Bioquimica l

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Rio de Janeiro / 2008
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COORDENAÇÃO DE EDUCAÇÃO A DISTÂNCIA
BIOQUÍMICA I
Un3b Universidade Castelo Branco
Bioquímica I / Universidade Castelo Branco. – Rio de Janeiro: UCB, 2008. 
- 64 p.: il.
ISBN 978-85-86912-74-0
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ConteudistaConteudista
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Joselmo Botelho
Apresentação 
Prezado(a) Aluno(a):
 
É com grande satisfação que o(a) recebemos como integrante do corpo discente de nossos cursos de graduação, 
na certeza de estarmos contribuindo para sua formação acadêmica e, conseqüentemente, propiciando oportunidade 
para melhoria de seu desempenho profi ssional. Nossos funcionários e nosso corpo docente esperam retribuir a 
sua escolha, reafi rmando o compromisso desta Instituição com a qualidade, por meio de uma estrutura aberta e 
criativa, centrada nos princípios de melhoria contínua.
Esperamos que este instrucional seja-lhe de grande ajuda e contribua para ampliar o horizonte do seu conhe-
cimento teórico e para o aperfeiçoamento da sua prática pedagógica.
Seja bem-vindo(a)!
Paulo Alcantara Gomes
Reitor
Orientações para o Auto-Estudo 
O presente instrucional está dividido em oito unidades programáticas, cada uma com objetivos defi nidos e 
conteúdos selecionados criteriosamente pelos Professores Conteudistas para que os referidos objetivos sejam 
atingidos com êxito.
Os conteúdos programáticos das unidades são apresentados sob a forma de leituras, tarefas e atividades com-
plementares.
As Unidades 1, 2, 3 e 4 correspondem aos conteúdos que serão avaliados em A1.
 Na A2 poderão ser objeto de avaliação os conteúdos das oito unidades.
Havendo a necessidade de uma avaliação extra (A3 ou A4), esta obrigatoriamente será composta por todo o 
conteúdo de todas as Unidades Programáticas.
A carga horária do material instrucional para o auto-estudo que você está recebendo agora, juntamente com 
os horários destinados aos encontros com o Professor Orientador da disciplina, equivale a 60 horas-aula, que 
você administrará de acordo com a sua disponibilidade, respeitando-se, naturalmente, as datas dos encontros 
presenciais programados pelo Professor Orientador e as datas das avaliações do seu curso.
Bons Estudos!
Dicas para o Auto-Estudo 
1 - Você terá total autonomia para escolher a melhor hora para estudar. Porém, seja 
 disciplinado. Procure reservar sempre os mesmos horários para o estudo.
2 - Organize seu ambiente de estudo. Reserve todo o material necessário. Evite interrupções.
3 - Não deixe para estudar na última hora.
4 - Não acumule dúvidas. Anote-as e entre em contato com seu monitor.
5 - Não pule etapas.
6 - Faça todas as tarefas propostas.
7 - Não falte aos encontros presenciais. Eles são importantes para o melhor aproveitamento da disciplina.
8 - Não relegue a um segundo plano as atividades complementares e a auto-avaliação.
9 - Não hesite em começar de novo.
SUMÁRIO
Quadro-síntese do conteúdo programático ................................................................................................. 11
Contextualização da disciplina ................................................................................................................... 12
UNIDADE I
COMPOSIÇÃO QUÍMICA DOS SERES VIVOS
1.1 – Água ................................................................................................................................................... 13
1.2 – Produto iônico da água ....................................................................................................................... 14
1.3 – Conceitos de ácidos e bases ............................................................................................................... 14
1.4 – pH ....................................................................................................................................................... 14 
1.5 – Tampão biológico ............................................................................................................................... 15
1.6 – Íons minerais e osmolaridade ............................................................................................................. 16
1.7 – Aminoácidos ...................................................................................................................................... 17
1.8 – Proteínas ............................................................................................................................................. 17
1.9 – Vitaminas e coenzimas ....................................................................................................................... 20
UNIDADE II
ENZIMOLOGIA
2.1 – Conceito ............................................................................................................................................. 24
2.2 – Regulação da atividade enzimática .................................................................................................... 25
2.3 – Cinética enzimática ............................................................................................................................ 25
UNIDADE III
ENERGÉTICA BIOQUÍMICA
3.1 – Princípios de termodinâmica .............................................................................................................. 28
3.2 – Papel de aceptores de energia ............................................................................................................ 28
UNIDADE IV
METABOLISMO DE CARBOIDRATOS
4.1 – Estrutura geral .................................................................................................................................... 30
4.2 – Respiração celular e fermentação ...................................................................................................... 30
4.3 – Fotossíntese ........................................................................................................................................ 34
4.4 – Shunt das pentoses ............................................................................................................................. 37
4.5 – Glicogenólise e glicogênese ............................................................................................................... 38
4.6 – Gliconeogênese .................................................................................................................................. 39
UNIDADE V
METABOLISMO DE LIPÍDIOS
5.1 – Estrutura geral .................................................................................................................................... 41
5.2 – Metabolismo de lipídios ..................................................................................................................... 41
5.3 – Biossíntese de esteróides ....................................................................................................................42
5.4 – Prostaglandinas, prostaciclinas e leucotrienos ................................................................................... 43
UNIDADE VI
METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
6.1 – Ciclo da uréia ..................................................................................................................................... 44
6.2 – Biossíntese de aminoácidos naturais .................................................................................................. 45
UNIDADE VII
REGULAÇÃO ENDÓCRINA DO METABOLISMO
7.1 – Insulina ............................................................................................................................................... 46
7.2 – Glucagon e adrenalina ........................................................................................................................ 46
UNIDADE VIII
METABOLISMO DE PURINAS E PIRIMIDINAS
8.1 – Bases nitrogenadas ............................................................................................................................. 50
8.2 – Biossíntese de nucleotídios ................................................................................................................ 50
8.3 – Metabolismo de nucleotídios ............................................................................................................. 51
8.4 – Importância biológica dos nucleotídios ............................................................................................. 52
Glossário ..................................................................................................................................................... 55
Gabarito ....................................................................................................................................................... 57
Referências bibliográfi cas ........................................................................................................................... 61 
11
I – COMPOSIÇÃO QUÍMICA DOS SERES VIVOS
1.1 – Água
1.2 – Produto iônico da água
1.3 – Conceitos de ácidos e bases
1.4 – pH
1.5 – Tampão biológico
1.6 – Íons minerais e osmolaridade
1.7 – Aminoácidos
1.8 – Proteínas
1.9 – Vitaminas e coenzimas
II – ENZIMOLOGIA
2.1 – Conceito
2.2 – Regulação da atividade enzimática
2.3 – Cinética enzimática
III – ENERGÉTICA BIOQUÍMICA
3.1 – Princípios de termodinâmica
3.2 – Papel de aceptores de energia
IV – METABOLISMO DE CARBOIDRATOS
4.1 – Estrutura geral
4.2 – Respiração celular e fermentação
4.3 – Fotossíntese
4.4 – Shunt das pentoses
4.5 – Glicogenólise e glicogênese
4.6 – Gliconeogênese
V – METABOLISMO DE LIPÍDIOS
5.1 – Estrutura geral
5.2 – Metabolismo de lipídios
5.3 – Biossíntese de esteróides
5.4 – Prostaglandinas, prostaciclinas e leucotrienos
VI – METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS E PRO-
TEÍNAS
6.1 – Ciclo da uréia
6.2 – Biossíntese de aminoácidos naturais
VII – REGULAÇÃO ENDÓCRINA DO METABO-
LISMO
7.1 – Insulina
7.2 – Glucagon e adrenalina
VIII – METABOLISMO DE PURINAS E PIRIMIDI-
NAS
8.1 – Bases nitrogenadas
8.2 – Biossíntese de nucleotídios
8.3 – Metabolismo de nucleotídios
8.4 – Importância biológica dos nucleotídios
 UNIDADES DO PROGRAMA OBJETIVOS
• Indicar a composição dos organismos e as principais classes 
de moléculas neles encontradas.
• Reconhecer as espécies de reações catalisadas por enzimas e 
aspectos da especifi cidade enzimática.
• Entender a variação de energia que acompanha as reações 
bioquímicas;
• A bioenergética fornece os princípios básicos que explicam 
porque algumas reações bioquímicas podem ocorrer enquanto 
outras não.
• Reconhecer os carboidratos como moléculas amplamente 
distribuídas nas plantas e animais, onde desempenham tanto 
funções estruturais quanto metabólicas.
• Identifi car os lipídeos como um grupo heterogêneo de 
moléculas orgânicas;
• Perceber que os lipídeos são a principal fonte de energia 
para o corpo, além de outras funções;
• Perceber que defi ciências ou desequilíbrios no meta-
bolismo dos lipídeos possam levar a alguns dos principais 
problemas clínicos observados.
• Entender que as proteínas são as moléculas mais im-
portantes e com maior diversidade de funções nos sistemas 
vivos.
• Entender como os hormônios atuam intracelularmente, 
particularmente em relação à regulação do metabolismo 
dos carboidratos.
• Entender a digestão, a biossíntese e o catabolismo 
dos nucleotídeos de purinas e de pirimidinas, bem como 
certas doenças associadas com defeitos genéticos nestes 
processos.
Quadro-síntese do conteúdo 
programático
12 Contextualização da Disciplina
Não se sabe exatamente quando a Bioquímica começou a emergir como disciplina independente. Na Alemanha 
se estabeleceu o primeiro departamento de Química Fisiológica e o primeiro periódico de bioquímica. Hoje, 
existem várias dezenas de periódicos, cada qual dando enfoque maior a determinada área da bioquímica.
É importante ressaltar a enorme infl uência que a bioquímica vem exercendo em todas as ciências biológicas, 
tornando-se uma ciência básica por excelência.
