AT4 - Peptídeos e proteínas (2)

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31/03/2014 
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Profª: Danielly 
Cantarelli 
Peptídeos e 
Proteínas 
• Proteínas → Biomoléculas mais 
abundantes nos seres vivos 
• Polímeros formados por unidades 
monoméricas chamadas α-aminoácidos 
(20 aminoácidos-padrão diferentes) 
MONÔMEROS POLÍMEROS 
“Ligações peptídicas” 
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AMINOÁCIDOS 
PEPTÍDEOS 
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PEPTÍDEOS 
Peptídeos são polímeros de α-aminoácidos ligados 
covalentemente entre si por ligações peptídicas (ligação do 
grupo –COOH de um aminoácido com o grupo –NH2 de outro, 
havendo a remoção da água – reação de condensação), que 
formam longas cadeias não ramificadas. 
Ligação formada pela 
remoção de elementos da 
água (desidratação) de um 
grupo α-carboxila de um 
aminoácido e o grupo α-
amino de outro. 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
PEPTÍDEOS 
Após incorporação a peptídeos, os aminoácidos são denominados 
resíduos de aminoácidos. 
Ligações estáveis 
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CLASSIFICAÇÃO DOS PEPTÍDEOS 
Classificados de acordo com o número de resíduos de AA na cadeia: 
• DIPEPTÍDEOS – 2 resíduos de AA. 
• TRIPEPTÍDEOS – 3 resíduos de AA. 
• TETRAPEPTÍDEOS – 4 resíduos de AA. 
• PENTAPEPTÍDEOS – 5 resíduos de AA. 
• OLIGOPEPTÍDEOs – uns poucos resíduos de AA. 
• POLIPEPTÍDEOS - são polímeros lineares de 11 até 40 resíduos de AA. 
• Mais de 99 resíduos é considerado proteína. 
• Proteínas apresentam 
as mesmas 
características físico-
químicas dos 
aminoácidos. 
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LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
O resíduo de AA na extremidade com o grupo α–amino é o resíduo terminal amino 
(N-terminal) e o resíduo na outra extremidade, grupo carboxila livre, é o resíduo 
terminal carboxila (C-terminal) 
O primeiro aminoácido da cadeia peptídica é aquele que possui o grupamento 
amino-terminal e o último, o que possui o livre o grupamento carboxila-terminal. 
PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA 
BIOLÓGICA 
Os menores peptídeos podem ter efeitos biológicos importantes. Ex: 
• Aspartame - L-aspartil-L-fenilalanil metil éster, adoçante artificial. 
• Hormônios são peptídeos pequenos: 
• Ocitocina (estimula contração uterina), 
• Bradicinina (inibe inflamação dos tecidos), 
• Tirotropina (hormônio da hipófise). 
• Venenos tóxicos de cogumelos (amanitina) e muitos antibióticos 
antibióticos 
 
Polipeptídeos pequenos e oligopeptídeos: 
• Insulina e Glucagon (hormônios pancreáticos). 
• Corticotropina (estimula córtex adrenal). 
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PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA BIOLÓGICA 
Glutationa 
 (ácido glutâmico, cisteína e glicina) 
- Síntese de proteínas e DNA 
- Transporte de aminoácidos 
- Metabolismo de fármacos e substâncias tóxicas 
- Agente redutor: protege as células dos efeitos destrutivos da oxidação 
 
 
PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA BIOLÓGICA 
Aminoácidos e neurotransmissores 
TRIPTOFANO 
Em geral, os indivíduos deprimidos têm níveis baixos de 
serotonina no sistema nervoso central. 
 
Proteínas do leite tem altos níveis de triptofano 
A serotonina controla a liberação de alguns hormônios e a 
regulação do ritmo circadiano, do sono e do apetite. 
 
Diversos fármacos que controlam a ação da serotonina 
como neurotransmissor são atualmente utilizados, em 
patologias como a ansiedade, depressão, obesidade, 
enxaqueca e esquizofrenia, entre outras. 
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PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA BIOLÓGICA 
Aminoácidos e neurotransmissores 
Tirosina 
Noradrenalina 
Adrenalina 
Hormônio de ``fuga e luta`` 
Aumenta a liberação de glicose 
 Algumas proteínas consistem de uma cadeia polipeptídica única, 
mas outras, chamadas de proteínas subunidades múltiplas, 
possuem dois ou mais polipeptídeos associados. 
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PROTEÍNAS 
• São as MACROMOLÉCULAS funcionalmente 
mais abundantes e mais versáteis da célula, 
constituindo mais da METADE DO PESO SECO 
de muitos organismos. 
 
