Estudo Dirigido RESPONDIDO de Bioquímica - Bloco 1 (P1) - Aminoácidos, Proteínas, Enzimas e Digestão

Prévia do material em texto

Estudo Dirigido – Bloco 1:
Suponha que você tem um aminoácido cujo valores de pk1=3,5 e pK2=10. Pergunta-se
 Qual o valor de PI?
3,5 + 10 ÷ 2 = 6,75
este aminoácido tem capacidade tamponante em valor de pH 2,0? E, em pH 7,0? Justifique.
Faixa de tamponamento ( +1 e -1)= 5,75 até 7,75. Somente em ph 7.0 porque esta dentro da faixa.
Este aminoácido tem caráter ácido, básico ou neutro? Justifique
Ácido, pois o mesmo possui PI abaixo de 7.
Qual a importância do pK para um aminoácido.
O PK é a medida de tendência de um grupo ionizável em doar ou receber prótons, ou seja, menor o pK maior a tendência de liberar H+ (o pK é inversamente proporcional ao pH)
Cite funções para os aminoácidos.
Constituir proteínas, estrutura da célula, hormônios, imunidade, transporte de metabolitos e íons, atividade enzimática. 
De acordo com o radical R, como os aminoácidos podem ser classificados. Justifique.
São classificados a partir da sua polaridade. Apolar, polar positivo, polar neutro e polar negativo.
O que são aminoácidos essenciais e não-essenciais.
Aminoácidos não essenciais são aqueles que o nosso corpo consegue produzir, os aminoácidos essenciais são aqueles que o nosso corpo não consegue produzir e tem que ser adquiridos de outro jeito, como por exemplo, pela alimentação.
Fale sobre os diferentes níveis estruturais de uma proteína, enfocando suas características e ligações envolvidas.
Existe 4 níveis de organização estrutural: primário, secundário, terciário e quaternário. A estrutura primaria é caracterizada pelas ligações peptídicas e dissulfeto entre os resíduos de aminoácidos em uma cadeira polipeptídica e seu elemento mais importante é a sequência de aminoácidos.
A estrutura secundária se caracteriza pelas ligações de hidrogênio que a mantem em espiral, sua conformação é em alfa hélice e beta pregueada.
A estrutura terciaria é formada pelos dobramentos tridimensionais após o enovelamento da secundaria, é nesta estrutura que a proteína exerce a sua função, se ela sair desta estrutura, ela desnatura e perde a função.
A estrutura quaternária é quando uma proteína possui duas ou mais subunidades polipeptídicas, ou seja, por várias estruturas terciarias elas podem ser globulares (forma esférica) ou fibrosas (forma de folhas ou feixes).
O que é proteína simples e conjugada.
Proteínas Simples são aquelas que contém apenas resíduos de aminoácidos e nenhum de outro grupo químico. As proteínas conjugadas são aquelas que contem além dos resíduos de aminoácidos, componentes químicos associados.
Cite funções para as proteínas.
Função enzimática, transportadora, nutritiva, defesa e estrutural
O que é desnaturação proteica. Cite dois fatores que levam a este processo.
A desnaturação é o processo em que a proteína perde a sua função biológica por causa da alteração na sua estrutura, ou seja, o arranjo tridimensional é rompido. A desnaturação pode ocorrer por agentes químicos como o ph e por agentes físicos como a temperatura. 
Fale sobre dois métodos de purificação de proteínas.
Cromatografia líquida, gel filtração, cromatografia de troca iônica, cromatografia liquida de fase reserva e cromatografia de afinidade.
Explique os dois modelos de uma reação enzimática.
Encaixe Induzido: a enzima se liga ao substrato e forma um produto
Chave-Fechadura: a enzima se liga ao substrato formando um complexo enzima-substrato que pode ser reversível. Esse complexo quando não revertido, vai formar um produto e a enzima vai ser liberada para um novo ciclo.
O que é energia de ativação e estado de transição em uma reação enzimática.
Estado de transição: momento molecular com pouca duração, no qual eventos como a quebra e a formação de ligações e desenvolvimento de carga ocorrem em m ponto preciso no qual a decomposição para formar o substrato ou o produto é igualmente provável.
Energia de ativação: diferença entre os níveis de energia do estado fundamental e do estado de transição.
Fale sobre a digestão de proteínas enfocando as secreções envolvidas, hormônios e enzimas envolvidas e seus respectivos locais de atuação.
A digestão das proteinas começa no estomago, onde a pepsina hidrolisa algumas ligações peptídicas em polipeptideos menores. O estomago produz diariamente 2,5L de suco gástrico que possui pepsinogênio, HCL, fator intrínseco, ion bicarbonato e muco na sua composição. O pepsinogênio é recrutado pelas células principais e transformado em pepsina pelo HCL secretado pela célula parietal junto com o fator intrínseco. O HCL mantém o ph ótimo para a ação da pepsina. A pepsina só digere de 10 a 20% de proteína, o resto é digerido no intestino delgado onde há a ação das enzimas vindas da secreção pancreática. Logo após a chegada no intestino delgado a tripsina e a quimiotripsina hidrolisam outras ligações peptídicas formando oligopeptideos. A aminopeptidase da borda em escova das células o intestino remove o grupo amina da ponta N-terminal e a carbopeptidase remove a carboxila da parte C-terminal. Logo após o dipeptídeo é dividido em aminoácidos separados.
Qual a função do HCl na digestão protéica?
Ele ativa o pepsinogênio e mantem o ph ótimo para a ação da pepsina, mantem o lúmen estéril e desnatura proteínas. 
Fale sobre a digestão e absorção de carboidratos.
A digestão de carboidratos começa na boca, onde a amilase salivar vinda das glândulas salivares quebram os polissacarídeos em moléculas menores. No caso do glicogênio: em maltose, maltotriose e dextrina.
Qual o papel dos sais biliares na digestão de lipídeos.
Eles emulsificam a gordura para que a lipase quebre os triglicerídeos em monoglicerídeos, e ácidos graxos livres o reagrupam junto com o colesterol e os fosfolipídios. Os novos triglicerídeos formam os quilomícrons. 
Cite os hormônios envolvidos na estimulação das secreções gástricas.
Gastrina, histamina e acetilcolina.
Sobre a regulação das enzimas, explique modulação covalente, alosteria e clivagem proteolítica.
Modulação covalente: ocorre quando há modificação covalente de moléculas. Um grupo modificador se liga na ligação covalente.
Alosteria: alteração na estrutura da enzima por um ou mais moduladores que formam mais ou menos enzimas ativas.
Clivagem proteolítica: é o processo no qual as enzimas quebram as ligações peptídicas entre os aminoácidos e as proteínas.
Defina Km e diga sua importância
O Km é a afinidade que a enzima vai ter pelo substrato. Quanto menor o Km, maior a afinidade.