aula 5 função das protínas

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FUNÇÕES DAS PROTEINAS
- formação de enzimas, que catalisam as mais diversas reações químicas
Ex: lactase (galagtose e glicose), amilase (glicose), luciferase, anidrase carbonia (bicarbonato)
- transporte: ligam-se a íons ou moléculas específicas as quais são transportadas de um órgão para outro
flip-flop: transporte na membrana (para dentro e fora da célula)
transporte no sangue: hemoglobina (O2 ou CO2)
- nutrição e armazenamento: actina e miosina
ex: as sementes de muitas plantas armazenam proteínas nutrientes necessárias para a germinação e o crescimento do broto.
- contração e motilidade: algumas proteínas habilitam células e organismos com a capacidade de contrairem-se, de mudarem de forma, ou de se deslocarem no meio ambiente. 
Actina (muito abundando dentro das células-movimentação das células, pseudopodos) e miosina.
- estrutura: muitas proteínas servem como filamentos de suporte, cabos ou lâminas para fornecer proteção ou resistência a estruturas biológicas.
Ex: colágeno
- defesa: muitas proteínas defendem os organismos contra a invasão de outras espécies ou os protegem de ferimentos
Ex: anticorpos, trombina e fibrinogênio – responsáveis pela coagulação
- proteínas reguladoras: muitas proteínas ajudam a regular a atividade celular ou fisiológica.
Ex: insulina e glucagon – estado alimentado respectivamente. GH hormônio do crescimento. Há hormônios lipídicos e proteicos
FUNÇÃO PROTEICA 
Envolvem a ligação com outras moléculas – passa a se chamar LIGANTE
 Ligação reversível para que o efeito possa ser modulado. Permite resposta rápida a modificações ambientais e condições metabólicas. 
Se ligar irreversível, o efeito será duradouro! (venenos tem efeito irreversível)
A porção da proteína que se liga em algo chama-se: SÍTIO DE LIGAÇÃO OU SÍTIO ATIVO. 
A proteína pode encontrar milhares de moléculas mas se ligará apenas naquela que for complementar ao seu sítio ativo.
INTERAÇÃO ESPECÍFICA – tem um receptor especifico (chave fechadura)
Pode ter mais de um sítio de ligação e para mais de um ligante.
 As vezes a ligação de um ligante pode afetar a ligação de outro. Muitos medicamentos agem assim. Tiram o ligante do próprio organismo e se ligam no lugar dele. 
 Outras vezes a ligação de um ligante impede a ligação de outro.
HEMOGLOBINA E MIOGLOBINA
Hemoglobina: sangue (carreando O2)
Mioglobina: musculo (armazenando O2)
Como ligar e transportar O2 
O problema: nenhuma cadeia lateral de aminoácido é adaptada a ligar uma molécula de oxigênio 
Sabe-se que metais de transição (Ferro e cobre) ligam-se bem ao O2, mas... 
Ferro livre gera espécies reativas de oxigênio 
Grupo prostético: composto associado permanentemente a uma proteína e que contribui para sua função 
O grupo heme: estrutura orgânica em forma de anel: protoporfirina. No centro se liga um átomo de Fe+2, para que não fique livre na corrente sanguínea e se ligue ao O2.
Hemoglobina tem quatro cadeias de aminoácidos, cada uma ligada a um ferro em seu grupo heme, ligado também a um O2.
Globinas 
Proteínas que se ligam ao oxigênio. 
Nos humanos e mamíferos – 4 tipos
Mioglobina – armazenamento de O2 nos músculos
Hemoglobina – transporte de O2 no sangue
Neuroglobina – no cérebro (protege da hipóxia ou isquemia)
Citoglobina – encontrada em tecidos mas sem função conhecida.
Mioglobina – monomérica
- tem um único sitio de ligação para o O2
- uma cadeia de aa e um grupo heme
- função depende da capacidade de ligar e desligar do O2
	- desoximioglobina: CO2
	- oximioglobina: O2
Proteína - Ligante 
Reação de equilíbrio: 
Proteina + Ligante = PL
É caracterizada por uma constante de equilíbrio chamada Ka (constante de associação).
Quanto maior o Ka, maior afinidade PL.
Kd (constante de dissociação) é uma constante mais usada que o Ka para determinar a afinidade P + L.
Quanto maior é o Kd, maior é a facilidade de dissociação
CO2 tem mais afinidade que o O2 com a hemoglobina pois a Kd é diferente
Hemoglobina 
Proteína tetramérica quase esférica com 4 grupos heme 
◦ 2 cadeias alfa 
◦ 2 cadeias beta 
Similaridade 3D com a Mioglobina
Mioglobina tem mais afinidade do que a hemoglobina com o O2, pois a mioglobina armazes, a hemoglobina só carreia (prende e solta o O2)
Conformação da Hemoglobina 
Possui 2 conformações – R e T 
Oxigênio tem mais afinidade pela conformação R.
 A ligação do Oxigênio altera de T para R.
 Essa mudança decorre de alterações nas cadeias laterais dos aminoácidos.
A primeira ligação do O2 facilita a ligação dos demais
Efeito bohr
O pH interfere na ligação do O2
pH < (7,2) onde tem mais CO2 e H+ menor afinidade pelo O2 tecidos
pH > (7,6) maior afinidade pelos O2 pulmões
LIGANTE É O QUE SE LIGA A PROTEINA PARA ATIVA-LA?