• São substâncias orgânicas de alto peso molecular 
formadas por AMINOÁCIDOS unidos entre si por 
meio de LIGAÇÕES PEPTÍDICAS. 
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PROTEÍNAS 
• São componentes essenciais à matéria viva 
 
• Atuam como: 
▫ Catalizadores (enzimas) 
▫ Transportadores (Oxigênio, vitaminas, fármacos, lipídeos, 
ferro, cobre, etc) 
▫ Armazenamento (caseína do leite) 
▫ Proteção Imune (anticorpos) 
▫ Reguladores (Insulina e Glucagon) 
▫ Movimento (Actina e miosina) 
▫ Estruturais (Colágeno) 
▫ Transmissão do impulso nervoso (neurotransmissores) 
▫ Controle do crescimento e diferenciação celular 
PROTEÍNAS 
• Importância fisiológica: 
 
▫ Manutenção da distribuição de água entre o 
compartimento intersticial e o sistema vascular do 
organismo 
▫ Participação da homeostase coagulação sanguínea 
▫ Nutrição de tecidos 
▫ Formação de tampões para manutenção do pH, etc. 
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PROPRIEDADES FUNDAMENTAIS DAS 
PROTEÍNAS 
• Proteínas são polímeros constituídos por unidades 
monoméricas chamadas α-aminoácidos 
 
• As proteínas contém vários grupos funcionais 
 
• As proteínas podem interagir entre si ou com outras 
macromoléculas para formar associações complexas 
 
• Algumas proteínas são bastante rígidas, enquanto 
outras apresentam flexibilidade limitada. 
 
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PROTEÍNAS 
• Compostos orgânicos complexos de alto peso molecular; 
 
•Contêm C, H, O, N e S; 
 
 
PROTEÍNAS 
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Cadeia de aas formam proteína 
CONCEITO: 
 
 São as moléculas mais abundantes e 
funcionalmente mais diversas dos sistemas 
biológicos. 
 
COMPOSIÇÃO: 
 
 Formadas por associações LINEARES DE 
AMINOÁCIDOS. 
 
Existem mais de 300 aas na natureza. 
 
Apenas 20 constituem as 
proteínas dos mamíferos. 
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Necessidades diárias de proteína 
• 10 a 15% das necessidades energéticas; 
 
• 1g/Kg de peso por dia; 
 
• Atletas: necessidade 
 de ingestão aumentada 
A principais fontes de proteína 
animal são: 
 
 ● carnes, 
 ● ovos 
 ● laticínios. 
 
 
 
Já as melhores fontes 
de proteína vegetal são: 
 
 ● feijões, 
 ● lentilhas, 
 ● soja 
 ● amendoim. 
Necessidades diárias de proteína 
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Alimento Teor de proteína 
(g/100g alimento) 
Carne bovina 27 
Queijo 27 
Peixe 22 
Carne de frango 22 
Ovo 13 
Feijão 6 
Arroz 2 
Laranja 1 
Maçã 0,2 
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PROTEÍNAS 
 
• As proteínas podem ser formadas por uma 
ou mais cadeia polipeptídica ou subunidade. 
• As proteínas diferem entre si pelo número, tipo e 
seqüência dos aminoácidos em suas estruturas. 
Características da composição de algumas 
proteínas 
Proteína Número de 
aminoácidos 
Número 
de cadeias 
Insulina bovina 51 2 
Lisozima (clara de ovo) 129 1 
Mioglobina equina 153 1 
Hemoglobina humana 574 4 
Aspartato transcarbamoilase 2700 12 
RNA polimerase (E. coli) 4100 5 
Apolipoproteína B (humana) 4536 1 
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Classificação: 
Nível de complexidade Estrutural 
1 – Primária 
2 – Secundária 
3 – Terciária 
4 - Quaternária 
Níveis de complexidade estrutural 
• ESTRUTURA PRIMÁRIA  SEQUÊNCIA LINEAR de 
aminoácidos unidos por ligações peptídicas na 
cadeia POLIPEPTÍDICA. 
 
