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Prof: Andrea E C Hallvass Etimologia: Grego "protos" que significa primordial. Ou seja, a molécula primordial. São macromoléculas presentes em todas as células dos organismos vivos. Proteínas – Nutrientes compostos de C, H, O e o único que contém N (16%) junto com enxofre (S). Algumas apresentam elementos adicionais, como fósforo, ferro,... Na sua estrutura Seu peso molecular é extremante elevado, devido ao número elevado de aminoácidos. Já os aminoácidos, apresentam na sua molécula, um grupo amino (-NH2) e um grupo carboxila (-COOH). A única exceção é o aminoácido prolina que contem um grupo imino (-NH-) no lugar do grupo amino. Toda proteína pode ser descrita como um polímero de aminoácidos unidos por ligações peptídicas que une o grupo carboxílico de um Aa ao grupo amino de outro. Formadas por combinações de 20 ou mais Aas em diversas proporções. Exógenas: ingeridas pela dieta Endógenas: degradação das proteínas celulares do próprio organismo As proteínas são fundamentais em nossa constituição e função orgânicas. Existem milhares de tipos de proteínas com diversas funções orgânicas. Principal função no organismo: fornecer Aa para síntese protéica. ◦ Catalítica: acelera as reações. Ex.: amilase (hidrolisa o amido). ◦ Transportadora: transporte de diversos componentes. Ex.: Lipoproteínas (transportam colesterol) e hemoglobina (transporta O2) pelo sangue. ◦ Reserva: contêm aminoácidos essenciais para o desenvolvimento. Ex.: caseína (leite de vaca) e albumina (ovos de aves). ◦ Contração: promovem os movimentos de estruturas celulares, músculos. Ex.: actina e miosina. ◦ Reguladora/ hormonal: atuam como mensageiras químicas. Ex.: insulina (“absorve a glicose”), adrenalina. ◦ Estrutural: participam na composição de várias estruturas do organismo, sustentando e promovendo rigidez. Ex.: colágeno, elastina, queratina. ◦ Defesa e proteção: promovem a defesa do organismo contra microrganismos e substâncias estranhas. Ex.: imunoglobulinas (anticorpos). ◦ Genética: atuam se envolvendo com os ácidos nucleicos para dar conformação. Ex.: nucleoproteínas. Classe Exemplo Enzimas Ribonuclease, tripsina, lipase, amilase Proteínas transportadoras Hemoglobina, albumina do soro, lipoproteínas Proteínas contráteis ou de movimento Actina, miosina Proteínas estruturais Queratina, colágeno, elastina, proteoglicanas Proteínas de defesa Anticorpos, fibrinogênio, toxina botulínica Hormônios Insulina, hormônio de crescimento, corticotrofina, hormônios peptidicos Proteínas nutritivas Gliadina(trigo), Ovoalbumina (ovo) Caseína (leite) Fibrosas: queratina (cabelo e unhas); fibrina (sangue); miosina (músculo); colágeno (tecido conjuntivo) - qualidade nutricional, apesar de ser uma ptna animal e muito utilizada na alimentação humana (gelatina) Globulares: Encontradas em fluidos orgânicos e tecidos; De interesse da nutrição são: Caseína do leite; Albumina do ovo; Albumina e globulina no sangue; Globulinas do feijão e soja. Precisamos ingerir músculos para obter colágeno? Comer gelatina todo dia reduz problema de flacidez? São proteínas catalisadoras, ou seja, proteínas que aumentam a velocidade das reações, sem sofrerem alterações no processo global. Função: Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos. 1) Proteína de alto valor biológico (AVB): Possuem em sua composição aminoácidos essenciais em proporções adequadas. É uma proteína completa. Ex.: proteínas da carne, peixe, aves e ovo. 2) Proteínas de baixo valor biológico (BVB): Não possuem em sua composição aminoácidos essenciais em proporções adequadas. É uma proteína incompleta. Ex.: cereais integrais e leguminosas (feijão, lentilha, ervilha, grão-de-bico, etc.). 3) Proteínas de referência: Possuem todos os aminoácidos essenciais em maior quantidade. Ex.: ovo, leite humano e leite de vaca. 1) Aminoácidos essenciais: Precisam ser fornecidos através da dieta. São histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano, valina. 2) Aminoácidos não essenciais: Podem ser sintetizados pelo organismo em quantidades adequadas para uma função normal. alanina, a asparagina, a serina, ácido glutâmico e ácido aspártico. *Condicionalmente essenciais: Podem ser essenciais em determinadas condições clínicas. Arginina, cisteína, glutamina, glicina, prolina, tirosina. Por ex: taurina, cisteína, tirosina em crianças prematuras. Composição de Aa de uma proteína é tão importante quanto a quantidade de proteína consumida. A qualidade nutricional está relacionada com a sua capacidade de satisfazer as necessidades de acordo com a faixa etária; crianças crescimento e adultos manutenção. Determina a quantidade de proteínas encontradas nos alimentos que realmente são absorvidas pelo corpo. As proteínas que contém mais aminoácidos essenciais possuem melhor digestibilidade, tendo uma absorção no trato gastrointestinal mais eficiente. Para obter esta informação deve-se multiplicar o valor protéico de cada substância alimentar que compõem o cardápio, pelos fatores de utilização protéica, que são: Fator de correção Proteína de cereal = 0,5 Proteína de leguminosa = 0,6 Valores fixos Proteína animal = 0,7 Exemplo: 100g de arroz tem 7g de proteína (tabela de composição) 7g de proteína x 0,5 = 3,5g de proteína são absorvidas. Proteínas de referência: albumina e caseína Para se avaliar a qualidade de uma proteína, compara-se sua composição de aminoácidos, com a proteína padrão ( albumina do ovo), verifica-se qual dos aminoácidos da proteína em estudo está mais deficiente em relação à padrão. O aminoácido que se apresentar em menor quantidade, é o limitante. É a diferença de nitrogênio (das proteínas) que é ingerido e a quantidade que é excretado. 