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Jackeline Lima de Medeiros 
 (Mestre em Bioquímica) 
 
Fortaleza 
 
 
Proteínas: metabolismo 
 Os aminoácidos cetogênicos são aqueles aminoácidos que quando sofrem 
quebra (catabolismo) produzem acetoacetato (que é um corpo cetônico) ou um 
de seus precursores (acetil-CoA ou acetoacetil-CoA). 
 Leucina e lisina são os únicos aminoácidos exclusivamente cetogênicos. Seus 
esqueletos carbonados não são substratos para a gliconeogênese e para o 
glicogênio. 
 Os aminoácidos glicogênicos são os aminoácidos cujo catabolismo resulta em 
piruvato ou intermediários do ciclo de Krebs. 
 Esses intermediários são substratos para a gliconeogênese. Sendo assim, estes 
aminoácidos podem originar glicose ou glicogênio no fígado e glicogênio no 
músculo. 
AMINOÁCIDOS GLICOGÊNICOS E CETOGÊNICOS 
Os aminoácidos podem ser classificados como glicogênicos, cetogênicos ou 
glicocetogênicos, conforme os sete possíveis intermediários produzidos 
durante seu catabolismo 
Os aminoácidos possuem um α-cetoácido correspondente 
BIOSSÍNTESE DE 
AMINOÁCIDOS 
Os aminoácidos são derivados: 
 
1. Intermediários da glicólise 
 
2. Ciclo do ácido cítrico 
 
3. Via das pentoses 
Síntese de aminoácidos 
Síntese a partir de transaminação de α-cetoácidos 
Síntese de alanina, aspartato e glutamato 
- Ocorre na mitocôndria 
e citosol; 
- NH4 
+ CO2 (respiração) 
* forma carbamoil 
 
- 
• CSP1: carbamoil fosfato 
sintetase I 
Passo 2: condensação da 
porção carbamoil com a 
ornitina 
Passo 3: condensação de 
citrulina e aspartato 
Passo 4: Clivagem do 
argininosuccinato 
Passo 5: Clivagem da 
arginina para formar 
ornitina e ureia 
Ornitina: volta ciclo da 
uréia 
Síntese da Arginina 
Síntese de serina Intermediário da 
glicólise 
Renovação das 
Proteínas 
 Ao contrário do que ocorre com o triacilglicerol e carboidratos, 
os aminoácidos não são armazenados pelo corpo, ou seja, não há 
proteínas cuja única função seja manter um suprimento de 
aminoácidos para utilização posterior pelo organismo. 
 Assim, os aminoácidos devem ser obtidos da dieta, 
biossintetizados ou produzidos pela degradação proteica normal. 
 Quaisquer aminoácidos em excesso em relação às 
necessidades biossintéticas da célula são rapidamente 
degradados 
 As proteínas são continuamente sintetizadas e degradadas na 
célula, processo denominado de renovação (turnover); 
 
 Cada proteína se renova em velocidade diferente; 
 
 A velocidade de hidrólise de uma proteína pode ser 
inversamente relacionada com a estabilidade de sua estrutura 
terciária. 
 
 Proteínas mal-enoveladas ou não enoveladas são 
extensamente degradadas 
Renovação (turnorver) das proteínas 
• A maioria das proteínas corporais está constantemente sendo sintetizada e 
então degradada, permitindo a reciclagem dessas moléculas e a remoção de 
proteínas anormais ou desnecessárias 
• A taxa de renovação das proteínas varia amplamente, de acordo com o tipo 
de proteína: 
• Proteínas de meias-vidas de minutos a horas: proteínas reguladoras e 
proteínas organizadas de forma errônea) 
 
• Proteínas de meias-vidas de dias a semanas: maioria das proteínas 
celulares 
 
• Proteínas de meias-vidas de meses a anos: proteínas estruturais 
metabolicamente estáveis, como o colágeno 
Conjunto (pool) de aminoácidos 
Proteínas da dieta 
Proteína corporal 
Síntese de aminoácidos 
não-essenciais 
Pool de aminoácidos 
Proteína corporal 
Glicose, glicogênio 
Síntese de compostos 
nitrogenados (creatina, 
neurotransmissores, bases 
nitrogenadas...) 
CO2 
Taxa de renovação 
proteica (turnorver) 
Em adultos saudáveis, a quantidade 
total de proteína corporal 
permanece constante, pois a taxa 
de síntese proteica é apenas 
suficiente para substituir a proteína 
que é degradada. 
 Ciclos endógenos de nitrogênio que determinam o balanço 
nitrogenado do corpo 
• Ciclo ingestão e excreção de N 
 
• Ciclo de síntese e quebra de proteínas corporais 
Ingestão = excreção 
Síntese = quebra 
Ingestão > excreção 
Síntese > quebra 
Ingestão < excreção 
Síntese < quebra 
BN = ZERO 
BN POSITIVO 
BN NEGATIVO 
 Balanço nitrogenado: relação da ingestão e degradação 
 
Balanço nitrogenado negativo: jejum, dieta deficiente de aa 
essenciais, senescência, trauma, cirurgia... 
 
 Balanço nitrogenado positivo: cça em crescimento (maior 
síntese que quebra), gravidez e durante a realimentação após 
jejum 
Aminoácidos Essenciais e Renovação Proteica 
• Se apenas um dos aminoácidos essenciais estiver faltando na dieta, o corpo não 
pode sintetizar novas proteínas para substituir a perda em virtude do turnover 
normal, resultará em balanço nitrogenado negativo; 
 
• Proteínas animais x proteínas vegetais x proteínas mistas. 
 
• Se carboidrato e lipídios estiverem em quantidades insuficientes , parte da 
proteína deverá ser usada para fornecer energia e ficará indisponível a 
construção e reposição tecidual. 
 
• Necessidade 0,8g/kg de peso corporal 
Correlação clínica 
• Desnutrição proteico-energética: 
 
- Marasmo e Kwashiokor 
 
- Marasmo : ingestão inadequada de proteína e energia 
 
- Kwashiokor: ingestão inadequada de proteína. Associada a uma demanda 
proteica aumentada como infecção. 
 
- Aparência Kwashiokor: “gordinho”, cabelo seco e quebradiço, diarréia, 
dermatite, retardo de crescimento. 
 
- No hospital: pode estar associada a trauma grave, infecção severa, 
jejum.... 
 
- Apresentam cicatrização mais lenta, mortalidade aumentada, e tempo de 
internação aumentado. 
 
 
• Doença Renal 
 
- IRC : acúmulo dos produtos finais do catabolismo de proteínas; 
 
- Restrição proteica; 
 
- Fornecer quantidade fisiologicamente adequada de proteína de alto 
valor biológico; 
 
- Fornecer adequação de CH e Lip.; 
 
- Manter 20g/prot /dia por períodos consideráveis; ? 
 
- Hemodiálise : estado de catabolismo das proteínas, musculatura 
diminuída- risco aumentado de morbimortalidade. 
 
• Pacientes Hospitalizados 
 
- Estado catabólico complexo ; 
 
- Glucocorticoídes, inteleucina-6, e outras citocinas são liberadas 
acelerando a taxa de lipólise, proteólise e gluconeogênese. 
 
- Necessidades energéticas aumentadas. (35-45 kcal/kg/dia) 
 
- Dieta enteral 
 
- Dieta Parenteral

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