AULA AMINOACIDOS PROTEINAS (1)

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Aminoácidos e proteínas
- Na natureza encontramos 20 tipos de aminoácidos, sendo que nem todos necessitam estar presentes numa cadeia proteica e alguns desses aminoácidos podem se repetir algumas vezes.
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
Peito de peru, carne vermelha, amendoim, semente de abobora 
AMINOÁCIDOS
Apolares 
Grupos R alifáticos 
aromáticos
Hidrofóbicos - Promovem interações hidrofóbicas importantes na manutenção da estrutura das proteínas.
AMINOÁCIDOS
Polares 
Grupos R alifáticos 
Carga positiva
Carga negativa
Hidrofílicos – Formam ligações de hidrogênio com a água – aumentam solubilidade na água.
AMINOÁCIDOS
- Os aminoácidos são unidades estruturais para construir as proteínas em nosso corpo.
- Dentre os 20 aminoácidos, existem 10 que são conhecidos como essenciais. 
- Os aminoácidos essenciais são aqueles que devem ser incluídos na dieta e que não são sintetizados pelo nosso organismo.
- Os aminoácidos não essenciais são aqueles que podem ser sintetizados pelos animais. São de 10 a 12 aas encontrados em suas proteínas. 
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
Quando um peptídeo torna-se muito grande (cerca de 100 monômeros de aminoácidos), é classificado como proteína.
- Essas moléculas tem importantes funções nos sistemas vivos e por isso a necessidade de estar presente na nossa dieta
PROTEÍNAS
- As proteínas são componentes primordiais das células vivas e são resultantes da condensação de aminoácidos, com formação da ligação peptídica.
- A ligação peptídica é uma ligação amida formada entre o grupamento terminal carboxílico de um aminoácido com o grupamento terminal amino de um outro aminoácido.
- Dessa maneira há a liberação de uma molécula de água.
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
- Enzimas que transformam nosso alimento em nutrientes básicos a serem utilizados pelas nossas células.
- Anticorpos que nos protegem de doenças.
- Hormônios peptídeos que enviam mensagens coordenando a atividade contínua do organismo. Elas guiam nosso crescimento durante a infância e então mantêm nosso organismo através da fase adulta. Asseguram nosso bom estado nutricional.
PROTEÍNAS - EXEMPLOS
PROTEÍNAS – PONTO ISOELETRICO
- É o pH no qual a molécula do aminoácido apresenta igual número de cargas positivas e negativas.
- Encontra-se eletricamente neutro. 
- As propriedades físicas e químicas que ditam a funcionalidade da proteína são:
. Forma
. Composição e sequencia de aminoácidos
. Distribuição
. Relação hidrofobicidade/hidrofilicidade
. Estrutura primária, secundária, terciária e quaternária
. Flexibilidade/rigidez
. Habilidade de reagir com outros componentes
PROTEÍNAS - PROPRIEDADES
- Conhecer as propriedades das proteínas dos alimentos é muito importante pois governam o seu comportamento durante o processamento, preparação e armazenamento, influenciando na qualidade.
PROTEÍNAS - PROPRIEDADES
- As características sensoriais dos pães estão relacionadas com as propriedades viscoelásticas e formadoras da massa do glúten do trigo.
- As propriedades texturiais e suculentas das carnes dependem das proteínas musculares (actina, miosina, actimiosina).
- A formação da coalhada (leite) se deve a estrutura coloidal das micelas da caseína.
- A estrutura de alguns biscoitos é dependente das propriedades funcionais das proteínas da clara do ovo. 
PROTEÍNAS - PROPRIEDADES
- As propriedades funcionais das proteínas em alimentos são:
. Emulsificação (salsichas, creme de leite, maionese), 
. Hidratação (salsicha, massa de pão e bolo), 
. Viscosidade (sopas, molhos), 
. Geleificação (queijo, salsicha), 
. Solubilidade (soro de leite).
PROTEÍNAS - PROPRIEDADES
- Emulsões são sistemas dispersos de dois líquidos pouco solúveis ou insolúveis entre si.
- As proteínas são bons agentes emulsificantes porque possuem regiões hidrofílicas e hidrofóbicas, reduzem a tensão superficial e interagem na interface da emulsão.
- Maionese (emulsão óleo em água), manteiga (emulsão água em óleo), margarina (água em óleo), creme de leite, carne moída utilizada em salsichas e outros embutidos. 
