Lista - Estrutura Proteínas

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Bioquímica	
  Integrada	
  	
  
Lista	
  de	
  Exercícios	
  sobre	
  Estrutura	
  e	
  Função	
  de	
  Proteínas	
  
1.Descrever	
  e	
  esquematizar	
  as	
  estruturas	
  regulares	
  que	
  compõe	
  a	
  estrutura	
  
secundária	
  de	
  proteínas.	
  
2.	
  Quais	
  os	
  tipos	
  de	
  interação	
  que	
  mantêm	
  a	
  estrutura	
  terciária	
  de	
  
proteínas?	
  
3.	
  Como	
  os	
  grupos	
  polares	
  e	
  apolares	
  se	
  distribuem	
  na	
  estrutura	
  terciária	
  
de	
  proteínas	
  globulares	
  no	
  citoplasma	
  celular?	
  
4.	
  A	
  maioria	
  das	
  proteínas	
  globulares	
  são	
  desnaturadas	
  por	
  uma	
  breve	
  
exposição	
  a	
  65oC,	
  mas	
  algumas	
  delas,	
  com	
  muitas	
  ligações	
  dissulfeto,	
  
devem	
  ser	
  aquecidas	
  por	
  mais	
  tempo	
  e	
  a	
  temperaturas	
  mais	
  altas	
  para	
  
desnaturarem.	
  Uma	
  dessas	
  proteínas,	
  denominada	
  BPTI,	
  tem	
  apenas	
  58	
  
aminoácidos	
  numa	
  única	
  cadeia	
  e	
  três	
  pontes	
  dissulfeto.	
  Após	
  a	
  
desnaturação	
  térmica	
  e	
  resfriamento	
  da	
  solução,	
  a	
  atividade	
  da	
  BPTI	
  é	
  
restaurada.	
  Qual	
  a	
  base	
  molecular	
  dessa	
  propriedade?	
  
5.	
  Considere	
  a	
  sequência	
  abaixo	
  e	
  responda:	
  
	
  
a)Onde	
  ligações	
  covalentes	
  intra-­‐cadeia	
  podem	
  ser	
  formadas?	
  
b)	
  Assumindo	
  que	
  esta	
  sequência	
  é	
  parte	
  de	
  uma	
  proteína	
  globular	
  maior,	
  
onde	
  na	
  estrutura	
  tridimensional	
  (no	
  interior	
  ou	
  exterior	
  da	
  proteína)	
  
poderiam	
  ser	
  encontrados	
  os	
  seguintes	
  aminoácidos:	
  Asp,	
  Ile,Thr,	
  Ala,	
  Gln,	
  
Lys?	
  E	
  se	
  esta	
  fosse	
  uma	
  proteína	
  integral	
  de	
  membrana?	
  
c)Que	
  tipo	
  de	
  interações	
  podem	
  fazer	
  os	
  aminoácidos	
  5,	
  8,	
  16,	
  27	
  e	
  28	
  na	
  
estrutura	
  terciária	
  da	
  proteína?	
  
