Aminoácidos - explicações

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Bioquímica – Prof. Dr. Marcelo Soares
AminoácidosAminoácidos
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Aminoácidos 
Nutrição Século XIX: produtos contendo Nitrogênio eram 
essenciais para a sobrevivência dos animais
• G. J. Mulder (1839): termo Proteínas – Gr Proteios (Primário)
Teoria: Proteínas (e outras substâncias) provenientes de 
plantas seriam inteiramente incorporadas aos tecidos 
Concepção errônea, descartada pela elucidação do processo 
digestivo
Proteínas ingeridas são reduzidas a compostos primários 
menores, contendo aminoácidos.
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Aminoácidos 
O conteúdo de aminoácidos de uma proteína determina a 
adequação nutricional:
- Algumas proteínas vegetais são pobres em LISINA e animais 
submetidos à uma dieta sem este aminoácido não sobrevivem
Aminoácidos, por conterem Nitrogênio, são essenciais à Vida e 
são as unidades estruturais das proteínas
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Estrutura dos Aminoácidos 
Todos as proteínas são compostas por combinações 
baseadas nos 20 tipos de Aminoácidos-padrão
Nem todos as proteínas contém todos os tipos de 
aminoácidos, mas a maior parte delas contém a maioria 
dos tipos (senão todos) 
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Estrutura dos Aminoácidos 
** A única exceção é a PROLINA, que possui um grupo amino secundário (–NH–), mas 
para manter a uniformidade, ela também é referida como um α-aminoácido 
Os aminoácidos comuns são denominados de α-aminoácidos, 
porque possuem um grupo amino primário (–NH2) e um grupo 
carboxílico (–COOH) ligados ao mesmo átomo de Carbono 
(carbono α)
NH2 COOHCα
R
H
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Estrutura dos Aminoácidos 
Os 20 aminoácidos-padrão diferem nas estruturas de suas 
cadeias laterais (Grupos R)
Grupo Amino
Grupo R
Grupo Ácido Carboxílico
Carbono α
RR
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Estrutura dos Aminoácidos 
• O aminoácido mais simples é a GLICINA. Nela, observamos 
que no lugar do “R” temos apenas um hidrogênio
GLICINA GLUTAMINA
Grupos R
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Estrutura dos Aminoácidos 
Alanina (Ala / A)
Cisteina (Cys / C)
Leucina (Leu / L)
Glicina (Gly / G)
Ácido aspártico (Asp / D)
Asparagina (Asn / N)
Ácido glutâmico (Glu / E)
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Os ácidos são definidos como compostos que podem 
reversivelmente perder prótons para a solução.
 “Revisãozinha Amiga” : Química Básica - Ácidos
• O pKa (Equilíbrio de Dissociação) representa o pH abaixo do 
qual o ácido não pode mais perder prótons.
• Ácidos fortes como o HCl podem liberar prótons mesmo em 
valores de pH muito baixos (i.e. têm pKa baixo)
Ácidos fracos só conseguem liberar prótons quando o valor do 
pH é relativamente alto (ou seja, quando a concentração de 
prótons livres é mais baixa).
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• A maioria dos ácidos biológicos são ácidos mais fracos que o 
HCl. A principal classe de ácidos biológicos é a dos Ácidos 
Carboxílicos
 “Revisãozinha Amiga” : Química Básica - Ácidos
Ácidos Carboxílicos se dissociam mais facilmente do que a 
água, devido a presença de dois átomos eletronegativos de 
oxigênio.
• A convenção é identificar o pH no qual o ácido está semi-
dissociado ou seja, metade protonado e metade desprotonado
• Este valor de pH é definido como o pKa do ácido em questão
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Exemplo:
 “Revisãozinha Amiga” : Química Básica - Ácidos
CH3COO 
(ácido acético) 
+ H+ pKa = 4,8
- Isso siginifica que em pH = 4,8, metade das moléculas estão ionizadas 
(acetato) e metade não está (ácido acético). 
- Quanto mais forte o ácido, menor é o seu pKa.
CH3COO- 
(íon acetato) 
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Ao contrário dos ácidos, as bases são capazes de absorver 
prótons da solução e, por isso, têm carga (+1) na forma 
protonada e são neutras na forma desprotonada.
 “Revisãozinha Amiga” : Química Básica - Bases
• A base fraca mais comum em um organismo biológico é o 
grupo amino (R-NH2). 
• A despeito das diferenças entre ácidos e bases, o pKa também 
pode ser usado para quantificar a força relativa das bases. 
