Introdução à Proteínas

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O seu nome deriva da palavra Grega proteios, que significa “de principal importância”
As proteínas desempenham um papel fundamental nos sistemas biológicos, estando 
associadas a todas as formas de vida. 
ão preparadas e secretadas de forma a permitir a comunicação intercelular (hormonas e 
citocinas, componentes do sistema imunitário);
3) São produzidas e secretadas pelo fígado (proteínas plasmáticas) para estabilizar o sangue 
(pela formação de uma solução com a viscosidade e a osmolaridade apropriadas) e para transportar 
uma grande variedade de compostos através do sangue;
4) A interacção complexa entre folhas inteiras de proteínas musculares permite o seu 
deslizamento para trás e para a frente, sendo a base da contracção muscular e de todos os aspectos 
da nossa mobilidade. Por sua vez, a contracção muscular permite o bombeamento de oxigénio e 
nutrientes através do corpo, a inspiração e a expiração nos nossos pulmões, e o movimento;
5) São parte integrante do sistema imunológico (anticorpos);
6) São importantes para o metabolismo energético (1 g de proteína fornece 4 kcal), 
constituindo a segunda maior reserva de energia do nosso organismo, a seguir ao tecido adiposo. 
Enzima que Colagénio Insulina
 degrada a insulina (hormona)
.
Apesar da informação para a evolução e organização biológica das células estar contida no 
ADN, os processos químicos que sustentam a vida de uma célula/organismo são desempenhados 
exclusivamente por enzimas. Cada enzima (das milhares de enzimas já descobertas) cataliza uma 
reacção biológica altamente específica nas células.
Além da sua função enzimática, as proteínas desempenham outras funções igualmente vitais:
1) São componentes estruturais de células e organismos complexos (ex.: colagénio, 
queratina, elastina) ;
2) S
Proteínas
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As proteínas existentes em todas as formas de vida são construídas a partir de 20 
aminoácidos. A natureza das proteínas é determinada pelo tipo de aminoácidos que as constituem e 
pela ordem em que estes aminoácidos se ligam. C
Os aminoácidos são as unidades básicas estruturais das proteínas. São compostos químicos 
com um grupo amina (NH ) e um grupo carboxilo (COOH) ligados ao mesmo átomo de carbono (ver 2
figura). O grupo R representa uma cadeia lateral diferente em cada aminoácido.
COOH
H C NH2
R
Os aminoácidos podem ser caracterizados pelos seus grupos funcionais, sendo 
frequentemente classificados como: neutros, hidrofílicos, aromáticos, ácidos e básicos. 
Dois aminoácidos ligam-se entre si através de uma ligação peptídica, na qual o carbono 
carboxilo de um aminoácido forma uma ligação covalente com o azoto do grupo amina de outro 
aminoácido, formando um dipéptido. Da mesma forma, a ligação de aminoácidos pode resultar num 
tripéptido, tetrapéptido, pentapéptido... Quando vários aminoácidos estão ligados, a estrutura é 
designada oligopéptido. Um polipéptido é o produto da ligação de muitos aminoácidos. As proteínas 
podem ser cadeias polipeptidicas muito longas de 100 a milhares de resíduos de aminoácidos.
 Relativamente à estrutura, as proteínas apresentam quatro níveis de estrutura, ou seja, 
primária, secundária, terciária e quaternária. À medida que passam da estrutura primária (linear) 
para a estrutura terciária e quaternária, as cadeias polipeptidicas das proteínas retroçam-se, 
dobram-se e ligam-se no espaço tridimensional, produzindo centros que facilitam as reacções 
bioquímicas da vida que, na sua ausência, decorreriam sem controlo ou pura e simplesmente não 
existiriam. 
ada um dos aminoácidos tem destinos 
metabólicos diferentes, diferentes actividades em diferentes vias metabólicas em diferentes órgãos, 
e diferentes composições em diferentes proteínas. Quando os aminoácidos de origem alimentar são 
absorvidos, o corpo toma uma série de decisões comlexas no que diz respeito ao destino desses 
aminoácidos: oxidar para a obtenção de energia, incorporar em proteínas, ou utilizar na formação de 
outros compostos que contêm azoto (N).
Aminoácidos
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Para que uma proteína possa ser sintetizada no nosso organismo, todos os aminoácidos que 
a constituem têm de estar disponíveis. Alguns dos aminoácidos podem ser sintetizados no nosso 
organismo, sendo considerados não essenciais. Este grupo de aminoácidos inclui a alanina, a 
asparagina, o aspartato, a cisteína, a glicina, a glutamina, o glutamato, a prolina, a serina e a 
tirosina. Se o nosso organismo não pode sintetizar um aminoácido a partir dos materiais 
normalmente disponíveis, a uma velocidade que permita suprir as necessidades fisiológicas do 
organismo para o crescimento e desenvovimento normal, e se esse aminoácido tiver de ser fornecido 
através da alimentação, este é referido como um aminoácido essencial. Este grupo inclui a 
fenilalanina, a isoleucina, a leucina, a lisina, a metionina, a treonina, o triptofano e a valina. A 
arginina e a histidina, são consideradas semi-essenciais, pois são sintetizadas em proporções 
inadequadas para assegurar o crescimento nas crianças.
Aminoácidos
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Aminoácidos
Aminoácidos
Folha Hélice
Hélice
Folha
Estrutura Primária
Estrutura Secundária
Estrutura Terciária
Estrutura Quaternária
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As proteínas diferem no seu valor nutricional. Estas diferenças são devidas a vários factores, 
tais como o conteúdo em aminoácidos essenciais e a digestibilidade. As necessidades proteicas 
diárias dependem por isso, do tipo e composição das proteínas na alimentação.
