Aula Proteínas

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Proteínas
Elaborado por: Vivian Machado Benassi
Apresentado por: Luciano Pereira Rodrigues
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Por quê estudar Proteínas?
Alberts et al., (2008). Molecular Biology of the Cell, 5 ed. 
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 Catálise: enzimas;
 Transporte: hemoglobina;
 Regulação genética: histonas;
 Defesa: Imunoglobulinas;
 Contração/motilidade: actina, miosina;
 Sustentação: colágeno; 
 Hormônio: insulina.       
 
Diversidade Funcional
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O que são Proteínas?
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Definição de Proteínas
	Polímeros lineares cujos monômeros são os aminoácidos, os quais estão unidos via ligações peptídicas.
Aminoácidos
Aminoácidos
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Aminoácidos
pH fisiológico
São íons dipolares ou Zwitterions
	As funções das proteínas derivam da diversidade e versatilidade dos 20 aminoácidos naturais e suas variações.
Nelson e Cox, (2006). Lehninger. Princípios de Bioquímica. 4ª ed. 
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Estereoquímica dos aminoácidos
 Os L-aminoácidos são predominantes na natureza.
Nelson e Cox, (2006). Lehninger. Princípios de Bioquímica. 4ª ed. 
L-Gliceraldeído
D-Gliceraldeído
L- Alanina
D- Alanina
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Classificação dos aminoácidos
1- Aminoácidos alifáticos não-polares:
Nelson e Cox, (2006). Lehninger. Princípios de Bioquímica. 4ª ed. 
Glicina
Alanina
Valina
Leucina
Metionina
Isoleucina
Possui uma alta flexibilidade (rotação) .
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2- Aminoácidos polares não carregados:
Nelson e Cox, (2006). Lehninger. Princípios de Bioquímica. 4ª ed. 
Serina
Treonina
Cisteína
Prolina
Asparagina
Glutamina
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Oxidação e Redução da Cisteína
Nelson e Cox, (2006). Lehninger. Princípios de Bioquímica. 4ª ed. 
Cisteína
Cisteína
Cistina
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3- Aminoácidos aromáticos:
Nelson e Cox, (2006). Lehninger. Princípios de Bioquímica. 4ª ed. 
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2- Aminoácidos polares carregados positivamente:
Nelson e Cox, (2006). Lehninger. Princípios de Bioquímica. 4ª ed. 
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2- Aminoácidos polares carregados negatimavente:
Nelson e Cox, (2006). Lehninger. Princípios de Bioquímica. 4ª ed. 
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Propriedades dos Aminoácidos
Nelson e Cox, (2006). Lehninger. Princípios de Bioquímica. 4ª ed. 
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Aminoácidos Incomuns
Nelson e Cox, (2006). Lehninger. Princípios de Bioquímica. 4ª ed. 
4-hidroxiprolina
5-hidroxilisina
6-N-metillisina
γ-carboxiglutamato
selenocisteína
desmosina
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Titulação dos Aminoácidos
Nelson e Cox, (2006). Lehninger. Princípios de Bioquímica. 4ª ed. 
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Ligação Peptídica
Reação de condensação 
Ligação Peptídica – ligação Amida
Nelson e Cox, (2006). Lehninger. Princípios de Bioquímica. 4ª ed. 
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Ligação Peptídica
Características: Rígida e Planar
Berg, J.M.; Tmoczko, J.L., Stryer L. (2008) Bioquímica, 6 ed. 
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Berg, J.M.; Tmoczko, J.L., Stryer L. (2008) Bioquímica, 6 ed. 
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Ligação peptídica
A proteína possui rotação nas ligações entre o Cα-N (denominado de φ) e Cα-C (denominado de ψ).
	Ligações peptídicas limitam as conformações que podem ser assumidas por uma cadeia polipeptídica.
Nelson e Cox, (2006). Lehninger. Princípios de Bioquímica. 4ª ed. 
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Os Diferentes Níveis de Estrutura Protéica
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	Está relacionada com a seqüencial linear de aminoácidos que compõem a proteína.
Nelson e Cox, (2006). Lehninger. Princípios de Bioquímica. 4ª ed. 
