Aminoácidos e Proteínas - Bioquimica

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Davillanne Valentim – Medicina Veterinária 
Aminoácidos 
São os monômeros [unidades estruturais básicas] formadores das proteínas 
Estrutura básica dos aminoácidos. 
Apresenta em sua estrutura geral um carbono alfa [carbono 
central] ligado à. 
• Grupo amina (básico) – NH2 
• Grupo Carboxila (ácido) – (COOH) 
• Hidrogênio (H) 
• Cadeira Lateral (R) 
que diferencia um aminoácido 
de outro e determina o seu papel em uma proteína, ou seja, ele 
 é um grupamento químico que será especifico de cada aminoácido, 
sendo a variante do aminoácido 
 
exemplo: 
Alanina CH3 
Prolina – CH 2 CH 3 
 
• Podem funcionar como ácido ou base: Anfólitos 
• O carbono alfa (α) é assimétrico [quiral]: liga-se a quatro grupos substituintes diferentes 
 
Exceção: Glicina 
- cadeia lateral é o H 
 - Não possui carbono quiral 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Davillanne Valentim – Medicina Veterinária 
 
IMPORTANTE!! 
 Toda vida que o aminoácido esta sujeito a um pH neutro(7) o grupo carboxila dele passa a 
manifestar um caráter acido. 
 Toda vida que o aminoácido esta sujeito a um pH neutro(7) o grupo amina dele passa a 
manifestar um caráter básico. 
 Sempre que uma molécula esta manifestando um caráter acido significa que ela doa íons H+. 
 Sempre que uma molécula esta manifestando um caráter básico ela recebe o H+. 
 
 
• Apesar de existir 300 aminoácidos descritos na natureza, apenas 20 usualmente constituem as 
proteínas 
• Os aminoácidos também são conhecidos por suas abreviaturas 
o Ala - alanina 
o Arg - arginina 
o Ans – asparagina 
o Aps – ácido aspártico 
o Glu – ácido glutâmico 
o Cis – cisteína 
o Fen – fenilalanina 
o Gli – glicina 
o Gin – glutamina 
o His – histina 
o Ile – isoleucina 
o Leu – leucina 
o Lis – lisina 
o Met- metionina 
o Pro – prolina 
o Ser – sernina 
o Tir – tirosina 
o Ter – treonina 
o Trp – triptofano 
o Val - valina 
 
Classificação dos aminoácidos. 
• Quanto a capacidade de síntese do organismo 
Aminoácidos naturais ou não essenciais: São produzidos pelo organismo 
o Glutamato 
o Glutamina 
o Prolina 
o Aspartato 
o Asparagina 
o Alanina 
o Glicina 
o Serina 
o Tirosina 
o Cisteína 
Aminoácidos essenciais: O organismo não produz, devem ser obtidos através da alimentação. 
Se o aminoácido é essencial é essencial que ele deve ser obtido através da alimentação 
o Triptofano 
o Valina 
o Treonina 
o Fenilalanina 
o Isoleucina 
o Metionina 
o Histidina 
o Lisina 
o Leucenina 
o Arginina 
 
 
 
 
 
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Ligações peptídicas 
É a ligação formada entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amina do próximo, com a liberação 
de uma molécula de água (síntese por desidratação) 
Os aminoácidos podem ser unidos pela formação de ligações covalentes, chamadas de ligações peptídicas 
Peptídeos 
Quando um número pequeno de aminoácidos se une por ligações peptídicas, são formadas moléculas 
chamadas de peptídeos 
 
 
 
 
 
 
 
 
De acordo com o número de resíduos de aminoácidos, podem ser denominados: 
• Oligopeptídeos: poucos resíduos de aminoácidos 
o Dipeptídeo: 2 aminoácidos 
o Tripeptídeo: 3 aminoácidos 
o Tetrapeptídeo: 4 aminoácidos 
o Pentapeptídeo: 5 aminoácidos 
• Polipeptídeos: muitos resíduos de aminoácidos 
o As proteínas são cadeias polipeptídicas 
 
 
 
 
 
 
Aminoácido 
2 
Aminoácido 
1 
Peptidil transferase 
Dipeptíde
o 
 
 
 
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Proteínas 
São polímeros de aminoácidos, unidos por ligações peptídicas, ou seja, são macromoléculas 
formadas pela união de aminoácidos 
→ Apresentam uma enorme variedade e cada proteína tem uma única função 
 
 . 
 
 
 
 
 
 
O 
mesmo vale para os nossos amigos animais...Incluindo cascos, chifres e 
pêlos! 
 
 
 
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Classificação das Proteínas 
A proteínas são as macromoléculas mais versáteis nos sistemas vivos e servem para funções 
cruciais em essencialmente todos os processos biológicos 
Podem ser classificadas de acordo com: 
• Função 
o Catalisadoras: acelera reações químicas (enzimas) 
o Estruturais: participam na composição de várias estruturas do organismo, sustentando e 
promovendo rigidez (colágeno e queratina) 
o Defesa do organismo: promovem a defesa do organismo contra microrganismos e 
substâncias estranhas (anticorpos) 
o Regulação Hormonal: atuam como 
mensageiras químicas (GH, prolactina, 
insulina) 
o Energética (4 kcal/g) 
• Composição 
▪ Simples: somente aminoácidos 
Ex: Abulinas, globulinas 
▪ Conjugadas: proteínas ligadas a outras substâncias 
Ex: hemeprotéinas, lipoproteínas, glicoproteínas 
• Estrutura 
 
 
 
 
Estrutura Primária: 
▪ Nível mais simples de organização; 
▪ Sequência linear de aminoácidos mantidos juntos por ligações peptídicas 
▪ Função: Identidade da proteína 
• Estrutura Secundária: 
▪ Arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína 
 
 
 
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▪ Estabilizada por ligações de hidrogênio entre ligações peptídicas 
▪ Pode ocorrer de duas formas: 
▪ α-hélice 
▪ Folha β pregueada 
 
• Estrutura Terciária: 
▪ Estrutura tridimensional completa de um polipeptídeo 
▪ Conformação espacial da proteína inteira (3D) 
▪ Estabilizada pelas interações entre as cadeias laterais e pontes dissulfeto 
 
• Estrutura Quaternária: 
Algumas proteínas podem ser formadas por mais de uma cadeia polipeptídica 
(subunidades), unidas por ligações não covalentes 
▪ Dímero: duas subunidades 
▪ Tetrâmero: quatro subunidades 
▪ Estrutura quaternária: arranjo espacial de subunidades 
 
• Forma 
• Fibrosas: 
▪ Cadeias polipeptídicas arranjadas em fibras alongadas 
▪ Desempenham papéis estruturais importantes na anatomia e fisiologia dos vertebrados, 
fornecendo suporte, proteção e forma 
▪ Colágeno (tendões e osso), queratina (pele, unhas, cascos, chifres), e elastina (tecido 
conjuntivo elástico) 
 
• Globulares: 
▪ Cadeias polipeptídicas empacotadas em uma forma esférica 
▪ Estruturalmente mais complexas 
• Podem atuar como enzimas, hormônios, transportadores de outras moléculas pelas 
membranas celulares e carreadoras de aminoácidos 
• Hemoglobinas, imunoglobulinas, ovoalbumina