relatorio de enzimas

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Bruna dos Santos
Késia Barbosa dos Santos
Rafael Bernardo Marinho
Artur Guilherme Silva
Reações controladas por enzimas
Feira de Santana
2018
Relatório apresentado ao Curso de Biomedicina, em cumprimento às exigências legais, sob a orientação da Professora Sâmia ,com o objetivo de relatar um pouco sobre as enzimas , processos enzimáticos, e as reações controladas por enzimas.
Feira de Santana
05 de Abril de 2018
RESUMO 
Este relatório descreve uma experiência de realização sobre as reações controladas por enzimas, feito no laboratório de informática da UNIFACS. Onde teve efeito na concentração de Ph, a partir de duas moléculas, sendo que as mesmas se juntam , formando outra molécula. 
SUMÁRIO
INTRODUÇÃO 05
REAÇÕES CONTROLADAS POR ENZIMAS 06
 GRAFICO 07
TABELA 08
QUESTIONÁRIO 09
CONCLUSÃO 10
REFERÊNCIA 11
	
INTRODUÇÃO
 As enzimas são proteínas que catalisam reações químicas as quais ocorrem em seres vivos. Aceleram a velocidade das reações, o que contribui para o metabolismo. Sem as enzimas, muitas reações seriam extremamente lentas.
 Durante a reação, as enzimas não mudam sua composição e também não são consumidas. Assim, elas podem participar várias vezes do mesmo tipo de reação, em um intervalo de tempo pequeno, que quase todas as reações do metabolismo celular são catalisadas por enzimas.
 Um exemplo da atividade das enzimas ocorre no processo de digestão. Graças à ação das enzimas digestivas, as moléculas dos alimentos são quebradas em substâncias mais simples.
 A eficiência de uma molécula de enzima é muito grande. Estima-se que, em geral, uma molécula de enzima seja capaz de converter 1000 moléculas de substrato em seus respectivos produtos, isso em apenas 1 minuto.
 As enzimas são formadas por uma parte protéica, chamada de apoenzima e outra parte não protéica, chamada de co-fator. Quando o co-fator é uma molécula orgânica, recebe a denominação de coenzima. Muitas coenzimas são relacionadas com as vitaminas. O conjunto da enzima + co-fator, é chamado de holoenzima.
Veja algumas das principais enzimas e suas ações:
Catalase: decompõe o peróxido de hidrogênio;
DNA polimerase ou Transcriptase Reversa: catalisa a duplicação do DNA;
Lactase: facilita a hidrólise da lactose;
Lipase: facilita a digestão de lipídios;
Protease: atuam sobre as proteínas;
Urease: facilita a degradação da ureia;
Ptialina ou Amilase: atua na degradação do amido na boca, transformando-o em maltose (molécula de menor tamanho);
Pepsina ou Protease: atua sobre proteínas, degradando-as em moléculas menores;
Tripsina: participa da degradação de proteínas que não foram digeridas no estômago.
	Atividade Enzimática
Reações controladas por enzimas
	
		  A atividade enzimática é influenciada principalmente pela temperatura, pH e tempo. Vamos ver cada um deles separadamente.
          Temperatura: Seguindo o comportamento das reações químicas, a velocidade da atividade enzimática aumenta quando se aumenta a temperatura. Entretanto, a velocidade da reação aumenta até um máximo, após determinada temperatura a velocidade declina rapidamente, mesmo aumentando a temperatura. Isso ocorre por que a estrutura tridimensional das enzimas se rompe, impossibilitando-a de formar o complexo enzima-substrato. Pode-se dizer que a velocidade de reação aumenta ou diminui por um fator de 2 a cada variação de 10 graus centígrados na faixa de 10° a 70°.
          No caso do pão, esse fator é importante pois, assim que o pão entra no forno, a temperatura no seu interior é menor que na parte de fora. Assim as enzimas agem no açúcar com grande rapidez na primeira metade do tempo de assadura. Após isso são destruídas.
          pH: Assim como no caso da temperatura, existe um valor para atividade ótima o qual, após ele ocorre um rápido decréscimo.
          Tempo: A atividade enzimática é influenciada diretamente pela ação do tempo. Quanto mais tempo a enzima estiver em contato com o substrato, mais produtos serão produzidos, enquanto houver substrato.
Fatores que afetam as velocidades de reações
 Antes de examinarmos os aspectos quantitativos da cinética química, do tipo como as velocidades são medidas, vamos examinar os principais fatores que influenciam as velocidades de reações. Como as reações envolvem a quebra e a formação de ligações, as respectivas velocidades dependem da natureza dos reagentes em si. Entretanto, existem quatro fatores que permitem a variação das velocidades nas quais reações específicas ocorrem:
1. O estado físico dos reagentes.
2. As concentrações dos reagentes.
3. A temperatura na qual ocorre a reação.
4. A presença de um catalisador: Os catalisadores são agentes que aumentam as velocidades de reação sem serem usados. Eles afetam os tipos de colisões (o mecanismo) que levam à reação. Os catalisadores têm papel crucial em nossas vidas. A fisiologia da maioria dos seres vivos depende de enzimas, as moléculas de proteínas que atuam como catalisadores, aumentando as velocidades de determinadas reações bioquímicas.
 A combinação de enzima e substrato é chamada complexo enzima-substrato. Há geralmente uma quantidade razoável de flexibilidade no sítio ativo, assim, ele pode variar sua forma à medida que se liga ao substrato. A ligação entre o substrato e o sítio ativo envolve forças intermoleculares como atrações dipolo-dipolo, ligações de hidrogênio e forças de dispersão de London.
 À proporção que as moléculas do substrato entram no sítio ativo, elas são de alguma forma ativadas, de forma que sejam suscetíveis a reações extremamente rápidas. Essa ativação pode resultar de retirada ou doação de densidade eletrônica em uma ligação específica pela enzima. Além disso, no processo de se encaixar no sítio ativo, a molécula do substrato pode ser distorcida e, em seguida, se tornar mais reativa. Depois que a reação ocorre, os produtos saem, permitindo que outras moléculas de substrato entrem.
 A atividade de uma enzima é destruída se alguma molécula na solução é capaz de ligar-se fortemente ao sítio ativo e bloquear a entrada do substrato. Tais substâncias são chamadas inibidoras de enzima. Acredita-se que os venenos que atuam no sistema nervoso e os íons metálicos tóxicos, como chumbo e mercúrio, atuem, dessa forma, para inibir atividades enzimáticas. Alguns outros venenos atuam atacando outros lugares da enzima, assim distorcendo o sítio de tal forma que o substrato não mais se encaixe.
 
Conclusão
REFERÊNCIAS
BROWN, Theodore L.; LEMAY, H. Eugene, Jr.; BURSTEN, Bruce E. Química, a ciência central. São Paulo: Pearsn Prentice Hall, 2005.
ATKINS, Peter; JONES, Loretta. Princípios de química: questionando a vida moderna e o meio ambiente. Tradução Ricardo Bicca de Alencastro. 3 ed. Porto Alegre: Bookman, 2006.