8 - Enzimas

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22/09/2014 
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QUÍMICA E BIOQUÍMICA 
ENZIMAS 
Profa. Thaís Melo de Paula Seixas 
Para que ocorra reação entre os reagentes é necessária 
uma interação. 
 Geralmente, quando os átomos ficam muito próximos 
ocorre repulsão. 
 
Se os reagentes tiverem energia livre suficiente, não irão se 
repelir, sofrerão reação e formarão os produtos. 
 
 
REAÇÃO BIOQUÍMICA 
REAÇÃO BIOQUÍMICA 
Em uma reação bioquímica, as moléculas reagentes 
precisam ficar juntas para sofrerem rearranjos nos elétrons 
que resultam na formação de produtos. 
 
Ex: o composto A--B reage com o composto C formando 
dois novos compostos A e B--C. 
REAÇÃO BIOQUÍMICA 
Marcha da reação 
Energia de ativação; 
Barreira energética 
Reagentes 
Estados de 
transição 
Produtos 
REAÇÃO BIOQUÍMICA 
A duração dos estados de transição é extremamente curta. 
 
A altura da barreia energética ou energia de ativação 
determina a velocidade da reação: 
 
 * Quanto mais alta a barreia energética, menos 
provável que a reação ocorra (mais lenta ela será). 
 
 * Quanto mais baixa a barreira energética, mais 
provável que a reação ocorra (mais rápida ela será). 
REAÇÃO BIOQUÍMICA 
Energia livre dos reagentes 
é maior que a do produto 
REAÇÃO ESPONTÂNEA 
Energia livre dos reagentes 
é menor que a do produto 
REAÇÃO NÃO ESPONTÂNEA 
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Proteínas sintetizadas pelo próprio organismo com a função 
de catalisar reações químicas (CATALISADORES BIOLÓGIOS). 
 
Proteínas globulares, pois as reações ocorrem em meio 
aquoso. Proteínas com funções ativas e não estruturais. 
 
Catalisadores são moléculas que possuem a capacidade de 
acelerar uma reação química. 
 
Catalisadores biológicos X catalisadores químicos. 
ENZIMAS ENZIMAS 
Atuam na reação sem serem consumidas: após o término da 
reação sofrem regeneração. 
 
 
 
A ação dos catalisadores diminui a energia de ativação ou 
barreira energética: 
 
Quantidade de energia necessária aos reagentes para que 
ocorra a reação entre eles. 
ENZIMAS ENZIMAS 
ENZIMAS 
 
Catalisadores biológicos X catalisadores químicos 
 
 As enzimas (catalisadores biológicos) são mais eficientes 
que os catalisadores químicos. 
ENZIMAS 
CURIOSIDADE 
Os catalisadores químicos presentes nos automóveis consistem 
numa mistura de platina e paládio que aceleram a conversão 
do monóxido de carbono e hidrocarbonetos em um composto 
menos tóxico: dióxido de carbono. 
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ENZIMAS 
 
Catalisadores químicos necessitam de temperatura e 
pressão extremamente altas para um desempenho ótimo. 
 
Catalisadores biológicos necessitam de um sítio de ação 
específico. 
 Aceleram reações químicas que ocorrem em condições 
termodinâmicas não favoráveis. 
Sítio de ação 
SÍTIO DE AÇÃO: também chamado de centro ativo. 
 Cavidade (fenda ou uma cova profunda) definida para a 
ligação do substrato. 
 Estão localizados aminoácidos, coenzimas e íons 
ativadores. 
 
SUBSTRATO: molécula sobre a qual a enzima atua. 
 
PRODUTO: molécula resultante da ligação enzima + substrato. 
ENZIMAS 
ENZIMAS 
LIGAÇÃO ENZIMA + SUBSTRATO 
 
Ocorrem ligações entre os grupos R dos aminoácidos da enzima 
com o substrato. 
 
 Formação do complexo enzima-substrato. 
 
 Formação do produto. 
 
 Regeneração da enzima. 
ENZIMAS 
LIGAÇÃO ENZIMA + SUBSTRATO 
ENZIMAS 
Modelo Chave-Fechadura e Modelo de Encaixe Induzido 
ENZIMAS 
CARACTERÍSTICAS 
Especificidade: são específicas para os seus substratos 
(reagentes). 
 
Aceleram a velocidade da reação em 106 a 1012 vezes mais 
que a reação não catalisada. 
 
Não são consumidos ou alterados após a reação química. 
 
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ENZIMAS 
NOMENCLATURA 
 Nomeadas de acordo com o tipo de substrato sobre o qual 
atuam como catalisadoras. 
 
 Recebem o sufixo ASE. 
 
