RESUMO DE BIOQUÍMICA

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RESUMO DE BIOQUÍMICA – P1 14/05/2020
AMINOÁCIDOS
Aminoácidos são substâncias orgânicas que apresentam em sua constituição dois grupos funcionais diferentes: uma carboxila (referente aos ácidos carboxílicos) e um amino (referente à amina).
Grupos funcionais carboxila e amino
Na estrutura de um aminoácido, o grupo amino e a carboxila não estão ligados diretamente. Na realidade, eles estão ligados de forma indireta, pois o grupo amino está sempre ligado ao carbono de número 2 da cadeia.
Fórmula estrutural geral de um aminoácido
De uma forma geral, um aminoácido é referido como α-aminoácido. O termo alfa indica que o grupo amino, em qualquer aminoácido, está ligado no carbono 2, a partir da carboxila.
A união de dois ou mais α-aminoácidos leva à formação das proteínas, macromoléculas que apresentam diversas funções importantes para um organismo. Entre as funções das proteínas, podemos citar:
· Estrutural: construção de tecidos no organismo, como o muscular;
· Enzimática: formação de enzimas que atuam em reações químicas;
· Defesa: na formação de anticorpos;
· Transporte: transporte de triglicerídeos e colesterol, por exemplo;
· Hormonal: produção de hormônios.
Tipos de aminoácidos
Existem 20 α-aminoácido comuns: alanina, arginina, aspartato, asparagina, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptofano e valina.
Fórmulas estruturais dos aminoácidos essenciais
No entanto, desses aminoácidos, o organismo humano não consegue sintetizar (produzir) nove deles: histidina, lisina, leucina, metionina, isoleucina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Por essa razão, eles são chamados de aminoácidos essenciais e devem ser são obtidos obrigatoriamente na alimentação. Já os outros 11 são produzidos pelo próprio organismo e são chamados de aminoácidos não essenciais.
Fórmulas estruturais dos aminoácidos não essenciais
Nos alimentos, os aminoácidos estão presentes na forma de proteínas. Quando consumidas, nosso organismo quebra as moléculas das proteínas na digestão, favorecendo, assim, a utilização dos aminoácidos de forma específica.
PEPTÍDEOS E LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Os aminoácidos são moléculas formadas por um grupo carboxila e um grupo amina que se ligam a um átomo de carbono. A esse carbono ligam-se também um átomo de hidrogênio e um radical que varia de acordo com o aminoácido e geralmente é chamado de grupo R.
O termo peptídeo refere-se à união de dois ou mais aminoácidos por intermédio de ligações peptídicas, que ocorrem entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amina de outro. Quando esses grupos ligam-se, ocorre a formação de água (reação de desidratação) em virtude da perda de uma hidroxila do grupo carboxila e de hidrogênio do grupo amina.
Observe o esquema de uma ligação peptídica
Os peptídeos diferem-se uns dos outros pelo número de aminoácidos e pela sequência dessas moléculas. De acordo com o número de aminoácidos que possuem, podemos classificá-los em dipeptídeos, quando são formados por dois aminoácidos; tripeptídeos, quando são formados por três; tetrapeptídeos, quando são formados por quatro aminoácidos, e assim por diante. Quando temos vários aminoácidos ligados, usamos a denominação polipeptídeo.
Os peptídeos apresentam importantes funções no nosso organismo. Alguns funcionam como hormônios, outros como neurotransmissores, analgésicos e até antibióticos
PROTEÍNAS
A proteína é a mais importante das macromoléculas biológicas, compondo mais da metade do peso seco de uma célula. Está presente em todo ser vivo e tem as mais variadas funções.
As proteínas estão relacionadas com praticamente todas as funções de um organismo vivo. 
· Funcionam como catalisadores de reações químicas.
· Atuam na defesa do organismo, uma vez que os anticorpos são proteínas.
· Atuam na comunicação celular.
· Garantem o transporte de substâncias, como é o caso da hemoglobina, que atua no transporte de oxigênio.
· Atuam no movimento e contração de certas estruturas, como as proteínas responsáveis pela movimentação de cílios e flagelos.
· Promovem sustentação, como o colágeno, que atua na sustentação da pele.
Ela é um polímero de aminoácidos que pode atuar como enzimas, catalisando reações químicas, podem transportar pequenas moléculas ou íons; podem ser motoras para auxiliar no movimento em células e tecidos; participam na regulação gênica, ativando ou inibindo; estão no sistema imunológico, entre outras centenas de funções. Praticamente todas as funções celulares necessitam de proteínas para intermediá-las.
