28 Aminoácidos e proteínas

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AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS 
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AMINOÁCIDO 
Cada aminoácido contém ligado ao um carbono alfa: 
 um grupo amina - NH2
 um grupo carboxílico - COOH 
 um átomo de hidrogênio - H 
 uma cadeia lateral - R 
 
O que difere um aminoácido de outro é sua cadeia lateral. 
Existem 20 tipos de aminoácidos, diferindo apenas quanto à 
cadeia lateral. 
 
 
 
 
 
Aminoácidos essenciais e não essenciais 
Conseguimos sintetizar 11 aminoácidos Æ não essenciais 
Provenientes da dieta 9 aminoácidos Æ essenciais 
 
Não essenciais Essenciais 
Alanina Fenilalanina 
Arginina Histidina 
Asparagina Isoleucina 
Aspartato Leucina 
Cisteína Lisina 
Glicina Metionina 
Glutamato Treonina 
Glutamina Triptofano 
Prolina Valina 
Serina 
Tirosina 
 
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PROTEÍNAS 
 
Proteínas são constituídas a partir de um repertório 
de 20 aminoácidos 
 
Funções das proteínas: 
1. Aceleram reações químicas (enzimas) 
2. Transporte e armazenamento (ex. hemoglobina e 
transferrina) 
3. Movimento (músculos) 
4. Sustentação mecânica (colágeno) 
5. Proteção imunitária (anticorpos) 
6. Geração e transmissão de impulsos nervosos (receptores) 
7. Controle do crescimento e da diferenciação (hormônios) 
 
Dois aminoácidos podem sofrer uma reação entre o grupo carboxílico de uma molécula e o 
grupo amina de outra. Nesta reação de condensação uma molécula de água é liberada Æ 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Dois aminoácidos unidos por uma ligação peptídica formam um dipeptídeo. 
 
Até 50 aminoácidos Æpeptídeo 
 
Muito mais aminoácidos formam uma proteína. 
 
 
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Estrutura das proteínas 
 
 
 
 
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Tipos de proteínas 
- Proteína fibrosa (insolúveis em água e resistente à digestão, ex. colágeno - principal 
componente do tecido de sustentação e conjuntivo). Constituídas por várias cadeias 
polipeptídicas paralelas que estão espiraladas e alongadas. 
Colágeno Æ tripla hélice, longas, finas, mas rígidas. Ligações cruzadas dão força 
resultante extra. 
Queratina Æ proteção à camada externa da pele, pêlos e unhas. 
 
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- Proteínas globulares (polipeptídeos dobrados na forma de uma esfera 
e solúveis em água e realizam processos químicos no nosso corpo) 
 
 
Propriedades das proteínas 
* Cada proteína tem uma forma normal chamada conformação nativa. 
* Este rearranjo é requerido para a proteína realizar sua função biológica. 
* A desorganização da estrutura de uma proteína é chamada de desnaturação. 
* Embora as ligações peptídicas não sejam quebradas, as estruturas secundárias e terciárias 
são perdidas, perdendo sua função biológica. 
 
Pode-se desnaturar proteínas pelos seguintes fatores: 
* Calor (rompimento de ligações fracas) 
* Álcool e outros solventes orgânicos (alteração do meio aquoso) 
* Ácidos e bases (alteram a distribuição de cargas positivas e negativas) 
* Íons metálicos (ligam-se fortemente rompendo ligações fracas) 
* Agentes oxidantes e redutores (alteram ligações fracas como pontes dissulfeto) 
 
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