Proteínas: Funções e Composição

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PROTEÍNAS
	Proteínas são as macromoléculas mais abundantes nas células vivas, constituindo de 50 a 75% do de seu peso seco. Elas encontram-se em todas as células e em todas as partes das mesmas. As proteínas também ocorrem em grande diversidade, centenas de diferentes tipos podem ser encontrados em um único tipo celular. Além disso, as proteínas tem distintos papeis biológicos por serem instrumentos moleculares através dos quais expressa-se a informação genética.
	O termo proteína vem do grego proteios, que significa primeiro ou mais importante, nome apropriado até os dias de hoje, uma vez que as proteínas são de grande valor para as populações humanas, servindo como um dos parâmetros para identificar as regiões mais ricas e mais pobres do mundo (As populações mais carentes consomem maior quantidade de produtos de origem vegetal, mais ricos em CHO, enquanto que populações mais ricas consome maior quantidade de produtos de origem animal, mais ricos em proteínas).
	Um dos principais objetivos da Nutrição Animal é a produção de alimentos nobres, ricos em proteína de alta qualidade.
11.1	Funções
	No animal, são elementos basicamente estruturais mas podem oferecer energia em algumas situações específicas:
· Dietas com excesso de proteína e pouca energia (carnívoros são muito eficientes na utilização de proteína para fins energéticos)
· Fome crônica (períodos extensos de deprivação alimentar - animais utilizam as proteínas tissulares)
	As proteínas podem estar ligadas a vitaminas, minerais, lipídeos e carboidratos para exercerem suas funções: estão presentes no núcleo, citoplasma e membrana celular, formam a maior parte dos músculos, órgãos internos, tecido conjuntivo e cartilaginoso, pele, pêlos, penas, chifres, cascos, unhas e bico. São importantes elementos estruturais do sistema neural e dos ossos e, ainda. exercem função de veículos de transporte para gorduras, vitaminas e alguns minerais, atividades enzimáticas e hormonais, etc. .
	No animais, o teor de proteína corporal permanece constante, sendo por volta de 20% na carcaça desengordurada e 75% na matéria seca. Já nos vegetais, concentra-se no protoplasma e núcleo da célula e sofre variações grandes com a idade da planta. Plantas jovens tem um teor muito mais elevado de proteína bruta, quando comparada aos estádios de maturidade avançados.
CURIOSIDADE: As teias de aranhas, venenos de fungos, antibióticos, cascos de tartarugas, e muitas outras substâncias são proteínas
11.2	Composição e Estrutura
	Todas as análises de proteínas naturais fornecem a seguinte composição elementar, em peso:
	· Nitrogênio
	15,5 a 18,0% (média de 16%)
	· Carbono
	51,0 a 55,0%
	· Hidrogênio
	6,5 a 7,3%
	· Oxigênio
	21,5 a 23,5%
	· Enxofre
	0,5 a 2,0%
	· Fósforo
	0,0 a 1,5%
	A chave da estrutura de milhares de proteínas diferentes entre si é o grupo de moléculas de unidade fundamentais relativamente simples com as quais as proteínas são construídas. Estas moléculas são denominadas aminoácidos (aa). 
	Todas as proteínas, sejam das mais antigas linhagens de bactérias ou das formas mais evoluídas, são constituídas por uma conjunto de cerca de 20 aminoácidos, unidos covalentemente em seqüências características. Devido a cada um destes aminoácidos ter uma cadeia lateral que lhes confere individualidade química, este grupo de unidades fundamentais pode ser considerado o alfabeto da estrutura protéica. O número, tipo e arranjo destes aminoácidos é que determina, praticamente, que não existam duas proteínas iguais em animais diferentes.
		O primeiro aminoácido descoberto foi a asparagina (1806) e o ultimo a ser encontrado foi a treonina (1938). O conhecimento da estrutura das proteínas começou com o isolamento do aminoácido glicina, isolado da gelatina (Henri Braconnot, França, 1820). Em 1902 foi descoberta a ligação peptídica e, posteriormente, descobriram-se os arranjos tridimensionais das moléculas, as pontes de hidrogênio e dissulfito, etc.