 
• Determina todos os outros níveis de organização. 
 
• Determinada por informação genética 
 
• É o “RG” da proteína. 
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ESTRUTURA 
Hierarquia estrutural geral das proteínas: 
 
• Estrutura primária: 
 Descreve o número de aminoácidos, a espécie, a sequência 
(ordem) e a localização das pontes dissulfeto (cistina) de 
uma cadeia polipeptídica. 
INSULINA 
A insulina ativa tem 51 Aa 
Formada por duas cadeias 
polipeptídicas ligadas por duas 
pontesdissulfeto. 
A cadeia A consiste 
de 21, e a cadeia B, 
de 30 aminoácidos 
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Seqüência de Aminoácidos da Cadeia A e 
Cadeia B da Insulina 
Estrutura Secundária - O filamento de 
aminoácidos se enrola ao redor de um eixo, 
formando uma escada helicoidal chamada alfa-
hélice. 
 
 É uma estrutura estável, cujas voltas são mantidas 
por pontes de hidrogênio. 
 
 Tal estrutura helicoidal é a estrutura 
secundária da proteína. 
Níveis de complexidade estrutural 
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Níveis de organização das Proteínas 
 Estrutura Secundária - É uma estrutura ESTENDIDA, 
ESTABILIZADA POR PONTES DE HIDROGÊNIO entre ligações 
peptídicas. 
Níveis de organização das Proteínas 
• Estrutura Secundária 
• As cadeias laterais – R não estão envolvidas 
nas pontes de H, mas também determinam o tipo 
de estrutura secundária e a sua estabilidade. 
 
• Existem dois tipos mais comuns de estrutura 
secundária: 
▫ -hélice 
▫ Conformação  ou folha  pregueada. 
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• Estrutura secundária: 
 
 Arranjos regulares de Aa em repetição: 
▫ - hélice; -folhas pregueada. 
 
-Hélice 
• Mantida por pontes de H que 
ocorrem entre a 1ª e a 4ª ligação 
peptídica subsequente, e assim 
por diante. 
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ESTRUTURA 
• -hélice: 
 - Configuração mais comum 
 - Estrutura espiral 
 - Ex: queratina 
 proteína presente nos cabelos, unhas, 
 chifres, cascos, penas, etc. 
 
 
 
 
Porque o cabelo ondula com a umidade? 
 
• O cabelo é formado por Queratina. 
• Pontes dissulfeto - são ligações entre os dois grupos sulfidrila (-SH). 
• Ao unir-se um aminoácido a outro, as cadeias de proteínas se retorcem ainda mais 
e produzem o cacheado do cabelo. 
• O fato de acontecer mais facilmente quando molhado é porque as moléculas de 
água também criam pontes, chamadas ligações de hidrogênio, que facilitam a 
formação de pontes dissulfeto. 
• Agora sabemos claramente porque é o cabelo é aquecido para organizar os fios, 
porque ocorre desidratação com o rompimento das ligações de hidrogênio. 
 
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Conformação  ou Folha  pregueada 
• As cadeias polipepitídicas se dispõem lado a lado 
(paralelas). 
 
• É mantida por pontes de hidrogênio entre as 
cadeias polipepitídicas. 
 
• As cadeias laterais dos aminoácidos são projetadas 
para cima ou para baixo 
 
• Encontrada em 80% das proteínas globulares e na 
fibroína da seda 
Conformação  ou Folha  pregueada 
São regiões estendidas de sequência polipeptídicas 
adjacentes lado-a-lado. 
α-hélice Folha β pregueada 
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Conformação  
ou Folha  
pregueada 
 
• -folhas: 
 - Configuração composta de duas ou mais 
cadeias peptídicas. 
A orientação das cadeias 
adjacentes pode ser na 
mesma direção (paralela) 
ou em direção oposta 
(antiparalela). 
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Estrutura Terciária 
 É a estrutura trimensional (3D) completa de 
um polipeptídeo. 
 