PROTEÍNAS - PROPRIEDADE EMULSIFICANTE
- Dependem da composição de aminoácidos e de sua conformação. 
- Quando há proporção maior de aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas, a proteína apresenta capacidade menor de hidratação do que quando composta por aminoácidos com cadeias laterais hidrofílicas, que podem estabelecer mais facilmente pontes de hidrogenio com a água. 
PROTEÍNAS - PROPRIEDADE HIDRATAÇÃO
- catálise enzimática: a maioria das reações químicas nos organismos vivos são catalisadas por enzimas que tem a função de aumentar a velocidade dessas reações fazendo com que ocorram em tempo, velocidade e pH adequados. A anidrase carbônica é um exemplo de enzima que catalisa a hidratação do CO2 no processo de troca gasosa do organismo com o meio exterior; 
- transporte e armazenamento: muitas moléculas pequenas ou íons são transportados por proteínas específicas a diversas partes do corpo como a hemoglobina que transporta O2 do pulmão aos tecidos; 
PROTEÍNAS - FUNÇÃO
- movimento coordenado: as proteínas são o principal componente do músculo sendo que a contração muscular é levada a efeito pelo movimento deslizante de dois tipos de filamentos proteicos; 
- sustentação mecânica: a estrutura de certas proteínas, como o colágeno (proteína fibrosa), dá alta força de tensão e sustentação à pele e aos tecidos; 
PROTEÍNAS - FUNÇÃO
- proteção imunológica: os anticorpos são proteínas altamente específicas que reconhecem e se combinam com substâncias estranhas tais como vírus e bactérias, destruindo-os; 
- geração e transmissão de impulsos: a resposta das células nervosas a estímulos específicos é feita através de proteínas receptoras, como a rodopsina que é a proteína sensível à luz nos bastonetes da retina; 
PROTEÍNAS - FUNÇÃO
- crescimento e diferenciação: são controlados por fatores proteicos de crescimento. As atividades de diferentes células em organismos multicelulares são coordenadas por hormônios como, por exemplo, a insulina. 
PROTEÍNAS - FUNÇÃO
- Proteínas simples ou homoproteínas são formadas exclusivamente por aminoácidos.
Ex: glicil-alanina + água  glicina + alanina
Estas proteínas de acordo com a solubilidade, as condições de coagulação, o comportamento frente a um aquecimento, as precipitações com sais, etc, são agrupadas em:
. Protoaminas: são proteínas de caráter básico, solúveis em água e incoaguláveis pelo calor. 
PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO (NATUREZA QUIMICA)
. Albuminas: são proteínas solúveis na água, solúveis em soluções diluídas de sais e coaguláveis pelo calor. 
Ex: ovoalbumina (clarade ovo), lactoglobulina (leite), soroalbumina (soro sanguíneo).
. Globulinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em solução de sais e coaguláveis pelo calor. 
Ex: ovoglobulina (ovo), lactoglobulina (leite), soroblobulina (soro sangüíneo), amandina (amêndoas).
PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO (NATUREZA QUIMICA)
. Glutelinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em soluções de ácidos ou bases e, coaguláveis pelo calor. 
Ex: glutenina (trigo).
. Prolaminas ou gliadinas: são proteínas insolúveis em água, em soluções de sais, soluções de ácidos e soluções de bases. 
Ex: zeína (milho), gliadina (trigo), linina (malte).
. Albuminóides: são proteínas que apresentam função de suporte ou proteção; são insolúveis em água, soluções de sais e soluções de bases. 
Ex: queratina (cabelo, cascos, unhas, chifres), fibroína (seda), elastina (tendões).
PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO (NATUREZA QUIMICA)
- Proteínas complexas, conjugadas ou heteroproteínas são formadas por cadeias de aminoácidos ligadas a grupos diferentes, denominados grupos prostéticos. 
- São as que por hidrólise, produzem  aa ao lado de outros compostos denominados núcleo prostético ou grupo prostético. 
PROTEÍNAS- CLASSIFICAÇÃO (NATUREZA QUIMICA)
De acordo com a natureza do grupo prostético, as heteroproteínas podem ser:
Glicoproteínas: grupo prostético = glicídeo. Ex: mucina (saliva), osseomucóide (ossos), gonadotrofina coriônica (ovário), tendomucóide (tendões).