A bioquímica se constitui numa tentativa de descrever vida em termos químicos. Não se limitando, no entanto, 
a um simples relato das análises da matéria viva e das várias reações através das quais os componentes da vida 
são metabolizados, mas a maneira pela qual as reações biológicas são controladas.
Considerando que a vida na célula depende de milhares de reações químicas diferentes, cada uma catalisada 
por enzima específi ca, é de grande interesse saber como estão elas sincronizadas. A investigação dos mecanismos 
reguladores constitui um dos capítulos mais atraentes da bioquímica.
Espera-se ainda que, à medida que os conhecimentos básicos de bioquímica se tornem maiores, seja 
possível dirimir questões como a da transformação de células cancerosas e de diversas outras doenças. 
 
 
13UNIDADE I
COMPOSIÇÃO QUÍMICA DOS SERES VIVOS
1.1- Água
A água é a substância mais abundante nos sistemas vi-
vos, perfazendo 70% ou mais da massa da maioria dos 
organismos. A água permeia todas as porções de todas 
as células e é o meio no qual ocorrem o transporte de 
nutrientes, as reações metabólicas catalisadas enzima-
ticamente e a transferência de energia química. Todos 
os aspectos da estrutura celular e de suas funções são 
adaptados às propriedades físicas e químicas da água. 
A molécula de água e seus produtos de ionização, H+ 
e OH-, infl uenciam profundamente a estrutura, a auto-
montagem e as propriedades de todos os componentes 
celulares, incluindo as enzimas e outras proteínas, 
ácidos nucléicos e lipídios.
As pontes de hidrogênio entre as moléculas de água 
fornecem as forças coesivas que fazem da água um 
líquido à temperatura ambiente e que favorecem o or-
denamento extremo das moléculas de água cristalizada 
(gelo). As biomoléculas polares dissolvem-se facilmen-
te na água porque elas podem substituir as interações 
moleculares água-água energeticamente favoráveis por 
interações ainda mais favoráveis, como água-soluto. 
Diferentemente, as biomoléculas não polares interfe-
rem com as interações água-água e são muito pouco 
solúveis na mesma água. Estas moléculas não-polares 
tendem, quando em solução aquosa, a agregarem-se de 
forma a minimizar os efeitos energeticamente desfa-
voráveis provocados por sua presença.
Quando comparada com a maioria dos outros líquidos 
comuns, a água tem ponto de fusão, ponto de ebuliçãoe calor de vaporização maiores que todos. Estas pro-
priedades incomuns da água são uma conseqüência da 
existência de forças de atração fortes entre moléculas 
de água adjacentes, e estas forças dão à água líquida 
uma grande coesão interna.
As biomoléculas polares, porém não carregadas, 
como os açúcares, dissolvem-se facilmente na água 
devido ao efeito estabilizador das numerosas pontes de 
hidrogênio que elas formam entre os grupos hidroxila 
e o oxigênio do grupo carbonila do açúcar de um lado, 
e as moléculas polares da água de outro. Os alcoóis, 
aldeídos e cetonas formam, todos, pontes de hidrogênio 
com a água, como também o fazem compostos con-
tendo ligações N - H, por isso, as moléculas contendo 
tais grupos tendem a ser solúveis na água.
A água é um solvente polar. Ela dissolve facilmente 
a maioria das biomoléculas, as quais são, geralmen-
te, compostos carregados eletricamente ou polares; 
compostos que se dissolvem facilmente na água são 
hidrofílicos. Em contraste, solventes não-polares, 
como o clorofórmio e o benzeno, são solventes muito 
pobres para as biomoléculas polares, mas dissolvem 
facilmente as biomoléculas não-polares como os lipídios 
e as ceras.
A água dissolve sais como o NaCl por hidratação e 
estabilização dos íons sódio e cloreto, enfraquecendo 
suas interações eletrostáticas e, desta forma, contra-
pondo-se à tendência deles a se associarem, formando 
uma rede cristalina.
Os gases biologicamente importantes CO2, O2 e N2 
são não-polares. Esses gases são muito pouco solúveis 
em água. Por isso, alguns organismos têm proteínas 
solúveis na água que são transportadoras de O2 (he-
moglobina e mioglobina) e que facilitam o transporte 
do mesmo. Em solução aquosa, o dióxido de carbono 
forma ácido carbônico (H2CO3) e este é transportado 
na sua forma dissociada.
Outros dois gases, NH3 e H2S, também têm funções 
biológicas em alguns organismos. Estes, entretanto, são 
polares e se dissolvem facilmente na água.
Compostos anfi páticos têm regiões que são polares 
(ou carregadas) e regiões que são não-polares. Quando 
compostos anfi páticos são misturados com a água, as 
duas regiões da molécula do soluto experimentam 
tendências confl itantes; a região hidrofílica, polar ou 
carregada, interage favoravelmente com o solvente 
que tende a dissolver a molécula, entretanto a região 
hidrofóbica não-polar tem a tendência oposta, ou seja, 
a de evitar o contato com a água.
Muitas biomoléculas são anfi páticas, proteínas, pigmen-
tos, algumas vitaminas, esteróides e fosfolipídios de mem-
brana têm regiões superfi ciais polares e não-polares.
14
1.2 - Produto Iônico da Água
Embora muitas das propriedades solventes da água 
possam ser explicadas em função das características da 
molécula de H2O eletricamente não-carregada, é também 
necessário levar em consideração o pequeno grau de 
ionização da água em íons (H+) e íons hidroxila (OH-). 
Quando ácidos ou bases fracos são dissolvidos na água, 
eles podem produzir H+ por ionização (se forem ácidos) 
ou consumir H+ ao serem protonizados (se forem bases); 
esses processos são também governados pelas respecti-
vas constantes de equilíbrio. A concentração total do íon 
hidrogênio originário de todas as fontes é experimental-
mente mensurável; ela é expressa como pH da solução.
1.3 - Conceitos de Ácidos e Bases
Os ácidos são compostos moleculares que, quando 
em solução aquosa, se ionizam, formando uma solu-
ção eletrolítica, sendo que o cátion é sempre o hidro-
gênio. Essa é a defi nição de Arrhenius para ácidos.
De modo geral, os ácidos têm sabor azedo, como pode 
ser observado quando se experimenta o limão (ácido 
cítrico) ou o vinagre (ácido acético). Embora esses dois 
ácidos sejam orgânicos, essa propriedade também está 
presente nos ácidos inorgânicos.
Na dissociação, o cátion é sempre hidrogênio, mas 
o ânion pode ser composto de átomos de mais de um 
elemento. Veja os exemplos abaixo:
Solução de ácido clorídrico – HCl
 HCl → H+ + Cl-
Solução de ácido sulfúrico – H2SO4
 H2SO4 → 2 H
+ + SO4
-2
Solução de ácido fosfórico – H3PO4
 H3PO4 → 3 H
+ + PO4
-3
Por formarem uma solução eletrolítica, em solução 
aquosa, os ácidos conduzem eletricidade.
As bases, também chamadas de hidróxidos, são com-
postos químicos que se ionizam na água, como os áci-
dos; e o ânion formado é sempre OH-, conhecido como 
radical hidroxila. O cátion, em geral, é um metal.
As bases têm gosto adstringente (que produz constri-
ção, “amarra” a boca), como banana verde ou caju.
Veja alguns exemplos:
Hidróxido de sódio (soda cáustica) – NaOH
 NaOH → Na+ + OH-
Hidróxido de cálcio – Ca(OH)2
 Ca(OH)2 → Ca
2+ + 2 OH-
Hidróxido de potássio – KOH
 KOH → K+ + OH-
Assim como os ácidos, as bases formam soluções ele-
trolíticas, por isso conduzem corrente elétrica. Soluções 
básicas também são chamadas de soluções alcalinas.
A grandeza que indica o quanto uma solução é ácida ou 
alcalina chama-se pH. Envolve números que vão de 1 a 
14. Soluções com pH inferior a 7 são ácidas, e com pH 
superior a 7 são alcalinas. Soluções neutras, como a água, 
têm pH 7. Quanto menor o pH de um ácido, mais forte ele 
é. Quanto maior o pH de uma base, mais forte ela é.
1.4 - pH
As moléculas de água têm uma pequena tendência 
para ionizar-se reversivelmente e liberar o íon hidro-
gênio e o íon hidroxila, dando o equilíbrio: H2O ↔ Η++ΟΗ−. Esta ionização reversível é crucial para o 
papel da água nas funções celulares. Quando as con-
centrações de H+ e OH- são exatamente iguais, como 
na água pura, a solução é dita estar em pH neutro. 
A escala de pH designa a concentração de H+ e OH-. O 
produto iônico da água é a base para a escala de pH. O 
valor 7,0 para o pH de uma solução precisamente neutra 
não é um número escolhido arbitrariamente; ele deriva 
do valor absoluto do produto iônico da água a 25oC. As 
soluções que têm pH maior que 7 são alcalinas ou básicas; 
a concentração de OH- é maior que aquela de H+; por outro 
lado, soluções que têm pH menor do que 7 são ácidas.
Figura 1
15
As medidas de pH são um dos procedimentos mais 
importantes e mais freqüentes na prática bioquímica. O 
pH afeta a atividade e a estrutura das macromoléculas 
biológicas, como a atividade catalítica das enzimas. As 
medidas do pH do sangue e da urina são comumente 
empregadas no diagnóstico de doenças. O pH do plasma 
sanguíneo de pessoas com diabetes severa, por exemplo, 
é freqüentemente menor que o valor normal de 7,4; esta 
condição é chamada de acidose. Em outros estados pa-
tológicos, o pH do sangue é maior que o normal e esta 
condição é conhecida como alcalose.
Quase todos os processos biológicos são dependentes 
do pH; uma pequena variação no pH do meio produz uma 
grande variação na velocidade da maioria dos processos 
biológicos que se desenvolvem neste mesmo meio.