 Ligações cadeias laterais e pontes dissulfeto. 
 
 As diferentes ligações estabelecem dobras sobre 
si mesmas, adquirindo uma configuração 
espacial tridimensional chamada estrutura 
terciária. 
 
 Essa configuração pode ser filamentar como 
no colágeno, ou globular, como nas enzimas. 
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Estrutura Terciária 
O dobramento faz 
sequencias distantes 
de polipeptídeo 
linear ficarem juntas 
em uma estrutura 
estável. 
Região hidrofóbica e 
hidrofílica. 
Estrutura Terciária 
• Descreve o enovelamento ou “dobras” da cadeia 
polipeptídica 
 
• Contém trechos de estrutura regular (-Hélice e 
Conformação ) e trechos sem estrutura definida 
 
• É estabilizada por ligações fracas (pontes de H, 
interação iônica e hidrofóbicas) 
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Estrutura Terciária 
Pontes salinas 
ESTRUTURA 
• Estrutura terciária: 
 Dobramento de cadeia polipeptídica, adaptando formas 
esféricas e ovóides. 
 Exemplo: tripsina. 
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• Descreve a associação entre duas ou mais cadeias 
polipepitídicas ou subunidades para compor uma 
proteína funcional. 
 
• As subunidades podem ser iguais ou diferentes. 
 
• É estabilizada por ligações fracas entre as 
subunidades, mas pode conter pontes dissulfeto. 
Estrutura Quaternária 
Proteínas formadas pela associação de dois ou 
mais polipeptídeos. 
 
A maneira como estas cadeias se associam 
constitui a estrutura quaternária. 
A hemoglobina, é 
formada pela união de 
duas cadeias "alfa" e 
duas cadeias "beta". 
Estrutura Quaternária 
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Estrutura Quaternária 
O número mais comum de subunidades é de 2 (dímeros) 
ou 4 (tetrâmero). 
Trímeros 
Pentâmeros 
Hexadecâmeros 
E estruturas de ordem superior. 
Heteromérico: composto por subunidades diferentes, cada 
uma codificada por um gene diferentes. 
Homomérico: composto da mesma unidades 
monomérica, codificada pelo mesmo gene. 
Estrutura Quaternária da Hemoglobina 
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CLASSIFICAÇÃO 
• Composição química: 
 
1.Simples: formadas por apenas A.a. 
 
2. Conjugadas: Formada por A.a. + grupo prostético 
(porção não aminoacídica) 
 
 Ex.: Lipoproteínas (lipídeos+proteínas) 
 Glicoproteínas (carboidratos+proteínas) 
 Metaloproteínas (metal +proteínas) 
 
Conceito de proteína Simples e 
Conjugada 
• As proteínas conjugadas apresentam outras 
substâncias (orgânicas ou inorgânicas) 
associadas à sua estrutura. 
 
• Denominamos estas substâncias de grupos 
prostéticos. 
 
• As proteínas simples apresentam apenas 
aminoácidos. 
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Proteínas Conjugadas 
Classe Grupo 
Prostético 
Exemplo 
Glicoproteína Carboidrato IgM (imunoglobulina) 
Lipoproteína Lipídio VLDL, LDL, HDL 
Hemeproteína Heme (ferroporfirina) Hemoblobina, 
mioglobina, citocromos 
Fosfoproteínas Fosfato Caseína (leite) 
Flavoproteína FAD (Flavina 
adeninadinucleotídio) 
Succinato 
desidrogenase 
Metaloproteína Ferro Ferritina 
Proteínas Conjugadas 
• Alguns autores também consideram como proteína 
conjugada aquela que apresenta Aa derivados 
(incomuns). 
 
• São Aa que sofrem modificação na cadeia lateral 
após serem inseridos na cadeia polipepitídica. 
 
• Hidoxi-prolina, metil-lisina 
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LIPOPROTEÍNAS 
• São complexos multicomponentes de proteínas e lipídeos, 
ligados covalentemente, que formam agregados moleculares 
distintos. 
• Cada tipo de lipoproteína tem massa molecular, tamanho, 
composição, densidade e papel fisiológico característicos. 
 