Fosfoproteínas: grupo prostético = ácido fosfórico. Ex: caseina (leite), vitelina (gema do ovo).
Cromoproteínas: grupo prostético = pigmento (substância colorida). Ex: hemoglobina (sangue dos vertebrados), clorofila (vegetais verdes), hemocianina (sangue dos invertebrados).
PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO (NATUREZA QUIMICA)
Nucleoproteínas: grupo prostético = ácido nucleico (RNA ou ARN = ácido ribonucleico e DNA ou ADN = ácido desoxirribonucleico) Ex: citoglobulinas (citoplasma), nucleoplasma (núcleos celulares).
Metaloproteínas: grupo prostético = metal. Ex: hemoglobina (sangue).
Lipoproteínas: grupo prostético = ácidos graxos
Lecitoproteínas: grupo prostético = lecitina
PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO (NATUREZA QUIMICA)
PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO (PAPEL BIOLÓGICO)
Proteínas Estruturais ou de Construção: são as responsáveis pela construção dos tecidos. 
- Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele);
- Queratina (pelos, cabelo, unha);
- Miosina (músculos responsáveis pela contração);
- Albumina (plasma sanguíneo);
- Hemoglobina (hemáceas – transporta gases).
PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO (PAPEL BIOLÓGICO)
Proteínas Reguladoras: são as que controlam e regulam as funções orgânicas.
- Enzimas (são catalisadoras das reações do metabolismo: amilase, maltase, pepsina, etc)
- Hormônios (regulam as funções orgânicas: insulina, gastrina ACTH e etc)
PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO (PAPEL BIOLÓGICO)
Proteínas Protetoras ou de Defesa: são os anticorpos que defendem o organismo e são produzidos por células específicas do sistema imunológico, chamadas linfócitos.
 Antitoxinas: neutralizam as toxinas dos agentes de infecção, como as bactérias;
 Aglutininas: aglutinam certos agentes de infecção;
 Opsoninas: tornam os agentes de infecção mais facilmente atacados pelos fagócitos;
 Lisinas: dissolvem certos agentes de infecção
PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO (VALOR NUTRITIVO)
Proteínas Completas: são as que provêm e mantêm o ser vivo.
. Caseína (leite)
. Ovoalbuminas e ovovitelinas (ovo)
. Glicinina (soja)
. Edestina e glutenina (cereais)
. Lactoalbuminas (leite e queijo)
. Albumina e miosina (carne)
. Excelsina (castanha do Pará)
PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO (VALOR NUTRITIVO)
Proteínas semi-completas: são as que provêm, mas não mantêm o ser vivo.
. Gliadina (trigo)
. Legunina (ervilha)
. Faseolina (feijão)
. Legumelina (soja)
PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO (VALOR NUTRITIVO)
Proteínas incompletas ou não completas: são as proteínas incapazes de prover e manter a vida.
. Zeína (milho – falta triptofano e tirosina)
. Gelatina (falta triptofano e tirosina)
- Formada pela sequência de aminoácidos das cadeias polipeptídicas.
- Ligação estabilizante é a ligação peptídica (covalente). Se imaginarmos os aminoácidos representados por letras: A, B, C, D, ... teremos uma esquematização da estrutura primária de uma proteína:
........A – B – C – D – A – D – A -.............. 
- Uma variação na sequência conduz a uma proteína diferente e com ação bioquímica diferente. Ex: a ocitocina e a vasopressina diferem entre si na sequência de apenas dois aa; a ocitocina provoca as contrações uterinas e a vasopressina provoca aumento da pressão sanguínea
PROTEÍNAS - ESTRUTURA PRIMÁRIA
- O aminoácido 1, Val, a valina, tem o grupamento amino do aminoácido livre, ou melhor, não estará envolvido com a ligação peptídica. Esse aminoácido, para essa estrutura primária, é conhecido como amino-terminal ou N-terminal de uma proteína ou cadeia peptídica.
- Já o último aminoácido, aminoácido 16, His, histidina, tem o seu grupamento carboxílico do aminoácido livre. Esse aminoácido será conhecido como carboxiterminal o C-terminal, para essa estrutura primária.
PROTEÍNAS - ESTRUTURA PRIMÁRIA
PROTEÍNAS – ESTRUTURA SECUNDÁRIA (HELICOIDAL)
- É o enrolamento da estrutura primária em torno de um eixo imaginário, originando uma hélice chamada de  hélice. 
