PROCESSOS BIOQUÍMICOS E BIOFÍSICOS EM ANIMAIS

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PROCESSOS BIOQUÍMICOS E BIOFÍSICOS EM ANIMAIS 
 
 
ÍNDICE: 
AULA 31/08/2020 ______________________________________________________________________________ 2 
AULA 14/09/2020 ______________________________________________________________________________ 2 
AULA 21/09/2020 ______________________________________________________________________________ 6 
AULA 28/09/2020______________________________________________________________________________ 11 
AULA 19/10/2020______________________________________________________________________________ 14 
AULA 26/10/2020______________________________________________________________________________ 18 
 
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31/08/2020 – Aula de apresentação 
07/09/2020 – Feriado 
 
 
14/09/2020 
 
 CÉLULA: menor unidade estrutural dos seres vivos. 
 Podemos diferenciar os seres vivos da matéria inerte: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 As células são capazes de desempenhar suas funções graças a bioquímica e biofísica. 
 O nível de organização dos seres vivos é : 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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 As moléculas são formadas por átomos que formam compostos orgânicos e inorgânicos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 A Água é um dos principais compostos inorgânicos e é o mais importante para os seres vivos porque: 
 É um solvente universal 
 Está presente em 70% do organismo do ser vivo 
 Participa de quase toda reação química das células 
 Ajuda na organização molecular celular 
 Auxilia no transporte de substâncias 
 Dentre as principais características da água podemos destacar: 
 É formada pela ligação covalente de 2 átomos de hidrogênio e 1 átomo de oxigênio 
 Sua molécula tem exposto um polo positivo e um polo negativo, ou seja, é uma substância bipolar, 
atraindo substancias com polo positivo, negativo ou neutro. A bipolaridade confere a ela a 
capacidade de dissolver diversos tipos de moléculas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Pode ser encontrada em três estados: sólido, líquido ou gasoso 
 As moléculas podem ser classificadas de acordo com sua interação com a agua: 
 Hidrofílicas: são moléculas com polos carregados eletricamente(positivo, negativo ou 
neutro). Ou seja, toda molécula com polo carregado vai ser atraída e vai interagir com a 
água(solúvel ou polar). Traduzindo: se uma molécula X tem polo positivo, ela vai interagir 
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com o polo negativo da molécula de água. Já se a molécula tem o polo negativo, ela vai 
interagir como o polo positivo da água. Lembrar sempre que : 
 
 Hidrofóbicas: são moléculas quem não possuem polo, ou seja, não expõe carga elétrica, 
sendo chamadas de moléculas apolares ou não solúveis, pois não são atraídas ou interagem 
 com a água. 
 Anfipáticas: uma parte da molécula expõe carga elétrica e outra parte não expõe. O polo 
carregado vai ser atraído pela água e o polo não carregado vai ser repelido. 
 
 A água está presente tanto no meio intracelular quanto no meio extracelular e sua entrada na célula é 
controlada pela membrana plasmática. 
 
 As células são revestidas pela membrana plasmática, que, como dito anteriormente, é responsável pelo 
controle de entrada e saída de substâncias, devido à sua característica de permeabilidade seletiva. 
 A membrana plasmática possui uma dupla camada fosfolipídica, que permite a interação com a água 
(porção polar - hidrofílica), mas que não permite sua passagem livremente (porção apolar - hidrofóbica) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 A organização interna da célula e a presença de suas organelas com suas funções, permitem que a célula 
mantenha seu equilíbrio (homeostase) 
 As estruturas da célula são: 
  Membrana plasmática: 
  Película delgada e elástica presente em todas as células, que a reveste e a separa do meio. 
  Tem como função: 
  Conter o citoplasma ( proteção) 
  Controlar entrada e saída de substancias (permeabilidade seletiva) 
  Possui proteínas integrais, que atuam na passagem de substancias do meio externo para o 
interno, ou o oposto, e proteínas periféricas que podem atuar como receptores de membrana, 
auxiliando no reconhecimento de moléculas , na superfície da célula. 
  Sua estrutura é formada por dupla camada fosfolipídica, proteínas, carboidratos e lipídios (entre 
eles o colesterol) 
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  A membrana tem ainda uma ótima capacidade elástica e capacidade de regeneração. 
  A presença de colesterol permite uma maior rigidez da membrana, pois ele limita a 
movimentação dos fosfolipídios. (a célula vegetal não tem colesterol na membrana plasmática) 
  Uma outra característica da membrana plasmática é que ela é lipoproteica, o que garante seu 
papel de barreira seletiva. 
  A célula animal possui ainda uma camada acima da membrana plasmática constituída de 
carboidratos ligados a proteínas (glicoproteínas) ou a lipídios (glicolipídios) chamada glicocálice 
ou glicocalix. Essa camada promove proteção mecânica e contra agressões químicas e físicas. 
Dependendo do tipo de célula ela pode desenvolver outras funções. 
 
