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1 AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS, PROTEÍNAS Proteínas constituem o mais importante polímero biológico. As proteínas constituem mais da metade do peso seco das células, existem milhares de proteínas, cada uma com uma função especial. Possuem diversos tamanhos e formas e peso molecular elevado. PRINCIPAIS FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS - Servem de estrutura. - Realizam reações. - Protegem o organismo. - Atuam como reguladores. - Transportam substâncias. - Realizam outras funções. CARACTERÍSTICAS COMUNS DAS PROTEÍNAS - As proteínas são poliamidas. - Suas unidades monoméricas são os aminoácidos. - A hidrólise das proteínas naturais pode produzir até 22 aminoácidos diferentes. Aminoácidos são os blocos de construção das proteínas. Possuem um grupo amina, NH2 e um grupo carboxílico, COOH, ligados ao carbono alfa. Os aminoácidos das proteínas são, portanto, conhecidos como -aminoácidos. H2N CH COOH R Aminoácido Cadeia lateral Carbono 2 O grupo R, que constitui a cadeia lateral do aminoácido é o que torna um aminoácido diferente do outro. R pode ser um hidrocarboneto, um grupo carboxila ou amina, um grupamento amida, hidroxila, um grupo tiol, anel aromático ou heterociclo nitrogenado. Existem de 20 a 22 principais aminoácidos encontrados em proteínas, cada um com uma cadeia lateral característica. O aminoácido mais simples, glicina, abreviadamente Gly, tem apenas um átomo de hidrogênio ligado ao carbono alfa. H2N CH COOH H Glicina (Gly) Outros grupos R Cadeias laterais constituídas por hidrocarbonetos Alanina (Ala) H2N CH COOH CH3 H2N CH COOH CH CH3CH3 H2N CH COOH CH CH3CH3 CH2 H2N CH COOH CH CH2 CH3 CH3 Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (ILe) Aminoácidos com outro grupo carboxílico ou amida Ácido Aspártico (Asp) H2N CH COOH H2N CH COOH Ácido Glutâmico (Glu) O CH2 OH C O CH2 OH C CH2 3 Asparagina (Asn) H2N CH COOH H2N CH COOH Glutamina (Gln) O CH2 NH2 C O CH2 NH2 C CH2 Aminoácidos com grupos nitrogenados adicionais. Lisina (Lys) H2N CH COOH H2N CH COOH Arginina (Arg) CH2 NH2 CH2 C CH2 NH2 NH CH2 CH2 CH2 CH2 HN Aminoácidos com grupos hidroxila Serina (Ser) H2N CH COOH H2N CH COOH Treonina (Thr) CH2 OH CH3 OH CH Aminoácidos sulfurados, cisteína com um grupo tiol, e a metionina com um grupamento tioéter. Cisteína (Cys) H2N CH COOH H2N CH COOH Metionina (Met) CH2 SH CH2 CH3 CH2 S 4 Aminoácidos com o grupo aromático fenila. Fenilalanina (Phe) H2N CH COOH H2N CH COOH Tirosina (Tyr) CH2 OH CH2 Aminoácidos aromáticos que contêm heterociclos nitrogenados. Histidina (His) H2N CH COOH H2N CH COOH Triptofano (Trp) CH2 CH2 C NH C H N CH CH N H C C C CH CH C H C H Cada um dos grupamentos R irá conferir polaridades diferentes aos aminoácidos, assim, eles podem ser neutros ou eletricamente carregados (cátions, ânions ou íons dipolares). Como os aminoácidos contêm tanto um grupo básico (-NH2), quanto um grupo ácido (-COOH) eles são compostos anfóteros. No estado sólido, e secos, os aminoácidos existem como íons dipolares (com o íon carboxilato – COO - e com o grupo amônio – NH3 +). Equilíbrio estabelecido em solução aquosa: H3O + OH _ H2N CH COO R _ _+ H3N CH COO R OH _ H3O + + H3N CH COOH R Forma aniônica (Solução alcalina) Íon dipolar (Zwitterion) Forma catiônica (Solução ácida) 5 As concentrações das formas aniônica e catiônica são iguais no ponto isoelétrico (PI), no qual a concentração do íon dipolar atinge seu máximo. Este pH varia de 3 a 11 para aminoácidos comuns. No pH dos fluídos corporais, os aminoácidos existem principalmente nas suas formas carregadas. CONFIGURAÇÃO (D OU L) DOS AMINOÁCIDOS A configuração é atribuída de modo semelhante a do carbono do L-Gliceraldeído. Todos os aminoácidos, exceto a glicina, tem enantiômeros. Os aminoácidos do organismo possuem configuração L. L-Gliceraldeído Um L-Aminoácido CH O C CH2OH HHO COH O C R HNH2 Aminoácidos essenciais são dez, não podem ser sintetizados pelo organismo, mas são requeridos para o crescimento normal e a manutenção dos tecidos. Devem ser incluídos na dieta alimentar. Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano, Valina, Arginina (pode ser sintetizada, mas é requerida em maiores quantidades para um crescimento e desempenho normais) e Histidina (é essencial para as crianças). Peptídeos são obtidos na reação de condensação entre o grupo carboxílico de uma molécula e o grupo amino da outra, liberando uma molécula de água e formando uma ligação amida. 6 +H2N CH COOH R H2N CH COOH R' H2N CH C R NH CH COOH R' O Ligação peptídica Dipeptídeo Os polímeros de -aminoácidos com pesos moleculares elevados podem ser classificados como: Polipeptídeos (peso molecular <10000) Proteínas (peso molecular >10000) ESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS Estrutura primária corresponde a seqüência de seus aminoácidos, isto é, a estrutura covalente (quais aminoácidos estão presentes e a ordem na qual estão unidos). Determina a função de uma proteína no nosso organismo Cada proteína tem um arranjo definido e característico das unidades básicas de aminoácidos. Técnicas de sequenciamento permitem determinar as estruturas primárias de polipeptídeos e proteínas. Estrutura secundária consequência das maneiras pelas quais uma cadeia polipeptídica pode interagir com ela própria ou outra molécula, formando ligações hidrogênio. Este tipo de ligação pode gerar duas estruturas diferentes nas moléculas de proteína, uma - hélice e uma folha pregueada (beta). 7 + - CH O N H R C CH O N H R' C A principal técnica experimental usada na elucidação das estruturas secundárias das proteínas foi a análise por difração de raios-X. Conformação em -hélice consiste no enrolamento de uma cadeia peptídica num arranjo em espiral (dextro orientada). É mantida por ligações de hidrogênio entre o átomo de hidrogênio de um grupo amina e o oxigênio de um grupo carbonila, quatro aminoácidos distantes ao longo da cadeia. Os grupos R estão dispostos para fora do eixo da hélice. A -hélice é flexível (pode ser dobrada ou curvada sem se romper) e elástica (capaz de recuperar a forma depois de se esticar). 8 Folha pregueada resultado de ligações de hidrogênio entre duas cadeias de proteínas que correm paralelas entre si. Este arranjo é chamado de “folha pregueada” por causa das dobras ou pregas resultantes na rede em forma de folha. Folha pregueada formada de quatro cadeias polipeptídicas (paralelas). A estrutura pregueada é flexível, mas não elástica. Estrutura terciária corresponde a sua forma tridimensional, ou conformação, resultante das dobras da cadeia polipeptídica. A interação entre as cadeias laterais dos aminoácidos dentro da proteína determina as ligações e propriedades que mantêm íntegra a estrutura terciária. Diversos tipos de força estão envolvidos no processo de enrolamento, inclusive ligações (covalentes fortes) de dissulfeto da estrutura primária. O enrolamento da maioria das proteínas permiteque um número máximo de grupos polares (hidrofílicos) fiquem para fora e um número máximo de grupos não-polares (hidrofóbicos) fiquem no seu interior. 9 Tipos de ligações formadas entre diferentes partes de uma cadeia polipeptídica CH O N H C CH2 O C CH O - CH CH3H3C CH CH2 S CH O N H C (CH2)4 NH3 CH CH3H3C CH CH2 S CH + (b)(a) (c) (d) (a) Ligações de hidrogênio (b) Ligações tipo dissulfeto entre cisteínas (c) Ponte salina (ácido aspártico e lisina) (d) Ligação hidrofóbica (valina isoleucina) Devido a estes diferentes tipos de interação, as proteínas têm estruturas terciárias muito complexas. Muitas destas ligações mantêm a estrutura terciária agindo em conjunto. A forma de uma proteína é determinada fortemente pela sua estrutura primária, a seqüência de aminoácidos. Mudando o tipo de ligação, a conformação tridimensional é alterada. 