1.5 - Tampão Biológico
As células e os organismos matam um pH citosólico 
constante e específi co, geralmente próximo de pH 7,0, 
o que mantém as biomoléculas em seu estado iônico 
ótimo. Em organismos multicelulares, o pH dos fl ui-
dos extracelulares (sangue, por exemplo) é também 
estreitamente regulado. A constância do pH é conse-
guida primariamente através da existência de tampões 
biológicos; estes são misturas de ácidos fracos e suas 
bases conjugadas. O tamponamento biológico pode ser 
ilustrado pela descrição do funcionamento dos sistemas 
tampões fosfato e carbonato em seres humanos.
Tampões são substâncias que em solução aquosa 
dão a estas soluções a propriedade de resistir às va-
riações do seu pH quando às mesmas são adicionadas 
quantidades relativamente pequenasde ácido (H+) ou 
base (OH-).
O plasma sangüíneo é tamponado, em parte, pelo siste-
ma tampão bicarbonato que consiste de ácido carbônico 
(H2CO3) como doador de prótons e do (HCO3
- ) como 
receptor de próton H2CO3 ↔ H++HCO3- .
 
O pH do sistema tampão bicarbonato depende da 
concentração do H2CO3 e do H2CO3
- , os compostos 
que doam e recebem os prótons, respectivamente. A 
concentração de H2CO3, por sua vez, depende da con-
centração do CO2 dissolvido, o qual depende da con-
centração ou da pressão parcial do CO2 na fase gasosa; 
desta forma, o pH do tampão bicarbonato exposto a 
uma fase gasosa é, em última análise, determinado pela 
concentração de HCO3
- na fase aquosa e pela pressão 
parcial de CO2 na fase gasosa.
Nos animais com pulmões, o sistema tampão bicar-
bonato é um sistema tampão fi siológico efetivo em va-
lores de pH próximos a 7,4 porque o H2CO3 do plasma 
sanguíneo está em equilíbrio com um reservatório de 
CO2 (g) de grande capacidade localizado nos espaços 
aéreos dos pulmões. Este sistema tampão envolve três 
equilíbrios reversíveis entre o CO2 gasoso nos pulmões 
e o bicarbonato HCO3
- no plasma sanguíneo. Quando 
H+ é adicionado ao sangue, como ocorre quando ele 
atravessa os tecidos, a reação 1 desloca-se para um 
novo equilíbrio, no qual a concentração de H2CO3 está 
aumentada. Isto aumenta a concentração de CO2 (d) 
no sangue (reação 2), o que faz com que a pressão 
de CO2 (g) nos espaços aéreos pulmonares aumente 
(reação 3); o CO2 extra é expirado.
Por sua vez, quando adicionamos ao plasma sangüíneo 
ocorrem os eventos opostos: a concentração de H+ 
diminui, provocando a dissociação do H2CO3 em H
+ 
e HCO3
- , isto causa uma maior dissolução de CO2 (g) 
no plasma sangüíneo. A velocidade respiratória, quer 
dizer, a velocidade com que o CO2 é inalado e expi-
rado, pode ajustar rapidamente esses equilíbrios com 
a fi nalidade de manter o pH do sangue praticamente 
constante.
O pH do sangue humano tem um valor próximo a 
7,40. Sempre que os mecanismos reguladores do pH 
falham ou são sobrepujados, como pode acontecer em 
casos de diabetes grave, não-controlada, quando uma 
superprodução metabólica de ácidos causa acidose, o 
pH do sangue pode cair para 6,80 ou menos, provocan-
do danos celulares irreparáveis e, por conseqüência, a 
morte. Em outras doenças o pH pode elevar-se a níveis 
mortais. Embora muitos aspectos de estrutura celular e 
de seu funcionamento sejam infl uenciados pelo pH, é 
a atividade catalítica das enzimas que é especialmente 
sensível. As enzimas mostram, tipicamente, atividade 
catalítica máxima em um valor de pH característico, 
chamado pH ótimo. Em cada um dos lados do pH 
ótimo a atividade enzimática declina rapidamente. 
Assim, uma pequena variação do pH pode provocar 
uma grande diferença na velocidade de algumas rea-
ções cruciais catalisadas enzimaticamente. O controle 
biológico do pH das células e dos fl uidos corporais é, 
portanto, de importância central em todos os aspectos 
das atividades celulares e do metabolismo.
16
Figura 2
Os organismos têm se adaptado efetivamente aos 
seus ambientes aquosos e têm desenvolvido maneiras 
de explorar as propriedades incomuns da água. O alto 
calor específi co da água (a energia calórica necessária 
para aumentar de 1ºC a temperatura de um grama 
de água) é útil para as células e organismos porque 
possibilita que a água atue como “tampão de calor”, 
permitindo que a temperatura de um organismo 
permaneça relativamente constante, mesmo que a 
temperatura do ar fl utue e que calor seja gerado em 
quantidades relativamente grandes como um produto 
colateral do metabolismo. Além disso, alguns verte-
brados exploram o alto valor do calor de vaporização 
da água usando (e, portanto, perdendo) o excesso de 
calor corporal para evaporar o suor. O alto grau de 
coesão interna da água líquida, devido às pontes de 
hidrogênio, é explorado pelas plantas como um meio 
de, durante o processo de transpiração, transportar 
nutrientes dissolvidos das raízes até as folhas. Mesmo 
a densidade mais baixa do gelo que a da água líquida 
tem conseqüências biológicas importantes nos ciclos 
vitais de muitos organismos aquáticos. Poços e lagoas 
congelam da superfície para o fundo, e a camada de 
gelo na superfície isola a água imediatamente abaixo 
dela do ar muito mais frio, impedindo que a lagoa, e os 
organismos que nela vivem, congelem totalmente. De 
fundamental importância para todos os organismos 
vivos é o fato de que muitas das propriedades físicas 
e biológicas das macromoléculas celulares, particular-
mente das proteínas e dos ácidos nucléicos, derivam 
da sua interação com as moléculas de água do meio 
ambiente em que se encontram. A infl uência da água 
no curso da evolução biológica tem sido profunda e 
determinante. Se alguma forma de vida evoluiu em 
alguma outra parte do universo, é improvável que 
ela se assemelhe àquelas da Terra, a menos que seu 
lugar de origem também seja um local no qual existe 
grande quantidade de água líquida como um solvente 
acessível.
1.6 - Íons Minerais e Osmolaridade
Os eletrólitos mais importantes encontrados nos 
fl uidos biológicos são Na+, K+, Ca++, Mg++ e H+, entre 
os cátions, e Cl-, fosfatos, bicarbonatos e ácidos orgâ-
nicos, entre os ânions.
A apresentação da distribuição dos eletrólitos em 
compartimentos baseia-se no fato de que os cátions 
não são capazes de atravessar as membranas celulares, 
senão lentamente, já que só a água passa livremente, 
de um compartimento para outro. Assim, os ajustes 
osmóticos entre os compartimentos fazem-se à custa 
dos movimentos livres da água.
A composição do líquido intersticial é próxima do 
plasma sanguíneo, exceto quanto às proteínas, que 
existem em pequena quantidade. No sangue, a dis-
tribuição dos cátions e ânions é diferente, mas suas 
cargas elétricas estão em equilíbrio, isto é, a soma dos 
ânions é igual à dos cátions, quando são expressos em 
miliequivalente por litro.
O sódio, na concentração de 142 mEq/litro, e os de-
mais (K+, Ca++, Mg++) perfazem o total de 153 mEq/litro 
de fl uido extracelular; o ânion principal é o cloreto, 
acompanhado de bicarbonato, fosfato, sulfato, ânions 
de ácidos orgânicos (piruvato e outros).
Osmolaridade (Efeito Gibbs-Donnan)
Quando duas soluções de concentrações diferentes 
estão separados por uma membrana, o movimento 
dos líquidos faz-se do ambiente menos concentrado 
para o mais concentrado. Esse é o processo da os-
mose, e as substâncias dissolvidas exercem pressão 
osmótica, que motiva a passagem dos líquidos. A 
pressão osmótica é função do número de partícu-
las dissolvidas e não depende nem do peso, nem 
da valência, e nem da carga elétrica das mesmas. 
O equilíbrio osmótico faz-se pela entrada e saída 
de água entre os compartimentos, podendo os sais 
acompanhar o movimento da água.
Os animais superiores têm a prioridade de manter 
constante, dentro de certos limites, sua composição em 
eletrólitos e a percentagem de água do meio interno. 
A existência de um meio interno foi estabelecida por 
Claude Bernard, que lançou a “constância ou a fi xi-
dez do meio interno é a própria condição da vida”. A 
manutenção dessa constância foi denominada de ho-
meostase, e depende das forças osmóticas dos líquidos 
biológicos e da sua regulação por meio de glândulas 
endócrinas e pela excreção renal.
17
1.7 - Aminoácidos
Os aminoácidos têm características estruturais 
comuns. Todos os 20 aminoácidos encontrados nas 
proteínas têm um grupo carboxila e um grupo amino 
ligados ao mesmo átomo de carbono (o carbono α).
Eles diferem um dos outros através de suas cadeias 
laterais ou grupos R, os quais variam em estrutura, 
tamanho e carga, e infl uenciam a solubilidade do ami-
noácido em água. Os aminoácidos em soluções aquosas 
estão ionizados epodem agir como ácidos ou bases.
Aproximadamente 300 aminoácidos adicionais foram en-
contrados nas células e têm uma grande variedade de funções, 
mas eles nunca aparecem em proteínas. A ornitina e a citrulina 
merecem uma nota especial, porque são intermediárias impor-
tantes na biossíntese da arginina e no ciclo da uréia.
Os peptídeos que ocorrem biologicamente variam 
muito de tamanho, desde moléculas pequenas contendo 
dois ou três aminoácidos até grandes macromoléculas 
contendo milhares de aminoácidos.
