ATIVIDADE II CINETICA

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ATIVIDADE II
Para que ocorra uma reação química, as moléculas reagentes devem ser postas em contato por meio de uma colisão. Tal teoria se aplica a reações que ocorrem em fase gasosa. 
O fator pré-exponencial, A, é proporcional à frequência de colisões moleculares, enquanto que o termo exponencial representa a fração de moléculas com energia superior à energia de ativação, Ea.
Ea = 138,5 kJ mol–1; A = 2,65 x 1013 s–1
k2 = 1,19 x 10–4 L mol–1 s–1
É uma configuração particular ao longo da coordenada de reação que se define como o estado que corresponde ao máximo de energia ao longo dessa coordenada. Neste ponto, assumindo uma reação perfeitamente reação irreversível, as moléculas dos reagentes, que colidem, irão sempre formar os produtos.
Complexo ativado e que pode ser definido um estágio intermediário ou de transição da reação, em não há mais reagentes, porém, os produtos também não se formaram ainda. A energia mínima necessária para formar o complexo ativado é chamada de energia de ativação e a reação só ocorre se houver a formação do complexo ativado. 
Um exemplo que pode ser citado é a reação que ocorre entre o monóxido de carbono (CO) e o dióxido de nitrogênio (NO2) para a formação do gás carbônico (dióxido de carbono - CO2) e o óxido de nitrogênio (NO):
CO(g)  + NO2(g)  → CO2(g)  + NO(g)
Com o estado intermediário (complexo ativado), temos:
CO+ NO2 → COONO → CO2 + NO 
Catalisador é uma substância química que não participa da reação química. Diminui a energia de ativação e aumenta a velocidade da reação.
O catalisador acelera a reação, mas não altera a composição química dos reagentes e produtos envolvidos. A quantidade de substância produzida na reação não se altera com o uso de catalisadores. 
Se a reação for reversível, a reação inversa também será acelerada, pois sua energia de ativação também terá um valor menor. 
O catalisador não altera a variação de entalpia.
Gráficos com e sem catalisadores:
 
 catálise homogênea: quando reagentes e catalisador estão no mesmo estado físico formando um sistema monofásico.
- catálise heterogênea: quando reagentes e catalisador não estão no mesmo estado físico formando um sistema heterogêneo.
Catálise específica 
Na catálise ácida específica em um dado solvente (por exemplo, H2O), a velocidade de reação é proporcional à concentração das moléculas protonadas do solvente (H3O+). O catalisador ácido em si (por exemplo, H2SO4) apenas contribui para o aumento da velocidade da reação, alterando equilíbrio químico entre o solvente (H2O) e o ácido (H2SO4) em favor da espécie do solvente protonado (H3O+). 
H2O + H2SO4 → H3O+ + HSO4–
Catálise geral 
Na catálise ácida geral, todas as espécies capazes de doar prótons contribuem para o aumento da velocidade de reação. Ácidos mais fortes são mais eficazes. Reações em que a transferência de próton é determinante para a velocidade de reação exibem catálise ácida geral, por exemplo, reações de acoplamento de diazônio (C6H5-NN + C6H5OH  C6H5-N=N-C6H5OH), a mutarrotação da glicose (-D-glicose  -D-glicose) e a iodetação da acetona (CH3COCH3 + I2  CH3COCH2I + HI). Ao se manter o pH constante e alterando a concentração do tampão, uma mudança na velocidade da reação é indicativa de catálise ácida geral. Se a velocidade da reação permanecer constante, isto é evidência de catálise ácida específica.
Catálise enzimática, é quando o catalisador for uma enzima, tem-se a catálise enzimática. Este é um tipo muito importante de catálise homogênea, pois toda vida como a conhecemos depende dela. As enzimas são proteínas que possuem alta atividade catalítica e elevada especificidade. O mecanismo de Michaelis-Menten é aquele normalmente aceito para a catálise enzimática. Ele é mostrado abaixo, na qual E é a enzima e S é o substrato. E + S  ES ES  E + Produtos
9- Enzimas são grupos de substâncias orgânicas de natureza normalmente proteica(existem também enzimas constituídas de RNA,[1] as ribozimas), com atividade intra ou extracelular que têm funções catalisadoras, catalisando reações químicas que, sem a sua presença, dificilmente aconteceriam. Isso é conseguido através do abaixamento da energia de ativação necessária para que se dê uma reação química, resultando no aumento da velocidade da reação e possibilitando o metabolismo dos seres vivos. A capacidade catalítica das enzimas torna-as adequadas para aplicações industriais, como na indústria farmacêutica ou na alimentar.
Em sistemas vivos, a maioria das reações bioquímicas dá-se em vias metabólicas, que são sequências de reações em que o produto de uma reação é utilizado como reagente na reação seguinte. Diferentes enzimas catalisam diferentes passos de vias metabólicas, agindo de forma concertada de modo a não interromper o fluxo nessas vias. Cada enzima pode sofrer regulação da sua actividade, aumentando-a, diminuindo-a ou mesmo interrompendo-a, de modo a modular o fluxo da via metabólica em que se insere. Sem as enzimas as reações químicas do organismo seriam muito lentas, elas proporcionam uma maior eficiência reduzindo a energia de ativação sem deslocar o equilíbrio exercendo assim seu poder catalítico.
10- O mecanismo de Michaelis-Menten é aquele normalmente aceito para a catálise enzimática. 
A primeira etapa, reversível, tem constantes de velocidade k1 e k–1, para as reações direta e inversa. A segunda, irreversível, tem constante de velocidade k2. Através da aproximação do estado estacionário, em que as velocidades de formação e de consumo de ES são iguais, obtém-se a expressão abaixo:
 k1[E] [S] = k–1 [ES] + k2 [ES]
Em altas concentrações do substrato, pode-se assumir que Km << [S] e que a equação acima assume a forma dada abaixo, na qual a velocidade, v, da reação depende apenas da concentração inicial, [E]o, da enzima. 
v = k2 [ES]o
Em baixas concentrações do substrato, pode-se assumir que Km >> [S] e a equação para a velocidade, v, da reação assume a forma dada abaixo, na qual v depende da concentração inicial da enzima e da concentração do substrato.
V= k2 [E]0 [S]
 	 km
11- Fisiossorção, quando as moléculas interagem com a superfície do catalisador por forças de Var der Waals, ou ligações de hidrogênio. Várias camadas de moléculas do reagente podem ser adsorvidas na superfície do catalisador.
Quimissorção, quando as moléculas formam ligações químicas com os átomos da superfície do catalisador. Há um limite para a quantidade de moléculas que podem ser adsorvidas. Este limite é atingido quando se forma uma monocamada molecular sobre a superfície do catalisador. A isoterma de Langmuir é utilizada para o caso da quimissorção.
 