TRANSPORTE TRANSMEMBRANA 
 
 O transporte transmembrana ocorre com o auxilio de estruturas existentes na própria célula. Cada estrutura 
vai auxiliar um tipo de transporte. São elas: 
 Poros ou canais 
 Zona de difusão facilitada 
 Receptores de membrana 
 Operadores de membrana 
 Os tipos de transporte são: 
 PASSIVO: ocorre sem o gasto de energia e pode ser: 
  por diferença de gradiente de concentração ( a favor do gradiente) 
  Difusão simples: a substância passa livremente até atingir o equilíbrio de 
concentração. 
  a substância passa com o auxilio de uma proteína facilitadora Difusão facilitada:
(permease). Ocorre uma seleção da substancia que irá passar pela membrana. 
 ATIVO: ocorre com gasto de energia (ATP), do meio menos concentrado para o mais concentrado, 
ou seja, contra o gradiente de concentração. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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DATA 21/09/2020 
 
AQUAPORINAS 
 
 Alguns cientistas perceberam que o mercúrio, uma substância toxica às células, inibia de alguma forma a 
permeabilidade de água. Da mesma forma puderam notar que alguns hormônios também podiam interferir 
nesse mecanismo. Chegou-se a conclusão, então, que havia um grupo de proteínas integrais de membrana 
que favoreciam o mecanismo de passagem de água ( assim como para outras substancias) pela membrana 
plasmática ( difusão facilitada), as permeases. 
 No caso da passagem da água, as permeases são denominadas aquaporinas. 
 Suas funções básicas são: 
 Facilitar a passagem de água pela membrana 
 Facilitar a passagem de alguns solutos quando dissolvidos em água (ions) 
 Existem vários tipos de aquaporinas, distribuídas de acordo com a especificidade das células, entre eles: 
 Aquaporina 1 (AQP 1): chamadas também de poro passivo, promove a passagem da água 
exclusivamente. Ela é passada do MEC para o MIC, dependendo do gradiente de 
concentração. 
 Aquagliceroporinas: permitem a passagem do glicerol dissolvido em água. 
 Aquaporina 3 (AQP3): permite a passagem de glicerol junto com a água exclusivamente nos 
eritrócitos. 
 Aquaporina 7 (AQP7): permite a passagem de água mais glicerol para as células do tecido 
adiposo. 
 Aquaporina 2 (AQP2): presente nas células do túbulo coletor do sistema renal, é regulada 
pelo ADH (hormônio antidiurético). Esse hormônio induz a inserção da aquaporina na célula, 
para que a água presente no túbulo coletor não seja eliminada pela urina, e retorne para o 
organismo (reabsorção água). A insuficiência nesse hormônio pode provocar a perda de 
liquido do corpo e é frequentemente uma ocorrência de pacientes com Diabetes Insipidus 
Nefrogênico. 
 