- Assim, esta estrutura está relacionada com a disposição espacial das estruturas primárias, e pode ser em forma de um  hélice ou uma folha pregueada.
- Existem dois tipos de estruturas secundárias: α-hélice e β-pregueada.
- A estrutura α-hélice ocorre na forma de espiral enquanto que a estrutura β-pregueada ocorre na forma de pregas.
PROTEÍNAS – ESTRUTURA SECUNDÁRIA (HELICOIDAL)
As ligações estabilizantes dessa estrutura secundária são:
Ligação ou Ponte de Hidrogênio: formada pela interação ou atração entre: - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo amino de outro/ - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo carboxila de outro.
Ligação Iônica: formada pela atração entre as cadeias laterais dos aa ácidos e aa básicos.
PROTEÍNAS – ESTRUTURA SECUNDÁRIA (HELICOIDAL)
Ligação hidrofóbica ou apolar: formada pela interação de radicais apolares como: metil, etil, metileno, etc; dos aa constituintes da molécula.
Ligação ou ponte dissulfeto: formada pela união de grupos –SH dos aa chamados de cisteína.
OBS: - As ligações estabilizantes em maior número são as pontes de H.
 - A ligação estabilizante mais forte é a ligação dissulfeto.
PROTEÍNAS – ESTRUTURA SECUNDÁRIA (HELICOIDAL)
PROTEÍNAS – ESTRUTURA SECUNDÁRIA (HELICOIDAL)
PROTEÍNAS – ESTRUTURA SECUNDÁRIA (HELICOIDAL)
PROTEÍNAS – ESTRUTURA TERCIÁRIA
- A estrutura terciária é a disposição espacial (tridimensional) assumida pela estrutura secundária, resultante da cadeia peptídica como um todo.
- É a sua forma tridimensional ocasionada pelo enrolamento da espiral sobre si mesma (novelo). As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária.
- Esta estrutura resulta de ligações como pontes de dissulfeto ou pontes de enxofre, ligações hidrofóbicas entre os aminoácidos da cadeia polipeptídica, além das Ligações de hidrogênio.
PROTEÍNAS – ESTRUTURA TERCIÁRIA
PROTEÍNAS – ESTRUTURA TERCIÁRIA
PROTEÍNAS – ESTRUTURA QUATERNÁRIA
- É a que resulta da reunião de várias estruturas terciárias que, em conjunto, assumem formas espaciais bem definidas. As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária.
- Nem todas as proteínas apresentam esta estrutura, mas de uma maneira geral, todas as enzimas as apresentam.
- A estrutura quaternária descreve a maneira pela qual todas as subunidades estão arranjadas.
PROTEÍNAS – ESTRUTURA QUATERNÁRIA
- Alteração da conformação (estrutura tridimensional) de sua molécula, levando a perda biológica e funcionalidade.
- A proteína é dita desnaturada quando sua conformação nativa é destruída devido à quebra de ligações covalente ou perda de interações intermoleculares, resultando em uma cadeia polipeptídica distendida. 
PROTEÍNAS - DESNATURAÇÃO
- Não envolve alterações da estrutura primária, mas de estruturas secundárias, terciárias e quaternárias.
- Em alguns casos a desnaturação até certo grau é desejável. Exemplo: a desnaturação das proteínas do trigo durante a mistura da massa para se obter a rede estrutural que dá corpo a textura característicos do pão de trigo. As proteínas envolvidas são as da semente, gliadina e glutenina
PROTEÍNAS - DESNATURAÇÃO
- A proteína desnaturada é geralmente menos solúvel ou até mesmo insolúvel, aumenta a viscosidade do alimento, a reatividade dos grupos laterais, é mais sensível a hidrólise pelas enzimas proteolíticas.
- Fatores que provocam a desnaturação:
. Calor, alteração do pH, concentração salina, desidratação, etc,
PROTEÍNAS - DESNATURAÇÃO
ALTERAÇÕES:
Físicas: aumento da viscosidade; não podem ser cristalizadas ou auto-organizadas.
Químicas: maior reatividade: devido a exposição de grupos químicos que estavam encobertos por estruturas; diminuição da solubilidade e, consequente precipitação.
Biológicas:perda de suas propriedades enzimáticas, antigênicas e hormonais; facilmente digeridas por enzimas hidrolíticas.