 Exemplos: 
 Lipase (hidrólise de lipídeo), Amilase (hidrólise do 
amido), Descarboxilase (remoção do CO2), Sacarase (hidrólise 
da sacarose), Celulase... 
Algumas enzimas necessitam se ligar a uma porção não 
proteica (COFATOR) para tornarem-se ativas. A parte 
proteica da enzima é chamada APOENZIMA. 
 
A junção COFATOR + APOENZIMA = HALOENZIMA. 
 
ENZIMAS 
ENZIMAS 
Os COFATORES são classificados como: 
1 – Grupos Prostéticos. 
 Substâncias com baixo peso molecular fortemente 
ligadas à proteína. 
 
2 – Coenzimas. 
 Substâncias orgânicas, geralmente derivadas de 
vitaminas, fracamente ligadas à proteína. 
 
3 – Íons ativados. 
 Íons inorgânicos, podem ser metais ou não metais. 
FATORES QUE INFLUENCIAM NA VELOCIDADE DA 
REAÇÃO ENZIMÁTICA 
 
 pH: toda enzima possui um pH ótimo de funcionalidade. 
Geralmente varia de 6 a 8. 
FATORES QUE INFLUENCIAM NA VELOCIDADE DA 
REAÇÃO ENZIMÁTICA 
 
 Temperatura: o aumento da temperatura leva a uma 
diminuição da velocidade. 
FATORES QUE INFLUENCIAM NA VELOCIDADE DA 
REAÇÃO ENZIMÁTICA 
 Concentração molar da enzima presente é diretamente 
proporcional à velocidade. 
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FATORES QUE INFLUENCIAM NA VELOCIDADE DA 
REAÇÃO ENZIMÁTICA 
 
 Concentração molar do substrato é diretamente 
proporcional à velocidade. 
MECANISMOS DE CATÁLISE 
As enzimas utilizam 3 mecanismos químicos de catálise: 
 
 1 – Catálise Ácido-básica. 
 
 2 – Catálise Covalente. 
 
 3 – Catálise por Íon metálico. 
MECANISMOS DE CATÁLISE 
CATÁLISE ÁCIDO-BÁSICA 
 
 Principal mecanismo de catálise. 
 
 O catalisador (enzima) pode doar prótons (H+) – 
CATALISADOR ÁCIDO, ou receber H+ - CATALISADOR BÁSICO. 
 
 
 
MECANISMOS DE CATÁLISE 
Catalisador ácido 
Cetona 
(Substrato) 
Catalisador 
ácido 
Catalisador 
ácido 
Estado de 
transição 
Enol 
(Produto) 
MECANISMOS DE CATÁLISE 
Catalisador básico 
Cetona 
(Substrato) 
Catalisador 
básico 
Catalisador 
básico 
Estado de 
transição 
Enol 
(Produto) 
MECANISMOS DE CATÁLISE 
CATÁLISE COVALENTE 
 
 Ligação covalente entre o substrato e a enzima durante 
a formação do estado de transição. 
 
 
Substrato 
+ RNH2 
Catalisador 
(amina primária) 
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MECANISMOS DE CATÁLISE 
CATÁLISE POR ÍON METÁLICO 
 
 Agem em reações de oxirredução. 
Catalisador (íon metálico) 
INIBIDORES ENZIMÁTICOS 
Substâncias que diminuem a atividade enzimática e podem ser 
constituintes normais das células ou podem ser substâncias 
estranhas ao organismo. 
 
São classificados em 2 grupos: 
 1 – Reversíveis. 
 2 – Irreversíveis. 
INIBIDORES ENZIMÁTICOS 
1 – REVERSÍVEIS 
 Ligam-se à enzima de forma reversível (pode se 
desligar). 
 Competitivos: Competem com o substrato pelo sítio de 
ação da enzima devido à sua semelhança química com o 
substrato. 
 Não competitivos: Ligam-se à enzima em outra região, e 
não ao sítio de ação. 
Exemplos: medicações como anti-inflamatórios, antibióticos, 
antidepressivos... 
 
INIBIDORES ENZIMÁTICOS 
1 – REVERSÍVEIS 
Inflamação 
injúria 
AA 
AA 
AA 
AA 
AA metabolização 
 AA - 2 vias 
• CICLOOXIGENASE 
 - libera prostaglandinas 
 - presente todas células 
• LIPOOXIGENASE: 
- libera leucotrienos 
 
ambas vias → produtos liberados = 
efeitos variados 
INIBIDORES ENZIMÁTICOS 
1 – REVERSÍVEIS - Anti-inflamatórios 
INIBIDORES ENZIMÁTICOS 
2 – IRREVERSÍVEIS 
 Ligam-se à enzima de forma irreversível levando a uma 
desativação completa e definitiva. 
Exemplos: organofosforados (venenos), penicilinas 
(antibióticos).