Ação Enzimática da Catalase

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Ação Enzimática da Catalase 
Resumo 
O trabalho se baseia em uma pesquisa e um teste feito em laboratório sobre as enzimas, principalmente sobre a ação enzimática da catalase, onde aceleram a velocidade de uma reação por diminuir a energia livre de ativação da mesma, sem alterar a termodinâmica da reação, ou seja: A energia dos reagentes e produtos da reação enzimática e de sua equivalente não enzimática são idênticas.
Para se superar a energia de ativação de uma reação, passa-se pela formação de um estado intermediário chamado "Estado de Transição", sempre um composto instável e de alta energia, representado por "Ts", ligado com altíssima afinidade ao sítio catalítico.
Nas reações enzimáticas, este composto de transição "Ts" não pode ser isolado ou mesmo considerado um intermediário, uma vez que não é liberado para o meio de reação; sua formação ocorre no sitio catalítico da enzima.
Como a afinidade do "Ts" ao sítio catalítico é muito maior que a afinidade do substrato com o mesmo, a pequena quantidade de moléculas em "Ts" será rapidamente convertida em produto. Assim, todo o fator que leva a um aumento do número de moléculas em "Ts" aumenta a velocidade da reação.
Enzimas 
 São catalisadores biológicos, de natureza proteica, que aceleram as reações químicas dos seres vivos, pela diminuição da energia de ativação. As enzimas são específicas, podem ser reutilizadas, atuam nos dois sentidos das reações químicas. Sua ação é influenciada pela concentração do substrato, pela influencia do pH e pela variação da temperatura.São proteínas que atuam como catalisadores orgânicos, na indução de reações químicas que dificilmente ocorreriam sem a sua participação. (Dixon,1997) 
Na presença de uma enzima catalisadora, a velocidade da reação é mais rápida e a energia utilizada é menor. Por esse motivo as enzimas praticamente regem todo o funcionamento celular interno, favorecendo o metabolismo anabólico (construção) e catabólico (degradação), bem como externo, através de sinalizadores catalíticos estimulantes ou inibitórios atuantes em outras células (Krukemberghe Fonseca ,2016)
O mecanismo de atuação da enzima se inicia quando ela se liga ao reagente, mais propriamente conhecido como substrato. É formado um complexo enzima-substrato, instável, que logo se desfaz, liberando os produtos da reação a enzima, que permanece intacta embora tenha participado da reação. Mas para que ocorra uma reação química entre duas substâncias orgânicas que estão na mesma solução é preciso fornecer uma certa quantidade de energia, geralmente, na forma de calor, que favoreça o encontro e a colisão entre elas. ( Lubert Stryer)
A catalase é uma enzima produzida por quase todos os organismos vivos. Ela é responsável pela decomposição do peróxido de hidrogênio.A catalase é encontrada na organela peroxissomos, presente em células animais e vegetais. (Lana Magalhães 2017)
Quaisquer íons metálicos (em especial cobre(II) e ferro(II)) podem agir como inibidores não competitivos da catalase. Os venenos cianeto e curare são inibidores competitivos da catalase, ou seja, ligam-se fortemente ao centro activo, impedindo a ligação do peróxido de hidrogénio. (Jeremy M. Berg)
Cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função de uma enzima, já as coenzimas são compostos orgânicos que atuam em conjunto com as enzimas (Van Holde,1995)
A International Union of Biochemistry and Molecular Biology classificou as enzimas em seis grandes grupos , de acordo com o tipo de reação que catalisam. Cada enzima descrita recebe um número de classificação,são elas, isômeras, liases, hidrolases, trasnferases, oxido- redutases e liases.
Ação Enzimática da Catalase em Laboratório 
A catalase catalisa a decomposição de peroxido de hidrogênio (água oxigenada) a oxigênio e água, conforme a segunte reação química :
2 H2O2 + CATALASE → 2 H2O + O2
A importância dessa função consiste no fato do peroxido de hidrogênio ser uma substância tóxica para as células. A catalase produz água e oxigênio, duas substancias que não trazem prejuízos ao organismo.
Ao realizar a decomposição, a catalase neutraliza a ação toxica do peroxido de hidrogênio e equilibra a sua produção no organismo. A função da catalase é importante para atividade dos rins e fígado. Nesses órgãos existem numerosos peroxissomos responsáveis pela desintoxicação do organismo.
A catalse é considerada uma das enzimas mais eficazes encontrada nas células, isso porque uma única molécula de catales pode decompor milhões de moléculas de peroxido de hidrogênio.
Materiais
Tubo de ensaio em suporte
Pinça de metal
Pinça de madeira
Bico de gás
Pipeta
Palito de ponta chata
Palito de picolé
Água oxigenada a 20 vol
Matérias de seres vivos diversos figado capim areia fina
Dióxido de manganês em pó
8 tubos de ensaio
PROCEDIMENTO:
TUBO 1: Colocar 4ml de água oxigenada, servirá de base para comparação com os demais tubos.
TUBO 2: Colocar (+/- 2cm) de areia lavada e acrescentar (4ml de H2O2 ).
TUBO 3: Colocar 4ml de H2O2 e acrescentar (+/- 2cm) de MnO2.
TUBO 5: Colocar 1 dedo macerado de folhas e acrescer um dedo de H2O2.
TUBO 6: Colocar um pedaço de fígado cozido e acrescentar 1 dedo de H2O2 (4ml).
TUBO 7: colocar um pedaço de fígado fresco inteiro e acrescentar um dedo de H2O2 (4ml).
TUBO 8: Colocar um pedaço de fígado fresco triturado e acrescentar um dedo de H2O2 (4ml).
Resultados 
Areia : a areia desceu e não houve aquecimento 
Mno2 mineral : o oxigênio subiu e ele diluiu na água oxigenada h202
Folhas: ela subiu 
Fígado cozido: a reação foi lenta, o oxigênio subiu 
Pedaço do fígado: o oxigênio subiu 
Fígado fresco: a reação foi maior e oxigênio subiu
CONCLUSÃO:
A catalase é uma enzima que degrada a água oxigenada fazendo com que seja liberado o oxigênio e ficando somente a água. O fígado produz grande quantidade de catalase tornando assim um acelerador do processo de liberação de oxigênio pelo organismo.
A experiência realizada com o fígado fez com que esclarecesse como é esse processo em nosso organismo, fazendo com que visualizássemos diretamente a reação catalítica.
Referencias 
- DIXON, M.; WEBB, E.C. Enzymes. New York:Academic Press, 1979.
 
- LEHNINGER, A. L.; NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de Bioquímica. São Paulo: Sarvier, 1995. 
 
- MATHEWS, C.K.; Van HOLDE, K. E. Biochemistry. The Benjamim Cummings Publ. Co., Inc., CA- USA. 1995..
 
- RAWN, J. D. Biochemistry. USA, NC: Neil Patterson Publ., 1989. 
 
- WHITAKER, J. R. Principles of Enzimology for the Food Sciences. New York: Marcel Dekker Inc., 1972.