6.	
  O	
  que	
  são	
  proteínas	
  simples	
  e	
  conjugadas?	
  
7.	
  O	
  que	
  são	
  grupos	
  prostéticos?	
  Dê	
  um	
  exemplo,	
  citando	
  as	
  funções.	
  
8.	
  Algumas	
  proteínas	
  estão	
  inseridas	
  na	
  membrana	
  plasmática	
  da	
  célula.	
  
Como	
  os	
  aminoácidos	
  com	
  diferente	
  polaridade	
  se	
  organizam	
  
Larissa
Realce
Respostas no livro 
Larissa
Nota
As mais comuns estruturas secundárias são helices alfas, conformações betas e volta beta. A estrutura hélice alfa é helicoidal, possui um esqueleto polipeptídico firme enrolado tendo os grupos R dos resíduos de aminoácidos se projetam para fora do esqueleto. As principais forças que matem a estrutura secundária são as ligações de hidrogênio com átomos de nitrogênio e oxigênio devido a sua eletronegatividade, e as extremidade (carbonila e amino) não participam das ligações de hidrogênio. As conformações é mais estendida, e a sua estrutura é definida pelo esqueleto de átomos de acordo c os ângulos diretos, na forma de zigue-zague, projetando para segmentos adjacentes das ligações de hidrogênio, em vez de estrutura helicoidal, dando origem a uma aparência pregueada da folha em geral. A volta beta é a conexão dos segmentos adjacentes em folhas beta ou alfas hélices sucessivas. 
Larissa
Realce
Respostas no livro 
Larissa
Realce
Os grupos apolares (hidrofóbicos) encontram-se no interior da proteína, extremamente próximos um dos outros no seu núcleo, isso acaba favorecendo duas interações e estabilizando as interações hidrofóbicas. Já as ligações polares encontram-se na região externa da proteína.null
Larissa
Realce
Proteínas simples são formadas por apenas um tipo de aminoácido, por si só, sua cadeia polipeptídicas são capazes de fazer a sua função nullnullProteínas conjugadas são formadas por grupos químicos, podendo assim fazer a sua função (ex hemoglobina) 
Larissa
Realce
Os grupos prostéticos são grupos químicos que auxiliam a proteína no cumprimento de suas funções e estão constantemente ligados a elas, como no caso de metais e carboidratos 
Larissa
Realce
Os aminoácidos possuem cadeias laterias polares e apolares e a bicamada lipídica apresenta, em cada uma das suas extremidades polaridades diferentes, hidrofílicas ou hidrofóbicas. Tanto os aminoácidos quando as bicamadas são projetados para ficarem inseridos em água, dessa maneira a camada/cadeia que hidrofóbica acaba ficando na parte mais interna, por ter um menor contato com a água (polar), no caso da bicamada adquire um formato de micela. Dessa maneira quando um aminoácido é inserido na parte interna de uma bicamada, sendo a parte interna hidrofóbica, as cadeias laterais hidrofóbica, apolares, acabam se rearranjando e ficando na área mais externa e a parte hidrofílica na área mais interna. 
Larissa
Nota
Larissa
Realce
Cistina devido as ligações de dissulfeto 
Larissa
Nota
Larissa
Realce
Asp, Gin e Lys: parte exterior (polar);nullIle e Ala: parte interior (apolar);nullThr: interior/exteriornull
Larissa
Nota
Larissa
Realce
Larissa
Nota
O arranjo tridimensional total de todos os átomos de uma proteína é chamado de estrutura terciária. Essa estrutura incluí longos aspectos da sequência de aminoácidos. A localização das curvaturas (incluindo as voltas betas) nas cadeias polipeptídicas e sua direção e seu ângulo são determinados pelo número e pela localização de resíduos específicos que tendem a formá-las. Segmentos de cadeia polipeptídica que interagem entre si sao mantidos em suas posições terciárias características por diferentes tipos de interações - ligações de hidrogênio, dissulfetos, hidrofóbicas. 
Larissa
Nota
Larissa
Nota
espacialmente	
  em	
  relação	
  a	
  região	
  interna	
  da	
  bicamada	
  lipídica?	
  	
  
9.	
  Discuta	
  a	
  seguinte	
  frase:	
  A	
  estrutura	
  primária	
  de	
  uma	
  proteína	
  determina	
  
sua	
  forma	
  tridimensional.	
  
10.	
  O	
  que	
  são	
  aminoácidos	
  essenciais?	
  
11. O	
  que	
  são	
  domínios?	
  Um	
  mesmo	
  domínio	
  pode	
  ser	
  encontrado	
  em	
  
proteínas	
  de	
  funções	
  diferentes?	
  Explique.	
  	
  
12. Qual	
  o	
  papel	
  das	
  chaperonas?	
  	
  
13. Todas	
  as	
  proteínas	
  tem	
  uma	
  estrutura	
  quaternária?	
  O	
  que	
  é	
  a	
  
estrutura	
  quaternária?	
  Dê	
  um	
  exemplo	
  de	
  uma	
  proteína	
  com	
  
estrutura	
  quaternária.	
  	
  
	
  
	
  
	
  
Larissa
Realce
Os aminoácidos essenciais são aqueles aminoácidos não sintetizados pelos organismos estudados, sendo necessário adquirir por meio de alimentação. 
Larissa
Realce
Chaperonas são proteínas que interagem com os polipeptídeos parcialmente dobrados ou dobrado para facilitar o enovelamento correto, ou garantindo um microambiente que favoreça o enovelamento. Dessa maneira elas protegem uma proteína sendo sintetizadas ou as já existentes nas estruturas dos polipeptídios da desnaturação pela temperatura. Facilitam também o arranjo das estruturas quartenárias entre oligoméricos. Dentro das chaperonas existem duas família Hsp70 e chaperoninas.
Larissa
Realce
Não são todas as proteínas que possuem estrutura quartenária, apenas aquelas que possuem outros polipeptídeos ligados a sua estrutura, cada uma dessas estruturas indivíduas possuem até a estrutura terciária, sendo a união esses dois, ou mais polipeptídeos a formação dessa estrutura quaternária. Elas são mantidas por ligações de hidrogênio, iônicas, interações hidrofóbicas e ligações de dissulfetos. Um exemplo de estrutura quaternária é a hemoglobina. 
Larissa
Realce
Domínios definem padrões estruturais que determinam afunção da proteína com base na sua capacidade dobrar/movimentar as cadeias polipeptídicas de maneira independente do resto da estrutura. 
Larissa
Nota
Larissa
Realce
Larissa
Realce
As proteínas diferem entre si pelo número, tipo e sequência dos aminoácidos em suas estruturas. A sequência linear de aminoácidos de uma proteína define sua estrutura primária. Uma alteração na sequência de aminoácidos (estrutura primária) implica em alterações nas estruturas secundária e terciária da proteína. Como a função de uma nullproteína se relaciona com sua forma espacial, também será alterada. Tanto o nullestabelecimento d e pontes de hidrogênio como o de outros tipos de ligações dependem nullda sequencia de aminoácidos que compõem a proteína.