 
TRANSPORTE TRANSMEMBRANA 
 
 Transporte passivo é o transporte de substâncias através da membrana plasmática, porém sem o gasto 
de energia da célula. Esse transporte ocorre por meio de DIFUSÃO. 
 Difusão é a passagem de moléculas pela membrana seguindo o gradiente de concentração, ou seja, 
do meio mais concentrado para o meiomenos concentrado. Pode ser: 
 Difusão simples: ocorre passagem direta de moléculas pelos poros ou canais da membrana, 
seguindo o gradiente de concentração ( do mais concentrado para o menos concentrado até 
que haja um equilíbrio), sem gasto de energia. Esses canais são feitos de proteínas, que se 
mantem fixas, havendo movimentação apenas das moléculas que irão 
atravessa-los. 
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 Difusão facilitada: ocorre a passagem do meio mais concentrado para o menos concentrado 
com o auxilio das proteínas receptoras e carreadoras ( ptns facilitadoras). As permeases se 
movimentam a fim de captar as moléculas e puxá-las para o meio menos concentrado. Pode 
ocorrer também, através dos receptores de membrana, que sinalizam para que haja a 
abertura dos canais de proteínas ou ativam as proteínas carreadoras de membrana. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 A passagem de moléculas pelas proteínas integrais ocorre também de forma seletiva, através da exposição 
de carga elétrica. Se a carga exposta for positiva (+) ela vai atrair moléculas negativas (-), pois polos opostos 
se atraem, e vai repelir moléculas com carga positiva. O mesmo acontece quando é exposta uma carga 
negativa, atraindo a molécula com carga positiva, repelindo a de carga negativa. 
 Outra forma de seleção ocorre pela mediação de uma segunda proteína, que vai permitir ou não o 
transporte de acordo com a quantidade de moléculas já existente no MIC. 
 Moléculas sem carga elétrica ou muito pequenas conseguem atravessar livremente até atingir o equilíbrio 
de concentração. 
 Algumas moléculas tem a função de bloquear os receptores de membrana, impedindo a abertura dos canais 
da membrana, pois não permite que as permeases sejam ativadas. É o caso da atropina. Quando ela se liga 
aos receptores muscarínicos de acetilcolina (ACH), impedindo a abertura dos canais e consequentemente a 
entrada do hormônio na célula. Pode-se então dizer que quem comanda o transporte nesses casos são os 
receptores de membrana. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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 Osmose 
 
 É um tipo particular de difusão onde apenas o solvente passa do meio hipotônico (menos 
concentrado) para o meio hipertônico (mais concentrado). Esse transporte depende da 
osmolaridade (quantidade de soluto dissolvido em uma solução). 
 Meio hipotônico: meio onde existe mais água e menos soluto. É uma solução pouco 
concentrada. 
 Meio hipertônico: meio onde existe mais soluto e menos água. É uma solução muito 
concentrada. 
 Meio isotônico: há equilíbrio na concentração de solutos. 
 Isso acontece porque o organismo precisa diluir os solutos para que haja um equilíbrio. 
 
 
 
 
 
 
 
 
COMPLEMENTANDO O ASSUNTO: 
 Plasmoptise: aumento do volume celular quando colocada em meio hipotônico em relação ao seu 
citoplasma. Ou seja, o excesso de agua da solução hipotônica do MEC vai entrar na célula, provocando 
edema, que se não for controlado pode acarretar em ruptura de membrana (não ocorre em células 
vegetais). No caso de hemácias, essa ruptura recebe o nome de Hemólise. A hemólise é comum em casos de 
hiper hidratação. 
 Plasmólise: é a perda de agua do citoplasma quando a célula é colocada em meio hipertônico em relação ao 
seu citoplasma. A célula ao perder água para o MEC fica murcha. No caso das hemácias esse processo se 
chama crenação. Quando o processo consegue ser revertido, recebe o nome de deplasmólise. 
 
 
 
 
 
 
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NOTA: 
A glicose é uma molécula que utiliza a permease para entrar na célula por meio de difusão facilitada. A glicose é 
apresentada à permease, que a reconhece e a captura, transportando-a para dentro da célula, onde será liberada. 
 
 
 
 
 
 
 
A permease que captura a glicose é ativada pela ligação do hormônio Insulina ao receptor, mas isso acontece apenas 
nas células dependentes de insulinas. Células como hemácias, neurônios, entre outras são independentes desse 
processo, ou seja, não depende de insulina para o transporte da glicose para o MIC. 
As permeases, que transportam a insulina através da membrana são chamadas GLUT. 
 
