AMINOÁCIDOS PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS

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AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
As proteínas são as moléculas mais abundantes nas células
20 aminoácidos 
Combinação dos aminoácidos para construção de proteínas
Enzimas
Hormônios
Anticorpos
Transportadores
Músculos
Penas de pássaros
Teias de aranha
Chifres de rinoceronte
Antibióticos
Venenos de fungos
Letras do alfabeto sendo combinadas
Proteína Protos (grego) primeira
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A luz do vaga-lume é resultante de uma reação catalisada pela luciferina
Os eritrócitos contém grande quantidade de uma proteína transportadora de O2, hemoglobina
A proteína queratina é produzida por todos os animais vertebrados
Algumas funções das proteínas
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AMINOÁCIDOS
Grupo Ácido
Grupo Amino
Cadeia
lateral
1º aminoácido descoberto foi a asparagina, 1806
Último, treonina, foi identificado, 1938
Os aminoácidos possuem nomes triviais
Asparagina ------------------------------- Encontrada no Aspargo
Ácido Glutâmico ------------------------ Glúten do trigo
Tirosina ------------------------------------ Encontrada no queijo (Grego Tyros = Queijo)
Carbono a
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Definições importantes
Aminoácidos primários – são os aminoácidos comumente encontrados nas proteínas.
Aminoácidos não protéicos – nas células existem uma diversidade de aminoácidos que nunca são encontrados nas proteínas.
Resíduo de aminoácido – ao ser inserido em uma proteína, o aminoácido perde uma molécula de água e portanto passam a ser denominados de resíduos.
Aminoácidos não-primários – são os aminoácidos que após serem inseridos nas proteínas sofrem alguma modificação.
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Grupo R Alifático não-polar
Grupo R aromático
Grupo R polar não-carregado
Grupo R positivamente carregado
Grupo R negativamente carregado
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Propriedades e convenções associadas com os aminoácidos primários
Aminoácido
Abreviação/Símbolo
Mr
Índice hidropático
Ocorrência
proteínas (%)
pI
Não-polar, grupo R Alifático
Grupo R aromático
Grupo R polar não-carregado
Grupo R positivamente carregado
Grupo R negativamente carregado
Índice hidropático – uma escala que combina hidrofobicidade e hidrofilia dos grupos R que pode ser empregada para predizer quais aminoácidos serão encontrados em um ambiente aquoso (valores negativos) ou em um ambiente hidrofóbico (valores positivos)
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Os aminoácidos não-primários também possuem importantes funções
Parede celular de células vegetais
Encontrados no colágeno
Encontrado na miosina uma proteínas contrátil do músculo
Encontrado na protrom-bina e proteínas que
ligam cálcio
Derivado de 4 resíduos de lisina este aminoácido é encontrado na proteína elastina
Em poucas proteínas
Não aparecem nas proteínas. Importantes na via biossintética da arginina e no ciclo da uréia.
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Aminoácidos agindo como ácidos e bases fracas
Quando um aminoácido é dissolvido em água ele existe na solução como um íon dipolar chamado ZWITTERION
Forma não-aniônica
Forma Zwitteriônica
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Um ZWITTERION pode agir como um ácido
Um ZWITTERION pode agir como uma base
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Substâncias com essa dupla natureza são conhecidas como anfóteros
Carga líquida
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Peptídeos e Proteínas
São polímeros de aminoácidos
Condensação
Hidrólise
Ligação Peptídica
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A ligação de 2 aminoácidos forma…
Um dipeptídeo
A ligação de 3…
Um tripeptídeo
A ligação de 4…
Um tetrapeptídeo
A ligação de 5…
Um pentapeptídeo
Um pequeno número de aminoácidos ligados…
Um oligopeptídeo
Quando muitos aminoácidos estão reunidos forma-se um polipeptídeo!
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Definição de Peptídeos e Proteínas
Peptídeos
Proteínas
Termos intercambiáveis
– peso molecular < 10000
– peso molecular > 10000
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-Uma cadeia polipeptídica
As proteínas podem ter:
-Duas ou mais cadeias polipeptídicas
Estas são chamadas proteínas multissubunitárias
-Se pelo menos duas subunidades forem idênticas a proteína é dita OLIGOMÉRICA
-As duas unidades diferentes juntas formam um PROTÔMERO
4 cadeias polipeptídicas
2 cadeias a
2 cadeias b
Dímero do protômero ab
Hemoglobina
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A ligação peptídica
-A ligação C-N no polipeptídeo é menor do que a ligação C-N de uma amina simples
Não sofre rotação pois tem caráter de dupla ligação
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Níveis da estrutura protéica
Estrutura 
Primária
Estrutura 
Secundária
Estrutura 
Terciária
Estrutura 
Quaternária
Subunidades
montadas
Cadeia Polipeptídica
a-hélice
Resíduos de aminoácidos
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Estruturas Terciária e Quaternária das proteínas
1) Estrutura terciária é o arranjo tridimensional global de todos os átomos de uma proteína
Definição:
2) Algumas proteínas são compostas por mais de uma cadeia polipeptídica. O arranjo dessas subunidades protéicas constitui a Estrutura quaternária.