• Tipos de lipoproteínas plasmáticas: 
 - HDL (alta densidade) 
 - LDL (baixa densidade) 
 - IDL (densidade intermediária) 
 - VLDL (densidade muito baixa) 
A lipoproteína de alta densidade (High Density Lipoprotein - 
HDL) 
 
Vulgarmente chamada "colesterol bom", acredita que seja 
capaz de retirar ateromas das artérias. 
 
O HDL transporta colesterol dos tecidos do corpo humano ao 
fígado - o chamado transporte reverso do colesterol. 
 
Isso diminui a quantidade de colesterol no sangue ou aquele 
presente em células. 
LIPOPROTEÍNAS 
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A lipoproteína de baixa densidade (Low Density 
Lipoprotein - LDL). 
 
Vulgarmente chamada "colesterol ruim" ou "colesterol 
mau", porque em altas taxas ela está relacionada com a 
aterosclerose. 
 
Está também indiretamente relacionada ao infarto e AVC. 
 
Em geral, o LDL transporta colesterol e triglicerídeos do 
fígado e intestino delgado às células e tecidos. 
LIPOPROTEÍNAS 
GLICOPROTEÍNAS 
• São proteínasàs quais os oligossacarídeos estão 
covalentemente ligados. 
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HEMOPROTEÍNAS 
• São proteínas que contêm o grupo prostético HEME 
(parte orgânica + átomo de ferro) fortemente ligado. 
 Ex.: hemoglobina 
 
CLASSIFICAÇÃO 
• Forma (arranjo tridimensional): 
 
2.Proteínas fibrosas 
 
a. Contêm maior quantidade de estrutura secundária. 
b. Cadeia polipeptídica estendida 
c. Forma de cilindro longo (bastão) 
d.  solubilidade em água 
e. Função estrutural (colágeno, -queratina e tropomiosina) 
1.Proteínas globulares 
 
a.Forma esferoidal 
b.Peso molecular variável 
c. Solubilidade alta em água; 
d.Função: catalisadoras, transportadoras e reguladoras de vias 
metabólicas. 
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Proteína Globular e Fibrosa 
• Globular  forma esférica, geralmente 
solúveis, desempenham funções dinâmicas. 
 
• Fibrosa  forma alongada, geralmente 
insolúveis, desempenham papel estrutural. 
Proteína Globular e Fibrosa 
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Colágeno 
• Proteína encontrada em todos animais 
multicelulares, secretada pelas células do tecido 
conjuntivo, componente da matriz extracelular . 
 
• Pele, ossos, tendões, cartilagens, córnea dos olhos. 
 
• Nos mamíferos, esta proteína compõe 25% da massa 
protéica do organismo. 
Colágeno 
• Formado por três cadeias polipeptídicas enroladas 
umas nas outras, para formar uma hélice tripla. 
 
 
• As fibras de colágeno 
formam estruturas longas e 
rígidas. 
Estrutura da tripla hélice do colágeno, 
formando o tropocolágeno 
As moléculas de 
tropocolágeno se associam 
formando as fibrilas de 
colágeno 
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Colágeno 
Desnaturação 
• É decorrente do rompimento das ligações fracas 
que estabilizam a estrutura tridimensional das 
proteínas 
 
• Agentes que causam a desnaturação 
• Aumento de temperatura 
• Alteração extrema no pH 
• Detergentes 
• Solventes orgânicos 
 
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Desnaturação 
Á medida que as condições fisiológicas que estabilizam a 
proteína se alteram, ocorre o rompimento gradual das 
estruturas secundárias, terciárias e quaternária. 
A estrutura primária não 
é afetada. 
O polipeptídeo desnaturado se 
agrega a outros e forma um 
precipitado insolúvel. 
DESNATURAÇÃO 
• Perda de função protéica 
• Desdobramento e desorganização da estrutura da 
proteína. 
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• Agentes desnaturantes: 
 
 Calor  cliva as pontes de H+, destrói a -hélice 
 Uréia e cloridrato de guanidina  clivagem das pontes de H+ 
 Detergentes  abrem a região hidrofóbica 
 Agentes redutores  quebram as pontes dissulfeto. Ex: (2-
mercaptoetanol-HOCH2CH2SH) 
 Agitação mecânica 
 Ácidos ou bases fortes e sais 
 Metais pesados  chumbo e mercúrio 
 Aquecimento   60ºC 
DESNATURAÇÃO 
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Porque o cabelo ondula com a umidade? 
 