 Figura 5. Adsorção de moléculas (monocamada) sobre uma superfície sólida. 
12- A adsorção física é um processo reversível e, apesar de uma molécula fisicamente adsorvida reter sua identidade, pode ser deformada pela presença dos campos de força da superfície. A adsorção química, o processo é exotérmico e irreversível, uma vez que há a formação de ligações químicas.
13- A teoria de Langmuir assume que as forças que atuam na adsorção são similares em natureza àquelas que envolvem combinação química.
Considera-se implicitamente que: 
 O sistema seja ideal; 
 As moléculas sejam adsorvidas e aderidas à superfície do adsorvente em sítios definidos e localizados, com adsorção em monocamada em superfície homogênea. Cada sítio pode acomodar uma, e somente uma, entidade adsorvida; 
 A energia da entidade adsorvida é a mesma em todos os sítios da superfície e não depende da presença ou ausência de outras entidades adsorvidas nos sítios vizinhos, ou seja, apresenta interação desprezível entre as moléculas adsorvidas. 
No limite de baixa adsorção, θ << 1, tem-se que (1- θ) ~1. Assim, a isoterma de adsorção de Langmuir assume a forma abaixo, onde a quantidade de gás adsorvido é proporcional à pressão do gás. Nesse caso, a velocidade da reação também será proporcional à pressão do gás.
Θ = Ka p
 	 kd
No limite de alta adsorção tem-se que θ~ 1. Nesse caso, praticamente toda a superfície do catalisador está recoberta, ou seja, saturada, e a isoterma de adsorção de Langmuir assume a forma abaixo. Nesse caso, a quantidade de gás adsorvido independe da pressão do gás, a velocidade da reação é constante e a ordem de reação é zero.
= ka p
 (1- θ) kd
14- Verifica-se que a constante de equilíbrio e as leis de velocidade para uma reação elementar estão relacionadas. Isto é uma consequência da lei da ação das massas. Quando kd > ki, o equilíbrio químico estará deslocado no sentido da formação de mais produtos.
Quando kd < ki, o equilíbrio químico estará deslocado no sentido da formação de mais reagentes.