BIOQUÍMICA PROTEÍNAS

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Proteínas 
Prof. Fábio Pedrosa Lins Silva 
As substâncias químicas que constituem os seres vivos 
são divididos em dois grande grupos 
Proteínas 
• São compostos orgânicos de alto peso molecular, formadas 
pelo encadeamento de aminoácidos; 
 
• É o composto orgânico mais abundante de matéria viva(50 a 
80% do peso seco da célula); 
 
• São sintetizadas pelos organismos 
 vivos através de ligações peptídicas. 
 
• São constituintes básicos da vida; 
Funções das Proteínas 
• Enzimas e Hormônios: Catalisando e regulando as reações que ocorrem 
no nosso organismo; 
 
• Músculos e Tendões: Proporcionam ao corpo os elementos do 
movimento (Colágeno); 
 
• Pele e Cabelo: Oferecem revestimento externo (Queratina); 
 
• Hemoglobina: Transporte de oxigênio; 
 
• Anticorpos: Meios de proteção contra doenças; 
 
• Transmissão dos impulsos nervoso (neurotransmissores); 
 
 
 
 
 
Ocorrência das Proteínas 
• Insulina – Pâncreas; 
 
• Hemoglobina – Sangue dos vertebrados; 
 
• Caseína – Leite (armazenamento); 
 
• Queratina – Chifres, unhas e cascos de animais; 
 
• Hemocianina – Sangue dos invertebrados; 
 
• Pepsina – Suco gástrico; 
 
• Albumina – Ovo, leite e sangue; 
 
• Clorofila – Vegetais verdes; 
Proteínas são compostas por repetições 
de aminoácidos 
• São construídas a partir de um conjunto básico de 20 
aminoácidos (repetições de aminoácidos); 
 
• São polímeros constituídos por unidades monoméricas 
chamadas α-aminoácidos; 
 
• São considerado proteínas, quando existir pelo menos 40 
resíduos de aminoácidos; 
 
Classificação das Proteínas 
• As proteínas são divididas em: 
Classificação das 
Proteínas 
Simples 
Conjugadas 
Consistem apenas de 
cadeias polipeptídicas 
Além de cadeias polipeptídicas 
também possuem componentes 
orgânicos e inorgânicos 
As mais importantes são: 
Nucleoproteínas, Lipoproteínas, 
Fosfoproteínas, Metaloproteínas, 
Glicoproteínas, Hemoproteínas e 
Flavoproteínas 
Organização Estrutural das Proteínas 
• A estrutura das proteínas é extraordinariamente complexa e 
seu estudo requer o conhecimento dos vários níveis de 
organização; 
 
• Distinguem-se quatro níveis de organização existentes nas 
proteínas; 
Estrutura Primária das Proteínas 
• A estrutura primária descreve o número de aminoácidos, a 
espécie e a sequência (ordem) dos aminoácidos na cadeia 
polipeptídica; 
 
• Estabilizada por Ligações Peptídicas e Pontes Dissulfeto; 
É o esqueleto covalente (fio do colar), 
formado pela sequência dos aminoácidos 
presentes na proteína. 
Estrutura Secundária das Proteínas 
• A estrutura secundária é dada pelo arranjo espacial de 
aminoácidos (arranjos tridimensionais com dobramentos 
regulares); 
 
 
 
 
 
 
• Existem dois tipos de estruturas secundárias: α-hélice e folha 
β pregueada; 
 
α-hélice 
• Na estrutura α-hélice, a molécula polipeptídica se apresenta 
como uma hélice orientada para a direita; 
 
• Mantidas por Ligações de Hidrogênio intracadeia (-NH...O=C-); 
 
Folha β pregueada 
• Resulta da formação de Ligações de Hidrogênio entre duas ou mais 
cadeias polipeptídicas; 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• Cada segmento polipeptídico individual é denominado folha β; 
• É formada por cadeias peptídicas com os N-terminais 
alinhados na mesma direção; 
Estrutura folhas β paralelas 
Estrutura folhas β antiparalelas 
• Os N-terminais de cada cadeia polipeptídica estão alinhadas 
em direções opostas; 
• A estrutura terciária descreve a conformação específica da 
cadeia polipeptídica secundária; 
 
• Enovelamento de uma cadeia polipeptídica como um todo; 
 
• É a forma tridimensional como a proteína se “enrola”; 
 
Estrutura Terciária das Proteínas 
Estrutura Terciária das Proteínas 
• A estrutura terciária tridimensional das proteínas é 
estabilizada por interações entre cadeias laterais; 
Enovelamento Protéico 
• Lento e gradual; 
 
• Diminuição da entropia até alcançar um estado estável (ou 
seja, maior organização e estabilidade); 
Vaca louca 
• A doença de Creutzfeldt-Jakob, é causada por uma falha 
no enovelamento de proteínas; 
 
