que a velocidade de formação do produto responda às necessidades da célula
 Localização dentro da célula
Muitas enzimas estão localizadas em organelas específicas dentro da célula
Serve para isolar o substrato da reação de outras reações competitivas
Como funcionam as enzimas
Uma enzima permite que uma reação ocorra rapidamente nas condições normais na célula, oferecendo uma rota de reação alternativa, com uma menor energia de ativação
 A enzima não altera a energia livre dos reatantes ou dos produtos e, assim sendo, não altera o equilíbrio da reação
Fatores que afetam a velocidade da reação
 Concentração do substrato
Velocidade máxima: saturação pelo substrato de todos os sítios de ligação disponíveis nas moléculas enzimáticas presentes, representando a máxima velocidade alcançada por uma reação
 Temperatura 
A velocidade da reação aumenta com o aumento da temperatura, até a velocidade máxima ser alcançada
A elevação exagerada da temperatura diminui a velocidade da reação, resultando na desnaturação da enzima
 pH
A concentração de H⁺ afeta a velocidade da reação de várias maneiras. Algumas enzimas funcionam em pH determinado (pH ótimo)
Valores extremos de pH podem levar à desnaturação da enzima
Inibição da atividade enzimática
 Inibição competitiva
Ocorre quando o inibidor liga-se reversivelmente ao mesmo sítio que o substrato normalmete ocuparia e, dessa forma, compete com o substrato por esse sítio
 Inibição não-competitiva
Acontece quando o inibidor e o substrato ligam-se a sítios diferentes sobre a enzima
 Inibidores enzimáticos como drogas
Ex: penicilina e amoxilina inibem uma ou mais enzimas envolvidas na síntese da parece celular bacteriana
As drogas também podem agir inibindo reações extracelulares

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