 
 Transporte ativo: É o transporte transmembrana que ocorre com gasto de energia da célula, através 
das proteínas ATPases. O gasto de energia ocorre, porque o transporte é “forçado”, já que acontece contra o 
gradiente de concentração, ou seja, do meio menos concentrado para o meio mais concentrado. 
 Bomba de sódio e potássio: esse transporte trabalha com dois eletrólitos ao mesmo tempo, o NA+ 
e o K+. Normalmente o Na+ está mais concentrado no MEC e o K+ no MIC, no entanto é necessário 
eliminar mais Na+ da célula, logo esse transporte precisa ser forçado, já que ocorre contra o 
gradiente de concentração. Esse processo ocorre com o gato de energia em forma de ATP 
(adenosina trifosfato), que após ser utilizada se converte em ADP (adenosina difosfato ) + fosforo 
(P). As proteínas envolvidas nesse tipo de transporte são conhecidas como operadoras. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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 Transporte em bloco: ocorre quando a célula modifica a sua membrana para englobar substancias e 
puxa-las para o MIC ou transporta-las para o MEC. Ocorre gasto de energia. 
 é o processo de entrada de partículas na célula por meio de vesículas Endocitose: 
chamadas endossomos. Pode ocorrer de três formas: 
 célula captura uma partícula sólida, relativamente grande, através de Fagocitose: a 
prolongamentos citoplasmáticos chamados de pseudópodes. A partícula é então 
englobada e passa a integrar o citoplasma da célula. 
 é o englobamento de fluídos com substâncias dissolvidas.Pinocitose: 
 Exocitose: Também conhecido como clasmocitose, é o processo de eliminação de 
substancias indesejáveis, através da modificação de membrana ( similar à endocitose, só 
que ao contrario). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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DATA: 28/09/2020 
 
 
 
 É um conjunto de elementos que se organizam para formar uma molécula necessária a vida e a homeostase 
do organismo. Entre elas temos: 
 Proteínas 
 Carboidratos 
 Lipídios 
 H2O 
 Ácidos nucleicos 
 Vitaminas 
 As biomoléculas se dividem em Orgânicas (que tem Carbono em sua composição) e Inorgânicas (que não 
tem Carbono em sua composição). Dentre as orgânicas, as mais importantes são as proteínas, carboidratos e 
lipídios, todas denominadas macromoléculas. 
 Macromoléculas são moléculas consideradas grandes, formadas pela ligação de moléculas menores 
(monômeros). Entende-se então que monômeros são unidades formadoras de macromoléculas, e, neste 
caso as macromoléculas podem ser chamadas de polímeros (ligação de vários monômeros). 
 
 São moléculas orgânicas, unidades fundamentais de todas as proteínas. 
 Podem ser encontrados na forma livre (sozinhos) ou polimerizados, formando proteínas. 
 Sua formação consiste em um Carbono central ligado a um grupo amina, um grupo carboxila (ácido 
carboxílico), um átomo de Hidrogênio e um radical livre. 
 
 
 
 
 
 
 A posição do radical amina é sempre a mesma, já o H+ e a carboxila podem alterar suas posições. 
 
 
 
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 O radical R, também pode ser chamada de cadeia lateral, pois é o local onde outras moléculas se ligam à sua 
estrutura básica, formando as cadeias. 
 Quando há deficiência nutricional ou balanço energético negativo, os aminoácidos podem ser degradados 
para gerar moléculas intermediárias da síntese de glicose e lipídios para a geração de energia. 
 Os aminoácidos podem ser classificados quanto à sua necessidade de ingestão como: 
 Essenciais: são aqueles que não são produzidos pelo organismo e, por isso, precisam ser adquirido 
através da dieta alimentar. 
 Não essenciais: são aqueles produzidos pelo organismo naturalmente. Podem ser chamados de 
aminoácidos naturais. 
 são aqueles que são produzindo pelo Parcialmente essenciais ou condicionalmente essenciais:
organismo, mas que precisam da presença dos aminoácidos essenciais, sendo assim,é necessário à 
ingestão dos essenciais para que o organismo consiga produzir os parcialmente essenciais. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Os aminoácidos podem ser ainda classificados quanto a sua polaridade como: 
 Polar: quando possuem carga elétrica exposta, sendo positiva, negativa ou neutra. São aminoácidos 
ácidos, básicos ou neutros. São hidrofílicos, pois tem atração por água. 
 quando não possuem carga elétrica exposta. São hidrofóbicos, pois são repelidos quando em Apolar:
contato com a água. 
 As principais funções dos aminoácidos são: 
 Fonte alternativa de ATP, devido à presença do carbono em sua estrutura ( nos gatos são a fonte 
primária energia). 
 Tampão pH intracelular: evita variações bruscas de pH (potencial de hidrogênio). 
 