• O cabelo é formado por Queratina. 
• Pontes dissulfeto - são ligações entre os dois grupos sulfidrila (-SH). 
• Ao unir-se um aminoácido a outro, as cadeias de proteínas se retorcem ainda mais 
e produzem o cacheado do cabelo. 
• O fato de acontecer mais facilmente quando molhado é porque as moléculas de 
água também criam pontes, chamadas ligações de hidrogênio, que facilitam a 
formação de pontes dissulfeto. 
• Agora sabemos claramente porque é o cabelo é aquecido para organizar os fios, 
porque ocorre desidratação com o rompimento das ligações de hidrogênio. 
 
Renaturação 
• A renaturação é possível para algumas proteínas 
quando o agente causador da desnaturação for 
removido. 
 
• A estrutura primária da proteína não pode ter sido 
afetada para que haja renaturação. 
 
• Algumas proteína depois de desnaturadas não 
sofrem renaturação (albumina da clara do ovo). 
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Proteína nativa 
Proteína desnaturada 
Proteína nativa 
Alteração da Estrutura Primária e 
Função das Proteínas 
• Anemia falciforme é uma doença genética 
causada pela produção de uma molécula 
anormal de hemoglobina 
 
• Os indivíduos com anemia falciforme 
apresentam hemácias com forma alterada (foice) 
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hemácias normais na 
forma de disco 
bicôncavo 
hemácias na forma de foice 
Ocorre uma troca na cadeia de 
aminoácidos da hemoglobina - 
substituição de um ácido glutâmico 
por uma valina. 
Hemoglobina A (HbA) 
• Hemoglobina presente nas hemácias dos adultos 
 
• Proteína constituída por 4 cadeias (2 cadeias  e 
duas cadeias ) 
 
• Cada cadeia contém um grupo heme (ferro-
porfirina) para ligação do oxigênio. 
 
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Hemoglobina S (HbS) 
• Hemoglobina anormal presente nas hemácias dos 
indivíduos com anemia falciforme 
 
 
• Na HbA 6º aminoácido  ácido glutâmico 
 
• Na HbS 6º aminoácido  valina 
 
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Funções das Proteínas 
 
Hormonal 
 Ex: Insulina que retira a glicose em excesso do sangue. 
 
Defesa 
 Ex: Os anticorpos são proteínas que realizam a defesa do 
organismo, especializados no reconhecimento e neutralização de vírus, 
bactérias e outras substâncias estranhas. 
 
Energética 
 Ex: No Brasil uma das principais fontes de proteínas é feijão. 100g 
de feijão possuem 21g de proteína. 
 
Enzimática 
 Ex: Enzimas são proteínas capazes de catalisar reações bioquímicas 
como, por exemplo, as lipases. 
 
Condutoras de gases 
 Ex: O transporte de gases é realizado por proteínas como a 
hemoglobina e hemocianina presentes nos glóbulos vermelhos ou hemácias . 
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Papel Biológico das Proteínas 
• Enzimas (catalisador) 
• Transporte (no sangue ou membrana) 
• Estrutural (sustentação e/ou proteção) 
• Regulatória (hormônios protéicos) 
• Contrátil (movimento) 
• Defesa (anticorpos e coagulação sanguínea) 
• Receptor de membrana (sinalização) 
• Armazenamento (de nutrientes como ferro) 
EXERCÍCIOS 
1. O que são proteínas? 
2. Quais funções elas possuem no organismo? 
3. O que é ligação peptídica? 
4. Esquematize uma ligação peptídica. 
5. Como as proteínas podem ser caracterizadas estruturalmente? Explique 
cada estrutura. 
6. Como as proteínas podem ser classificadas? 
7. O que é grupo prostético? 
8. Descreva as características da estrutura secundária protéica - hélice. 
9. Descreva as características da estrutura secundária protéica -folha 
pregueada. 
10. De acordo com a composição química, classifique as proteínas em 
conjugadas e simples. 
11. Descreva os agentes que podem desnaturar as proteínas.