Aula 4- Aminoácidos e Proteínas

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INTRODUÇÃO
Aminoácidos
 Composto orgânico contendo um grupo amino e 
um grupo ácido ligados ao mesmo átomo de C 
(α)  quiral
Diferem-se um dos outros apenas no grupo R.
 Cadeia de aminoácidos  proteínas
Somente 20 aminoácidos são utilizados em 
combinação para constituir uma proteína
Carbono quiral: é um átomo de carbono com quatro grupos diferentes 
ligados a ele  Todos os aminoácidos
COO
-
Grupo R
Grupo amino
Grupo carboxila
(ácido)
Estrutura de L-Aminoácidos
a
H = Glicina
CH3 = Alanina…
H N3
+
H
Imagem especular dos aminoácidos
a aImagem
especular
Estereoisômeros D e L
Exceção: Glicina (R = H)
Grupo R não polar R é 
um hidrocarboneto 
alifático 
Grupo R polar e neutro 
 R é polar 
eletricamente neutra 
em pH 7,0
Grupo R ácido  R com 
grupos carboxilas 
(carregada 
negativamente em pH 
7,0)
Grupo R básico  R 
básicas (carregada 
positivamente em pH 
7,0)
Tyr Y
Leu L
-C-C-CONH2-C-CONH2
-C-COOH -C-C-COOH
-H -CH3
-C-OH -C-SH
-C-C-S-C
-C-C C
N N+
-C-C-C-C-NH3
+
-C-
-C- -OH
-C-
N
Não polares
Amidas
Ácidos
Imino,
Circular
Básicos
SulfuradosHidroxilados
Aromáticos-C-C-C-N-C-N
N+
=
C
-C-C-C
C
-C-C-C
C C
-C
C
C C
HN C-COOH
a
-C-C
OH
Gln QAsn N
Asp D Glu EPhe F
Arg R
Lys K
His H
Gly G AAAla VVal IIle
Ser S
Thr T Met M
Cys C
Classes de aminoácidos
Trp W
Pro P
R – hidrocarboneto
Hidrofóbicos
Aminoácidos padrão - Estruturas
Alanina
(Ala, A)
Glicina
(Gly, G) Valina
(Val, V)
Metionina
(Met, M)
Isoleucina
(Ile, I)
Leucina
(Leu, L)
Lisina
(Lys, K)
Histidina
(His, H) Triptofano
(Trp, W)
Asparagina
(Asn, N) Glutamina
(Gln, Q)
Prolina
(Pro, P)
Glutamato
(Glu, E)
Aspartato
(Asp, D)
Cisteína
(Cys, C)
Treonina
(Thr, T)
Serina
(Ser, S)
Tirosina
(Tyr, Y)
Fenilalanina
(Phe, F)
Arginina
(Arg, R)
Apolares 
Ácidos
Polares não
carregados 
Básicos
Aromáticos
PO
L
A
R
A
PO
L
A
R
Tyr His
Gly
Ácidosa Neutrosb Básicosc
Asp
Glu Gln
Cys
Asn Ser
Thr* Lys*
Arg
Ala
Val*
Ile*
Leu* Met*
Phe* Trp*
Pro
Classificação dos aminoácidos – polaridade do R
A polaridade é a base das propriedades bioquímicas dos aminoácidos.
a) Carregados negativamente; b) Polares e não carregados; c) Carregados 
positivamente; * Essenciais.
Aminoácidos não comuns
4-Hidroxiprolina
5-Hidroxilisina
6-N-Metilisina
-
Carboxiglutamato
Desmosina
Selenocisteína 
Citrulina 
Ornitina 
Ocorrem em algumas proteínas. Todos são derivados 
de aminoácidos comuns  Modificação pós-tradução
 Ligação formada entre o grupo α carboxila 
de um aminoácido e um grupo α amina do 
seguinte
 Peptídeos são compostos formados pela 
união de um pequeno número de 
aminoácidos
 Proteína  cadeia polipeptídica
Formação de ligação peptídica
NH2 COOHC NH2 COOHC
NH2 C N COOH
O
H
CC
Aminoácidos são ligados da extremidade N-terminal 
para a C-terminal
Formação de ligação peptídica
Desidratação
-H2O
Amida
Extremidade
amina
Extremidade
carboxila
Oxitocina é um hormônio peptídico
Oxitocina induz ao parto, estímulo de fluxo de 
leite (contração e expansão de músculos)
Conexões Bioquímicas
a) Enzimática:
- Glicoquinase, hexose fosfato isomerase...
b) Nutrientes e de armazenamento: 
- Caseína no leite e ovoalbumina nos ovos (recém-nascidos)
c) Transporte:
- Hemoglobina (O2 e CO2 pulmão e células)
d) Movimento:
- Actina, miosina (proteínas musculares)
e) Estrutural:
- Componentes de membrana
- Colágeno e queratina (pele, cabelo, 
ossos e unhas)
f ) Defesa:
- Anticorpos
g) Regulação:
- Expressão de genes
h) Hormônios
- Insulina e hormônios do crescimento humano
Proteínas – Funções Gerais
a) Primária: nº, tipo e seqüência de aa na cadeia.
b) Secundária: como a cadeia de aa dispõe-se no 
espaço.
- Alfa hélice
- Beta folha
c) Terciária: própria das proteínas globulares. 
Forma de 
enovelamento da estrutura secundária.
d) Quaternária: própria das proteínas 
multissubunitárias (oligoméricas).
Enovelamento
Proteínas – Níveis estruturais
Proteínas – Níveis estruturais
Estrutura 
primária
Estrutura 
secundária
Beta
folha
Alfa 
hélice
Estrutura
quaternária
Estrutura 
terciária
Proteínas – Níveis estruturais
Estrutura da insulina
a) Simples: somente alfa aminoácidos
b) Conjugadas: possuem alfa aa e um grupo prostético
Exemplos:
Classe Grupo prostético Exemplo 
Glicoproteínas Carboidratos Anticorpos, fibrina
Lipoproteínas Lipídios Lipoproteínas do sangue
Fosfoproteínas Grupamento fosfato Caseína 
Hemeproteínas Heme (ferroprotoporfirina) Hemoglobina 
Metaloproteínas Fe
Zn
Ca
Ferritina 
Álcool desidrogenase
Calmodulina 
Flavoproteínas FAD (flavina adenina 
dinucleotídeo)
Succinato 
desidrogenase
Nucleoproteínas Ácidos nucleicos Histonas
Proteínas – Classes quanto à composição
a) Fibrosas: cadeias de polipeptídios 
dispostas paralelamente, formando 
fibras ou beta-folhas.
Ex.: queratina, colágeno e elastina.
b) Globulares: possuem estrutura 
terciária e, até, quaternária. 
Ex.: mioglobina, hemoglobina.
Proteínas – Classes quanto à conformação
Proteínas – Estrutura e Atividade
Desnaturação
Renaturação
Atividade biológica e estrutura protéica:
a) Nativa
b) Desnaturada
c) Renaturada
Padrão de enovelamento:
Ligações de hidrogênio
Interações hidrofóbicas
Interações eletrostáticas
Complexação com íons metálicos
Pontes dissulfeto (Cys-Cys)
Proteínas Globulares
Pr
ot
e
ín
a
s 
–
M
a
nu
te
nç
ã
o 
d
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 E
st
ru
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