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• Enquanto os valores de pKa dos ácidos são geralmente 
menores do que 7,0; os valores de pKa das bases são 
normalmente maiores do que 7,0.
 “Revisãozinha Amiga” : Química Básica - Bases
• Por exemplo, a Etanolamina tem um pKa de 9,5, e portanto 
está semi-protonada (carga +1/2) quando o pH é 9,5
• Uma importante exceção a essa regra é o aminoácido 
HISTIDINA, que é uma base mas tem um pKa próximo a 
6,0. 
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Propriedades Gerais 
Os Grupos Amino e Carboxílico dos aminoácidos têm grande 
tendência de se ionizar
Os valores de pK dos grupos α-carboxílicos situam-se em 
uma pequena faixa ao redor de 2,2, ao passo que os 
valores de pK dos grupos α-aminos estão próximos de 9,4
• Em pH fisiológico (≈7,4) os grupos aminos são protonados 
(H3N+–) enquanto que os carboxílicos assumem sua forma 
de base (carboxilato: –COO-)
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Propriedades Gerais 
NH2 COOHCα
R
H
H3N+ COO-Cα
R
H
pH 7,4
H+
H+
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Propriedades Gerais 
Um aminoácido pode portanto funcionar como Ácido e 
como Base
• Moléculas que carregam grupos de polaridades opostas, 
como os aminoácidos, são conhecidas como Zwitterions ou 
Íons Dipolares.
Da mesma maneira que outros compostos iônicos, os 
aminoácidos maior solubilidade em solventes polares do 
que em solventes não-polares
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Ligações Peptídicas 
• Os aminoácidos formam cadeias através do processo de 
Condensação (Eliminação de uma molécula de H2O)
• A ligação química feita entre o radical Carboxila de um 
aminoácido e o radical Amina de outro aminoácido é 
denominada de Ligação Peptídica.
Ligação 
Peptídica
FenilalaninaFenilalanina LeucinaLeucina
Condensação entre 
COOH & NH2
Formação de Ligações Peptídicas 
ÁguaÁgua
Ligação PeptídicaLigação Peptídica
Formação de Ligações Peptídicas 
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Ligações Peptídicas 
Polímeros compostos por 2, 3, alguns (3-10) e muitos 
aminoácidos são denominados respectivamente de: 
- Dipeptídeo; 
- Tripeptídeo; 
- Oligopeptídeo; 
- Polipeptídeo 
• Depois de incorporados em um peptídeo os aminoácidos 
passam a ser denominados individualmente como Resíduos 
de Aminoácidos 
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Ligações Peptídicas 
Os polipeptídeos são cadeias lineares
Os resíduos de aminoácidos das extremidades participam 
de apenas uma ligação peptídica
Cada Resíduo de Aminoácidos situado no corpo da molécula 
participa de 2 ligações peptídicas (não formam cadeias 
ramificadas)
• Os resíduos com um grupo Amino livre (esquerda, por 
convenção), é denominado Aminoterminal ou N-terminal
• Os resíduos com um grupo Carboxílico livre (direita), é 
denominado Carboxiterminal ou C-terminal
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Classificação e Características 
Há 3 tipos principais de aminoácidos:
A melhor maneira de classificar os 20 aminoácidos-padrão é 
pela polaridade de suas cadeias laterais (Grupo R) 
- (1) Aminoácidos com grupos R apolares. 
Exs: Metionina, Triptofano e Fenilalanina 
- (2) Aminoácidos com grupos R polares não carregados. 
Exs: Serina, Treonina e Cisteína 
- (3) Aminoácidos com grupos R polares carregados. 
