aula PROTEÍNAS

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PROTEÍNAS 
• Macromoléculas constituídas por unidades 
chamadas aminoácidos 
 
• Alto peso molecular 
 
• Moléculas orgânicas 
 
 Os componentes básicos são: 
 
 carbono (C) 
 
 hidrogênio (H) 
 
 nitrogênio (N) 
 
 oxigênio (O) 
 
 enxofre (S) 
 
 Algumas proteínas contêm elementos adicionais, 
particularmente P, Fe, Zn e Cu 
• Diferenças entre as proteínas: 
 
–Ordem dos aminoácidos 
–Tipo dos aminoácidos 
–Número do aminoácidos 
 
Grande parte → processo de tradução de 
RNA 
 
Outra parte → retículo endoplasmático 
rugoso 
FUNÇÕES 
Componentes essenciais à matéria viva 
 
 
- Atuam como: 
 
- Catalisadores 
- Transportadores 
- Armazenamento 
- Reguladores 
- Movimento 
- Estruturais 
- Transmissão de impulsos nervosos 
- Controle do crescimento e diferenciação celular 
 
 
Classificação 
Quanto à composição 
 
PROTEÍNAS SIMPLES 
 
 Homoproteínas 
Somente aminoácidos 
 
 
 
Albuminas 
 São as de menor peso molecular 
 Animais e vegetais 
 Solúveis na água 
 Exemplos: albumina do plasma sanguíneo e da clara do ovo 
 
Globulinas 
Peso molecular um pouco mais elevado 
Animais e vegetais 
Solúveis em soluções salinas 
Ex: anticorpos e fibrinogênio 
 
 
 
Escleroproteínas ou proteínas fibrosas 
Peso molecular muito elevado 
São exclusivas dos animais 
Insolúveis na maioria dos solventes orgânicos 
Ex: colágeno, elastina e queratina 
 PROTEÍNAS CONJUGADAS 
 
 Cadeia de aminoácidos ligada a um radical diferente (grupo 
prostético) 
 
 
 - Nucleoproteínas 
- Glicoproteínas 
– Metaloproteínas 
– Lipoproteínas 
 
Classificação 
 
Quanto ao número de cadeias 
polipeptídicas 
 
 PROTEÍNAS MONOMÉRICAS 
 
 
 PROTEÍNAS OLIGOMÉRICAS 
 
 
 PROTEÍNAS MULTIMÉRICAS 
 
 São as proteínas de estruturas e funções mais complexas 
Classificação 
Quanto à forma 
 
 PROTEÍNAS FIBROSAS –longas moléculas mais ou menos 
retilíneas e paralelas ao eixo da fibra 
 
Ex: Colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelo, a 
fibrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos 
 
 
 
 PROTEÍNAS GLOBULARES – são mais ou menos esféricas 
Ex: Enzimas, transportadores como a hemoglobina 
Organização Estrutural das Proteínas 
Estrutura Primária 
 
 
Estrutura Secundária 
 
Alfa-hélice 
Beta-pregueada 
Estrutura Terciária 
INTERAÇÕES QUE ESTABILIZAM A 
ESTRUTURA TERCIÁRIA 
 Interações hidrofóbicas 
 
 Interações iônicas (eletrostáticas) – grupo carboxila (-COO-) 
+ grupo amino (-NH3+) 
 
 Pontes dissulfeto - grupos sulfidrila (-SH) 
 
 PH 
 
Estrutura Quaternária 
 
 
• Ex: hemoglobina (quatro cadeias polipeptídicas) 
 
Proteínas fibrosas 
e 
Proteínas globulares 
PROTEÍNAS FIBROSAS 
 
 
- Contêm altas proporções de estruturas 
secundárias 
 
- alfa-hélice ou beta-pregueada 
 
- compõem os materiais estruturais de órgãos e 
tecidos 
 
- Pouco solúveis em água 
 
- Ex.: colágeno e queratinas 
Colágeno 
 
- Proteína mais abundante 
 
- componente essencial do tecido conjuntivo 
 
- se distribui pela matriz óssea, pele, tendões, cartilagens, 
córnea, vasos sanguíneos, dentes e outros 
 
- sintetizada pelo tecido conjuntivo 
 
- pouco solúvel em água 
 
 
- organizada em fibras de grande resistência 
 
- cada molécula é constituída de três cadeias 
polipeptídicas → tripla hélice 
 
 
- glicina, prolina e hidroxiprolina, constituindo 
tripletes da sequência repetida (Gly-X-Y) 
 
