Revisão biologia celular

Prévia do material em texto

Quando um estado estacionário dinâmico acontece? R: Quando a velocidade de aparecimento de um componente celular é contrabalançada exatamente com a velocidade de seu desaparecimento.
O que diferencia um organismo vivo de um objeto inanimado? R: É que os organismos são estruturalmente complexos e organizados, são capazes de obter, transformar e utilizar energia, e possuem capacidade de auto replicação.
Dos mais de 90 elementos químicos apenas 30 são essenciais para a sobrevivência dos organismos, e 6 deles são os principais componentes da maioria dos compostos. São eles o carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O), nitrogênio (N), e em menores quantidades o enxofre (S) e o fósforo (P).
Estrutura tridimensional das proteínas
A estrutura tridimensional de uma proteína é determinada
por sua sequencia de aminoácidos;
A função de uma proteína depende de sua estrutura
tridimensional;
A estrutura tridimensional de uma proteína é única (ou bem
perto disso!)
As forças mais importantes que estabilizam a estrutura
tridimencional específica de uma dada proteína são as
interações não-covalentes (ponte de hidrogênio e as interações hidrofóbicas, iônicas e van de Walls)
Estrutura primária: Ordenamento dos aminoácidos na cadeia polipeptídica
 Estrutura secundária : É caracterizada por padrões regulares e repetitivos que ocorrem localmente, causada pela atração entre certos átomos de aminoácidos próximos.( α-hélice e fita β-pregueada)
 Estrutura terciária: A estrutura terciária corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma.
 Estrutura quaternária: A estrutura quaternária corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína.
Qual a diferença entre a alfa-hélice e a beta-plana na conformação das proteínas?
Alfa-hélice e beta-plana são as duas principais conformações da estrutura secundária de proteínas. De acordo com a estrutura primária, a estrutura secundária tem uma ou outra forma. Na alfa-hélice a estrutura polipeptídica se encurva pela ação de pontes de hidrogênio formando uma espiral ou uma hélice. Na beta-plana, a proteína é mais distendida e as pontes de hidrogênio se formam em ziguezague, modelando a proteína em uma estrutura chamada de beta-pregueada. Muitas sequências beta-pregueadas formam a estrutura beta-plana.
Os Aminoácidos: características estruturais básicas (4
grupos constituintes distintos)
*Grupo R varia em: estrutura, tamanho e carga elétrica
Como os grupos amina podem ser classificados?
Aminas podem ser classificadas como primárias, aquelas em que apenas um radical (-R) está ligado ao -NH2; secundárias, aquelas em que um dos hidrogênios do -NH2 é substituído por outro radical (-R), tendo dois radicais -R; e terciária, onde não há hidrogênios ligados ao nitrogênio que está ligado a três radicais (-R).
Os aminoácidos são divididos em grupos funcionais:
Aminoácidos não polares ou hidrofóbicos- não tem afinidade com a água.
Aminoácidos polares ou hidrofíbicos- tem afinidade com a água.
Aminoácidos que são divididos nos grupos aromáticos
Positivamente carregados e negativamente carregados
Existem outro tipo de aminoácidos que são chamados de incomuns, porque não são primários, ou seja, eles não existem naturalmente no nosso organismo, e nem são absorvidos na alimentação, eles são formados a partir de uma modificação de outros aminoácidos. 
Todo aminoácido tem uma característica, os aminoácidos que formam as proteínas podem receber ou doar prótons para o meio em que se encontram, de acordo com o PH que esse aminoácido é voltado, essa interação gera alterações na estrutura do aminoácido, o que causa consequentemente alterações na estrutura da proteína, que podem ser drásticas e acabar fazendo com que a proteína perca sua função e podem ser não drásticas, quando a proteína consegue voltar a sua estrutura natural.
Obs: Ligação é diferente de interação, na ligação eles se unem e na interação eles interagem entre eles sem estarem presos uns nos outros.
Obs: as proteínas podem se encontrar atuando isoladamente ou podem se ligar a grupos prospeticos, recebendo nomes conforme o grupo a qual está ligada, ex: a proteína ligada a glicose, chamamos de glicoproteína.
Os lipídeos das membranas são moléculas longas com uma extremidade hidrofílica e uma cadeia hidrofóbica.
As macromoléculas que apresentam essa característica (parte hidrofílica solúvel em meio aquoso e parte hidrofóbica solúvel em lipídeos) são denominadas anfipáticas.