 
 
 
 
 Formam proteínas através de suas ligações peptídicas. 
 Podem atuar como neurotransmissores. Ex: Glicina 
 Podem ser matéria prima para a produção de neurotransmissores 
Quanto mais H+ mais ácida é a solução e menor o seu pH. O 
aminoácido ajuda a evitar variações bruscas através da doação ou 
captação de H+ do meio. 
Como mol. Tampão, caso o meio esteja ácido, o aa vai receber em 
seu grupo carboxila o H+. Caso o meio esteja muito alcalino, o aa 
vai doar H+ ao meio através do grupo amina. 
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NOTA: Os aminoácidos para os gatos são fontes primarias de energia, já para as outras espécies são fontes 
secundárias. 
 
 São polímeros de aminoácidos. São resultado de ligações covalentes chamadas ligações peptídicas, onde 
seus elétrons são compartilhados, formando cadeias. 
 
 
 
 
 
 
ENTENDENDO MELHOR: 
Ligação peptídica: ocorre entre o grupo carboxila de um aa e o grupo amina de outro aa, tendo como resultado uma 
nova molécula e a liberação de água. 
 
 
 As proteínas podem ser classificadas segundo a quantidade de aminoácidos em sua cadeia: 
 Dipeptídeo: 2 aminoácidos ligados 
 Tripeptídeo: 3 aminoácidos ligados 
 Oligopeptídeo: entre 4 e 50 aminoácidos ligados 
 Polipeptídeo: mais de 50 aminoácidos ligados 
 Uma proteína pode ser formada por diferentes aminoácidos ligados na mesma cadeia. Porém, mesmo 
contendo os mesmos aminoácidos, duas proteínas podem ser diferentes pela ordem em que esses 
aminoácidos estão ligados. Cada combinação ou disposição vai determinar um tipo de proteína. 
 As principais funções das proteínas são: 
 Catalise de transformação química, ou seja, atuam como enzimas catalíticas que aceleram as 
reações químicas dentro do organismo. 
 Exercem papel de hormônio. Ex.: Insulina 
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 Atuam no transporte de gases, hormônios, íons e outras substâncias importantes. Ex: Albumina e 
hemoglobina 
 Possuem ação contrátil. Ex.: actina e miosina na contração do tecido muscular esquelético 
 Funciona como matriz para tecidos 
 Promovem sinalização celular, atuando como receptores de membrana 
 Proteção contra infecções e hemorragias. Ex: imunoglobulinas e fatores de coagulação 
 Controle genético, pois são importantes para a formação do DNA e sua replicação. 
 
 
 
19/10/2020 
 
 As proteínas são as biomoléculas que desempenham o maior número de funções no organismo. 
 Para desempenhar suas funções ela precisa apresentar uma estrutura própria que permita exercer papeis 
menos específicos, como estrutural, e mais específicos, com transporte. Ou seja, a estrutura da proteína está 
ligada diretamente à sua função. 
 
 A estrutura das proteínas se divide em quatro níveis distintos: 
 Estrutura Primária: 
 Essa estrutura está relacionada à sequencia de aminoácidos que compõe a molécula proteica. Isso 
quer dizer que toda molécula proteica possui uma estrutura primaria, sendo que algumas delas com 
um nível mais complexo. 
 A estrutura primária apresenta apenas entre os aminoácidos. ligações peptídicas 
 em água (hidrofóbica) É insolúvel 
 
 
 
 
 