	Todos os aminoácidos tem nomes comuns e triviais, às vezes derivados da fonte da qual foram isolados pela primeira vez. A asparagina foi primeiro encontrada no aspargo; o ácido glutâmico no glúten de milho e a glicina (do grego, glikos = doce) por seu sabor adocicado.
11.2.1	. Aminoácidos
	Todos os 20 aminoácidos encontrados em proteínas têm em comum um grupo carboxila e um grupo amino, ligados ao mesmo átomo de carbono. Eles diferem um do outro por suas cadeias laterais, ou grupos R, as quais variam em estrutura, tamanho, carga elétrica e solubilidade em água.
 COOH
 H2N C H
 R
	Onde o radical R pode ser um simples H ou uma cadeia carbonada alifática ou aromática. 
	Nas proteínas, somente estão presentes os aminoácidos que apresentam a configuração L (oposta à do D-gliceraldeido), e as enzimas proteolíticas dos animais somente atacam ligações peptídicas entre aminoácidos com esta configuração.
	Além dos 20 aminoácidos presentes nas proteínas, vários outros aminoácidos podem ser encontrados no metabolismo animal, mas não participam das moléculas protéicas. Church (1987), cita que mais de 200 aminoácidos podem ser encontrados na natureza. 
	Na tabela seguinte encontram-se os 20 aminoácidos presentes nas proteínas, além de suas abreviações:
	AMINOÁCIDOS
	ABREVIAÇÃO (3 letras)
	ABREVIAÇÃO (1 letra)
	Alanina
	Ala
	A
	Arginina
	Arg
	R
	Asparagina
	Asn
	N
	Ácido aspártico
	Asp
	D
	Ácido Glutâmico
	Glu
	E
	Cisteina
	Cys
	C
	Glicina
	Gly
	G
	Glutamina
	Gln
	Q
	Histidina
	His
	H
	Isoleucina
	He
	I
	Leucina
	Leu
	L
	Lisina
	Lys
	K
	Metionina
	Met
	M
	Fenilalanina
	Phe
	F
	Prolina
	Pro
	P
	Serina
	Ser
	S
	Tirosina
	Tyr
	Y
	Treonina
	Thr
	T
	Triptofano
	Trp
	W
	Valina
	Val
	V
Adaptado de Lehniger (1886)
	Os aminoácidos primários recebem uma abreviação de três ou uma letras, usadas para indicar a composição e a seqüência de aminoácidos nas cadeias polipeptídicas.
11.2.2	Classificação
	Quimicamente, os aminoácidos são classificados quanto à natureza e a polaridade da cadeia R e quanto ao destino no metabolismo
	CLASSIFICAÇÃO
	AMINOÁCIDOS
	QUANTO À NATUREZA QUÍMICA DO GRUPO R
	· Aromáticos
	Fenilalanina, tirosina, triptofano
	· Básicos
	Lisina e histidina
	· Ramificados:
	Isoleucina, leucina e valina
	· Sulfurados:
	Metionina, cisteina e cistina
	· Outros
	Os demais não se enquadram na classificação presente
	QUANTO À POLARIDADE DO GRUPO R
	· R não polar
(Hidrófobo)
	Alanina, Valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, triptofano, metionina
	· R polar (sem carga) podem formar pontes de H
	Glicina, Serina, treonina, cistina, tirosina, asparagina, glutanina
	· R positivo
	Lisina, Arginina, histidina (este último e o único aminoácido cujo próton dissocia em pH neutro, importante para a ação catalítica de algumas enzimas)
	· R negativo
	Ácido aspártico e ácido glutâmico (aminoácidos dicarboxílicos) e derivados (hidroxiprolina e hidroxilisina - presente no colágeno)
	QUANTO AO DESTINO NO METABOLISMO ANIMAL
	Gliconeogênicos (aminoácidos que podem transformar em glicose no ciclo de Krebs)
	Arginina, metionina, cisteina, cistina, histidina, treonina, valina, alanina, aspártico, asparagina, glicina, serina (citrulina e hidroxiprolina)
	Glicocetogênicos (podem transformar em glicose ou em corpos cetônicos)
	Fenilalanina, tirosina, triptofano, isoleucina, lisina
	Cetogênicos (só podem transformar em corpos cetônicos)
	Leucina
Adaptado de Nunes (1995)
11.3	Aminoácidos não protéicos
	Alguns aminoácidos estão presentes no metabolismo animal, mas não participam de moléculas protéicas:
· Citrulina e ornitina - ciclo da uréia e na via metabólica da síntese de arginina
· Betalanina - isômero da alanina, faz parte do ácido pantotênico e, portanto, da coenzima A e da proteína carreadora de acila. Além disso, ocorre livre na natureza
· Creatina - amina quaternária derivada da glicina - faz parte do fosfato de creatina (armazenamento de energia)
	Muitos outros aminoácidos foram identificados em produtos naturais, e vários estão associadoscom aminoácidos protéicos como homólogos ou derivados substitutivos. Estes aminoácidos são importantes na nutrição animal, principalmente os sintéticos (hidroxianálogos da metionina, por exemplo), por serem mais baratos.