- As três cadeias polipeptídicas entrelaçam-se para 
formar uma tríplice hélice estabilizada por PH 
 
Queratinas 
Fibroína da seda 
- Proteína da seda, produzida por insetos e aracnídeos 
 
- suas cadeias polipeptídicas estão presentes na conformação beta 
 
- rica em resíduos de alanina e glicina 
 
- estabilizada por ligações de hidrogênio 
PROTEÍNAS GLOBULARES 
 
 
-Possuem cadeias polipeptídicas enoveladas firmemente 
 
- estruturas tridimensionais compactadas com formas esféricas 
 
- solúvel em água 
 
- Ex.: mioglobina, hemoglobina e anticorpos 
 
 
Mioglobulina 
 
 
 
 
ESTRUTURA 
 
Formada por 4 cadeias de globinas que constituem dois pares: um par de cadeias α e 
um par de cadeias β 
 
 Na forma mais comum e abundante de hemoglobina, a Hb A (hemoglobina do 
adulto), as cadeias são chamadas de globina α e globina β. 
 
São formadas por uma sequência de 141 aminoácidos (cadeia α) ou 146 aminoácidos 
(cadeia β) 
Hemoglobina 
 O heme das globinas é responsável pela ligação ao oxigênio 
Heme sintase 
+ Fe2+ 
A Hemoglobina, composta por quatro cadeias 
polipeptídicas (dois dímeros ab), é uma proteína 
transportadora de oxigênio 
 
 
 
 apresenta afinidade variável por O2 
A estrutura tetramérica da hemoglobina confere à molécula maior controle da 
afinidade por oxigênio 
1 heme = 1 O2 
 
A Mioglobina, composta por uma cadeia polipeptídica, é 
uma proteína armazenadora de oxigênio presente no 
tecido muscular de mamíferos 
 
 
 apresenta alta afinidade por O2 
Hemoglobinopatias 
• Hemoglobinopatias podem resultar de 
alterações nos genes estruturais das globinas 
6 
23 
42 
63 
92 93 
121 
79 
76 
73 
145 
143 
ANEMIA FALCIFORME 
HbA 
HbS 
TALASSEMIAS 
 
 As talassemias constituem um grupo heterogêneo de doenças 
genéticas, caracterizadas pela redução ou ausência da síntese de um dos tipos 
de cadeias de globina que formam as hemoglobinas 
 
As manifestações clínicas podem variar desde anemia grave até formas 
benignas praticamente assintomáticas 
Chaperonas Moleculares 
- Algumas proteínas se dobram espontaneamente à medida que 
são sintetizadas dentro da célula 
 
- dobramento necessita de CHAPERONAS MOLECULARES - 
proteínas que interagem com polipeptídeos parcialmente 
dobrados ou dobrados de forma incorreta 
 
- facilitando os mecanismos de dobramento correto 
 
 Hsp70: 
- Massa molecular – 70 kD 
 
- abundantes em células submetidas a altas temperaturas 
 
- se ligam a regiões não dobradas do peptídeo que é rico em resíduos 
hidrofóbicos, evitando uma agregação inapropriada 
 
-bloqueiam o dobramento de certas proteínas que devem permanecer não 
dobradas até que sejam deslocadas através da membrana 
 
-Impedem que várias proteínas malformadas formem agregados (podem ser 
nocivos) 
 
Figura 1. O modo de ação da chaperona hsp 70: ela impede que a cadeia 
protéica enovele erradamente 
Hsp60: 
 
- Age sempre sobre uma proteína já pronta que tenha um erro 
na configuração terciária 
 
-Propicia que a energia do ATP que a chaperona hidrolisou, 
consiga modificar o enovelamento da proteína 
 
- ‘Controle de qualidade’ 
Figura 2. Modo de ação das chaperonas do grupo hsp 60 
DEFEITOS NO DOBRAMENTO PROTÉICO 
 
- Dobramento proteíco errado é um problema para a célula 
 - ¼ ou mais de polipeptídeos é destruído 
 - Erros de dobramento causam ou contribuem para o desenvolvimento de 
doenças 
 
 
 
DOENÇAS : 
 
- Diabete do tipo 2, doença de Alzheimer, doença de Huntington e doença 
de Parkinson 
DESNATURAÇÃO E RENATURAÇÃO