 Estrutura Secundária: 
 Possui uma estrutura mais complexa, podendo haver aproximação dos aminoácidos através de seus 
radicais. 
 Essa aproximação se da entre um radical positivo de uma aa com o radical negativo de outro aa, 
onde ocorre uma . Essa ligação ocorre entre aa próximos. ligação iônica por ponte de hidrogênio
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 As proteínas de estrutura secundária podem apresentar duas formas: 
 a-hélice: formato helicoidal 
 b- folha ou b- pregueada: apresentando dobraduras 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Estrutura terciária: 
 A molécula que possui essa estrutura apresenta dobraduras sobre ela mesma, dando a ela uma 
, provocadas pela . forma tridimensional aproximação de aa distantes
 Apresenta , porém não apenas pontes de hidrogênio, mas também de outros tipos ligações iônicas
como pontes salinas, interações eletrostáticas, pontes dissulfeto. 
 As dobraduras dessa estrutura permitem manter os aminoácidos hidrofóbicos escondidos em seu 
interior, o que possibilita que apenas as hidrofílicas fiquem expostas e, sendo assim, a proteína 
adquire . solubilidade em água
 A estrutura terciaria é característica de proteínas que exercem funções mais específicas que as 
anteriores, como por exemplo, o transporte de substâncias no sangue. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Estrutura Quaternária: 
 Também apresenta entre radicais de aminoácidos distantes ligações iônicas fortes 
 Tem função específica 
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 É hidrossolúvel
 A única diferença entre terciaria e quaternária, e que a quaternária apresenta mais de uma cadeia 
 enquanto a terciária apresenta apenas uma. peptídica,
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 A desnaturação não ocorre em proteínas que possuem estrutura primária. 
 É um fenômeno que acontece quando há contato da proteína com agentes desnaturantes, que podem quebrar 
suas ligações iônicas de forma reversível, porém na maioria das vezes acontece de forma irreversível. 
 A desnaturação provoca a perda da sua estrutura original e, consequentemente, da função das proteínas de 
estrutura secundária, terciária e quaternária. 
 São fatores que podem levar à desnaturação de proteínas: 
 Mudança de pH do meio 
 Mudança de força iônica 
 Mudança de temperatura 
 Detergentes 
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 Metais pesados 
 
 As proteínas podem ainda ser classificadas conforme a sua composição da seguinte forma: 
 Proteínas Simples: contem apenas aminoácidos ou derivados em sua cadeia. 
Ex.: Albumina – proteína globular simples 
 Proteínas Conjugadas: São formadas por outras moléculas além de aminoácidos. Essas moléculas 
extras recebem o nome de grupo prostético (qqr molécula que não seja aa na estrutura proteica). 
Ex.: Anticorpo – proteína globular conjugada (aa + açúcares >> onde os açúcares são grupos 
prostéticos). 
 Lipoproteínas ( lipídios + aa) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 São moléculas proteicas que tem função catalítica, ou seja, aceleram as reações químicas do metabolismo. 
 O resultado das ações enzimáticas é chamado de . produto
 é a denominação dada as moléculas que vão sofrer ação das enzimas durante a reação. Substrato
 A ausência de uma enzima pode não impedir a reação química, porém ela irá acontecer de forma muito mais 
lenta, já que o papel dela é acelerar a reação. 
 A enzima pode agir sozinha ou ter o auxilio de uma co-enzima (co-fator) ou facilitador (ex.: O2) 
 Sitio ativo ou sitio catalítico é o nome recebido pelo local onde o substrato irá se ligar na enzima. É o local da 
enzima onde o substrato vai se encaixar para sofrer a reação. 
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 As enzimas não sofrem alteração durante a reação química. Sua estrutura é mantida e ela pode ser reutilizada 
em uma nova reação até quando durar sua vida útil. Durante a reação ela sofre uma alteração em sua 
conformação natural, porém após o termino ela volta ao normal. 
 