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	Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais. Mantidas principalmente por ligações de hidrogênio.
Nelson e Cox, (2006). Lehninger. Princípios de Bioquímica. 4ª ed. 
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α-hélice
 Proposta em 1951 por Linus Pauling e Robert Corey.
 cadeias laterais voltadas para fora;
 unidade repetitiva:
 1 volta = 5,4 Å
 3,6 resíduos
 orientação para direita.
Nelson e Cox, (2006). Lehninger. Princípios de Bioquímica. 4ª ed. 
φ= -60o e ψ= -45º e -50º
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α-hélice
Nelson e Cox, (2006). Lehninger. Princípios de Bioquímica. 4ª ed. 
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Por que as -hélices se formam tão facilmente?
 Maximização de ligações de Hidrogênio intracadeia
Nelson e Cox, (2006). Lehninger. Princípios de Bioquímica. 4ª ed. 
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Fatores que afetam a estabilidade de uma -hélice
1. Repulsão (atração) eletrostática entre grupos R carregados – distância 3 aa;
2. Volume dos grupos R; 
4. Resíduos de Prolina e Glicina.
3. Grupos R hidrofóbicos;
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Conformação β
 Estrutura estendida com os resíduos de aminoácidos em zigue-zague com as cadeias lateriais adjacentes projetando-se em direções opostas, distantes de 3,5 Å (0,35 nm). 
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Folha  pregueada
Ligações de Hidrogênio entre segmentos adjacentes
Antiparalela
Nelson e Cox, (2006). Lehninger. Princípios de Bioquímica. 4ª ed. 
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Folha  pregueada
Padrão diferente de ligações de Hidrogênio
Paralela
Nelson e Cox, (2006). Lehninger. Princípios de Bioquímica. 4ª ed. 
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Dobras β
 Elementos de conexão e mudança de direção na cadeia peptídica
Conectam segmentos adjacentes de uma folha  anti-paralela 
Nelson e Cox, (2006). Lehninger. Princípios de Bioquímica. 4ª ed. 
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Nelson e Cox, (2006). Lehninger. Princípios de Bioquímica. 4ª ed. 
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	Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional de um polipeptídio.
Nelson e Cox, (2006). Lehninger. Princípios de Bioquímica. 4ª ed. 
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Estrutura Terciária
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Forças envolvidas na manutenção de 
estruturas terciárias
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Proteínas Fibrosas e Globulares
 Proteínas Fibrosas: 
 Arranjos de cadeias em folhas ou feixes.
 Ex: suporte, formas e proteção.
Proteínas Globulares: 
 Arranjos de cadeias enoveladas em formas esféricas ou globulares. 
 Ex: enzimas e proteínas regulatórias.
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Proteínas Fibrosas
Insolúveis em água
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-queratina
 resistência
cabelo, lã, unhas, garras, chifres, 
camada externa da pele
paralelo
direita
esquerda
Nelson e Cox, (2006). Lehninger. Princípios de Bioquímica. 4ª ed. 
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Estrutura secundária em conformação β pregueada
Rica em Glicina e Alanina – interações fracas e pontes H
β-queratina
Fiandeiras da aranha
Não estende, porém é muito flexível
Nelson e Cox, (2006). Lehninger. Princípios de Bioquímica. 4ª ed. 
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Proteínas Globulares
Solúveis em água
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Hemeproteína
Mr 12400
100 resíduos
40% -hélice
Citocromo c
Lisozima
Ribonuclease
Enzima
Mr 14600
40% -hélice
Folhas  - 4 ligações S-S
Enzima
Mr 13700
> % conformação  
4 ligações S-S
Nelson e Cox, (2006). Lehninger. Princípios de Bioquímica. 4ª ed. 
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	Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é denominada de estrutura quaternária.
Nelson e Cox, (2006). Lehninger. Princípios de Bioquímica. 4ª ed. 
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Estrutura Quaternária
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Hemoglobina
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Desnaturação protéica
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Agentes desnaturantes
 Temperatura; 
 Extremos de pH;
 Solventes Orgânicos.
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