Enzimas: Proteínas Catalisadoras

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Enzimas  
  
 A maioria das enzimas são proteínas altamente especializadas: alto grau de  
especificidade com substratos.  
● Poder catalítico extraordinário: muito maior do que catalisadores sintéticos;  
● Aceleram reações químicas: em condições suaves de temperatura e pH;  
● Quando elas não funcionam bem resulta-se em doenças.  
  
1. Importância  
Área médica: causa de doenças, diagnóstico/prognóstico, tratamento.  
Engenharia química, de alimentos e agricultura.  
  
2. Conceitos  
Catalisador: é toda e qualquer substância que aumenta a velocidade de uma reação,  
sem ser consumido durante o processo;  
Enzima: é uma molécula orgânica (proteína ou RNA) que catalisa uma reação química  
específica.  
- Não afeta o equilíbrio da reação;  
- Aumenta a velocidade da reação;  
- Diminui a energia de ativação;  
  
3. Elementos de uma catálise enzimática  
● Substratos;  
● Enzimas;  
● Cofatores enzimáticos (inorgânicos/orgânicos);  
● Inibidores;  
● Efetores alostéricos (retro-alimentadores).  
  
4. Papel do pH  
 Altera a carga eletrônica de determinados aminoácidos que formam a enzima.  
  
5. Papel da temperatura  
 Temperatura: gera determinada energia cinética que pode facilitar a reação ou  
desnaturar as enzimas, impossibilitando a reação.  
  
6. Cofator enzimático  
 Componente químico, normalmente inorgânico, necessário para o funcionamento de  
uma enzima. Ex: cobre, ferro, potássio, magnésio, manganês, níquel, zinco.  
Cofator orgânico: coenzima. Ex: coenzima A.  
  
  
  
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7. Propriedades das enzimas  
● Alta eficiência catalítica;  
● Alto grau de especificidade pelo seus substratos;  
● Podem ser reguladas.  
  
8. Especificidade enzimática  
 Formação de múltiplas interações fracas entre enzima e substrato;  
 Redução da entropia pela ligação:  
- Dessolvatação do substrato;  
- Ajuste induzido: proteína muda de conformação.  
  
9. As enzimas podem ser reguladas  
 Regulação da expressão gênica;  
 Regulação alostérica:   
- efetores: positivos ou negativos;  
 Modificação covalente;  
 Zimogênio:   
- produção de enzimas inativas. Ex: pepsinogênio.  
  
10. Nomenclatura das enzimas  
 Adição do sufixo -ase ao nome do seu substrato.  
  
11. Diagrama de coordenada de reação  
 Substrato <---> Produto  
● Estado de transição: molécula pode voltar a ser substrato ou se transformar em  
produto;  
● Energia de ativação: diferença entre a energia de transição e a energia do  
substrato;  
  
12. Ocorrência da reação  
- Necessário sentido correto entre as moléculas;  
- Energia suficiente;  
- Enzima: diminui a energia de ativação necessária para a reação ocorrer.  
  
13. Como as enzimas funcionam  
 A enzima deve ser complementar ao estado de transição, não ao substrato;  
 Interações fracas entre a enzima e o substrato propulsionam catálise enzimática.  
  
14. Barreiras a serem vencidas em uma reação  
● Entropia;  
● Camada de solvatação;  
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● Distorção dos substratos;  
● Alinhamento inapropriado.  
  
15. Grupos catalíticos  
- Catálise geral ácido-base: transferência de prótons;  
- Catálise covalente: formação de ligação covalente entre enzima e substrato;  
- Catálise por íons metálicos: estabilizam estado de transição  
* Enzimas muitas vezes usam as 3 estratégias em conjunto. Ex: quimiotripsina.  
  
  
Feito por Rayane Araújo - Medicina Veterinária - UECE  
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