NOTAS: 
 Teoria da chave e fechadura ou do encaixe perfeito 
 As enzimas proteicas com estrutura terciaria ou quaternária possuem um único tipo de sitio ativo, que sendo 
muito específico, permite a ligação de apenas um tipo de substrato ou outro que possua as mesmas 
características desse substrato. Teoria do ajuste induzido 
 O sitio ativo se molda de acordo com o substrato, porém permite que encaixe apenas aqueles que têm relação 
com sua especificidade. 
 Independente da teoria, os substratos só se ligam às enzimas se tiverem relação com a especificidade delas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
DATA: 26/10/2020 
 
 
 
 A nomenclatura das enzimas seguem algumas normas: 
 A utiliza o sufixo ASE de duas formas: norma recomendada 
 + Nome do substrato ASE
Ex.: Amilase 
 Protease 
 Glicosidase 
 Acetilcolinasterase 
 + Prefixo que caracteriza a reação (função) ASE 
Ex.: Lactato desidrogenase 
 
SUBSTRATO REAÇÃO 
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 A forma sistemática adota como prefixo a descrição da reação e como sufixo ASE. Essa nomenclatura 
possui apenas 6 classes, que podemos ver no quadro a seguir: 
 
 
 
 As enzimas são moléculas proteicas formadas por aminoácidos que expõem seus radicais, formando 
espaços, que são específicos para a reação que ela vai catalisar. Esses espaços, como já vimos antes, são 
chamados de sitio ativo, sitio catalítico ou centro ativo). 
 Sitio ativo é o local especifico da enzima onde o substrato irá se encaixar e sofrer a reação da enzima. 
 Ao se ligar à enzima, o substrato forma com ela o . complexo enzima substrato
 Ao termino da reação o substrato deixa de existir e em seu lugar se encontrará o produto da reação. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
ENZIMA 
SUBSTRATO 
COMPLEXO 
ENZIMA 
SUBSTRATO 
ENZIMA 
PRODUTOS 
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 As enzimas, ao fim da reação, recuperam sua estrutura original e voltam a realizar sua função em novas 
reações. Porém, com o passar do tempo, sua capacidade catalítica vai diminuindo e ela precisará ser 
substituída por novas moléculas produzidas pela célula. Ou seja, a enzima é reaproveitada, mas não é 
eterna! 
 
 As enzimas são produzidas pelas células, mas se encontram em 
diferentes locais dentro dela, dependendo da sua especificidade. 
 Em uma ou mais organelas 
 No citoplasma 
 No núcleo 
 Nas mitocôndrias 
 Cada local haverá uma enzima com uma especificidade e uma ação. 
Ex: No núcleo podemos encontrar a RNA polimerase, que atua na 
síntese do RNA. No lisossomo encontramos enzimas digestivas. 
 
 
 
 É a analise da atividade enzimática no sangue. Muito utilizada para diagnosticar patologias nas quais as 
enzimas estejam envolvidas e possam se tornar indicadores. Pode fornecer informações sobre lesão celular, 
sinalizando o local e a extensão da lesão. 
 Ex.: Os hepatócitos são células hepáticas que produzem as enzimas ALT e AST (ou TGP e TGO). Sabendo que 
a ALT se localiza no citoplasma da célula e a AST nas mitocôndrias, ao observar uma aumento na 
concentração dessas enzimas no sangue, pode-se determinar que ocorreu ou está ocorrendo uma lesão 
hepática. Ou seja, ao sofrer um dano, e a membrana celular se romper, haverá extravasamento de ALT do 
citoplasma para o sangue. Assim como, acontecerá o mesmo 
com a AST, caso a membrana das mitocôndrias também sejam 
danificadas. Resumindo: 
 
 
 
 
 
 
 
 
ALT e AST normal Doença Hepática 
(dano aos hepatócitos) 
 
ALT e AST Doença Hepática Grave 
(dano aos hepatócitos) 
 
ALT normal e AST Não há lesão hepática. Investigar outras 
Causas para elevação AST (muscular, cardíaco, etc 
 
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 Apesar de serem moléculas proteicas e das proteínas serem classificadas como simples ou conjugadas, as 
enzimas não são classificadas da mesma forma. Porém, vamos lembrar que as proteínas simples são aquelas 
que possuem apenas aminoácidos em sua estrutura, e que as proteínas conjugadas são aquelas que 
possuem aminoácidos associados a moléculas não proteicas (grupo prostático). 
 Mesmo que as enzimas sejam proteínas simples ou conjugadas com ação catalizadora, elas serão 
classificadas da seguinte forma: 
 APOENZIMAS: possuem apenas aa em sua estrutura 
 HOLOENZIMAS: possuem aa e grupo prostático em sua estrutura. No entanto, esse grupo prostático 
pode ser (ex.: vitaminas) ou (ex: ions metálicos, como ferro, cobre, etc). orgânico inorgânico
 