10 Algumas proteínas são mais complicadas porque contêm mais do que uma cadeia polipeptídica. Cada cadeia isolada de aminoácidos é chamada subunidade. A “estrutura quaternária” de uma proteína descreve a maneira pela qual as subunidades estão arranjadas. Ex: Hemoglobina consiste em quatro subunidades. Conformação nativa forma normal, arranjo requerido para a proteína realizar sua função biológica. A desorganização da estrutura protéica, ou a destruição da conformação nativa é chamada desnaturação. A conformação nativa é perdida, produzindo uma cadeia ao acaso. A desnaturação geralmente envolve a quebra de ligações não covalentes (fracas) que mantêm a estrutura das cadeias polipeptídicas. Embora as ligações peptídicas não sejam quebradas, as estruturas secundária e terciária são perdidas. 11 As cadeias resultantes freqüentemente se aglomeram ao acaso (coagulam) e precipitam (tornam-se insolúveis). A proteína não pode mais desempenhar a sua função biológica. Fatores desnaturantes: Calor, álcoois e outros solventes orgânicos, ácidos e bases, íons metálicos, agentes oxidantes e redutores, agitação. TIPOS DE PROTEÍNAS As proteínas podem ser classificadas em grupos, de maneiras baseadas na sua forma, solubilidade em água e composição. Proteína fibrosa Proteína globular Proteínas fibrosas insolúveis em água e resistentes à digestão. Freqüentemente consistem de várias cadeias polipeptídicas paralelas que estão espiraladas e esticadas. Colágeno (hélice tripla) proteína mais abundante do corpo, principal componente da pele e dos ossos e dentes. Queratina proteína fibrosa que fornece proteção à camada externa da pele, pêlos e unhas (Lã, penas etc.) Forma baseada na hélice tem grande resistência, é insolúvel e pode se esticar (Ex. cabelo). Forma é flexível, mas não estica (Ex. seda e teias de aranha) 12 Elastina estruturas elásticas como ligamentos e vasos sangüíneos. Proteínas globulares consistem de polipeptídeos firmemente dobrados na forma de uma “bola” e solúveis em água. Cada proteína globular tem uma estrutura terciária própria que lhe permite realizar sua função biológica única. Ex: Enzimas, albuminas, globulinas, hemoglobina. A hemoglobina consiste de quatro cadeias polipeptídicas separadas (1, 2, 1 e 2), cada uma com aproximadamente 150 aminoácidos. Cada cadeia forma uma “bolsa” contendo um heterociclo nitrogenado chamado heme. (Um íon ferroso, Fe+2, no centro do grupo heme, pode fixar uma molécula de oxigênio, transportando-a dos pulmões aos tecidos). A hemoglobina é um exemplo de proteína conjugada. A parte que não é feita de aminoácidos (heme) é chamada grupo prostético. Outros grupos prostéticos incluem carboidratos e lipídeos. (lipoproteínas, glicoproteínas), 13 Classificação de proteínas considerando a sua função Enzimas proteínas essenciais que permitem que as reações ocorram numa velocidade adequada. Estruturais colágeno (tecido conjuntivo e ossos) e queratinas (estruturas de membranas). Transporte hemoglobina (transportam pequenas moléculas) e soroalbumina (leva ácidos graxos do tecido adiposo para vários órgãos). Hormônios regulam processos químicos no organismo (insulina). Armazenamento reservatório de substâncias químicas. Defesa anticorpos (gama globulinas). Toxinas proteínas prejudiciais ao organismo. TERPENOS E ESTERÓIDES TERPENOS Os terpenos ou terpenóides são os constituintes mais importantes dos óleos essenciais. Constituintes odoríferos das plantas que podem ser extraídos a partir da destilação em corrente de vapor. Desempenham funções muito variadas como essências vegetais, vitaminas e pigmentos vegetais. Para o homem constituem uma das mais amplas classes de alimentos funcionais ou fitonutrientes. 