Molécula anfipática: são aquelas que apresentam características hidrofílicas e hidrofóbicas, sendo característica básica das estruturas celulares (moléculas fosfolipídicas das membranas).
A água não atravessa a bicamada fosfolipídica. Ela passa pelos poros facilitadores.
Os gases e alguns solventes orgânicos atravessam livremente a bicamada fosfolipídica.
Pontes de hidrogênio: Ocorrem entre um átomo de H de um grupo hidroxila (-OH) proveniente de um aminoácido específico e o O doa carbonila (C= O) de outro aminoácido.
Ligações hidrofóbicas (ou forças de Van Waals): Ocorrem entre cadeias apolares de aminoácidos. Imagine que uma proteína rica nesses aminoácidos de cadeia lateral apolar estivesse em meio aquoso. O que aconteceria? Nos pontos de cadeia onde ocorrem as interações hidrofóbicas a cadeia sofre uma " dobra para dentro", visando impedir o contato desse ponto com a água.
Desnaturação: É a perda da forma tridimensional de uma proteína, que ocorre por ação de qualquer fator capaz de destruir as estruturas secundária, terciária e/ou quartenária. Para muitas proteínas a desnaturação é reversível.
 
Proteínas transportadoras são proteínas que se ligam a íons ou a moléculas específicas, as quais são transportadas de um órgão para outro.
Proteínas motoras são uma classe de motores moleculares que têm a capacidade de se mover ao longo da superfície de um substrato. São alimentadas pela hidrólise do ATP e convertem energia química em trabalho mecânico. 
Proteínas de defesa: Um grande número de proteínas defendem o organismo contra a invasão de outras espécies ou o protege nos ferimentos. As imunoglobulinas ou anticorpos – proteínas especializadas sintetizadas pelos linfócitos – podem  reconhecer e precipitar, ou neutralizar, invasores como bactérias, vírus ou proteínas estranhas oriundas de outras espécies. 
ENZIMAS
As condições fundamentais da vida é que a célula seja capaz de se replicar e de realizar catalisa seletiva, para obter energia para sobreviver e se replicar. Elas obtêm essa energia a partir da quebra de moléculas de açúcar, a partir da ação das enzimas.
As enzimas são um tipo de proteínas com alto poder de catalisação, que acelera as reações que naturalmente aconteceriam de forma muito mais lenta e com uma alta quantidade de energia para que o substrato chegue ao estado de transição, possibilitando que as células usufruam dos produtos dessas reações de maneira mais rápida e com um gasto energético menor. Elas são especificas para cada substrato, e cada enzima, de acordo com o substrato a qual vai se ligar, tem uma temperatura e um PH ideal para atuar.
Sendo uma proteína a estrutura tridimensional é de estrema importância pois ela dá a forma e a função dessa enzima, alguma mudança na estrutura pode acarretar uma deficiência na função, dependendo da alteração estrutural que ocorra.
O estudo das enzimas é muito importante pois podemos entender como sua deficiência ou ausência gera doenças no individuo, além de ajudarem nos diagnósticos de algumas doenças e também na engenharia química e outras tecnologias.
Para as enzimas conseguirem catalisarem as reações elas precisam ter uma área em sua estrutura chamada de sitio ativo, que é o local que vai se ligar ao substrato. Conseguindo se ligar ao substrato, eles formam o complexo enzima-substrato, formado esse complexo o substrato vai se transformar em produto que perde afinidade pela a enzima e é liberado para o meio.
Como asenzimas trabalham / funcionam?
Sob condições biológicas relevantes, as reações não
catalisadas tendem a ser lentas
A maioria das moléculas biológicas são muito estáveis
dentro do ambiente celular, e muitas reações bioquímicas
comuns, envolvem eventos bioquímicos improváveis nas
condições do ambiente celular
Uma enzima contorna este problema fornecendo um
ambiente específico dentro do qual uma dada reação torna-se energeticamente favorável
Cinética enzimática
A concentração do substrato afeta a velocidade das reações;
Parâmetros cinéticos (Km e Vmáx)-> comparar a atividade enzimática;
Enzimas sofrem inibição -> reversível e irreversível;
Enzimas alostéricas sofrem mudanças conformacionais em resposta à ligação de moduladores.