Duas moléculas de aminoácidos podem ser unidas covalen-
temente através de uma ligação amida substituída, chamada 
ligação peptídica, para formar um dipeptídio. Tal ligação é 
formada por remoção dos elementos da água de um grupo α-
carboxila de um aminoácido e do grupo α-amino de outro.
 R H R
H N CH C OH + H N CH COO
 O
1 2
+ 
3
-
 R H R
H N CH C N CH COO
 O
1 2
+ 
3
-
H O2
Três aminoácidos podem ser reunidos por duas liga-
ções peptídicas para formar um tripeptídio, da mesma 
maneira, os aminoácidos podem ser reunidos para 
formar tetra e pentapeptídios. Quando um pequeno 
número de aminoácidos é reunido desta forma, a es-
trutura é chamada de oligopeptídio e quando muitos 
aminoácidos são reunidos, o produto é chamado de 
polipeptídio. As proteínas podem ter milhares de 
unidades de aminoácidos. Embora os termos “pro-
teína” e “polipeptídios” possam ser, algumas vezes, 
intercambiáveis.
As ligações peptídicas podem ser hidrolisadas por 
aquecimento tanto com ácido forte quanto com base 
forte, para liberar os aminoácidos, para liberar os 
aminoácidos unidos por elas.
As ligações peptídicas podem também ser hidroli-
sadas por determinadas enzimas chamadas proteases. 
Elas são enzimas proteolíticas e são encontradas 
em todas as células e tecidos, onde elas degradam 
proteínas que se tornaram desnecessárias ou danifi -
cadas, além de ajudarem na digestão dos alimentos 
protéicos.
Existem muitos oligopeptídios e polipeptídios 
pequenos que ocorrem naturalmente, possuem 
atividades biológicas importantes e pronunciadas 
e, por isso, exercem seus efeitos em concentrações 
muito pequenas. Por exemplo, um certo número 
de hormônios de vertebrados são polipeptídios pe-
quenos. O hormônio insulina contém duas cadeias 
polipeptídicas, uma com 30 resíduos de aminoácidos 
e a outra com 21. Outros hormônios polipeptídios 
são o glucagon, um hormônio pancreático de 29 
resíduos que tem ação oposta àquela da insulina, e 
a corticotrofi na, um hormônio com 39 resíduos de 
aminoácidos, secretado pela hipófi se anterior e que 
estimula o córtex adrenal.
1.8 - Proteínas
Quase tudo que ocorre nas células envolve uma ou mais 
proteínas. As proteínas fornecem a estrutura, catalisam as 
reações celulares e executam milhares de outras tarefas. 
O papel central ocupado por elas é evidenciado no fato de 
que a informação genética é, em última instância, expressa 
como proteínas. Para cada proteína existe um segmento de 
DNA (um gene) que guarda a informação, especifi cando 
sua seqüência de aminoácidos. Em uma célula típica 
existem milhares de diferentes tipos de proteínas, cada 
uma delas codifi cada por um gene e, cada uma delas, 
executando uma função específi ca. As proteínas estão 
entre as macromoléculas biológicas mais abundantes e 
também são extremamente versáteis em suas funções.
Funções biológicas das proteínas
1. Enzimas – o grupo de proteínas mais variado e 
mais altamente especializado é aquele cujos compo-
18
nentes exibem atividade catalítica – as enzimas. São 
virtualmente catalisadas por enzimas todas as reações 
químicas nas quais participam as biomoléculas orgâ-
nicas das células. Muitos milhares de enzimas dife-
rentes, cada uma capaz de catalisar um tipo de reação 
química diferente, foram descobertos em diferentes 
organismos.
2. Proteínas transportadoras – proteínas transpor-
tadoras existentes no plasma sanguíneo ligam-se a íons 
ou a moléculas específi cas os quais são transportados 
de um órgão para outro. A hemoglobina dos eritrócitos 
liga-se ao oxigênio à medida que o sangue atravessa 
os pulmões, transporta-os até os tecidos periféricos e, 
aí, libera-o para que possa participar da oxidação dos 
nutrientes, com concomitante liberação de energia. O 
plasma sanguíneo também contém lipoproteínas que 
transportam lipídios do fígado para outros órgãos. 
Outros tipos de proteínas de transporte estão presentes 
nas membranas plasmáticas e nas membranas intra-
celulares de todos os organismos; elas estão aptas a 
ligarem-se, por exemplo, à glicose, aos aminoácidos 
ou às outras substâncias e transportá-las através dessas 
membranas.
3. Proteínas nutrientes e de armazenamento – as 
sementes de muitas plantas armazenam proteínas nu-
trientes necessárias para a germinação e o crescimento 
do broto. Exemplos particularmente bem estudados 
são as proteínas das sementes do trigo, milho e arroz. 
A ovoalbumina, a principal proteína da clara do ovo, 
e a caseína, a principal proteína do leite, são outros 
exemplos de proteínas nutrientes. A ferritina encon-
trada em algumas bactérias e em tecidos animais e 
vegetais armazena átomos de ferro.
4. Proteínas contráteis ou de motilidade – algumas 
proteínas habilitam células e organismos com a capa-
cidade de contraírem-se, de mudarem de forma, ou de 
se deslocarem no meio ambiente. A actina e a miosina 
funcionam no sistema contrátil do músculo esquelé-
tico e também em muitas células não musculares. A 
tubulina é a proteína com a qual os microtúbulos são 
construídos. Os microtúbulos agem de forma concen-
trada com a proteína dineína nos cílios e fl agelos para 
propelir as células.
a) Proteínas estruturais – muitas proteínas servem 
como fi lamentos de suporte, cabos ou lâminas para 
fornecer proteção ou resistência a estruturas biológicas. 
O principal componente das cartilagens e dos tendões 
é a proteína fi brosa colágeno, a qual tem alta resistên-
cia à tensão. O couro é quase que colágeno puro. Os 
ligamentos contêm elastina, uma proteína estrutural 
capaz de distender-se em duas dimensões. O cabelo, as 
unhas e as penas consistem principalmente da proteína 
resistente e insolúvel denominada queratina. O maior 
componente das fi bras da seda e da teia das aranhas é 
a fi broína. Os ligamentos “em dobradiça” das asas de 
certos insetos são feitos de resilina, uma proteína que 
tem propriedades elásticas próximas da perfeição.
5. Proteínas de defesa – muitas proteínas defendem 
os organismos contra a invasão de outras espécies ou 
os protegem de ferimentos. As imunoglobulinas ou 
anticorpos, proteínas especializadas sintetizadas pelos 
linfócitos dos vertebrados, podem reconhecer e preci-
pitar, ou neutralizar, invasores como bactérias, vírus 
ou proteínas estranhas oriundas de outras espécies. O 
fi brinogênio e a trombina são proteínas que participam 
da coagulação do sangue que previne a perda de sangue 
quando o sistema vascular é lesado. Venenos de ser-
pente, toxinas bacterianas e proteínas vegetais tóxicas, 
como a ricina, também parecem ter funções defensivas. 
Algumas destas proteínas, incluindo o fi brinogênio, a 
trombina e alguns venenos também são enzimas.
6. Proteínas reguladoras – algumas proteínas aju-
dam a regular a atividade celular ou fi siológica. Entre 
elas estão muitos hormônios. Alguns exemplos incluem 
a insulina, a qual regula o metabolismo dos açúcares 
e o hormônio do crescimento da hipófi se. A resposta 
celular a muitos sinais hormonais é freqüentemente 
regulada por uma classe de proteínas que se ligam ao 
GTP e são chamadas proteínas G (o GTP é estreita-
mente relacionado ao ATP com a guanina substituindo 
a adenina). Outrasproteínas reguladoras ligam-se ao 
DNA e regulam a biossíntese de enzimas e das molé-
culas de RNA envolvidas na divisão celular, tanto em 
procariotos como em eucariotos.
7. Outras proteínas – existem numerosas outras 
proteínas cujas funções podem ser ditas exóticas e de 
difícil classifi cação. A monelina, uma proteína de uma 
planta africana, tem um sabor intensamente doce. Ela 
está sendo estudada como um adoçante não-tóxico e 
quase sem calorias para uso humano. O plasma san-
guíneo de alguns peixes da Antártica contém proteínas 
anticoagulantes, as quais protegem do congelamento 
o sangue destes animais.
É extraordinário que todas estas proteínas, com suas 
propriedades e funções tão diferentes, sejam constru-
ídas com o mesmo grupo de 20 aminoácidos. 
Algumas proteínas contêm grupos químicos dife-
rentes dos aminoácidos. Muitas proteínas, como as 
enzimas ribonuclease e quimotripsina, contêm apenas 
aminoácidos e nenhum outro grupo químico; elas são 
consideradas proteínas simples. Entretanto, algumas 
proteínas contêm componentes químicos em adição aos 
aminoácidos; elas são chamadas proteínas conjugadas. 
A parte não-aminoácido de uma proteína conjugada é 
geralmente chamada de seu grupo prostético. As prote-
ínas conjugadas são classifi cadas com base na natureza 
química dos seus grupos prostéticos; por exemplo: 
19
lipoproteínas contêm lipídios, glicoproteínas contêm 
moléculas de açúcares e metaloproteínas contêm um 
metal específi co. Um certo número de proteínas contém 
mais do que um grupo prostético. Geralmente o grupo 
prostético desempenha um papel importante na função 
biológica da proteína.
