Aminoácidos e Proteínas

Prévia do material em texto

Aminoácidos, 
Peptídeos e 
Proteínas 
São unidades as quais 
ligadas entre si, dão origem 
as proteínas. 
Prof. (a)- Pâmella Souza 
Disc. Bioquímica Humana 
 Conhecer as unidades formadoras de uma 
proteína; 
 Identificar e reconhecer os aminoácidos; 
 Reconhecer os tipos de ligações existentes 
entre as unidades de aminoácidos; 
 Conhecer as estruturas de uma proteína; 
 
OBJETIVO 
Proteínas são as moléculas biológicas mais abundantes, ocorrendo em 
todas as células e em toda parte! 
Milhares de ≠ tipos podem ser encontradas em uma única célula! 
É a principal forma pela qual a informação genética se expressa! 
 
Luz= reação entre a luciferina e ATP. 
Queratina= componente estrutural 
• ENZIMAS E HORMÔNIOS: 
Catalisam e regulam as reações que ocorrem 
no organismo. 
MÚSCULOS E TENDÕES: 
Proporcionam ao corpo os elementos do 
movimento. 
PELE E CABELO: 
Oferecem revestimento externo. 
HEMOGLOBINA: 
Transporte de oxigênio. 
ANTICORPOS: 
Meios de proteção contra doenças. 
• 
Proteínas são compostas por repetições de 
aminoácidos 
As proteínas são formadas a partir da ligação em sequência de apenas 
20 aminoácidos (entre outros especiais), ligados covalentemente. 
 
• Molécula orgânica constituída por, um grupo amina, um grupo 
carboxílico e uma cadeia lateral R; 
Existem cerca de 20 aminoácidos presentes nas proteínas, sendo 
todos eles α-aminoácidos; 
α-aminoácidos: o grupo amina e o grupo carboxilo estão ligados ao 
mesmo carbono (carbono- α); 
Devido ao seu arranjo tetraédrico, os quatro grupos 
diferentes podem ocupar dois arranjos espaciais únicos 
e, portanto, os aa possui dois esterioisômeros. 
Estereoisómeros- Mesma fórmula de estrutura 
 Diferente fórmula estereoquímica 
(os átomos assumem diferentes posições relativas no espaço). 
C3H7NO2 
Classificação dos aa, dá- se, de acordo com sua 
cadeia lateral R 
Classificação quanto à: 
Polaridade (polar ou apolar) – determina a tendência para 
interagir com a água; 
Carga (positivo ou negativo) – propriedades ácido-base; 
Aromáticos; 
Aromáticas- contêm anéis benzênicos ou anéis de átomos similares; 
Alinfáticos- não contêm anéis aromáticos. 
Serina Treonina Cisteina 
Asparagina Glutamina 
Aminoácidos polares, não carregados. 
•Solubilidade intermediária em água (hidrofílico) 
 contém grupos capazes de formar pontes de H+ com água 
•Serina e treonina 
 Grupos hidroxil 
•Asparagina e glutamina 
 Grupo amida > 
•Cisteína 
 Grupo sulfidril 
Ligações dissulfeto 
Determina sua polaridade 
Aminoácidos apolares, alinfáticos e hidrofóbicos 
Glicina Alanina Prolina Valina 
 Leucina Isoleucina Metionina • Ligações de Van der Waals 
•Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina 
 Interações hidrofóbicas, estabilizando a proteína 
•Glicina 
 Menor aminoácido, de estrutura simples 
•Metionina 
 Possui átomo de enxofre (capaz de fazer ligações 
dissulfeto), possui um grupo tioéter 
•Prolina 
 Iminoácido, menor flexibilidade estrutural 
Mantido em conformação rígida V
a
n
 d
e
r 
W
a
a
ls
- 
s
o
m
a
 d
a
s
 f
o
rç
a
s
 a
tr
a
ti
v
a
s
 o
u
 r
e
p
u
ls
iv
a
s
, 
(q
u
e
 
n
ã
o
 s
ã
o
 l
ig
a
ç
õ
e
s
 c
o
v
a
le
n
te
s
 e
n
tr
e
 m
o
lé
c
u
la
s
 o
u
 f
o
rç
a
s
 d
e
v
id
o
 à
 
in
te
ra
ç
ã
o
 e
le
tr
o
e
s
tá
ti
c
a
 d
e
 í
o
n
s
. 
Aminoácidos carregados positivamente. 
Lisina Arginina Histidina 
• Aminoácidos básicos (Carga positiva) 
 Lisina- segundo grupo amino 
 Arginina- grupo guanidina 
 Histidina- grupo aromático imidazol 
Aminoácidos negativos. 
 Aspartato Glutamato 
•Aminoácidos ácidos (Carga negativa) 
 