 
 São moléculas que atuam para ajudar a enzima em sua ação catalizadora. Algumas enzimas não conseguem 
agir sem eles: 
 Coenzimas: grupo prostático orgânico que se alia à enzima para que aconteça a reação. 
 Cofatores: grupo prostático inorgânico que se alia à enzima para que a reação aconteça. 
 Dependendo da reação, não há necessidade desse auxílio. Dependendo da especificidade, por exemplo, uma 
 pode agir sozinha se a função e a finalidade dela for essa. Da mesma forma uma enzima pode apoenzima
utilizar tanto um cofator quanto uma coenzima ao mesmo tempo. 
 No entanto, a holoenzima, como já possui um grupo prostético, não precisa necessariamente de uma 
coenzima ou cofator. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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IMPORTANTE SABER: 
 Eficiência catalítica: é a capacidade de transformar os substratos em produto de forma extremamente 
rápida. Em média essa eficiência deve ser de 100 à 1000 moléculas por segundo. 
 Especificidade: cada enzima é especifica aos seus substratos e reações químicas. 
 
 
 
 Tecnicamente uma reação não depende de uma enzima para acontecer. No entanto, com ela a reação 
acontece de forma mais rápida e com menor gasto de energia. É como se a enzima fornecesse um atalho 
para o caminho do substrato até o produto. 
 A energia gasta através da ação enzimática é chamada de energia de ativação. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Ramo da enzimologia que aborda a velocidade de uma reação e seu comportamento em um meio. 
 Determina que fatores podem interferir ou até mesmo impedir a reação, como por exemplo, devido à uma 
desnaturação da enzima. O que levou a esse acontecimento? 
 A partir daí podemos observar quais são os fatores que interferem em uma reação ou em sua velocidade, ou 
seja, que fatores interferem na cinética da reação enzimática: 
 Concentração do substrato: sempre que a concentração do substrato aumenta, aumenta também a 
concentração do produto. No entanto, para isso acontecer, a velocidade da reação tem que 
aumentar, até atingir seu nível máximo. Mas isso só acontece enquanto ainda há sítios ativos 
disponíveis. Ou seja, em determinado momento, mesmo que a concentração de substrato continue 
aumentando, a concentração de produto para de crescer, já que com os sítios ativos saturados, os 
substratos não conseguem mais se ligar às enzimas. 
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 Temperatura: o aumento da temperatura aumenta a velocidade da reação até que um pico seja 
atingido. No entanto se a temperatura continuar se elevando pode provocar a desnaturação da 
enzima, o que vai interromper ou impedir a reação. Clinicamente falando, a temperatura ideal é a 
temperatura corpórea. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 pH do meio: cada enzima tem seu local de ação com determinado pH. No entanto a alteração desse 
pH pode interferir na reação enzimática de formas distintas: 
 Podendo levar à desnaturação da enzima 
 Alterando o padrão de cargas de um sitio ativo, o que impediria a ligação do substrato 
 Alterando a conformação da enzima 
 
 
 
 
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 O organismo precisa regular as atividades enzimáticas para que seu metabolismo funcione de maneira 
eficiente e ordenada. 
 As moléculas mensageiras sinalizam quais enzimas e em que momentos vão agir, assim como sinalizam quais 
deverão parar de agir. Esse mecanismo se chama regulação ou controle e pode acontecer das seguintes 
formas: 
 Por inibição enzimática 
 Através de uma molécula inibidora que vai diminuir a velocidade de reação. Ela pode ser 
 (compete com o substrato para se ligar ao sitio ativo) ou ( uma competitiva não competitiva 
molécula inibidora ocupa outro sitio da enzima, alterando sua conformação, impedindo 
assim a ligação do substrato, mesmo com o sitio livre). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Por regulação enzimática: (próxima aula)