Proteínas Conjugadas
Grupo 
prostético
Lipídios
Carboidratos
Grupo fosfato
Heme
(ferro- porfi rina)
Nucleotídeos 
de fl avina
Ferro
Zinco
Cálcio
Molibdênio
Cobre
Classe
Lipoproteínas
Glicoproteínas
Fosfoproteínas
Heme-
proteínas
Flavoproteínas
Metaloproteína
Exemplo
Β1-lipoproteína 
do sangue
ImunoglobulinaG
Caseína do leite
Hemoglobina
Succinato 
desidrogenase
Ferritina
Álcool 
desidrogenase
Calmodulina
Dinitrogenase
Plastocianina
Função de uma proteína depende da sua seqüência 
de aminoácidos
A bactéria E. coli produz perto de 3.000 proteínas diferen-
tes. Um ser humano produz de 50.000 a 100.000 proteínas 
diferentes. Em ambos os casos, cada tipo separado de 
proteína tem uma estrutura única e esta estrutura confere a 
ela uma função única. Mais de 1.400 doenças genéticas hu-
manas têm sido identifi cadas como resultantes da produção 
de proteínas defeituosas. Talvez um terço dessas proteínas 
defeituosas assim o são, porque um único aminoácido da 
seqüência foi mudado; portanto, se a estrutura primária é 
alterada, a função da proteína também pode mudar. 
A seqüência de aminoácidos pode ser deduzida da 
seqüência de bases no DNA 
 O desenvolvimento rápido dos métodos de seqüen-
ciamento do DNA, a elucidação do código genético 
e o desenvolvimento de técnicas para o isolamento 
de genes tornam possível deduzir a seqüência de 
um polipeptídio pela determinação da seqüência de 
nucleotídeos em seu gene. As duas técnicas são com-
plementares.
Existem quatro níveis na arquitetura das proteínas:
1. Estrutura primária – inclui todas as ligações 
covalentes entre os aminoácidos que compõem uma 
proteína e é defi nida pela seqüência dos aminoácidos 
unidos por ligações peptídicas e pela localização das 
pontes dissulfeto. O arranjo espacial relativo dos ami-
noácidos não é especifi cado.
2. Estrutura secundária – refere-se aos arranjos 
regulares e recorrentes no espaço de resíduos de ami-
noácidos adjacentes em uma cadeia polipeptídica.
3. Estrutura terciária – refere-se ao relacionamento 
espacial entre todos os aminoácidos em um polipep-
tídio.
4. Estrutura quaternária – especifi ca a relação 
espacial dos polipeptídios, ou subunidades, no interior 
de uma dada proteína.
20
As proteínas perdem a estrutura e a função, quan-
do desnaturadas
A maneira de demonstrar a importância da estrutura 
específi ca das proteínas para a função biológica que 
exercem é alterar esta estrutura e determinar o efeito 
que isto causa nesta função. Uma alteração extrema 
é a perda total da sua estrutura tridimensional, um 
processo chamado desnaturação. Este é o processo 
familiar que ocorre quando um ovo é cozido. A clara 
do ovo, a qual contém a proteína solúvel albumina 
do ovo, ou ovoalbumina, coagula pelo aquecimento 
para formar uma substância branca e sólida. Esta 
substância não redissolverá, quando resfriada, para 
reproduzir a solução límpida de proteína que era, 
Figura 3
antes do aquecimento, a clara do ovo original. O 
aquecimento da albumina do ovo produziu, portanto, 
uma mudança irreversível. Este efeito do calor ocorre 
em, virtualmente, todas as proteínas globulares, in-
dependentemente do seu tamanho ou da sua função 
biológica, embora, a temperatura precisa, na qual 
o processo ocorre, possa variar e o seu efeito nem 
sempre será irreversível. Algumas proteínas globu-
lares desnaturadas pelo calor, extremos de pH, ou 
reagentes desnaturantes, recuperarão a sua estrutura 
nativa e sua atividade biológica, um processo chama-
do renaturação. Quando estes agentes são retirados 
da solução em que as proteínas se encontram, esta 
mesma solução retorna às condições nas quais a 
conformação protéica nativa é possível e estável. A 
mudança na estrutura produzida pela desnaturação é 
quase invariavelmente associada à perda de função. 
Isto é uma conseqüência esperada do princípio de que 
a estrutura tridimensional específi ca das proteínas é 
crítica para o exercício de suas funções.
As proteínas podem ser desnaturadas não somente 
pelo aquecimento, mas também por valores extremos 
de pH, por alguns solventes orgânicos miscíveis com 
a água, como o etanol e a acetona, por algumas subs-
tâncias em solução como a uréia, ou por exposição da 
proteína a substâncias detergentes. 
1.9 - Vitaminas e Coenzimas
Vitaminas são compostos orgânicos não-relacionados qui-
micamente, que não podem ser sintetizados por humanos e, 
portanto, devem ser suprimidos pela dieta. Nove vitaminas 
(ácido fólico, cobalamina, ácido ascórbico, piridoxina, 
tiamina, niacina, ribofl avina, biotina e ácido pantotênico) 
são classifi cados como hidrossolúveis, enquanto quatro 
vitaminas (vitaminas A, D, K e E) são ditas lipossolúveis. 
As vitaminas são requeridas para a execução de funções 
celulares específi cas. Por exemplo, muitas das vitaminas 
hidrossolúveis são precursores de coenzimas para as enzi-
mas do metabolismo intermediário. Em contraste com as 
vitaminas hidrossolúveis, somente uma vitamina liposso-
lúvel (vitamina K) tem função de coenzima.
Ácido Fólico
O ácido fólico (ou folato), o qual desempenha um pa-
pel chave no metabolismo dos grupos de um carbono, 
é essencial para a biossíntese de vários compostos.
Cobalina (Vitamina B12)
A vitamina B12 é necessária em humanos para duas 
reações enzimáticas essenciais: a síntese de metionina 
e a isomerização da metilmalonil-CoA, que é produ-
zida durante a degradação de alguns aminoácidos e 
de ácidos graxos com número impar de átomos de 
carbonos. Quando a vitamina é defi ciente, ácidos 
graxos anormais acumulam-se e são incorporados nas 
membranas celulares, incluindo as do sistema nervoso. 
Isso pode contribuir para algumas das manifestações 
neurológicas da defi ciência da vitamina B12.
Ácido Ascórbico (Vitamina C)
A forma ativa da vitamina C é o ácido ascórbico. A 
principal função do ascorbato é como agente redutor 
em diversas reações diferentes. A vitamina C tem 
um papel muito bem-documentado como coenzima 
nas reações de hidroxilação, como por exemplo na 
hidroxilação dos resíduos prolil- e lisil- do colágeno. 
A vitamina C é, dessa forma, necessária para amanu-
tenção normal do tecido conectivo, assim como para 
recompor tecidos danifi cados. A vitamina C também 
facilita a absorção do ferro da dieta no intestino.
Piridoxina (Vitamina B6) 
Vitamina B6 é um termo coletivo para piridoxina, pi-
ridoxal e piridoxamina, todos derivados da piridina. A 
21
piridoxina ocorre principalmente nas plantas, enquanto 
o piridoxal e a piridoxamina são encontrados em ali-
mentos obtidos de animais. Todos os três compostos 
podem servir como precursores da coenzima biologi-
camente ativa, o piridoxal-fosfato. O piridoxal-fosfato 
funciona como uma coenzima para um grande número 
de enzimas, particularmente aquelas que catalisam 
reações envolvendo aminoácidos.
Tiamina (Vitamina B1) 
O pirofosfato de tiamina (TPP) é a forma biologica-
mente ativa da vitamina, formada pela transferência 
do grupo pirofosfato da ATP para a tiamina. O piro-
fosfato de tiamina serve como coenzima na formação 
ou na degradação de α-cetóis pela transcetolase e na 
descarboxilação oxidativa dos α-cetoácidos. A beri-
béri é uma grave síndrome de defi ciência de tiamina 
observada em áreas onde o arroz polido é o principal 
componente da dieta.
Niacina
Niacina, ou ácido nicotínico, é um derivado subs-
tituído da piridina. As formas biologicamente ativas 
da coenzima são nicotinamida-adenina-dinucleotídeo 
(NAD+) e seu derivado fosforilado, nicotinamida-
adenina-dinucleotídeo-fosfato (NADP+). O NAD+ 
e o NADP+ servem como coenzimas nas reações de 
oxidação-redução nas quais a coenzima sofre redução 
do anel piridina, pela incorporação de um íon hidreto 
(átomo de hidrogênio + um elétron). As formas redu-
zidas do NAD+ e do NADP+ são NADH e NADPH, 
respectivamente.
Riboflavina (Vitamina B2) 
As duas formas biologicamente ativas são fl avina 
mononucleotídeo (FMN) e fl avina adenina dinucleo-
tídeo (FAD), formadas pela transferência de um AMP 
do ATP para FMN. O FMN e o FAD são capazes de 
aceitar reversivelmente dois átomos de hidrogênio, 
formando FMNH2 ou FADH2. O FMN e o FAD são 
fortemente ligados – algumas vezes covalentemente – a 
fl avoenzimas que catalisam a oxidação ou a redução 
de um substrato.
Biotina
A biotina é uma coenzima nas reações de carboxila-
ção, nas quais ela serve como carregador do dióxido 
de carbono ativado. A biotina liga-se covalentemente 
ao grupo ε-amino de resíduos de lisina nas enzimas 
dependentes de biotina. A defi ciência de biotina não 
ocorre naturalmente porque a vitamina está amplamen-
te distribuída nos alimentos. Além disso, uma grande 
porcentagem da biotina necessária para os humanos 
é suprimida por bactérias intestinais. Entretanto, a 
adição de claras de ovos cruas à dieta como uma fonte 
de proteína induz sintomas de defi ciência de biotina, 
isto é, dermatite, glossite, perda de apetite e náusea. 
As claras de ovos cruas contém uma glicoproteína, a 
avidina, a qual se liga fortemente à biotina e impede 
a sua absorção a partir do intestino. No entanto, com 
uma dieta normal, estima-se que seriam necessários 20 
ovos por dia para induzir uma síndrome da defi ciência. 