O estudo da cinética das enzimas leva em consideração paramentos cinéticos que são a velocidade máxima e a afinidade (km). Para descobrir o km precisamos pegar a metade da velocidade e encontrar qual a quantidade de substrato correspondente a ela. Quanto menor o valor número de Km maior afinidade a enzima tem com o substrato.A partir desses paramétrios criados, descobrimos que as enzimas podem sofrer inibições, reversíveis (quando a enzima para de trabalhar por um determinado momento, mas depois com condições favoráveis ela volta a funcionar) e irreversíveis (independente da modificação que eu faço ela não vai voltar a ser funcional)
Existem enzimas que não seguem o comportamento cinético descrito a cima, chamadas alostericas, elas sofrem mudanças operacionais, são como marcapassos das vias metabólicas, e podem funcionar de forma mais rápida ou mais lenta, de acordo com o modulador a qual esteja ligada. Elas possuem uma estrutura quaternária formada por duas subunidades, cada uma delas recebe nomes diferentes, uma é chamada de catalítica (onde o substrato vai se ligar para ser catalisado) e outra moduladora (que tem um sitio onde um modulador positivo ou negativo pode se ligar, e modular a velocidade da atividade catalítica). A finidade é representada por k 0,5.
Obs: existem reações reversíveis que são reações que vão de substrato para produto e de produto para substrato, e reações irreversíveis, uma vez que o substrato gera o produto não tem como voltar a ser substrato.
Obs: o ponto de transição é o momento exato em que a molécula está pronta para se ligar as enzimas e formarem o produto ou voltar a ser substrato.
Obs: existem enzimas que se ligam a apenas um substrato, mas também existem enzimas que se ligam a mais de um substrato. Elas continuam sendo especificas, porque elas não se ligam a qualquer substrato, apenas com aqueles com quem ela tem afinidade.
Obs: também existem substratos que podem se ligar a mais de uma enzima, formando produtos diferentes.
Obs: existem situações em que a enzima vai precisar se ligar a dois substratos para formar o produto.
Obs: toda enzima tem um PH ótimo de atuação, conforme for alterando o PH a velocidade de atuação da enzima sofre alterações.
Inibição Enzimática
• Inibição Irreversílvel – O inibidor liga-se a enzima e não
mais desliga-se, deixando a enzima definitivamente
inutilizada.
• Inibição Reversível - Há o desligamento do inibidor.
- Competitiva – O inibidor liga-se ao sítio ativo da enzima.
- Não competitiva – O inibidor liga-se em algum
lugar da enzima que não o sítio ativo.
Inibição Competitiva
 
Inibição não- competitiva
 
- Os sistemas enzimáticos têm um “marcapasso” ou enzima regulatória;
- As enzimas alostéricas são reguladas pela ligação nãocovalente
de moléculas moduladoras;
- Podem ser inibidas ou estimuladas por seus moduladores;
- Não seguem o comportamento cinético descrito por
Michaelis e Menten (curva hiperbólica).
- Alostéricas – curva sigmóide.
- As enzimas alostéricas têm comunicação entre as subunidades.
Membrana Celular
A Membrana plasmática (ou celular) engloba a célula, definindo seus limites, separa o meio intracelular do extracelular e é o principal responsável pelo controle da saída e entrada de substâncias da célula. Ela é constituída por duas camadas lipídicas fluidas e contínuas onde estão inseridas moléculas protéicas, receptores específicos, que confere o modelo mosaico fluido.
Estrutura e Composição da Membrana Celular As moléculas lipídicas constituem 50% da massa da maioria das membranas de células animais, sendo o restante, constituído de proteínas. As moléculas lipídicas são anfipáticas, pois possuem uma extremidade hidrofílica ou polar (solúvel em meio aquoso) e uma extremidade hidrofóbica ou não-polar (insolúvel em água).
Os três principais grupos de lipídios da membrana são os fosfolipídeos, o colesterol e os glicolipídeos. Os fosfolipídeos possuem uma cabeça polar e duas caudas de hidrocarboneto hidrofóbicas (característica que confere a dupla camada lipídica). As caudas são normalmente ácidos graxos com diferenças no comprimento, o que influi na fluidez da membrana. As moléculas de colesterol aumentam as propriedades de permeabilidade das duplas camadas lipídicas. Ela torna a bicamada lipídica menos sujeita a deformações, e assim, diminui a permeabilidade da membrana.
A fluidez da membrana plasmática depende também da temperatura e da quantidade de colesterol, pois quanto maior a temperatura e maior quantidade de colesterol, a membrana é menos fluida. Proteínas da Membrana
As proteínas de desempenham a maioria das funções específicas das membranas. São elas que conferem as propriedades funcionais características de cada tipo de membrana. As proteínas de membrana podem ser: Proteínas transmembrana: atravessam a bicamada lipídica e são anfipáticas. Elas podem atravessar a membrana uma única vez (proteína transmembrana de passagem única) ou então atravessando várias vezes a membrana (proteína transmembrana multipassagem. 