• Doença neurodegenerativa; 
 
• Príon-proteína (PrP); 
 
 
Estrutura Quaternária das Proteínas 
• São compostas por duas ou mais cadeias polipeptídicas; 
 
• No modelo, um tetrâmero composto de 4 cadeias 
polipeptídicas; 
 
• Um exemplo de estrutura quaternária é a hemoglobina; 
 
x 4 
Quanto ao Número de Cadeias 
Quanto ao 
número de 
Cadeias 
Proteínas 
Monoméricas 
Proteínas 
Oligoméricas 
Formadas por apenas uma 
cadeia polipeptídica 
Formadas por mais de uma cadeia 
polipeptídica (Estrutura e função 
mais complexas) 
Quanto ao papel biológico 
Quanto ao papel 
biológico 
Proteínas 
Estruturais ou 
de Construção 
Proteínas 
Protetoras ou 
de Defesa 
São as 
responsáveis pela 
construção dos 
tecidos 
Que defendem 
o organismo 
(anticorpos) 
Proteínas 
Reguladoras 
São as que controlam 
e regulam as funções 
orgânicas 
- Enzimas 
- Hormônios 
- Antitoxinas (Neutralizam 
as infecções); 
- Aglutininas (Aglutinam 
agentes de infecção); 
- Opsoninas ( Tornam os 
agentes da infecção mais 
facilmente atacados); 
- Lisinas (Dissolve certos 
agentes de infecção); 
- Colágeno 
- Queratina 
- Miosina (Contração) 
- Albumina (Plasma) 
- Hemoglobina 
Quanto à Forma 
Quanto à forma 
Proteínas 
Fibrosas 
Proteínas 
Globulares 
São moléculas alongadas 
mais ou menos retilíneas 
e paralelas ao eixo da 
fibra (cadeias 
polipeptídicas arranjadas 
em feixes) 
Têm estrutura espacial 
mais complexa, são mais 
ou menos esféricas 
- Colágeno 
- α-queratinas 
- Fibroína da seda 
-Enzimas 
-Proteínas 
(transportadoras 
e moduladoras 
fisiológicas e 
genéticas 
- Mioglobina 
- Hemoglobina 
- Anticorpos 
Proteínas Fibrosas 
• Compõem os materiais estruturais de órgãos e tecidos 
(dando elasticidade e/ou resistência); 
 
• Colágeno: proteína de alta resistência, pouco solúvel em 
água, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos, nos 
vasos sanguíneos e nos tendões. 
 
• É constituída de três cadeias polipeptídicas (tripla hélice); 
Proteínas Fibrosas 
• Queratina: proteína 
impermeabilizante 
encontrada na pele, 
no cabelo e nas 
unhas. 
• Fíbroina da seda: São produzidas por muitos insetos e 
aranhas ( produção da seda); 
• Considerada uma β-queratina; 
Proteínas Fibrosas 
Proteínas Globulares 
• Possuem cadeias polipeptídicas enoveladas firmemente em 
estruturas tridimensionais compactas com forma esférica ou 
elipsóide; 
 
• Solúveis em água; 
 
• Mioglobina (presente no citosol): proteína transportadora 
e armazenadora de O2 nos músculos esqueléticos e 
cardíaco dos mamíferos; 
 
• 8 regiões α-hélice; 
Mioglobina da baleia cachalote 
 Por que a mioglobina é solúvel em água ? 
As cadeias laterais de aminoácidos 
polares, carregados ou não, voltam-se 
para o meio aquoso e fazem contacto 
(Ligações de H) com as moléculas de 
água do meio. 
água 
proteína 
Aminoácidos apolares voltados 
para o interior da molécula. 
Proteínas Globulares 
• Hemoglobina (presente nas hemácias): a principal função é o 
transporte do oxigênio dos pulmões aos tecidos periféricos; 
Proteínas Globulares 
• Anticorpos (imunoglobulinas): são glicoproteínas com quatro 
cadeias polipeptídicas; 
 
• Conhecidos como antígenos; 
 
• Sendo interconectadas por ponte 
dissulfeto; 
Desnaturação das ProteínasA desnaturação 
ocorre nas 
seguintes 
condições: 
- Ácidos e bases fortes (modificação do pH); 
- Solventes Orgânicos solúveis em água; 
- Detergentes (moléculas anfipáticas); 
- Concentração de sais; 
- Íons de metais pesados; 
- Alterações na temperatura; 
- Estresse mecânico (Agitação e Trituração); 
• A desnaturação ocorre pela alteração da conformação 
tridimensional nativa das proteínas, sem romper as ligações 
peptídicas;