Assim, a inclusão ocasional de ovos crus à dieta não 
leva à defi ciência de biotina.
Ácido Pantotênico 
O ácido pantotênico é um componente da coenzima 
A, a qual atua na transferência de grupos acila. A coen-
zima A contém um grupo tiol que transporta compostos 
acila como ésteres de tiol ativados. Exemplos de tais 
estruturas são a succinil-CoA, a acil-CoA e a acetil-
CoA. O ácido pantotênico é também um componente 
da sintetase dos ácidos graxos. Os ovos, o fígado e 
as leveduras são as mais importantes fontes de ácido 
pantotênico, embora a vitamina seja amplamente 
distribuída.
Vitamina A 
Os retinóides, uma família de moléculas relacionadas 
ao retinol (vitamina A), são essenciais para a visão, a 
reprodução, o crescimento e a manutenção dos tecidos 
epiteliais. O ácido retinóico, derivado da oxidação do 
retinol da dieta, medeia a maioria das ações dos reti-
nóides, exceto para a visão, a qual depende do retinal, o 
derivado aldeídico do retinol. O ácido retinóico liga-se 
com alta afi nidade a proteínas receptoras específi cas, 
no núcleo de células-alvo, tais como as células epi-
teliais. O complexo ativado receptor-ácido retinóico 
interage com a cromatina nuclear, estimulando a 
síntese de RNA retinóide-específi co, resultando na 
produção de proteínas específi cas, as quais medeiam 
várias funções fi siológicas. Por exemplo, os retinóides 
controlam a expressão do gene da queratina na maior 
parte dos tecidos epiteliais do corpo. As proteínas 
receptoras específi cas do ácido retinóico são parte 
da superfamília dos reguladores transcricionais que 
incluem os hormônios esteróides e da tireóide, e o 
1,25-diidroxicolecalciferol, os quais funcionam de 
maneira similar.
Vitamina D
As vitaminas D são um grupo de esteróides que 
apresentam uma função do tipo hormonal. A molécula 
ativa, 1,25-diidroxicolecalciferol (1,25-diOH-D3), liga-
se a proteínas receptoras intracelulares. O complexo 
1,25-diOH-D3-receptor interage com o DNA no núcleo 
22
de células-alvo de modo semelhante à vitamina A e 
estimula seletivamente ou reprime de modo específi -
co a transcrição gênica. A ação mais proeminente do 
1,25-diOH-D3 é a regulação dos níveis plasmáticos de 
cálcio e fósforo.
Vitamina K 
O principal papel da vitamina K é exercido na 
modifi cação pós-traducional de vários fatores de 
coagulação sangüínea, quando essa vitamina serve 
como uma coenzima na carboxilação de certos 
resíduos de ácido glutâmico presentes nessas pro-
teínas. A vitamina K existe em diversas formas. Por 
Exercícios de Auto-Avaliação
1. A fenilcetonúria é uma doença que resulta de um defeito na enzima fenilalanina hidroxilase, que participa 
do catabolismo do aminoácido fenilalanina. A falta de hidroxilase produz o acúmulo de fenilalanina que, por 
transaminação, forma ácido fenilpirúvico. Quando em excesso, o ácido fenilpirúvico provoca retardamento mental 
severo. Por outro lado, o portador desse defeito enzimático pode ter uma vida normal desde que o defeito seja 
diagnosticado imediatamente após o nascimento e que sua dieta seja controlada. A fenilcetonúria é tão comum 
que mesmo nas latas de refrigerantes dietéticos existe o aviso:
“Este produto contém fenilalanina!”.
Qual o principal cuidado a tomar com a dieta alimentar de um portador desse defeito enzimático? Por quê?
2. O gato siamês é um animal de rara beleza, pois a pelagem de seu corpo é clara com extremidades – orelhas, 
focinho, pés e cauda – pretas. A presença do pigmento que dá a cor negra a essas extremidades é o resultado 
da atividade de uma enzima que fi ca inativada acima de 34°C. Explique por que esses animais têm a pelagem 
negra nas extremidades do corpo.
3. O gene A é responsável pela produção do polipeptídeo X. Seu alelo a não produz o polipeptídeo X. Assim, 
indivíduos de genótipos AA ou Aa produzem o polipeptídeo X, que está ausente nos indivíduos aa. Os dois 
gráfi cos, I e II, referem-se à velocidade de formação de um determinado produto (VFP), em mg/hora, em dois 
indivíduos da mesma espécie, quando suas temperaturas variam. 
Sabendo que a velocidade de formação do produto (VFP) está relacionada à presença ou ausência do poli-
peptídeo X, responda:
 
a) Qual dos gráfi cos se refere a indivíduo AA ou Aa e qual se refere a indivíduo aa?
b) Pelos dados dos gráfi cos, qual seria a função mais provável do polipeptídeo X no processo de formação do 
produto? Como você explicaria o comportamento da curva no gráfi co correspondente ao indivíduo AA ou Aa?
4. Quais são os principais sinais que surgem no organismo humano como resultado da falta das seguintes 
vitaminas: B1, B12‚ e K, respectivamente.
5. Dê exemplos de alimentos que possuem grande quantidade de água.
exemplo, nas plantas ela existe como fi loquinona(ou vitamina K1) e nas bactérias da fl ora intestinal 
como menaquinona (ou vitamina K2). Para a terapia, 
está disponível um derivado sintético da vitamina 
K, a menadiona.
Vitamina E 
As vitaminas E consistem em oito tocoferóis de ocor-
rência natural, dos quais o α-tocoferol é o mais ativo. A 
principal função da vitamina E é como antioxidante na 
prevenção da oxidação não-enzimática de componentes 
celulares (por exemplo, ácidos graxos poliinsaturados) 
pelo oxigênio molecular e por radicais livres.
23
6. A vitamina A, conhecida como beta caroteno e retinol, é importante para o bom funcionamento da visão e 
para a integridade da pele. Cite um alimento de origem animal e um de origem vegetal ricos nesta vitamina.
7. Qual é a vitamina cuja falta acarreta o escorbuto, avitaminose que se manifesta como sangramento nas 
gengivas, queda dos dentes e rachaduras na pele?
8. Por que a vitamina D (esteróide) é importante para o crescimento?
9. Uma prática corriqueira na preparação de comida é colocar um pouco de “leite” de mamão ou suco de abacaxi 
para amaciar a carne. Hoje em dia, os supermercados já vendem um amaciante de carne industrializado.
a) Explique o amaciamento da carne promovido pelo componente presente no mamão, no abacaxi ou no ama-
ciante industrializado e compare esse processo com a digestão.
b) Se o amaciante, natural ou industrializado, for adicionado durante o cozimento, qual será o efeito sobre a 
carne? Por quê?
10. É muito comum que mulheres apresentem um quadro de anemia durante a gravidez. As mulheres anêmi-
cas queixam-se de cansaço constante, além de uma acentuada “falta de ar”. Essa condição, em geral, pode ser 
tratada por meio da ingestão de sais de ferro, ou de uma dieta rica em ferro. Explique de que forma a dose extra 
de ferro alivia os sintomas de falta de ar.
11. Em condições normais, nem todo o gás oxigênio transportado pelo sangue é liberado nos tecidos corporais; 
um pouco dele continua retido nas moléculas de hemoglobina. No entanto, um aumento da temperatura ou uma 
queda do pH faz com que a hemoglobina libere uma quantidade adicional de gás oxigênio.
a) Explique a relação entre atividade muscular e aumento de temperatura.
b) Explique a relação entre atividade muscular e queda de pH.
c) Explique de que maneira o comportamento da hemoglobina, descrito no texto, pode ser benéfi co para 
músculos em atividade intensa.
Atividades Complementares 
Depois de ler a Unidade I, sublinhe os termos que você não conhece pesquisando sobre eles.
24 UNIDADE II
ENZIMOLOGIA
2.1 - Conceito
Praticamente todas as reações no corpo são mediadas por 
enzimas, as quais são proteínas catalisadoras que aumentam a 
velocidade das reações, sem sofrerem alterações no processo 
global. Dentre as muitas reações biológicas que são ener-
gicamente possíveis, as enzimas seletivamente canalizam 
reatantes (chamados substratos) para rotas úteis. As enzimas 
direcionam, assim, todos os eventos metabólicos.
Os nomes de enzimas mais comumente usados têm o 
sufi xo “-ase” adicionado ao nome do substrato da reação 
(por exemplo, glicosidase, urease, sacarase) ou à descri-
ção da ação realizada (por exemplo, lactato-desidrogenase 
e adenilato-ciclase). Algumas enzimas mantêm seu nome 
trivial original, o qual não tem qualquer associação com a 
reação enzimática, por exemplo, tripsina e pepsina.
As enzimas são catalisadores protéicos que aumentam a 
velocidade de uma reação química e não são consumidos 
durante a reação que catalisam. Alguns tipos de RNA po-
dem atuar como enzimas, geralmente catalisando a quebra e 
a síntese de ligações fosfo-diéster. Os RNAs com atividade 
catalítica são chamados ribozimas e são encontrados com 
muito menos freqüência que as proteínas catalisadoras. 
As moléculas de enzimas contêm uma região específi ca 
formando uma fenda que é chamada sítio ativo. O sítio ativo 
contém cadeias laterais de aminoácidos, as quais criam 
uma superfície tridimensional complementar ao substra-
to. O sítio ativo liga o substrato, formando um complexo 
enzima-substrato (ES). O complexo ES é convertido em 
enzima-produto (EP), o qual subseqüentemente se dissocia 
em enzima e produto. As enzimas são altamente especí-
fi cas, interagindo com um ou alguns poucos substratos e 
catalisando apenas um tipo de reação química.
