AULA 3 CADEIA TRANSPORTADORA E SÍNTESE DE ATP

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29/10/2013 
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Cadeia Transportadora de elétrons e a 
fosforilação oxidativa 
 
 
Universidade Federal de Pelotas 
Disciplina de Bioquímica II 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Prof . Roselia Spanevello 
Departamento de Bioquímica - UFPEL 
 
Estágio 3: acontece a síntese de ATP 
em um processo chamado de 
fosforilação oxidativa 
1. Síntese de ATP: fosforilação 
oxidativa 
 
 
A fosforilação oxidativa ocorre nas mitocôndrias. Envolve a 
membrana mitocondrial interna e o espaço intermembranoso. 
 
 
 
Cadeia transportadora 
de elétrons e a ATP 
sintase 
 
A fosforilação oxidativa começa com a entrada de elétrons na 
cadeia transportadora de elétrons. 
 
 
Muitos desses elétrons são provenientes da ação de 
desidrogenases que coletam elétrons das vias catabólicas e os 
canalizam para aceptores universais de elétrons (NAD+, NADP+, 
FAD+ ou FMN+) 
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 1.1 Transportadores de elétrons: 
 
a) NADH e NADPH 
 
Desidrogenases associadas a nucleotídeo de nicotinamida catalisam 
reações reversíveis dos seguintes tipos gerais: 
 
 
 
 - São transportadores que se associam reversivelmente com as enzimas 
 
- O NADH e o NADPH não podem atravessar a membrana mitocondrial 
interna e por isso seus elétrons precisam ser lançados através dela. 
Substrato reduzido + NAD+ 
 
substrato oxidado + NADH + H+ 
 Substrato reduzido + NADP+ 
 
substrato oxidado + NADPH + H+ 
b) Flavoproteínas 
 
 Apresentam um nucleotídeo flavina 
ligado: o FMN ou FAD 
 
 O nucleotídeo de flavina oxidado pode 
aceitar um elétron ou dois elétrons 
originando FADH2 ou FMNH2 . 
 
 Sendo assim as flavoproteínas podem 
participar tanto da transferência de um 
como dois elétrons. 
 
 
 
c) Ubiquinona 
 
 É lipossolúvel e apresenta uma longa cadeia isoprenóide. Pode 
aceitar um elétron originando o radical semiquinona ou dois elétrons 
para formar ubiquinol. 
 
 
 d) Citocromos 
 
 São proteínas que apresentam como característica uma intensa 
absorção de luz devido aos grupos prostéticos heme, que contém 
ferro. As mitocôndrias contém três classes de citocromos designados 
a, b e c. 
e) Proteínas Ferro-Enxofre 
 
 Caracterizadas pela presença de ferro associado a átomos de enxofre 
inorgânico. Participam de transferências de um elétron em que cada 
átomo de ferro do arranjo ferro - enxofre está oxidado ou reduzido. 
Na cadeia respiratória mitocondrial os elétrons 
movem-se: 
 
 NADH FLAVOPROTEÍNAS 
UBIQUINONA PROTEÍNAS FERRO 
ENXOFRE CITOCROMO  OXIGÊNIO. 
 
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1.2 Estrutura da cadeia transportadora de elétrons: 
 
Estes transportadores de elétrons estão organizados em 4 
complexos os quais estão localizados na membrana 
mitocondrial interna: 
 
 
 
 
 
 
 
 
• 
 
 Os complexos I e II transferem elétrons até a ubiquinona. O complexo 
III transporta elétrons da ubiquinona até o citocromo c e o complexo 
IV completa a seqüência transferindo elétrons do citocromo c para o 
oxigênio. 
 
 a) O Complexo I: 
 
 Catalisa a transferência de elétrons para a ubiquinona a partir do 
NADH. 
 
 
 
 b) O Complexos II: 
 
 Catalisa a transferência de elétrons para a ubiquinona a partir do 
FADH2. 
 