Ao longo de bilhões de anos cada uma delas foi se especializando em uma função distinta, o que depende da sua estrutura e forma.
Uma proteína é um grande polipeptídeo, ou seja, resíduos de aminoácidos estão ligados entre si covalentemente, chamamos de ligação peptídica. É a união entre o grupo carboxila de um aminoácido com o grupo amina de outro aminoácido, liberando água. Esta sequência de aminoácidos é única para cada proteína específica e é determinada pelo gene.
Dependendo da natureza dos aminoácidos que compõem o polipeptídeo, ela pode ter estruturas diferentes:
· Primária: Ao longo da cadeia polipeptídica os aminoácidos se apresentam de forma linear. Esta é a estrutura mais simples de uma proteína e é aquela determinada pelo gene.
· Secundária: Os aminoácidos estão ligados entre si covalentemente na estrutura primária, mas as moléculas podem sofrer rotações a partir do carbono alfa e a cadeia pode interagir com ela mesma de três formas: alfa-hélice (formam-se ligações de hidrogênio entre os aminoácidos); folhas-beta (as ligações de hidrogênio entre um aminoácido e outro gera uma estrutura folhear e rígida) e laços (formam-se fora do dobramento da proteína, não é uma estrutura regular no núcleo).
· Terciária: É a forma como o dobramento da estrutura secundária se organiza no espaço de forma tridimensional. Também é estabilizada por ligações de hidrogênio e dissulfeto, o que garante maior estabilidade à proteína.
· Quaternária: Esta é uma interação entre moléculas de proteínas, formando um complexo multi-proteico.
Se uma proteína perde sua estrutura, ela perde também sua função, porque estão relacionadas. Esse processo chamamos de desnaturação e ocorre em altas temperaturas, em grandes variações de PH, com alguns solventes orgânicos, etc.
A quebra de uma molécula de proteína ocorre a partir da hidrólise das ligações peptídicas. É o que acontece na nossa digestão, na qual parte ocorre no estômago, com PH 2 (altamente ácido), através da atividade da enzima pepsina, disponibilizando aminoácidos no final do processo.
INTERAÇÕES INTERMOLECULAR
Essas interações podem provocar curvas na estrutura da proteína, devido suas cargas + ou – e suas propriedades de atração e retração. 
Pontes de hidrogênio: Ligação ou interação entre o H e o F, N ou O da outra molécula. 
Ligação Iônica: Os átomos dos elementos químicos que participam da ligação iônica devem apresentar, obrigatoriamente, a natureza de ganhar ou perder elétrons, assim, a ligação iônica pode ocorrer entre um metal e um ametal ou um metal e o hidrogênio.
Interações Hidrofóbicas: Interações hidrofóbicas são um tipo de interação intermolecular no qual compostos apolares sofrem consequências das ações dinâmicas dos compostos polares.
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Quanto à Composição
Proteínas Simples: Liberam apenas aminoácidos durante a hidrólise;
Proteínas Conjugadas: Por hidrólise, liberam aminoácidos e um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Formada uma parte por aminoácidos e outra parte pelo grupo protético. Ex. Hemoglobina (grupo Heme + Globina)
Quanto à Forma
Proteínas Fibrosas: A maioria das proteínas fibrosas são insolúveis em meio aquosos e possuem pesos moleculares bastante elevados. Normalmente são formadas por longas moléculas de formato quase retilíneo e paralelas ao eixo da fibra. Fazem parte deste grupo as proteínas estruturais como o colágeno do tecido conjuntivo, a queratinado cabelo, a miosina dos músculos, entre outras; Estrutura secundária justaposta uma sobre a outra formando fibras ou fibrilas. 
Proteínas Globulares: Possuem estrutura espacial mais complexa e são esféricas. Geralmente são solúveis em meio aquoso. São exemplos de proteínas globulares as proteínas ativas, como as enzimas, e as transportadoras, como a hemoglobina. Estrutura terciária no mínimo.
ENZIMAS
Enzimas são moléculas orgânicas de natureza proteica e agem nas reações químicas das células como catalisadoras, ou seja, aceleram a velocidade dos processos sem alterá-los. Geralmente são os catalisadores mais eficazes, por sua alta especificidade. Sua estrutura quaternária é quem determinará sua função, a que substrato ela se acoplará para acelerar determinada reação. Diminuem a quantidade necessária de energia para que a reação ocorra. Possuem no mínimo estrutura terciaria.
Energia de ativação
 É a energia (kcal) colocada para que ocorra a reação.
Especificidade 
Toda enzima atua em seu próprio substrato que se encaixa perfeitamente em seu sítio ativo.