Praticamente todas as reações têm uma barreira de 
energia separando os reatantes dos produtos. Essa 
barreira, denominada energia livre de ativação, é a 
diferença entre a energia dos reatantes e aquela de um 
intermediário de alta energia, que ocorre durante a for-
mação do produto. Por exemplo, a fi gura abaixo mostra 
as alterações na energia durante a conversão de uma 
molécula do reatante A no produto B, passando pelo 
estado de transição (intermediário de alta energia). 
 
Energia livre de ativação: O pico de energia é a 
diferença na energia livre entre os reatantes e T, onde 
um intermediário rico em energia é formado durante 
a conversão do reatante em produto. Devido à grande 
energia de ativação, as velocidades das reações quími-
cas não-catalisadas são freqüentemente lentas. 
Velocidade da reação: Para as moléculas reagirem, 
devem conter energia sufi ciente para superar a barreira 
de energia do estado de transição. Na ausência de uma 
enzima, somente uma pequena proporção da popula-
ção de moléculas pode possuir energia sufi ciente para 
atingir o estado de transição entre reatante e produto. A 
velocidade da reação é determinada pelo número dessas 
moléculas “energizadas”. Em geral, quanto menor a 
energia livre de ativação, mais moléculas têm energia 
sufi ciente para superar o estado de transição e, assim, 
mais rápida é a velocidade da reação. 
Fatores que afetam a velocidade da reação 
As diferentes enzimas mostram diferentes respostas 
às alterações de concentração de substrato, tempera-
tura e pH.
Concentração do substrato: A velocidade de uma 
reação (v) é o número de moléculas de substrato 
convertidas em produto por unidade de tempo. A 
velocidade de uma reação catalisada por enzima au-
menta conforme a concentração do substrato, até uma 
velocidade máxima (Vmax) ser atingida.
 Figura 4 Figura 5
25
Temperatura: A velocidade de reação aumenta com 
a temperatura, até um pico de velocidade ser atingido. 
Esse aumento é devido ao aumento do número de 
moléculas com energia sufi ciente para atravessar a bar-
reira de energia e formar os produtos da reação. Uma 
elevação maior da temperatura resulta em redução na 
velocidade de reação, como resultado da desnaturação 
da enzima, induzida pela temperatura.
 Figura 6 Figura 7
pH: Valores extremos de pH também podem le-
var à desnaturação da enzima, pois a estrutura da 
molécula protéica cataliticamente ativa depende do 
caráter iônico das cadeias laterais dos aminoácidos. 
O pH no qual a atividade máxima da enzima é atin-
gida difere para cada enzima e, geralmente, reflete 
a [H+] na qual a enzima funciona no organismo.
2.2 - Regulação da Atividade Enzimática
A regulação da velocidade das reações enzimá-
ticas é essencial para o organismo coordenar seus 
numerosos processos metabólicos. As velocidades 
da maioria das enzimas respondem a mudanças na 
concentração dos substratos, pois, o nível intracelular 
de muitos dos substratos se encontra na faixa do KM 
(constante de Michaelis). Dessa forma, um aumento 
na concentração do substrato é refl etido no aumento 
da velocidade de reação, o que tende a fazer a con-
centração do substrato retornar ao valor normal. Além 
disso, algumas enzimas com funções reguladoras 
especializadas respondem a efetores alostéricos ou a 
modifi cações covalentes, ou ainda, possuem a velo-
cidade de sua síntese alterada quando as condições 
fi siológicas são alteradas.
Sítios alostéricos de ligação: As enzimas alostéricas 
são reguladaspor moléculas chamadas efetores (tam-
bém chamados de modifi cadores ou moduladores), os 
quais ligam-se de forma não-covalente a outro sítio 
que não o sítio catalítico. 
Regulação de enzimas por modifi cação covalente:
Muitas enzimas podem ser reguladas pela adição ou 
pela remoção de grupos fosfato de resíduos específi cos. 
A fosforilação de proteínas é reconhecida como uma 
das principais formas pelas quais os processos celulares 
são regulados. 
Indução a repressão da síntese de enzimas: Os me-
canismos reguladores descritos previamente modifi cam 
a atividade de moléculas enzimáticas existentes. Entre-
tanto, as células também podem regular a quantidade de 
enzima presente – em geral alterando a velocidade da 
síntese da enzima. O aumento (indução) ou a diminuição 
(repressão) da síntese da enzima leva a uma alteração nas 
população total de sítios ativos (nesse caso, a efi ciência 
das moléculas existentes na enzima não é afetada). 
2.3 - Cinética Enzimática
Michaelis e Menten propuseram um modelo sim-
ples, que explica a maioria das características das 
reações catalisadas por enzimas. Nesse modelo, a 
enzima combina-se reversivelmente com o substrato, 
formando um complexo ES que, subseqüentemente, 
degrada-se em produto, regenerando a enzima livre. 
O modelo, envolvendo uma molécula de substrato, é 
representado a seguir:
 K1 K2 
 E + S ↔ ES → E + P 
 K-1
onde S é o substrato 
 E é a enzima
 ES é o complexo enzima-substrato
 K1, K - 1 e K2 são as constantes de velocidade
Equação de Michaelis-Menten
A equação de Michaelis-Menten descreve como a velo-
cidade da reação varia com a concentração do substrato: 
VO = VMAX [S] 
 Km + [S] 
26
Onde VO = velocidade inicial de reação 
 VMAX = velocidade máxima 
 KM = constante de Michaelis = (K- 1 + K2 )/ K 1
 [S] = concentração de substrato 
Ao derivar-se a equação de velocidade de Michaelis-
Menten, são feitas as considerações a seguir. 
1. Concentrações relativas de E e S: A concentração 
de substrato ([S]) é muito maior do que a concentração 
da enzima ([E]), de modo que a porcentagem de substra-
to ligado à enzima em qualquer tempo é pequena. 
 
2. Hipótese do estado de equilíbrio: A [ES] não varia com 
o tempo hipótese do estado de equilíbrio), isto é, a velocidade 
de formação de ES é igual àquela da degradação de ES (para 
E + S e para E + P). Em geral, um intermediário em uma série 
de reações é dito estar em estado de equilíbrio quando sua ve-
locidade de síntese é igual a sua velocidade de degradação. 
3. Velocidade inicial: Somente as velocidades iniciais da 
reação (VO) são utilizadas na análise das reações enzimáticas. 
Isso signifi ca que a velocidade de reação é medida assim que 
a enzima e o substrato são misturados. Nesse momento, a 
concentração de produto é muito pequena e, assim sendo, a 
velocidade de reação inversa de P para S pode ser ignorada. 
Conclusões importantes sobre a cinética de Mi-
chaelis-Menten
1. Características do KM. KM - a constante de Mi-
chaelis – é característico de uma enzima e de determinado 
substrato seu, e refl ete a afi nidade da enzima para aquele 
substrato. O KM é numericamente igual à concentração do 
substrato na qual a velocidade da reação é igual a ½ VMAX.. 
O KM não varia com a concentração da enzima. 
 Figura 8
a. Km baixo – Um Km numericamente pequeno 
refl ete uma alta afi nidade da enzima pelo substrato, 
pois uma baixa concentração de substrato é neces-
sária para atingir a metade da saturação da enzima 
– isto é, atingir a velocidade que é ½ Vmax (fi gura 
ao lado). 
b. Km alto – Um Km numericamente grande (ele-
vado) refl ete uma baixa afi nidade da enzima pelo 
substrato, pois é necessária uma alta concentração 
de substrato para atingir a metade da saturação da 
enzima.
2. Relação entre a velocidade e a concentração 
da enzima – a velocidade da reação é diretamente 
proporcional à concentração da enzima em qual-
quer concentração de substrato. Por exemplo, se 
a concentração da enzima é reduzida pela metade, 
a velocidade inicial da reação (VO), assim como 
Vmax, são reduzidas à metade da velocidade ori-
ginal.
3. Ordem de reação – quando a [S] é muito menor 
que o Km, a velocidade da reação é aproximadamen-
te proporcional à concentração do substrato. A velo-
cidade da reação é então dita de primeira ordem com 
relação ao substrato. Quando a [S] é muito maior do 
que o Km, a velocidade é constante e igual à VMAX. 
A velocidade da reação, nesse caso, é independente 
da concentração de substrato e é dita de ordem zero 
em relação à concentração de substrato.
 Figura 9
Exercícios de Auto-Avaliação
1. As estatinas, por seu grande êxito na prevenção da doença coronariana, estão entre os medicamentos mais 
prescritos no mundo. Essas substâncias atuam sobre a enzima que regula a síntese de colesterol pelo fígado, 
denominada, simplifi cadamente, de HMG-CoA redutase.
27
Para testar a efi ciência de vários derivados de estatinas, utilizou-se uma preparação de HMG-CoA redutase 
isolada de tecido hepático. A velocidade de reação dessa preparação enzimática foi medida em função de con-
centrações crescentes de seu substrato HMG-CoA, na ausência e na presença de uma concentração fi xa de três 
derivados de estatina. Nesses experimentos, o pH, a temperatura, a concentração da enzima e a concentração 
dos co-fatores necessários foram sempre mantidos constantes. O gráfi co a seguir representa os resultados en-
contrados; a curva 1 foi obtida na ausência de estatinas.
 
a) Nomeie o tipo de mecanismo de ação das estatinas sobre a enzima HMG-CoA redutase hepática e justifi que 
sua resposta.
b) Aponte uma substância sintetizada a partir do colesterol em nosso organismo, não caracterizada como 
hormônio, e sua respectiva função.
2. A glicoquinase e a hexoquinase são duas enzimas que reagem com o mesmo substrato, a glicose. Ambas 
são enzimas intracelulares que fosforilam a glicose formando glicose 6-fosfato (G6P). Dependendo da enzima 
produtora, a G6P pode ou ser degradada na via da glicólise para gerar energia ou então ser usada para síntese 
de glicogênio.