	Embora sintetizados em laboratórios, a produção industrial de aminoácidos é obtida a partir de hidrolizados de proteínas e de fermentação por microorganismos.
11.4	Peptídeos
Uma proteína típica é constituída por uma seqüência de aminoácidos ligados entre si por uma ligação peptídica, isto é, uma combinação -N-C- entre dois aminoácidos , com a saída de uma molécula de água:
	Exemplos de peptídeos isolados e identificados por comparação à compostos sintéticos são: Gliciltirosina, alanil-leucina (fibra da seda), glicil-leucina e alanil-leucina (da elastina), etc.
11.5	CLASSIFICAÇÃO das PROTEÍNAS
	A complexidade das proteínas, que não permite uma identificação ou separação química melhor (por métodos químicos simples) levou a agrupá-las em duas classes:
· Holoproteínas (proteína verdadeiras)
· Heteroproteínas (proteínas conjugadas)
11.5.1	Holoproteínas (proteínas verdadeiras)
· Protaminas: solúveis em água, caráter básico, ricas em arginina, lisina e histidina. Não contem enxofre nem ácidos aminados aromáticos (presentes nos núcleos celulares do esperma)
· Histonas: Solúveis em água, não se coagulam pelo calor, dissolvem-se bem em ácidos e álcalis, produzem grande número de aminoácidos, predominando os básicos, contem enxofre e tirosina. Entram na constituição das nucleoproteínas e cromoproteínas (hemaglobinas)
· Prolaminas: Insolúveis em água mas solúveis em álcool aquecido (70oC), ricas em prolina e ácido glutâmico, não contem lisina nem triptofano. São exclusivamente de origem vegetal (salvo a proteína do leite). Exemplos: Zeina (milho), gliadina (trigo) e hordeina (cevada)
· Glutelinas: Solúveis em água e álcool, exclusivamente vegetais. Como exemplos podem ser citadas a glutelina (trigo) e a orizaina (arroz)
· Albuminas: de peso molecular elevado, podem ser citadas a ovoalbumina, a soroalbumina, a lactoalbumina e as albuminas vegetais. A ovo albumina e a soroalbumina contem resíduos de CHO, e deveriam ser classificadas como glicoproteínas, no entanto, as classificações inglesas e americanas as incluem na classe de proteínas simples.
· Globulinas: insolúveis em água e solúveis em soluções salinas diluídas. São de alto peso molecular (ovoglobulina, soroglobulinas, lactoglobulinas, miosina, etc.).
· Escleroproteínas: São as proteínas dos tendões de sustentação, insolúveis em água fria, álcalis e ácidos. São ricas em glicola e pobres em triptofano. (presentes no colágeno, queratina, fibrina da soja, etc.)
11.5.2	Heteroproteínas
· Mucoproteínas: Proteínas conjugadas a uma grande fração glicídio. A fração glicídica contem galactosamina ou glicosamina em combinação com um ácido urônico (ácido galacturônico ou ácido glicurônico, condroitina, heparina )
· Glicoproteínas: possui uma fração glicídica, porem muito menor que as mucoproteínas (-4%).
· Fosfoproteínas: possui um grupo prostético (ácido -fosfórico) esterificado como monoéster ou diéster com o grupo OH dos hidroxilaminoácidos (como a serina). Como exemplo podem ser citadas a caseína do leite e a vitelina da gema do ovo
· Lipoproteínas: proteínas solúveis em água e conjugadas com lipídeos como o colesterol, lecitina, cefalina, etc.
