Proteínas: Funções e Estruturas

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PROTEÍNAS
As proteínas são as macromoléculas mais abundantes nas células vivas. São encontradas em todas as células e em todas as partes da mesma, exibindo uma grande diversidade de funções. 
1. Funções biológicas das proteínas: apresentam diferentes funções biológicas. 
1) Enzimas: é o grupo de proteínas mais variados e mais especializados, apresentando função catalítica. 
2) Transportadoras: proteínas transportadoras integrais de membrana, hemoglobinas e proteínas que transportam lipídios. 
3) Proteínas nutrientes e de armazenamento: albumina, caseína, ferritina. 
4) Proteínas contráteis ou de motilidade: Miosina ou actina.
5) Proteínas de defesa: Anticorpos, imunoglobinas e trombina. 
6) Proteínas reguladoras: hormônios como a insulina e a glucacon. 
As proteínas são moléculas grandes que podem apresentar uma ou mais cadeias polipeptídicas.
A composição dos aminoácidos padrões de proteínas e também altamente variável. Os 20 aminoácidos comuns quase nunca ocorrem em quantidades iguais em uma proteína. Possuem peso molecular bastante variado. 
2. Organização das proteínas:
Cada proteína tem uma função química e uma estrutura especifica, sugerindo que cada uma delas tem uma estrutura tridimensional única. 
O arranjo espacial dos atamos em uma proteína é chamado de conformação. As conformações possíveis de uma proteína incluem qualquer estado estrutural que ela possa assumir sem a quebra de suas ligações covalentes. 
Quatro níveis de estrutura de proteínas costumam ser definidos.
Estrutura Primária: é a sequência linear dos aminoácidos da proteína. 
A estrutura da proteína é estabilizada por múltiplas interações fracas. Interações hidrofóbicas, ligações de hidrogênio, interações iônicas e forças de Van Der Waals, são otimizadas nas estruturas termodinamicamente mais estáveis. A ligação peptídica tem um caráter parcial de ligação dupla, que mantem todo o grupo peptídico de seis átomos em uma configuração planar rígida. 
Estrutura Secundária: é a maneira como esses aminoácidos se organizam no espaço. Os elementos de estrutura secundárias mais comuns são as alfa-hélices, as fitas Betas e as voltas.
Estrutura Terciária: é a maneira como a proteína se organiza no espaço tridimensional, isto é, o movimento e organização das alfas-hélices, das fitas Betas e das voltas. 
Estrutura Quaternária: é quando a proteína tem mais de uma subunidade, isto é, forma dímeros (duas subunidade), trimêros (três subunidades), tetrâmeros (quatro subunidades) e oligômeros (muitas subunidades).
Proteínas com diferentes funções sempre possuem sequências de aminoácidos diferentes. 
ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL DAS PROTEINAS:
Estruturas secundárias:
Alfa-hélices: 
-Estrutura helicoidal;
-Grupamento R dos resíduos dos aminoácidos se projeta para fora do esqueleto helicoidal;
-A estrutura que se repete forma uma volta de hélice que se estende por cerca de 5,4 angstrom;
-Cada volta de hélice é formada por 3,6 resíduos de aminoácidos;
- Em todas as proteínas, a torção da hélice alfa é para o lado direito;
-Ligações de hidrogênios são otimizadas nessa conformação;
Interações entre cadeias laterais dos aminoácidos podem estabilizar ou desestabilizara estrutura alfa-helicoidal. Existem cinco tipos de restrição que influenciam na estabilidade das estruturas alfa-hélices: a tendência intrínseca de um resíduo de aminoácido de formar uma alfa-hélice, as interações entre os grupos R, especialmente aqueles espaçados de três ou quatro aminoácidos, os volumes dos grupos R adjacentes, a ocorrência de resíduos PRO e GLY e interações entre os resíduos de aminoácidos das extremidades do segmento helicoidal e o dipolo elétrico inerente da hélice alfa. 
Betas folhas:
É uma conformação mais estendida das cadeias polipeptídicas. 
		- O esqueleto da cadeia polipeptídica está estendida em forma de zigue-zigue.
		- A orientação das cadeias adjacentes de aminoterminal para carboxiterminal, podem ser a mesma ou oposta e recebem o nome de antiparalela ou paralela, respectivamente. 
		- Os grupos R dos aminoácidos adjacentes se projetam da estrutura em zigue – zague em direções opostas, criando um padrão alternado que podem ser observadas nas vistas laterais. 	
- São estabilizadas por pontes de hidrogênios entre as cadeias. 
Voltas Betas: 
Conectam as extremidades de dois segmentos adjacentes de uma folha Beta antiparalela. A estrutura é uma volta de 180° que envolve quatro resíduos de aminoácidos, com o oxigênio carbonílico do primeiro resíduos formando uma ligação de hidrogênio com o hidrogênio do grupo amino do quarto resíduo. Os resíduos Gly e Pro frequentemente ocorrem em voltas betas. 
Normalmente são encontradas próximas as superfícies das proteínas, onde os grupos peptídicos dos dois resíduos e aminoácidos centrais da alça podem fazer ligação de hidrogênio com a água. 
Estruturas terciárias:
É o arranjo secundário total de todos os atamos de uma proteína. Os aminoácidos que estão bem distantes na sequencia polipeptídica e em diferentes tipos de estruturas secundárias podem interagir na estrutura da proteína completamente dobrada. 
É estabilizada por ligações fracas, pontes de hidrogênio, interações iônicas e hidrofóbicas e algumas vezes por ligações covalentes.
Estrutura Quaternária: 
É o nível de organização no qual a proteína apresenta duas ou mais subunidades separadas, as quais, entre si, podem ser iguais ou de diferentes estruturas. É estabilizada por ligações fracas entre as subunidades, mas pode conter pontes de dissulfeto.
Classificação das proteínas:
Dependendo da sua composição, as proteínas podem ser classificados em dois tipos, que são proteínas simples ou proteínas conjugadas.
	- Proteínas simples: são aqueles que, por hidrólise, produzem somente μ -aminoácidos. Apresentam apenas aminoácidos.
 	- Proteínas conjugadas: Estas proteínas contêm, além da sua componente de cadeia de polipeptídios, um grupo prostético. Este componente pode ser um ácido nucléico, um lipídio, um açúcar ou simplesmente um íon inorgânico.
Dependendo da sua conformidade as proteínas podem ser classificadas em Globular ou Fibrosa.
- Globular: Forma esférica, geralmente solúvel, desempenham funções dinâmicas;
- Fibrosa: Forma alongada, geralmente insolúveis, desempenham papel estrutural (queratinas, colágeno).
DESNATURAÇÃO E RENATURAÇÃO DE PROTEÍNAS:
Desnaturação: É decorrente do rompimento das ligações fracas que estabilizam a estrutura tridimensional das proteínas. 
Agentes da desnaturação: Aumento da temperatura, alteração de pH, detergentes e solventes orgânicos. 
Renaturação: A Renaturação é possível para algumas proteínas quando o agente causador da desnaturação for removido, para isso, a estrutura primaria da proteína não pode ter sido afetada. 
Algumas proteínas, como a albumina, depois de desnaturadas não pode mais sofrer a Renaturação.