A glicólise ocorre nos tecidos em geral e a síntese de glicogênio ocorre principalmente no fígado. A síntese 
do glicogênio somente acontece quando existe excesso de glicose no sangue. Essa é uma forma de armazenar 
esse açúcar.
Observe a fi gura a seguir, que apresenta as velocidades de reação dessas duas enzimas em função da concen-
tração da glicose. Níveis normais de glicose no sangue estão ao redor de 4mM. 
 
Qual das duas enzimas gera G6P para síntese de glicogênio hepático? Justifi que sua resposta.
Atividades Complementares
Depois de ler a Unidade II, sublinhe os termos que você não conhece pesquisando sobre eles.
28 UNIDADE III
ENERGÉTICA BIOQUÍMICA
3.1 - Princípios de Termodinâmica
A bioenergética descreve a transferência e a utilização 
da energia em sistemas biológicos. Ela utiliza algumas 
idéias básicas da termodinâmica, em especial o con-
ceito de energia livre. Mudanças na energia livre (ΔG) 
fornecem uma medida da possibilidade, em termos 
energéticos, de que uma reação química ocorra e nos 
permitem, portanto, prever se uma reação ou processo 
pode acontecer. 
O sinal de ΔG prediz o sentido da reação
A variação na energia livre, ΔG, pode ser utilizada 
para predizer o sentido de uma reação em condições de 
pressão e temperatura constantes. Considere a reação:A ↔ B. 
1. ΔG negativo. Se ΔG é um valor negativo, há uma 
perda líquida de energia, e a reação anda espontane-
amente no sentido em que está escrita, ou seja, A é 
convertido em B. A reação é dita exergônica. 
2. ΔG positivo. Se ΔG é um valor positivo, há ganho 
líquido de energia e a reação não anda espontaneamente 
de B para A. A reação é dita endergônica, e alguma 
energia deve ser adicionada ao sistema para fazer com 
que a reação ande de A para B.
3. ΔG igual a zero. Se ΔG = 0, os reatantes estão 
em equilíbrio (quando uma reação ocorre esponta-
neamente – ou seja, alguma energia livre está sendo 
perdida – a reação então continua, até que ΔG atinja 
o zero e o equilíbrio seja estabelecido).
ΔG de reações no sentido direto e inverso 
A energia livre de uma reação (A´B) no sentido 
direto (aquele em que está escrita) é de igual magni-
tude, mas de sinal oposto àquela da reação no sentido 
inverso (B´A). Por exemplo, se o ΔG da reação no 
sentido direto é -5.000 cal/mol, então o ΔG da reação 
no sentido inverso é +5.000 cal/mol.
3.2 - Papel de Aceptores de Energia
ATP como um Carregador de Energia 
Reações ou processos que apresentam ΔG muito 
maior que zero, como íons movendo-se contra um 
gradiente de concentração através de uma mem-
brana celular, podem ocorrer pelo acoplamento do 
movimento endergônico dos íons com um segundo 
processo espontâneo que apresente um ΔG bastante 
negativo, como a hidrólise de trifosfato de adenosina 
(ATP). A fi gura abaixo mostra um modelo mecânico 
de acoplamento de energia. Uma engrenagem à qual 
está amarrado um peso gira espontaneamente no 
sentido de alcançar o estado de menor energia, nesse 
caso com o peso na posição mais baixa (fi gura A). 
O movimento contrário (fi gura B) é energeticamente 
desfavorecido e não ocorre espontaneamente. A fi gura 
C mostra que o movimento energeticamente favorável 
de uma engrenagem pode ser utilizado para girar uma 
segunda engrenagem em um sentido para o qual ela 
não giraria espontaneamente. O exemplo mais simples 
de acoplamento energético em reações biológicas 
ocorre quando as reações que requerem energia e 
as reações que produzem energia compartilham um 
intermediário comum. 
 Figura 10
29
O ATP consiste em uma molécula de adenosina 
(adenina + ribose) à qual estão ligados três grupos de 
fosfato. Se um fosfato for removido, será produzido o 
difosfato de adenosina (ADP); se dois fosfatos forem 
removidos, teremos como resultado monofosfato de 
adenosina (AMP). A energia livre padrão para a hidró-
lise do ATP, ΔG0, é aproximadamente -7.300 cal/mol 
para cada um dos dois grupos fosfato terminais. Em 
função desse ΔG0 grande e negativo, o ATP é denomi-
nado um composto fosfatado de alta energia.
30 UNIDADE IV
METABOLISMO DE CARBOIDRATOS
4.1 - Estrutura Geral
Os carboidratos são as moléculas orgânicas mais 
abundantes na natureza. Eles possuem uma grande 
variedade de funções, as quais incluem o forneci-
mento de uma fração signifi cativa da energia na 
dieta da maioria dos organismos e a atuação como 
uma forma de armazenamento de energia no corpo e 
como componentes da membrana celular, mediando 
algumas formas de comunicação intracelular. Os 
carboidratos também servem como componentes 
estruturais de muitos organismos, incluindo a pa-
rede celular de bactérias, o exoesqueleto de muitos 
insetos e as fi bras de celulose das plantas. A fórmula 
empírica para muitos dos carboidratos mais simples 
é (CH2O)n, daí o nome “hidratos de carbono”.
Os monossacarídeos (açucares simples) podem ser 
classifi cados de acordo com o número de átomos de 
carbono que contêm. Exemplos de alguns monossa-
carídeos comumente encontrados em humanos estão 
listados na fi gura A. Os carboidratos com um aldeído 
como seu grupo funcional mais oxidado são deno-
minados aldoses, enquanto aqueles com um grupo 
cetona como seu grupo funcional mais oxidado são 
chamados cetoses (fi gura B). Por exemplo, o glice-
raldeído é uma aldose, enquanto a diidroxiacetona é 
uma cetose. Os carboidratos que apresentam um grupo 
carbonila livre recebem o sufi xo “-ose”. (As cetoses [com 
algumas exceções, como a frutose] recebem duas letras 
adicionais no seu sufi xo; “-ulose”, como xilulose). Os 
monossacarídeos podem ligar-se por ligações glicosídi-
cas, criando estruturas maiores. Os dissacarídeos contêm 
duas unidades de monossacarídeos, os oligossacarídeos 
contêm cerca de 3 a 12 unidades de monossacarídeos e 
os polissacarídeos contêm mais de 12 unidades de mo-
nossacarídeos, podendo chegar a centenas de unidades 
de açucares em sua estrutura.
4.2 - Respiração Celular e Fermentação
Respiração Aeróbica 
O metabolismo oxidativo nas mitocôndrias é alimentado não só pelo piruvato produzido a partir da glicólise 
de açúcares no citosol, mas também a partir de ácidos graxos.
A B
 Figura 11
31
 Figura 12
O piruvato e os ácidos graxos são seletivamente 
transportados do citosol para a matriz mitocondrial 
onde são quebrados a grupamentos acetílicos de dois 
carbonos da acetil coenzima A (acetil CoA); o grupa-
mento acetílico é então introduzido no ciclo do ácido 
cítrico para futura degradação, e o processo termina 
com a passagem dos elétrons de alta energia derivados 
do acetil para a cadeia respiratória.
Para assegurar um suprimento contínuo de combus-
tível para o metabolismo oxidativo, as células animais 
armazenam ácidos graxos, na forma de gorduras, e 
glicose, na forma de glicogênio.
O glicogênio é um polímero de glicose grande e 
ramifi cado contido em grânulos no citoplasma; a sua 
síntese e degradação são altamente reguladas de acordo 
com a necessidade. Quando tal necessidade aumenta, 
as células degradam o glicogênio para liberar glicose 
1-fosfato, a qual é então submetida à glicólise.
As reações de glicólise convertem a molécula de 
glicose de seis carbonos (e açúcares relacionados) a 
duas moléculas de piruvato de três carbonos.
 Figura 13
O piruvato é transportado do citoplasma para a 
matriz mitocondrial, onde ele encontra um comple-
xo multienzimático gigante, o complexo piruvato 
desidrogenase. Este complexo – que contém múl-
tiplas cópias de três enzimas, cinco coenzimas e 
duas proteínas regulatórias – rapidamente converte 
o piruvato em acetil CoA, liberando CO2 como 
produto lateral.
O ciclo do ácido cítrico responde por cerca de dois 
terços da oxidação total dos compostos de carbono 
da maioria das células, e os seus produtos fi nais 
são CO2 e elétrons de alta energia, os quais passam 
via NADH e FADH2, para a cadeia respiratória. O 
CO2 é liberado pelas células como produto residual 
desprezível, enquanto os elétrons de alta energia são 
movidos ao longo da cadeia respiratória e fi nalmente 
combinados com o O2 para produzir H2O.
32
O ciclo do ácido cítrico se inicia quando a acetil CoA, 
formada a partir de ácidos graxos ou piruvato, reage 
com o composto de quatro carbonos oxalacetato para 
produzir o ácido cítrico de seis carbonos, de onde o 
nome do ciclo é derivado. A seguir, como resultado 
de sete reações seqüenciais mediadas por enzimas, 
dois átomos de carbono são removidos na forma de 
CO2 e o oxalacetato é regenerado. Cada volta do ciclo 
produz duas moléculas de CO2 a partir dos dois átomos 
de carbono que entraram nos ciclos prévios. Porém, o 
resultado líquido, no que concerne o grupamento ace-
tílico da acetil CoA, é CH3COOH (como acetil CoA) 
+ 2H2O + 3NAD
+ + FAD ligado à proteína → 2CO2 
+ 3H+ + 3NADH + FADH2 ligado à proteína.
 Figura 14
A mais importante contribuição do ciclo do ácido 
cítrico para o metabolismo é a extração de elétrons 
de alta energia durante a oxidação dos dois átomos 
de carbono do acetil para o CO2. Estes elétrons, tran-
sitoriamente sustentados pelo NADH e pelo FADH2,