 
 
 A succinato 
desidrogenase 
catalisa a oxidação de 
succinato por 
transferência de 
elétrons ao grupo FAD, 
a seguir são captados 
pelos centros Fe-S e 
passados para a 
ubiquinona. 
 
 c) O Complexo III: 
 
 Ocorre a transferência de elétrons da ubiquinona até o citocromo C . 
 
 
 
 d) O Complexo IV: 
 
 Transporta elétrons do citocromo c para o oxigênio . A Subunidade I (tem dois grupos 
hemes e um íon cobre); Subunidade II (contém dois íons cobres), Subunidade III (função 
não é conhecida). 
 
 Transferência de elétrons ocorre do: CuA → heme(a) →heme (a3) →CuB →O2 Para cada 
quatro elétrons são consumidos quatro prótons da matriz convertendo o oxigênio em duas 
moléculas de água. 
 
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 A passagem de elétrons pela cadeia transportadora de elétrons 
leva a liberação de 4 prótons da matriz para o espaço 
intermembranoso do complexo I, 4 prótons do complexo III e 
dois prótons do complexo IV. 
2. Síntese de ATP: papel da ATP 
sintase 
2.1 Modelo quimiosmótico: 
+ 
2.2 ATP SINTASE: 
 
 
 
 
 
Enzima localizada na membrana mitocondrial interna que catalisa a formação 
de ATP a partir de ADP e Pi, acompanhado do fluxo de prótons do espaço 
intermembranoso para a matriz mitocondrial. 
 
 
 
 
 
 F1: proteína periférica de membrana 
formada por 9 subunidades 33  . 
 
 
Fo: proteína integral de membrana que 
constitui o poro de prótons. Possui três 
unidades: a, b e c. 
 
 
 
2.3 Mecanismo Catalítico da ATP sintase: 
 Conformação β-ADP: liga ADP + Pi; 
 
 Conformação β-ATP: liga ATP (fortemente e 
estabiliza o ATP); 
 
 Depois muda pra conformação β-vazia (baixa 
afinidade pelo ATP); 
 
 ATP recém sintetizado deixa a superfície da 
membrana. 
 
 
Rotenona (inseticida): 
►Inibe o fluxo de elétrons do complexo I para a ubiquinona. 
 
Antimicina A (antibiótico): 
►Inibe o fluxo de elétrons no complexo III. 
 
Cianeto e monóxido de carbono: 
►Inibem a passagem de elétrons no complexo IV. 
 
3. Inibidores da cadeia 
respiratória 
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- Tecido adiposo marrom (grande presença de mitocôndrias), onde a 
oxidação de combustíveis em vez de produzir ATP serve para gerar 
calor e manter o recém nascido aquecido; 
 
- A membrana interna destas mitocôndrias contém a termogenina 
(proteína desacopladora), que proporciona uma via para os prótons 
retornarem a matriz sem passar pela ATP sintase; 
 
• O resultado deste desvio é que a energia de oxidação não é 
conservada em ATP mas dissipada em calor, que contribui para 
manter a temperatura corporal do recém nascido. 
 
4. Desacopladores da cadeia e 
da fosforilação 
Revisão 
de Moeda energética , síntese de 
macromoléculas, movimento..... 
 Fosforilação oxidativa 
Ocorre na mitocôndria , é dependente da 
cadeia transportadora de elétrons e a síntese 
é realizada pela ATP sintase: 
 
 
 
 
 
 
BIBLIOGRAFIA 
 
PAMELA, C.; HARVEY, R.; FERRIER, D. Bioquímica Ilustrada. 3 ed. Porto 
Alegre: Artmed, 2006. 
 
NELSON, D.; COX, M. Lehninger Princípios de Bioquímica. 3 ed. São 
Paulo, Sarvier, 2006. 
 
 
CAMPELL, M.; FARREL, S. Bioquímica. 1ed. São Paulo: Thompson, 2007.