· Cromoproteínas: tem o grupo prostético conjugado normalmente com o ferro (hemoglobina e citocromos). O grupo conjugado colorido pode ser de natureza desconhecida, como ocorre em certas plantas e fibras animais. (Podem ser citadas a melanina, as flavoproteínas, a cromoproteína do olho, etc.)
· Nucleoproteínas: Constituídas de uma proteína e um ácido nucléico. São componentes fundamentais dos núcleos onde se encontram, compondo, provavelmente, os genes. São também encontradas no citoplasma e nos vírus.
11.6	Valor biológico das PROTEÍNAS e fatores de variação
	A eficiência nutricional de uma proteína e resultante de dois processos: a utilização digestiva e a utilização metabólica. Esta abordagem será direcionada ao segundo processo, ou seja, o que acorre com os aminoácidos após à absorção intestinal.
	O organismo utiliza em graus diversos a proteína que ingere, assimilando o que lhe é conveniente e rejeitando o resto. O valor biológico de uma proteína expressa sua taxa de utilização anabólica e traduz sua cobertura ás necessidades protéicas, isto é, quanto o valor biológico de uma proteína é elevado, menos proteína gasta-se para cobrir as necessidades protéicas do animal adulto e a protogênese do animal jovem em crescimento.
11.6.1	Aminoácidos essenciais ou indispensáveis
	As plantas sintetizam todos os aminoácidos que necessitam, enquanto que os animais sintetizam somente alguns deles (10 -12). As plantas sintetizam seus aminoácidos utilizando-se de cadeias de carbono obtidas pela fotosíntese e incorporando o aminogrupo, sintetizado a partir de substâncias nitrogenadas inorgânicas. Os animais superiores não podem sintetizar o aminogrupo, e apenas os transferem entre cadeias carbonadas. No entanto, existem aminoácidos que nem a cadeia carbonada os animais conseguem sintetizar, sendo denominados de aminoácidos essenciais ou nutricionalmente essenciais, devendo estar presentes na dieta em quantidades adequadas.
	Em 1816, Magendie descreveu que a proteína da gelatina era incapaz de assegurar a sobrevivência dos animais quando a mesma constituía a única fonte protéica de dieta. Isto se deve ao fato da gelatina não contém, praticamente, triptofano, um aminoácido que esta presente em todas as misturas protéicas dos alimentos naturais. Por outro lado, a gelatina é muito pobre em tirosina. Se adiciona-se á gelatina aminoácidos como triptofano, tirosina e cistina, esta adquire um bom valor nutricional. (Kaufmann, 1905)
	Na mesma linha, Willcock e Hopkins (1906) isolaram a proteína Zeina (presente no milho) que, igualmente á gelatina, continha traços de triptofano e tirosina. Ratos que recebiam esta proteína perdiam peso e morriam e, a adição de tirosina não modificava este quadro. Já a adição de triptofano revertia o processo e mantinha um bom estado geral dos animais, de onde deduziu-se que a ausência de triptofano era responsável pela não aptitude da zeína em manter a vida. Deste modo, concluiu-se que alguns aminoácidos deviam obrigatoriamente constar em uma dieta para assegurar a vida de um adulto; estes aminoácidos foram denominados indispensáveis ou essenciais.
· Logo, aminoácido essencial pode ser definido como aquele que o animal não pode sintetizar de forma nenhuma, ou em uma quantidade ou velocidade adequada às suas necessidades fisiológicas ou produtivas
11.6.2	Aminoácido limitante
	Em 1911, Osborne e Mendel isolaram uma proteína do trigo, a gliadina, pobre em lisina, sendo que sua ingestão permitia a sobrevivência de um animal adulto, mas não o crescimento de animais jovens. A adição de lisina a esta proteína resultava em níveis normais de crescimento. A lisina é, portanto, um aminoácido indispensável ao crescimento e sua deficiência na proteína do trigo é um fator limitante ao crescimento. 
	Mesmo que todos os aminoácidos indispensáveis estejam presentes na dieta, em quantidades adequadas, mas com exceção de um, a síntese protéica será realizada até o nível daquele presente em menor quantidade, enquanto que o excesso dos demais serão desaminados é oxidados. Este aminoácido é denominado aminoácido limitante. Suprida sua deficiência, poderá aparecer um segundo aminoácido limitante, cuja quantidade está abaixo das necessidades, e assim por diante.