14 Funcionam como antioxidantes, protegendo os lipídios, o sangue e outros fluidos corporais contra o ataque de radicais livres, grupos hidroxila, peróxidos e radicais superóxido. A maioria dos terpenos tem o esqueleto de carbono com 10, 15, 20 ou 30 átomos de carbono. Número de Carbonos Classe 10 Monoterpenos 15 Sesquiterpenos 20 Diterpenos 30 Triterpenos Os terpenos podem ser visualizados como sendo construídos de duas ou mais unidades de isopreno. CH2 C CH CH2 CH3 ou Isopreno “Regra do isopreno” todos os terpenos devem ser formalmente divisíveis em unidades isopreno. Alguns exemplos de terpenos acíclicos simples que obedecem esta regra são mostrados abaixo: OH OH ;; Isopreno (C5) Geraniol (C10) Farnesol (15) 15 Sabe-se agora que os terpenos não se formam na natureza a partir do isopreno, o qual nunca foi encontrado como produto natural. O precursor dos terpenos é o ácido mevalônico que é produzido a partir da acetil-CoA. CH3CO S CoA CH3COCH2CO CoAS COCH3SCoA (Acetil-CoA) (Acetoacetil-CoA) Redução Hidrólise OH CH2OHHOOC (Ácido mevalônico) Carotenóides São um grupo especial de terpenos facilmente encontrados em plantas e animais. Os carotenos são tetraterpenos, responsáveis pela coloração amarela, laranja e vermelha das flores, frutos, raízes, etc. A cor provém do grande número de ligações duplas conjugadas. Nos organismos dos mamíferos, inclusive os seres humanos, o - caroteno sofre quebra por oxidação fornecendo dois equivalentes de um aldeído chamado retinal. A redução bioquímica da carbonila do aldeído fornece a vitamina A1, fator importante de crescimento. 16 R R CHO CH2OH [o] Retinal Vitamina A [H] Esteróides Ocorrem em todos os organismos animais e vegetais e são essenciais para o funcionamento correto do organismo, desempenhando funções biológicas importantes. Pequenas variações na estrutura molecular de esteróides resultam em grandes diferenças nos seus efeitos. Os esteróides que ocorrem naturalmente incluem o colesterol, os sais biliares, os hormônios masculinos e femininos, as vitaminas D e alguns venenos cardíacos. Os esteróides são derivados do sistema peridrociclopentano- fenantreno. A B C D1 2 3 4 5 6 7 89 10 11 12 13 14 15 16 17 18 CH3 Os átomos de carbono do sistema básico de anéis são numerados da maneira indicada. Os quatro anéis são designados com letras. Os esteróis (esteróides que contêm um grupo hidroxila), são os esteróides mais abundantes. 17O esterol mais importante é o colesterol, um dos esteróides mais difundidos na natureza. Pode ser isolado por extração de quase todos os tecidos animais. Sabe-se que os cálculos biliares humanos são uma fonte particularmente rica de colesterol, este serve como intermediário na biossíntese dos hormônios esteroidais e dos ácidos biliares, mas a quantidade de colesterol existente no corpo é muito maior do que a necessária para estas finalidades. Ainda não são conhecidas todas as suas funções biológicas. HO Colesterol Altos níveis de colesterol no sangue estão implicados no aparecimento de arteriosclerose (endurecimento das artérias) e nos ataques cardíacos, devido à formação de depósitos de colesterol no interior das paredes das artérias do coração. Hormônios esteróides São produzidos no nosso organismo por várias glândulas de secreção interna especiais que constituem o sistema endócrino. Alguns dos hormônios são esteróides. Os hormônios sexuais masculinos e femininos têm estruturas esteróides relacionadas, são produzidos pelos testículos nos homens e ovários nas mulheres. A testosterona é o principal hormônio masculino ou andrógeno, cuja função é a de promover e manter os órgãos sexuais masculinos e 18 os caracteres secundários (pelo, voz, etc). Aumenta o crescimento dos músculos, fígado e rins estimulando a síntese de proteínas. O Testosterona OH Os estrógenos, hormônios sexuais femininos, são esteróides de 18 átomos de carbono. Tem como base o estradiol, que é produzido nos ovários a partir da testosterona. A secreção de estrógenos produz os caracteres secundários das fêmeas (pelos axilares e púbicos, mudança na forma do corpo e formação óssea própria). HO Estradiol OH A progesterona é um hormônio encontrado no ovário, placenta e adrenais, é secretada durante a segunda metade do ciclo menstrual. Durante a gravidez (óvulo fertilizado) há uma secreção contínua. A progesterona impede a ovulação (liberação do óvulo). O Progesterona CH3 C O
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