Exs: Lisina, Arginina e Histidina 
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Classificação e Características 
As estruturas da maioriados polipeptídeos dependem das 
tendências:
A inclusão de um aminoácido em um dos grupos não reflete 
apenas as propriedades deste aminoácido isolado, mas 
também seu comportamento quando este faz parte de um 
polipeptídeo 
- das cadeias laterais polares e iônicas de solvatar
- das cadeias laterais apolares de realizar associações 
entre si (e não com a H2O – Efeito Hidrofóbico)
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Classificação e Características 
As estruturas dos 20 aminoácidos-padrão variam em: 
As propriedades físicas e químicas das cadeias laterais 
também governam a reatividade química dos polipeptídeos 
- Acidez;
- Polaridade;
- Volume;
- Aromaticidade;
- Flexibilidade conformacional;
- Habilidade de formar ligações cruzadas;
- Habilidade de formar ligações de Hidrogênio;
- Reatividade em relação a outros grupos 
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Nomenclatura
Para auxiliar na análise da seqüência de aminoácidos, 
principalmente em polipeptídeos, em bioquímica utilizamos 
2 maneiras de abreviar o nome dos aminoácidos
Abreviatura de 3 letras: maior parte composta pelas 3 
primeiras letras do nome do aminoácido:
Ala = Alanina
Gly = Glicina
Pro = Prolina
Phe = Fenilalanina
Trp = Triptofano
Ile = Isoleucina
Asn = Asparagina
Gln = Glutamina
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Nomenclatura
Abreviatura de 1 letra: mais compacto e utilizado para realizar 
a comparação de seqüências entre várias proteínas diferentes
A = Alanina
G = Glicina
P = Prolina
F = Fenilalanina
W = Triptofano
K = Lisina
N = Asparagina
Q = Glutamina
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Classificação e Características 
As cadeias polipeptídicas são descritas a partir da 
extremidade aminoterminal (esquerda)
• Os resíduos de aminoácidos de um polipeptídeo são 
denominados substituindo-se o sufixo -ina do nome do 
aminoácido por –il 
Ao aminoácido da extremidade C-terminal é atribuído seu 
próprio nome sem qualquer modificação 
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Classificação e Características 
Ala — Tyr — Asp — Gly
Exemplo: 
Alaniltirosilasparagilglicina
AYNG
ou
ou
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Estereoquímica
Com exceção da Glicina, todos os aminoácidos obtidos de 
polipeptídeos são opticamente ativos (causam rotação do 
plano de uma luz polarizada)
Moléculas opticamente ativas são assimétricas, que é uma 
característica de moléculas que apresentam átomos de 
Carbono tetraédricos e com 4 substituíntes diferentes:
H FC
Cl
Br
Fluoroclorobromometano
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Estereoquímica
• Os átomos centrais destas moléculas são conhecidos como 
Centros Assimétricos ou Centros Quirais, tendo como 
propriedade a Quiralidade
Os átomos de Cα dos aminoácidos apresentam quiralidade 
uma vez que são centros assimétricos
NH2 COOHCα
R
H
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Estereoquímica
• Os centros quirais geram Enanciômeros, isto é, moléculas 
que não são sobreponíveis às suas Imagens Especulares 
(Ex: mão direita sobre a esquerda)
H FC
Cl
Br
HF C
Cl
Br
Plano de Espelho
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Estereoquímica
• Os centros quirais geram Enanciômeros, isto é, moléculas 
que não são sobreponíveis às suas Imagens Especulares 
(Ex: mão direita sobre a esquerda)
Plano de Espelho
NH2
COOH
Cα
R
H NH2
COOH
Cα
R
H
L- α - Aminoácido D - α - Aminoácido 
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A Vida é baseada em Moléculas Quirais
• Formas “L-” são Isômeros Espaciais ou Estereoisômeros das 
formas “D-” e vice-versa
Os processos biossintéticos quase sempre produzem 
estereoisômeros puros. 
• A maior parte das moléculas biológicas é quiral e sua 
síntese produz uma mistura Racêmica (produção de 
quantidades iguais de cada enanciômero)
Entretanto, uma forma enanciomérica só vai reagir ou ligar-
se a um único enanciômero do outro composto:
Um L-aminoácido que reage com outro L-aminoácido específico,
nunca vai reagir com a forma D deste aminoácido (e vice-versa) 
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A Vida é baseada em Moléculas Quirais
A importância da estereoquímica para os sistemas vivos 
está diretamente ligada à Indústria Farmacêutica
Muitas drogas são sintetizadas como misturas racêmicas, 
embora apenas um dos enanciômeros seja biologicamente 
ativo
Na maioria dos casos o enanciômero oposto é biologicamente 
inerte e acompanha o ativo na embalagem:
Ocasionalmente o enanciômero de uma droga útil produz 
efeitos prejudiciais e deve ser eliminado da mistura racêmica
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A Vida é baseada em Moléculas Quirais
• O exemplo mais intrigante é o da Talidomida:
Enanciômero ativo: sedativo suave 
Enanciômero “inativo” : graves defeitos e malformações 
 
 (Ex.:Acefalia)
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Proteínas são feitas apenas de L-aminoácidos 
Explicação na origem da vida
Sem qualquer explicação química. Proteínas constituídas 
por D-aminoácidos são igualmente estáveis fisicamente
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