	Até 1917 foram identificados vários outros aminoácidos limitantes, o que levou a conclusão que o valor nutricional da proteína se baseia, não em sua composição química (C, H, O, N), mas na proporção de aminoácidos nela contida.
	A partir de 1935, com a descoberta da treonina por Rose, começaram-se os primeiros ensaios para a classificação dos aminoácidos indispensáveis. Rose utilizava o método de retirar, um a um, os aminoácidos deuma mistura completa, observando-se os efeitos de sua ausência no crescimento dos animais.
	O valor biológico exprime o síntese protéica, sendo influenciado por muitos fatores: os primeiros são de natureza intrínseca, ligados à composição protéica e a suas condições à hidrólise digestiva; os segundos, de caráter extrínseco, dizem respeito aos outros constituintes da dieta.
Sintomas de deficiência PROTÉICA
	A deficiência protéica não tem um quadro clínico bem definido, principalmente na subdeficiência. O quadro geral em todos os animais, dependendo da gravidade e duração do estado carêncial, situa-se dentro dos seguintes sintomas:
· anorexia, parada de crescimento; eficiência alimentar reduzida;
· baixa proteína sérica;
· anemia e degeneração gordurosa hepática.;
· anasarca (edema generalizado)
· infertilidade e tamanho ao nascimento reduzido;
· queda de produção;
· síntese reduzida de certas enzimas e hormônio;
· atraso de desenvolvimento mental; etc.
11.10	PROTEÍNA animal x PROTEÍNA vegetal
	A crença de que a proteína animal é indispensável ao desenvolvimento e a produção dos animais monogástricos vem se diluindo com a descoberta ou identificação dos fatores que favoreciam a superioridade desta proteína. Os produtos de origem animal contém Ca e fósforo fornecidos por resíduos ósseos, vitaminas do complexo B, elementos essenciais traços (selénio, por exemplo), metionina e lisina em maior quantidade, além da ausência de inibidores de enzimas digestivas, antivitaminas e ligantes de minerais que estão presentes nos produtos de origem vegetal.
	Inúmeros experimentos tem demostrado que, contornada as limitações, as proteínas vegetais dam resultados similares ou superiores às farinhas animais, além de apresentar custo relativamente menor.
11.11	Concentrações e funções das proteínas no organismo
	As proteínas são componentes fundamentais de todas as estruturas no organismo, desta forma, o desempenho e a produção são dependentes da quantidade e reciclagem nos diversos sítios. 
	A concentração de proteína nos tecidos animais varia de 15 - 18 % do peso vivo (PV), sendo que as deposições de tecido adiposo podem interferir nesta concentração.
11.11.1	Proteína muscular 
· A concentração de proteína no músculo esquelético corresponde a mais de 50 %
· (56 % de N total corporal está presente no tecido muscular)
· Músculo contém 16 - 23 % proteína (peso fresco)
· 10 % do N muscular está sob a forma de Nitrogênio não protéico (NNP)
· 3 grupos de proteína🡺 miofibrilar, sarcoplásmicas e estroma
· Proteína miofibrilar é constituída de filamentos grossos (miosina )e filamentos delgados (actina, trompomiosina e tromponina) responsáveis pela contração muscular
· Proteínas sarcoplásmicas 🡺 enzimas e proteínas carreadoras
· Estroma 🡺 Membrana muscular
11.11.2	Proteínas do tecido conectivo
· 30 % do N corporal total
· Ossos, couro e pelo 🡺 22%
· Colágeno 🡺 estrutura dominante (- glicina, prolina e hidroxiprolina)
· Elastina 🡺 ligamentos e artérias
· Elasticidade 🡺 falta de estrutura ordenada das cadeias de elastina 🡺 prolina
11.11.3	Proteínas hepáticas
· “Pool” heterogêneo
· Enzimas
· 5 % da proteína corporal ( variação de 20 % entre refeição)
11.11.4	Proteínas plasmáticas
· 3 frações (Albumina, globulina e fibrinogênio)
· Plasma contém 5 % das proteínas corporais totais
· Albumina 🡺 pressão osmótica e transporte de substâncias
· Globulinas 🡺 α e β (transporte), e γ (anticorpos)
· Fibrinogênio 🡺 coagulação
	
	De acordo com sua função ou papel biológico, as proteínas podem ser classificadas em:
· Enzimas - proteínas com atividade catalítica, que participam de quase todas as reações químicas do organismo, como catalisadoras.
