Aminoácidos e Proteínas: Estrutura e Propriedades

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Estrutura e propriedades de 
Aminoácidos e Proteínas
1° período - Profª Raquel Aires
Medicina
Sugestão de Leitura: 
• Capítulos 01 e 02. 
• Livro: HARVEY, Richard A.. Bioquímica ilustrada. 5.ed. 
Porto Alegre: Artmed, 2014. 528 p.
Introdução
• As proteínas são as macromoléculas mais
abundantes nas células vivas.
• As proteínas são sintetizadas a partir de 20
aminoácidos
• São as moléculas mais diversificadas quanto à
forma e função.
• Desempenham funções estruturais e
dinâmicas.
Funções
Hemoglobina
Actina
Colágeno
Anticorpo
Enzima
s
Insulina
Funções:
• Função estrutural
• Função enzimática
• Função hormonal
• Função de defesa
• Função nutritiva 
• Coagulação sanguínea 
• Transporte 
Estrutura do Aminoácido
Todos os aminoácidos são
compostos que apresentam, na sua
molécula, um grupo amino (-NH2) e
um grupo carboxila (-COOH).
A única exceção é a prolina, que
contêm um grupamento imino (-NH-)
no lugar do grupo amino;
Em pH fisiológico, esses grupos estão
na forma ionizada: (-NH+), (-COO-) e (-
NH3+ -- )
Abreviatura e símbolos para os
aminoácidos
Os aminoácidos primários podem ser classificado pela cadeia
lateral (grupos R)
Apolares 
- Aminoácidos básicos
Aminoácidos 
Polares - Aminoácidos ácidos
- Aminoácidos polares sem cargas
Cadeias Laterais Apolares
 O grupo R são constituídos de cadeias orgânicas, que não
interagem com a água;
Normalmente tem uma localização interna na molécula de
proteína.
 Estes aminoácidos são: glicina, alanina, valina, leucina,
isoleucina, fenilalanina, triptofano, metionina e prolina.
Cadeias Laterais Apolares
Cadeia Lateral Polar desprovida de carga
 Os grupos R desses aminoácidos são mais solúveis em
água, ou hidrofílicos, que os dos aminoácidos não polares,
porque tem grupos funcionais que formam pontes de
hidrogênio com a água.
Os aminoácidos que representam este grupo são:
- Serina, tirosina e treonina: por causa de seu grupamento
OH
- Cisteína: por causa do seu grupo sulfidrila
- Asparagina e glutamina: por causa de seus grupos amida.
Cadeias Laterais Polares desprovidas de carga
Cadeias Laterais Básica (Grupos R carregados positivamente -
básicos)
 São aminoácidos nos quais os grupos R têm carga positiva líquida em pH
7 são lisina, arginina e histidina.
Cadeias Laterais Ácidas (Grupo R Carregado Negativamente -
- ácidos)
 São aminoácidos que tem o grupo R carga líquida negativa em pH 7. 
 Estes aminoácidos são aspartato e o glutamato, cada um possui um
segundo grupamento carboxila .
Os aminoácidos podem agir como ácidos e bases
 As substâncias que exibem essa dupla natureza são ditas anfóteras e
frequentemente chamadas de anfólitos (contração de “eletrólitos
anfóteros”).
Os aminoácidos tem curvas de 
titulação características
A titulação ácido – base consiste
na adição ou remoção gradual do
prótons.
pI= pKa1 + pKa2 
2
Peptídeos e Proteínas
• Os aminoácidos ligam-se formando cadeias polipeptídicas.
• Os aminoácidos podem formar polímeros através da ligação do
grupo carboxila de um aminoácido com o grupo amino de outro.
• Esta ligação carbono-nitrogênio, é obtido por exclusão de uma
moléculas de água e é denominada LIGAÇÃO PEPTÍDICA.
• Peptídeos (até 10.000 Da) 
Proteínas (> 10.000 Da).
Ligação Peptídica
Proteínas
• As proteínas podem ser formadas por uma ou mais cadeias polipeptídicas;
• A maioria das proteínas apresentam os 20 aminoácidos, em proporções
que variam muito de proteína para proteína.
• A organização espacial da proteína é resultante do tipo de aminoácido que
compõe e de como eles estão dispostos uns em relação aos outros.
• Portanto a sequência de aminoácidos determina a estrutura espacial da
proteína.
Peptideos N° de 
aminoácidos
Glândulas Efeitos 
Principais
Oxitocina 9 Hipófise posterior Contração da 
musculatura uterina 
no parto e de 
glândulas primárias 
na lactação
Vasopressina 9 Hipófise posterior Aumento da pressão 
sanguínea e da 
reabsorção de água 
pelo rim
Estrutura das Proteínas
• A complexidade da estrutura protéica é melhor analisada
considerando-se a molécula em termos de quatro níveis
organizacionais:
▫ Estrutura Primária;
▫ Estrutura Secundária;
▫ Estrutura Terciária;
▫ Estrutura Quaternária.
Estrutura Primária
• É a sequência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica, que 
é determinante genético.
• Por convenção, a estrutura primária é descrita na direção amino 
terminal → carboxila terminal.
Estrutura Secundária
É determinada pelas
interações das ligações de
hidrogênio entre o grupo
oxigênio do grupamento
carbonil de uma ligação
peptídica e o hidrogênio
amida de uma outra ligação
peptídica próxima.
Estrutura Secundária
α – hélice:
Estrutura em bastonete com as
cadeias peptídicas firmemente
enroladas e as cadeias laterais dos
resíduos de aminoácidos
estendendo-se para fora do eixo
espiral.
Folha β- pregueada:
As pontes de H formadas entre
ligações peptídicas em diferentes
cadeias, estas arranjam-se no
sentido paralelo ou antiparalelo.
Estrutura Terciária
• É a conformação tridimensional, dobrada e biologicamente ativa de
uma proteína, a qual se reflete a forma global da molécula.
• Formada por interação de regiões com estruturas regulares (α-hélice
e β- pregueada) ou regiões sem estrutura definida.
Estrutura Quaternária
• É formada pela associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas
para compor uma proteína funcional oligoméricas
Alterações Estruturais das Proteínas
• A desnaturação de proteínas acarreta a perda de sua estrutura
original, sem comprometer a estrutura primária.
• A desnaturação pode ser provocada por:
▫ Temperatura
▫ pH (ácidos e bases fortes)
▫ detergentes e sabões (compostos anfipáticos)
▫ agitação mecânica
▫ Metais pesados como chumbo e mercúrio
Desnaturação de Proteínas
Dobramento Inadequado de Proteínas
Amiloidoses
Dobramento Inadequado de Proteínas
Amiloidoses
Dobramento Inadequado de Proteínas
• Doença 
do Príon