Obs: Algumas membranas podem ter glicoproteínas ou glicolipídios.Esses açúcares podem atuar no reconhecimento, proteção e lubrificação e adesão, formando uma estrutura que chamamos de Glicocálice. 
Obs: Micela- uma cauda; lipossomo- duas caudas.
Obs: O lipídio mais abundante são os fosfolipídios.
Obs: as proteínas também são capazes de formam junções
Carboidratos
Os carboidratos são o terceiro maior componente da membrana plasmática. Em geral, eles são encontrados na superfície externa das células e estão associados às proteínas (formando as glicoproteínas) ou aos lipídios (formando os glicolipídeos). Estas cadeias de carboidratos podem consistir em 2-60 unidades de monossacarídeo e podem ser simples ou ramificadas.
Juntamente às proteínas de membrana, esses carboidratos formam marcadores celulares distintos, um tipo de identidade molecular que permite que as células reconheçam umas as outras. Esses marcadores são muito importantes para o sistema imune, permitindo que células imunitárias diferenciem entre as células do organismo, as quais não devem ser atacadas, e células ou tecidos estranhos, os quais devem ser atacados.
Transporte de Membrana
Quando falamos do transporte pela membrana precisamos levar em consideração que o interior hidrofóbico, composto pelos ácidos graxos, impede a passagem de praticamente todas as moléculas hidrossolúveis, apenas moléculas hidrofóbicas muito pequenas e sem carga conseguem se difundir pela membrana, mas toadas as outras vão precisar ser transportadas com o auxílio das proteínas, por isso que cada membrana vai apresentar um conjunto característico de proteínas transportadoras.
	Existem duas classes principais de transportadores:
Carreadora: esse transportador precisa ser uma proteína transmembrana integral para ser capaz de se ligar com a molécula no meio extracelular e libera-la no meio intracelular ou vise versa.
Proteínas canais: são especificais para o transporte de íons, elas formam pequenos poros que quando estão abertos permitem a passagem dessas moléculas.
Podemos classificar também dois tipos de transportes:
Ativo: é o transporte que vai contra o gradiente de concentração e por isso precisa de energia. Podeacontecer de forma acoplada que é quando a energia é dada por outra molécula, bomba movida por ATP, e bomba movida a luz.
Passivo: é o transporte que vai de acordo com o gradiente de concentração, e por isso não precisa de energia, ele é direcionado tanto pelo gradiente quanto pela força elétrica, que nada mais que o acumulo de carga na membrana, no interior temos uma maior quantidade de cargas negativas e no exterior uma maior quantidade de carga positivas, e isso interfere na força e velocidade com que o transporte vai acontecer. O transporte passivo pode acontecer por de uma difusão simples ou por um transporte passivo mediado por uma proteína carreadora ou canal.
Obs: transporte uniporte é o transporte passivo, que acontece quando uma proteína se liga a uma molécula, muda sua conformação sem receber energia e libera a molécula do outro lado de acordo como gradiente. O transporte simporte já é um transporte ativo pois a proteína vai carrear duas moléculas, a energia da ligação da primeira molécula vai proporcionar o transporte da segunda. E o transporte antiporte também é um transporte ativo, sendo que a proteínas vai transportar moléculas em sentidos opostos.
Obs: alguns canais na membrana são controlados pela alteração do potencial de membrana, outros pela ação de um ligante, e outros ainda por estresse na membrana.
Obs: ionofilo é uma substancia feita em laboratório para manipular o transporte de íons pois eles criam poros na membrana. 
Mecanismo de captação e distribuição de glicose pelas células do trato intestinal do organismo humano.
A glicose que está no intestino vai ser transportada por uma proteína transmembrana integral simporte, contudo, antes da própria glicose se liga a proteína, está capta ions de sódio, e a partir daí ela sofre uma transformação e torna-se compatível para glicose, transportando essas duas moléculas para dentro da célula. Chegando no meio intracelular o sódio vai rapidamente ser levado para fora, por meio da bomba sódio- potássio, que é uma proteína transmembrana integral antiporte, que vai se ligar ao sódio, e a partir dessa ligação a proteína vai atrair ATP e vai retirar um fosfato da molécula, grudando- o a ela própria, finalizando o transporte do sódio para o meio intracelular, se desprendendo do fosfato no final, enquanto a glicose, que está em alta concentração dentro da célula vai ser transportada passivamente para o meio extracelular.