· Proteínas transportadoras - transportam substâncias no plasma para os órgãos e entre eles. Como exemplos podem ser citadas as hemaglobinas (transporte de oxigênio) e as lipoproteínas (transporte de lipídeos)
· Proteínas nutrientes ou de reserva - Ovoalbumina da clara do ovo (nutriente para o embrião) e a caseína do leite. Além dessas, muitas proteínas nas sementes dos vegetais (reserva para o processo de germinação), a ferritina ( reserva de ferro), etc.
· Proteínas contráteis ou de movimento - Actina, Miosina, Tubalina
· Proteínas estruturais - muitas proteínas servem como filamentos, cabos ou lâminas para dar firmeza ou proteção às estruturas biológicas. O colágeno é o principal componente das cartilagens, tendões e couro, a elastina participa dos tendões e vasos sangüíneos, a queratina faz parte da estrutura dos pêlos, cabelos, penas, cascos, unhas, bico, etc.
· Proteínas de defesa - as imunoglobulinas ou anticorpos fazem o reconhecimento, precipitação e neutralização de antígenos invasores; o fibrinogênio e a trombina participam da coagulação do sangue, etc. Os venenos de serpentes e as toxinas de fungos, bactérias e plantas são proteínas de defesa.
· Proteínas reguladoras - Ajudam a regular a atividade celular ou fisiológica, como os hormônios (insulina, hormônio do crescimento, etc.)
· Proteínas transmissoras de hereditariedade - nucleoproteínas (DNA)
NITROGÊNIO NÃO PROTÉICO 
12.1	METABOLISMO de Ruminal do nitrogênio
	O metabolismo de nitrogênio no rumem pode ser resumido em dois processos simultâneos:
· Degradação da proteína
· Síntese de proteína microbiana
12.1.1	Origem do nitrogênio Ruminal:
· Alimento
· Saliva
· Sangue
· Descamação
12.1.1.1	Nitrogênio alimentar
· Proteínas da dieta - De modo geral, a proteína da dieta é degradada no rúmen a peptídeos, aminoácido e, finalmente amônia. A extensão desta degradação vai depender de características físico-químicas da própria proteína, da quantidade e freqüência de nitrogênio oferecido, etc. 
· Nitrogênio não protéico - nitratos, ácidos nucléicos, uréia, etc. (pode representar uma parcela importante do N total)
12.1.1.2	Nitrogênio endógeno
· Ciclo da uréia - A amônia produzida no rumem é absorvida pelas paredes e vai ao fígado, onde é transformada em uréia. Esta uréia volta a circulação sangüínea e é excretada pelos rins ou volta ao rúmen, mediante a saliva ou sangue (através das paredes ruminais)
· Saliva - dependendo do alimento, um ovino adulto pode produzir de 6 - 16 litros de saliva correspondente a 0,9 - 5g N/dia, o que pode representar até 30 % dos requisitos de manutenção.
· Sangue - Pode representar um retorno de N ao rumem por volta 1 a 12 gramas(para bovinos)
· Descamação - Aproximadamente 4,9 a 6,6 gramas de N/dia oriundos de células de descamação do rúmen e retículo (para bovinos).
SÍNTESE de PROTEÍNA microbiana
	Quase todos os microrganismos do rúmen tem ação proteolítica (fungos, bactérias, protozoários), e degradam a proteína do alimento, utilizando o N para síntese de suas próprias proteínas..
	Cerca de 80% dos microrganismos do rumem podem sobreviver utilizando somente amônia como fonte de nitrogênio e 55% utilizam tanto o N amoniacal quanto o N protéico.
	Dessa forma, os microrganismos crescem e posteriormente morrem, são lisados e incorporados ao conteúdo do rúmen, para depois serem digeridos no intestino delgado.
	Ruminantes com baixo requisito de proteínas (vacas secas e gado de corte adulto), praticamente podem obter toda a proteína que necessitam somente a partir das bactérias ruminais. No entanto, animais com requisitos mais elevados, são dependentes de uma maior quantidade de proteína, além da microbiana (figura 2).