Proteínas

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Proteínas: conceitos 
básicos
Proteínas: macromoléculas mais abundantes nas células vivas
• Funções:
– Enzimas - atividade catalítica.
– Proteínas transportadoras: atuam como transportadoras de íons ou moléculas específicas. Ex:
hemoglobina - transporta o O2 dos pulmões até os tecidos periféricos
– Proteínas nutrientes: a ovoalbumina (principal proteína da clara do ovo); a caseína do leite.
– Proteínas contráteis e de mobilidade: a actina e miosina dos músculos humanos e a dineína dos
cílios e flagelos.
– Proteínas estruturais: fornecem proteção ou resistência a estruturas biológicas. Ex: colágeno:
couro, cartilagem; queratina: cabelo, unhas e penas
– Proteínas de defesa: as imunoglobulinas ou anticorpos, fibrinogênio e a trombina (coagulação
sanguínea; prevenção de perda de sangue), venenos de serpentes e algumas toxinas bacterianas.
– Proteínas reguladoras: hormônios (insulina, regula o metabolismo de açúcares) e proteínas que
se ligam ao DNA, regulando sua transcrição (leitura).
• Estrutura geral
Centro quiral
Aminoácidos:
- unidades formadoras das proteínas
- 20 aminoácidos formam as proteínas
- Todos são L-aminoácidos
-Classificação de acordo com o radical 
(R)
- não polar
- polar não carregado
- polar carregado positivamente
- polar carregado negativamente
Radical não polar
Glicina (Gly) Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu)
Isoleucina (Ile) Prolina (Pro) Fenilalanina (Phe) Triptofano (Trp)
Radical polar não carregado
Serina (Ser) Treonina (Thr) Cisteína (Cys) Metionina (Met)
Asparagina (Asn) Glutamina (Gln) Tirosina (Tyr)
Radical polar carregado 
positivamente
Arginina 
(Arg)
Lisina 
(Lys)
Histidina 
(His)
Glutamato 
(Glu)
Aspartato 
(Asp)
Radical polar carregado 
negativamente
Aminoácidos essenciais
• Dos 20 aminoácidos que compõem
as proteínas, o organismo não
sintetiza 9
• Estes são chamados de aminoácidos
essenciais e devem ser obtidos
através da alimentação
• Os outros aminoácidos que o
organismo sintetiza são chamados
de aminoácidos naturais
• Obs: os aminoácidos essenciais e
naturais variam para cada espécie de
animal e vegetal
Aminoácidos 
essenciais
Aminoácidos 
naturais
Histidina Alanina
Isoleucina Arginina
Leucina Asparagina
Lisina Aspartato
Metionina Cisteína
Fenilalanina Glutamato
Treonina Glutamina
Triptofano Glicina
Valina Prolina
Serina
Tirosina
Os alimentos de origem animal têm todos os 
aminoácidos essenciais para o ser humano
Ligação Peptídica
• União entre dois aminoácidos formando um dipeptídio
• União entre três aminoácidos através de duas ligações peptídicas
formam um tripeptídio
• União de mais de três aminoácidos formam um polipeptídio – Proteínas
Cadeia polipeptídica: seqüência de aminoácidos
• Difere na quantidade, tipos e seqüência de aminoácidos
• É representada pela abreviatura dos aminoácidos
• Os aminoácidos inseridos na cadeia são chamados de resíduos de aminoácidos
• Baseada no número de cadeias polipeptídicas:
– Monomérica: molécula de proteína formada por somente uma cadeia
polipeptídica (mioglobina)
– Oligomérica: molécula de proteína formada por duas ou mais cadeias
polipeptídicas (hemoglobina)
• Baseada no tipo de moléculas que as compõem
– Simples: contém somente aminoácidos na cadeia
– Conjugada: contém outras moléculas em sua estrutura (grupos prostéticos)
• Glicoproteínas
• Lipoproteínas
• Metaloproteínas
Classificação das proteínas quanto à composição
Classificação das proteínas quanto à forma
• Globular:
– Forma esférica
– Geralmente solúvel em água
– Desempenha funções dinâmicas (enzimas)
• Fibrosas:
– Forma alongada
– Geralmente insolúveis em água
– Desempenha funções estruturais (colágeno, queratina)
• Primária:
– determina a seqüência de aminoácidos da proteína
• Secundária:
– interação entre ligações peptídicas
– tipo de estrutura regular bidimensional
• Terciária:
– Interação entre radicais dos resíduos de aminoácidos (pontes de hidrogênio,
interações hidrofóbicas, interações eletrostáticas e pontes dissulfeto)
– Estrutura tridimensional
• Quaternária
– Interação entre duas ou mais cadeias polipeptídicas ( mesmas interações citadas para
a estrutura terciária)
– Estrutura tridimensional
Estrutura das proteínas
Estrutura das proteínas
Desnaturação das proteínas
• Conformação nativa (A) é 
destruída – perda da 
atividade
• Pode ser causada por:
– Temperatura
– Alteração de pH
– Adição de solventes 
orgânicos polares
– Adição de detergentes e 
sabões
• Ana Lívia, Adriano e Fabrício
• Gastronomia 2012