Qualidade das proteínas
A qualidade das proteínas está relacionada principalmente com a sua composição em 
aminoácidos essenciais (i.e., proporção dos aminoácidos essenciais no alimento em relação à sua 
proporção nas proteínas que são sintetizadas pelo organismo) e digestibilidade. 
A qualidade das proteínas pode ser expressa por:
1) Índice químico - percentagem que o aminoácido limitante (aminoácido essencial presente 
em menor quantidade na proteína) representa comparativamente à proteína do ovo (referência);
2) Valor biológico - representa a fracção de aminoácidos absorvidos que são retidos pelo 
organismo. Quanto maior for o índice químico, maior o valor biológico.
O valor biológico das proteínas está dependente da composição qualitativa e quantitativa em 
aminoácidos, e na digestibilidade. De uma forma geral, as proteínas de origem animal têm uma 
digestibilidade e equilíbrio em aminoácidos essenciais mais próximos da proteína de referência (ovo) 
do que as proteínas de origem vegetal. Assim, o valor biológico das proteínas de origem animal é 
superior ao das proteínas de origem vegetal, que frequentemente falham em pelo menos um dos 
aminoácidos essenciais. 
A qualidade nutricional de uma proteína que tenha uma quantidade reduzida de um 
aminoácido limitante pode ser melhorada, misturando com outra proteína que é rica nesse 
aminoácido essencial. Por exemplo, a mistura das proteínas dos cereais (quantidade de lisina é 
muito reduzida e a de metionina é elevada), com as proteínas das leguminosas (quantidade de 
metionina é muito reduzida e a de lisina é elevada) fornece um nível completo e equilibrado de 
aminoácidos essenciais.
Propriedades nutricionais das proteínas
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Digestibilidade
É definida como a proporção de azoto, presente nos alimentos, que é absorvida depois da 
ingestão. Apesar do conteúdo em aminoácidos essenciais ser o principal indicador do valor biológico 
das proteínas, este também depende da extensão em que estes aminoácidos podem ser utilisados 
no organismo. As proteínas de origem animal sofrem uma digestão mais completa do que as de 
origem vegetal.
Existem vários factores que afectam a digestibilidade das proteínas: 
- a conformação da proteína (o estado estrutural da proteína influencia a sua hidrólise pelas 
proteases); 
- presença de factores antinutricionais(verifica-se nos alimentos de origem vegetal; podem 
ser inibidores das proteases ou compostos que se ligam aos resíduos de aminoácidos, impedindo a 
hidrólise completa da proteína);
- ligações químicas (a interacção das proteínas com polissacarídeos e fibras alimentares 
também reduz a sua taxa de absorção e a percentagem da hidrólise); 
- processamento (a digestibilidade das proteínas é alterada quando alguns resíduos de 
aminoácidos são expostos a temperaturas elevadas e pH básico).
Propriedades nutricionais das proteínas
A “funcionalidade” das proteínas pode ser definida como “as propriedades químicas e físicas 
que afectam o comportamento das proteínas em sistemas alimentares durante o processamento, 
armazenamento, preparação e consumo”.
As proteínas podem ser utilizadas, pelas suas propriedades espessante, gelificante, 
emulsionante, e de ligação à água, em carnes (salsichas), produtos de padaria, queijo, sobremesas e 
molhos para saladas. As suas propriedades de coesão e adesão são utilizadas na produção de 
salsichas, massa e produtos de padaria. As proteínas do ovo são utilizadas, pela sua capacidade de 
formar espuma, em sobremesas, bolos e coberturas. As proteínas do leite, ovo e cereais são 
utilizadas, pela sua capacidade de ligação às gorduras e ao flavor, em produtos de padaria com baixo 
teor de gordura. As proteínas também podem ser utilizadas para a textura e palatibilidade nos 
produtos de padaria (pães, bolos, biscoitos) e salsichas.
Propriedades funcionais das proteínas
As melhores fontes de proteínas são os alimentos de origem animal, estando também 
presentes em quantidades significativas em alimentos de origem vegetal, salientando-se as 
leguminosas verdes e secas (feijão, grão-de-bico, favas, ervilhas, lentilhas).
Alimentos de origem animal: lacticínios, carnes, pescado e ovos.
Alimentos de origem vegetal: leguminosas verdes e secas, cereais e derivados, tubérculos, 
hortaliças e legumes.
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Fontes alimentares
Links úteis
http://www.apn.org.pt
http://www.dgsaude.pt
Http://www.bda.uk.com/Downloads/vegetarianfoodfacts.pdf
http://www.umass.edu/nibble/infofile/protein.html
http://www.ncbe.reading.ac.uk/ncbe/protocols/PDF/ProteinSG.pdf
Para adultos saudáveis, a ingestão recomendada de proteína é de 0.8 g/kg de peso. 
Relativamente a valores de referência, a ingestão diária de proteína situa-se nos 50 g (tendo como 
base um valor energético de 2000 kcal/dia para adultos e crianças acima dos 4 anos). 
- crianças com menos de 1 ano: 14 g; 
- crianças entre 1 e 4 anos: 16 g; 
- grávidas: 60 g; mulheres a amamentar: 65 g. 
Em determinadas patologias este valor será determinado segundo fórmulas específicas.
Valores de referência
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