Identificação de aminoácidos Relatório

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Introdução
 Aminoácidos são compostos orgânicos formados a partir de um átomo de carbono central (carbono alfa), o qual liga um grupamento amino, um grupo carboxílico, uma cadeia lateral e um hidrogênio. São conhecidos 20 aminoácidos-padrão e eles se diferenciam por suas cadeias laterais (grupo R).
 
Fig.1: Estrutura zwitteriônica de um aminoácido.
 A presença de grupos amino e carboxila propicia aos aminoácidos um caráter anfotérico em solução aquosa, ou seja, um comportamento tanto de ácido como de base. Em valores de pH 6,0- 7,0, os aminoácidos existem na forma dipolar iônica (neutra), conforme representado acima. Esta forma é denominada zwitterion. Entretanto, em faixas extremas de pH, os aminoácidos se apresentarão como espécies iônicas diferentes.
 Por meio de uma curva de titulação é possível estudar a dissociação dos prótons de um aminoácido em solução onde anota-se a variação do pH do meio com o auxílio de um medidor de pH. A titulação de um aminoácido consiste basicamente na remoção gradual de prótons através da adição de uma base ou ácido. A curva de titulação revela os pKas dos grupos ionizáveis do aminoácido. A partir da curva de titulação podemos também determinar o ponto isoelétrico de um aminoácido (pI), que é identificado pelo valor do pH onde o aminoácido assume carga líquida igual a zero.
 Objetivo
 Como consequência das estruturas dos aminoácidos podemos aplicar técnicas para observar seu comportamento anfotérico em diferentes meios.
 Na presente aula utilizaremos de titulações com ácidos e bases fortes para verificar os valores de pKs, ponto isoélétrico, zonas de tamponamento de três aminoácidos: Glicina (R não ionizável), Histidina (R básica), Ácido Glutâmico (R ácida) 
Métodos
 Para a curva de titulação, foram pipetados volumes crescentes de NaOH e HCl nas soluções de aminoácidos: Glicina, Histidina e Ácido glutâmico. Foi realizada a leitura do pH (por meio de fita indicadora de pH) a cada 0,5mL de ácido ou base adicionados na solução de aminoácido. 
 Após todas as leituras, foi construída uma tabela com o ph correspondente de cada fração de ácido e base adicionado para a construção de gráficos Volume (NaOH ou HCl) por pH para cada aminoácido testado. Foi elaborado também um gráfico de Equivalentes de OH- por pH. Através dos gráficos foram verificadas os valores de pKs dos aminoácidos, bem como as zonas de tamponamento. 
 Para a medição do ponto isoelétrico foram usados os pKs dos aminoácidos, sendo os cálculos: 
pI= pKa1+ pKa2 / 2 (para aminoácidos com grupos R não ionizáveis);
pI= pKa R+ pKa (COO-) / 2 (para aminoácidos com R ácido);
pI= pKa R+ pKa (NH3+) / 2 (para aminoácidos com R básico).
 
Resultados
Discussão
Referências
VOET, Donald; VOET, Judith G. Bioquímica. 4. ed. Porto Alegre, Artmed, 2013.
Nelson, David L.; COX, Michael M. Princípios de bioquímica de Lehninger. Porto Alegre: Artmed, 2011. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014.
SOLOMONS, T. W. Graham; Fryhle, Craig B. Química Orgânica, vol. 1 e 2. 9 ed. LTC, 2009
https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Glycine-zwitterion-2D-skeletal.png