–Possuem segundo grupo ácido carboxílico 
Aminoácidos aromáticos. 
Fenilalanina Tirosina Triptofano 
• Aminoácidos hidrofóbicos 
• Tirosina- Forma pontes de hidrogênio com a 
água devido seu grupo hidroxil 
• Modificações pós-traducionais 
 Fosforilação do OH da tirosina 
• Fenilalanina 
–Mais apolar 
• 
• Modificações pós-traducionais 
• 4-hidroxiprolina- derivado da prolina 
• Proteína da parede celular de vegetais e fibras do 
• tecido conjuntivo (colágeno) 
• 5-hidroxilisina- derivado da lisina 
 Conjuntivo (colágeno) 
• 6-N-metil-lisina 
• Proteína contrátil do musculo- miosina 
• Gama-carboxiglutamato 
 Proteína importante da cascata de coagulação- protrombina 
• Fosforilação de resíduos 
• 
• Desmosina- derivado de 4 resíduos de lisina 
 Proteína elastina 
 
• Selenocisteína 
 Selênio ao invés de enxofre na Cisteina 
 É adicionado durante a tradução por mecanismo 
específico e regulado 
• 
Sofrem uma reação ácido-base intramolecular e 
existem primariamente (pH fisiológico: 7,4) na forma 
de um íon dipolar, ou zwitterion (do alemão zwitter, 
“híbrido”) 
• 
Forma protonada Íon dipolar Forma desprotonada 
• 
• 
• Ligações peptídicas- são reações de condensação entre 
dois ou mais aa com a formação de uma molécula de água. 
Através das ligações peptídicas, o que pode 
acontecer ??? 
• Formação de di, tri, tetra, penta, oligo e 
polipeptídeo. 
Desta forma- a sequencia de aa unidos por ligações 
peptídicas constituem a estrutura primária das 
proteínas 
• Outras interações podem atuar na estrutura 
proteica e que também mantem a estrutura da 
mesma 
• Outras interações podem atuar na estrutura 
proteica e que também mantem a estrutura da 
mesma 
Interações hidrofóbicas e 
hidrofílicas entre as 
cadeias laterais dos aa 
• 
Realizada pela interação entre dois resíduos de cisteína 
de uma mesma cadeia ou de cadeias separadas 
• 
Estrutura Primária 
• Dada pela sequência de aminoácidos e 
ligações peptídicas; 
 
• Nível estrutural mais simples e mais 
importante, pois dele deriva todo o arranjo 
espacial da molécula. 
 
• A estrutura primária resulta em uma longa 
cadeia de aminoácidos. com uma 
extremidade “amino terminal” e uma 
extremidade “carboxi terminal”. 
 
• 
Estrutura Secundária 
 
• É dada pelo arranjo espacial de 
aminoácidos próximo entre si na 
seqüência primária da proteína. 
 
• Ocorre graças à possibilidade de 
rotação das ligações entre os carbonos 
a dos aminoácidos e seus grupamentos 
amina e carboxila. 
 
Assim, apresenta dois tipos estruturais 
α- hélice- em forma de espiral 
β- folha- em forma de zig- zag 
α-Hélice 
β-Folha 
Estrutura Terciária 
• Dada pelo arranjo espacial de 
aminoácidos distantes entre si na 
seqüência polipeptídica. 
• É a forma tridimensional como a 
proteína se “enrola”. 
• Ocorre nas proteínas globulares, 
mais complexas estrutural e 
funcionalmente. 
• Cadeias polipeptídicas muito 
longas podem se organiza em 
domínios, regiões com estruturas 
terciárias semi-independentes 
ligadas entre si por segmentos 
lineares da cadeia polipeptídica. 
 
Estrutura quaternária 
• Surge apenas nas proteínas 
oligoméricas. 
• Dada pela distribuição espacial de 
mais de uma cadeia polipeptídica 
no espaço, as subunidades da 
molécula, estas mantém-se unidas 
por força covalente,como pontes 
dissulfeto e ligações não 
covalentes (como pontes de 
hidrogênio, interações 
hidrofóbicas). 
• As subunidades podem atuar de 
forma independente ou 
cooperativamente no 
desempenho da função bioquímica 
da proteína 
 
Atividade 
1-Calcule e justifique como obter o ponto isoelétrico (pI) da histidina. 
2-Definição de aminoácidos essenciais e não essenciais. Quais são 
eles? 
3-O que são e quais são aminoácidos incomuns nas células? Definir 
seus precursores. 
4- Faça o peptídeo: Ala-Glu-Gly-Lys e indique onde é a extremidade 
aminoterminal e carboxterminal.