1) Balanço nitrogenado equilibrado: Quando a quantidade de nitrogênio ingerido é igual a excretado. Ex.: adultos normais que não estão perdendo e nem aumentando a sua massa magra. 2) Balanço nitrogenado negativo: Quando a quantidade de nitrogênio ingerido é menor que a excretado. Ex.: estado de jejum, dieta pobre em proteínas, dieta restritiva, doenças altamente catabólicas como câncer e AIDS, etc. 3) Balanço nitrogenado positivo: Quando a quantidade de nitrogênio ingerido é maior que o excretado. Ex.: crianças (fase de crescimento), gestantes, doença renal, etc. Fornecem 4 kcal/g Mas são consideradas mais “caras” para o organismo e requerem maior quantidade de E para o seu metabolismo. 10-15% VCT Homem adulto 0,8 – 1g ptna/Kg peso/dia As proenzimas pancreáticas são ativadas pela enteropeptidase/enteroquinase presente no suco intestinal (enzima localizada na membrana apical do enterócito duodenal), que hidrolisa o tripsinogênio em tripsina. A tripsina, por uma ativação em cascata, continua o processo de ativação de outras proenzimas pancreáticas. Enzimas pancreáticas proteoliticas 2 grupos: A- Endopeptidases – cliva ligações no meio da cadeia peptídica Pepsina, Tripsina, Quimotripsina e Elastase B- Exopeptidades – cliva ligações nas extremidades da cadeia peptídica Carboxipeptidase (C-terminal) e Aminopeptidade (N- terminal) Após a digestão das proteínas, os produtos finais são: aminoácidos livres (40%) e alguns peptídeos de pequeno tamanho(60%) que são absorvidos pelos enterócitos, clivados por di e tripeptidases em Aa e vão diretamento ao fígado através da veia porta. Exerce função moduladora da Aa plasmáticos: 20% Aa que entraram no fígado vão p/ circulação sistêmica; 50% são transformados em uréia; 6% em proteínas plasmáticas especialmente os de cadeia ramificada (leu, iso, val) são metabolizados pelos músculos esqueléticos e rins. Demais são utilizados para síntese protéica (albumina e fibrina, enzimas,...). O destino do Aa em cada tecido varia de acordo com as necessidades de momento daquele tecido. Dependendo do destino destes aminoácidos, eles podem ser classificados como: glicogênicos (quando participam da gliconeogênese), cetogênicos (quando geram corpos cetônicos), glico-cetogênicos (quando a rota metabólica leva à formação de glicose e de corpos cetônicos). Ao comermos um sanduíche de pão, manteiga e bife, a digestão do a) bife inicia-se na boca, a do pão, no estômago, sendo papel do fígado produzir a bile que facilita a digestão das gorduras da manteiga. b) bife inicia-se na boca, a do pão, no estômago, sendo papel do fígado produzir a bile, que contém enzimas que digerem gorduras da manteiga. c) pão inicia-se na boca, a do bife, no estômago, sendo papel do fígado produzir a bile que facilita a digestão das gorduras da manteiga. d) pão inicia-se na boca, a do bife, no estômago, sendo papel do fígado produzir a bile, que contém enzimas que completam a digestão do pão, do bife e das gorduras da manteiga. e) pão e a do bife iniciam-se no estômago, sendo as gorduras da manteiga digeridas pela bile produzida no fígado. c) pão inicia-se na boca, a do bife, no estômago, sendo papel do fígado produzir a bile que facilita a digestão das gorduras da manteiga. Ao preparar um lanche foram usados pão francês, maionese, filé mignon, queijo e alface. O primeiro desses ingredientes a sofrer ação de enzimas digestivas é: a) a alface. b) o queijo. c) a maionese. d) o filé mignon. e) o pão francês. Alternativa: E Dos alimentos citados, o pão francês será o primeiro a sofrer a ação de enzimas digestivas, pois o amido que ele contém é digerido parcialmente pela amilase salivar (ou ptialina), presente na saliva. Considere as quatro afirmações seguintes. I. A primeira fase da digestão das proteínas dá-se no estômago, pela ação da pepsina. II. O tripsinogênio se transforma em tripsina na presença de ácido clorídrico (HC ). III. A secretina é uma substância que estimula a secreção do suco pancreático. IV. No homem, as secreções biliar e pancreática interagem com o bolo alimentar no intestino grosso. Pode-se considerar como verdadeiras as afirmações a) II e IV, apenas. b) I e III, apenas. c) II, III e IV, apenas. d) I, II e III, apenas. e) I, II, III e IV. b) I e III, apenas. I. A primeira fase da digestão das proteínas dá-se no estômago, pela ação da pepsina. III. A secretina é uma substância que estimula a secreção do suco pancreático
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