Estrutura Terciária
Cadeia Polipeptídica
Estrutura Quaternária
Cadeia Polipeptídica
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Proteínas Fibrosas
Funções de Suporte, forma e proteção
Exemplo: a-queratina
	 Colágeno
	 Fibroína da seda
Função enzimática, transporte, etc.
Exemplo: Mioglobina
Proteínas Globulares
Classificação das proteínas
Fibrosas
Globulares
Possuem cadeias polipeptídicas em arranjos de folhas ou feixes.
Geralmente possuem um único tipo de estrutura secundária
Possuem cadeias polipeptídicas enoveladas em forma esférica ou globular
Geralmente possuem diversos tipos de estrutura secundária
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Proteínas Fibrosas – a-queratina
Ocorrência: cabelo, unhas, lã, garras, espinhos, chifres, cascos e camada externa da pele
a-hélice da queratina
Superenovelamento de duas cadeias
Protofilamento
Protofibrila
A a-hélice da queratina é orientada para a direita
A Super-hélice é enovelada à esquerda. Na superfície de contato ocorrem muitos resíduos hidrofóbicos (Ala, Val, Leu, Ile, Met e Phe).
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Proteínas Fibrosas – Colágeno
Ocorrência: Tendões, cartilagens, matriz orgânica dos ossos e córnea dos olhos
A hélice é voltada para a esquerda e possui 3 resíduos por volta!
Hélice à esquerda
Cadeias a – não confundir com a-hélice
Super-hélice (3 cadeias polipeptídicas)
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Defeitos genéticos causam alteração na estrutura do colágeno
Osteogênese Imperfeita: mal formação óssea em bebês
Síndrome de Ehlers Danlos: Juntas frouxas
Causa: substituição de uma Gly por outro aminoácido com grupo R maior
O colágeno está presente na gelatina! Esta proteína possui pouco valor nutricional já que os aminoácidos presentes podem ser sintetizados pelo próprio organismo!
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Proteínas Fibrosas – Fibroína da Seda
Produzida por insetos e aracnídeos
Cadeias polipeptídicas em conformação b
Cadeia lateral da Ala
Cadeia lateral da Gly
Estrutura estabilizada por ligações de hidrogênio entre as ligações peptídicas e forças de van der Waals existente entre as folhas
Fiandeira da aranha
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Proteínas Globulares - Mioglobina
É uma proteína ligante de O2 cuja função é armazenar e facilitar a difusão deste no tecido muscular
Possui:
1) 153 resíduos de aminoácidos;
2) Um grupo heme;
3) 8 segmentos em a-hélice interrompidos por dobras b.
Grupos polares (em branco) estão voltados para o exterior;
Grupo apolares (mostrados em azul) voltados para o interior; as interações de van der Waals são importantes para estabilizar a estrutura
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Desnaturação e enovelamento protéico
Uma perda da estrutura tridimensional suficiente para causar a perda da função é denominada desnaturação
Porcentagem de desnaturação
Efeito da Temperatura
No início um grande aumento da temperatura causa pouca alteração na estrutura protéica até que ocorra uma perda abrupta da estrutura (e função).
Desnaturação
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Efeito do pH
Os extremos de pH alteram a carga líquida da proteína provocando repulsão eletrostática e rompimento das ligações de hidrogênio.
Porcentagem de desnaturação
Cloridrato de guanidínio (GdnHCl) M
Detergentes, uréia e solventes orgânicos rompem as interações hidrofóbicas causando desnaturação!
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Enovelamento protéico
A sequência
de aminoácidos determina a estrutura terciária da proteína
Estado Nativo;
Cataliticamente ativo
Estado desenovelado; Inativo. Ligações dissulfeto reduzidas para produzir resíduos de Cys
Estado nativo; cataliticamente ativo. Ligações dissulfeto reformadas corretamente
Adição de uréia e mercaptoetanol
Remoção da uréia e mercaptoetanol
Certas proteínas globulares desnaturadas pelo calor ou extremos de pH retornarão a sua estrutura nativa e a sua atividade biológica se forem repostas nas condições em que a conformação nativa seja estável.
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A anemia falciforme é uma doença molecular da hemoglobina
Hemácias em forma de foice
A hemoglobina falciforme resulta da substituição de um aminoácido, um resíduo de Val em vez de um resíduo de Glu na posição 6 das cadeias b
Glutamato
Valina
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-A presença da Valina cria um ponto hidrofóbico “grudento” na face externa da proteína causando a polimerização!
Interação entre moléculas
Formação de Cordões
Alinhamento e cristalização
-Pessoas Heterozigóticas possuem fenótipo mais ameno
-Pessoas Homozigóticas possuem fenótipo mais grave com crises frequentes após exercício físico
Sintomas:
Fraqueza;
Respiração curta;
Murmúrio cardíaco;
Pulso acelerado;
Anemia devido ao rompimento das hemácias
Quando a hemoglobina S (hemoglobina das células falciformes) é desoxigenada ela se torna insolúvel e formam polímeros que se agregam em fibras tubulares. A hemoglobina normal permanece solúvel quando desoxigenada.
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