PROTEÍNAS - DESNATURAÇÃO
- A proteína desnaturada é geralmente menos solúvel ou até mesmo insolúvel, aumenta a viscosidade do alimento, a reatividade dos grupos laterais, é mais sensível a hidrólise pelas enzimas proteolíticas.
- Fatores que provocam a desnaturação:
. Calor, alteração do pH, concentração salina, desidratação, etc,
- O branqueamento e pasteurização provocam a desnaturação da proteína, acarretando a inativação enzimática e a eliminação dos efeitos tóxicos de várias proteínas (toxinas microbianas e inibidores enzimáticos naturais).
- Quanto maios o peso molecular mais facilmente será desnaturada pelo calor.
PROTEÍNAS - DESNATURAÇÃO
- A retirada de calor até o congelamento pode desnaturar irreversivelmente algumas proteínas.
- Também existem algumas proteínas que mesmo congeladas não perdem a propriedade, como a α-galactosidase, que degrada os oligossacarídeos do amendoim e da soja.
PROTEÍNAS - DESNATURAÇÃO
- A substituição de aminoácidos em proteínas pode alterar as suas funções, fazendo com que ocorra uma mutação. 
- Essa mutação causada pela substituição de um aminoácido por outro em uma posição crítica da proteína pode ter resultados desastrosos para o funcionamento do organismo pois a estrutura da proteína é alterada fazendo com que essa perca sua função original e se torne inativa. 
PROTEÍNAS - MUTAÇÃO
- Uma doença muito conhecida, advinda desse problema, é a anemia falciforme. 
- A substituição, nas cadeias β da hemoglobina, de um resíduo de glutamato, cujo radical polar negativo localiza-se na superfície externa da molécula, por valina, com grupo R apolar, causa esse problema. 
- As moléculas da hemoglobina substituída, quando desoxigenadas, agregam-se através de interações hidrofóbicas envolvendo os radicais apolares de valina. Os agregados formam um precipitado fibroso que distorce as hemácias, que adquirem forma de foice e por isso a hemoglobina é alterada. 
PROTEÍNAS - MUTAÇÃO
PROTEÍNAS - ESSENCIAIS
COLÁGENO 
O colágeno é o principal componente fibroso de pele, osso, tendão, cartilagem e dentes, sendo a molécula mais abundante dos vertebrados. 
Esse tipo de proteína possui um tipo especial de hélice, ou seja, contêm três cadeias peptídicas helicoidais, cada uma com aproximadamente 1000 aminoácidos de comprimento. 
PROTEÍNAS - ESSENCIAIS
COLÁGENO 
A deficiência de colágeno no organismo denomina-se colagenose, acarretando alguns problemas como má formação óssea, rigidez muscular, problemas com crescimento, inflamação nas juntas musculares, doenças cutâneas. 
PROTEÍNAS - ESSENCIAIS
MIOGLOBULINA
A mioglobina tem como função principal carregar e armazenar oxigênio no músculo, sendo considerada uma proteína globular. As maiores concentrações de mioglobina encontram-se no músculo esquelético e no músculo cardíaco, onde se requerem grandes quantidades de O2 para satisfazer a demanda energética das contrações. 
PROTEÍNAS - ESSENCIAIS
MIOGLOBULINA
Essa proteína é constituída por uma cadeia polipeptídica única com 153 aminoácidos que contém um grupo heme com um átomo de ferro cuja função é de armazenar e transportar oxigênio. 
A ligação do oxigênio à mioglobina (Mb) pode ser descrita por um equilíbrio simples: 
Observa-se dessa forma que a mioglobina se liga ao oxigênio do sangue e quando chega ao músculo se desoxigena para que este o utilize para produção de energia. 
MbO2 ↔ Mb + O2 
PROTEÍNAS - ESSENCIAIS
HEMOGLOBINA
- A hemoglobina (principal constituinte das hemácias ou glóbulos vermelhos) é uma proteína globular tida como eficiente transportadora de oxigênio, além de exercer um poderoso tampão no sangue evitando que os valores de pH sofram alterações abruptas. 
- A deficiência dessa proteína no sangue causa a anemia. 
- As hemoglobinas de vertebrados são constituídas de quatro subunidades (cadeias) polipeptídicas. As quatro cadeias da estrutura quaternária são mantidas juntas por atrações não covalentes. 
PROTEÍNAS - ALIMENTARES
PROTEÍNAS - ESSENCIAIS
HEMOGLOBINA
- Como o O2 é pouco solúvel em água, o organismo tem uma proteína que faz o transporte de O2 (hemoglobina) através do grupo heme. Assim como na mioglobina, na hemoglobina o oxigênio se une ao átomo de Fe do grupamento heme para ser transportado. 
- A hemoglobina é formada por cerca de 75% de sua estrutura em α-hélice e o enovelamento de suas subunidades também se assemelha ao da outra proteína. Isso ocorre pois esta conformação coloca o grupamento heme num ambiente que o facilita a carregar o oxigênio reversivelmente.
PROTEÍNAS - ESSENCIAIS
TRANSPORTE DE OXIGÊNIO
- Ao inspirarmos, instalamos O2 nos pulmões. Nos tecidos, o CO2 produzido pelo metabolismo celular difunde-se pelas hemácias onde é hidratado rapidamente em uma reação catalisada pela anidrase carbônica, dando origem ao ácido carbônico (H2CO3). No valor de pH do sangue o H2CO3 dissocia-se em H+ e HCO3- . 
CO2 + H2O ↔ H2CO3 ↔ H+ + HCO3- 
A hemoglobina que sai do pulmão apresenta-se totalmente oxigenada e ao chegar aos tecidos libera o O2 (pois a pO2 é muito baixa e há uma alta [H+]) e se liga aos íons H+ . O bicarbonato é levado pelo sangue até os pulmões onde se combina com o íon H+ (transportado pela hemoglobina e liberado no pulmão quando a mesma for oxigenada) produzindo H2CO3, que forma CO2 que é exalado e água. 
PROTEÍNAS - ESSENCIAIS
ALBUMINA
- Albumina refere-se de forma genérica a uma classe de proteínas, e não uma proteína em específico, de alto valor biológico. A estrutura secundária desta proteína é formada basicamente em α-hélice.
- Essa classe de proteínas é solúvel em água e sofre desnaturação na presença de calor, estando presente no sangue, na clara do ovo e no leite. 
- As albuminas são classificadas em: soroalbumina (presente no plasma sangüíneo), ovoalbumina (presente na clara do ovo), lactoalbumina (presente no leite). 
PROTEÍNAS - ESSENCIAIS
ALBUMINA
- A soroalbumina é fundamental para a manutenção da pressão osmótica, necessária para a distribuição correta dos líquidos corporais entre o compartimento intravascular e o extravascular, localizado entre os tecidos, sendo também responsável pela viscosidade do plasma. 
- Caso os níveis desta proteína estejam baixos no sangue, a água que circula nos vasos se infiltra pelos tecidos e forma o edema. Quando isso ocorre, o paciente urina pouco para poupar o líquido que não está no seu devido lugar, isto é, circulando e fica inchado. 
- Alimentos proteicos completos são aqueles que contêm todos os aminoácidos essenciais em quantidade suficiente e taxa para suprir as necessidades do organismo.
- Essas proteínas são de origem animal, como ovos, leite, queijo e carne. A gelatina, que também é uma proteína de origem animal, não se qualifica porque não tem três aminoácidos essenciais triptofano, valina e isoleucina e tem somente pequenas quantidades de leucina.
- Alimentos proteicos incompletos são aqueles deficientes em um ou mais dos aminoácidos essenciais. Esses alimentos são na maioria de origem vegetal, como grãos, legumes, nozes e sementes.
PROTEÍNAS - ALIMENTARES
Na preparação da alimentação do dia a dia nos deparamos com a modificação dessas estruturas das proteínas, principalmente quando cozinhamos carne bovina. 
O calor provoca a desnaturação do colágeno conduzindo a uma carne mais macia. 
A desnaturação do colágeno pode ser também alcançada pela utilização de enzimas tais como a bromelaina (do abacaxi) ou papaina (do mamão papaia). 
PROTEÍNAS - MODIFICAÇÕES
- Cozinhar modifica a cor e a textura da carne. 
- A variação da cor é devida a modificações na mioglobina. 
- Uma pequena quantidade de calor conduz a uma entrada de oxigênio na mioglobina, mantendo-se a carne vermelha. 
- Por adição de mais calor, o processo inverte-se e a mioglobina liberta o oxigênio; 
- A continuação da adição de calor causa a oxidação do ferrotornando-se a carne castanha. 
PROTEÍNAS - MODIFICAÇÕES
PROTEÍNAS - MODIFICAÇÕES