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Jackeline Lima de Medeiros (Mestre em Bioquímica) Fortaleza Proteínas: metabolismo Os aminoácidos cetogênicos são aqueles aminoácidos que quando sofrem quebra (catabolismo) produzem acetoacetato (que é um corpo cetônico) ou um de seus precursores (acetil-CoA ou acetoacetil-CoA). Leucina e lisina são os únicos aminoácidos exclusivamente cetogênicos. Seus esqueletos carbonados não são substratos para a gliconeogênese e para o glicogênio. Os aminoácidos glicogênicos são os aminoácidos cujo catabolismo resulta em piruvato ou intermediários do ciclo de Krebs. Esses intermediários são substratos para a gliconeogênese. Sendo assim, estes aminoácidos podem originar glicose ou glicogênio no fígado e glicogênio no músculo. AMINOÁCIDOS GLICOGÊNICOS E CETOGÊNICOS Os aminoácidos podem ser classificados como glicogênicos, cetogênicos ou glicocetogênicos, conforme os sete possíveis intermediários produzidos durante seu catabolismo Os aminoácidos possuem um α-cetoácido correspondente BIOSSÍNTESE DE AMINOÁCIDOS Os aminoácidos são derivados: 1. Intermediários da glicólise 2. Ciclo do ácido cítrico 3. Via das pentoses Síntese de aminoácidos Síntese a partir de transaminação de α-cetoácidos Síntese de alanina, aspartato e glutamato - Ocorre na mitocôndria e citosol; - NH4 + CO2 (respiração) * forma carbamoil - • CSP1: carbamoil fosfato sintetase I Passo 2: condensação da porção carbamoil com a ornitina Passo 3: condensação de citrulina e aspartato Passo 4: Clivagem do argininosuccinato Passo 5: Clivagem da arginina para formar ornitina e ureia Ornitina: volta ciclo da uréia Síntese da Arginina Síntese de serina Intermediário da glicólise Renovação das Proteínas Ao contrário do que ocorre com o triacilglicerol e carboidratos, os aminoácidos não são armazenados pelo corpo, ou seja, não há proteínas cuja única função seja manter um suprimento de aminoácidos para utilização posterior pelo organismo. Assim, os aminoácidos devem ser obtidos da dieta, biossintetizados ou produzidos pela degradação proteica normal. Quaisquer aminoácidos em excesso em relação às necessidades biossintéticas da célula são rapidamente degradados As proteínas são continuamente sintetizadas e degradadas na célula, processo denominado de renovação (turnover); Cada proteína se renova em velocidade diferente; A velocidade de hidrólise de uma proteína pode ser inversamente relacionada com a estabilidade de sua estrutura terciária. Proteínas mal-enoveladas ou não enoveladas são extensamente degradadas Renovação (turnorver) das proteínas • A maioria das proteínas corporais está constantemente sendo sintetizada e então degradada, permitindo a reciclagem dessas moléculas e a remoção de proteínas anormais ou desnecessárias • A taxa de renovação das proteínas varia amplamente, de acordo com o tipo de proteína: • Proteínas de meias-vidas de minutos a horas: proteínas reguladoras e proteínas organizadas de forma errônea) • Proteínas de meias-vidas de dias a semanas: maioria das proteínas celulares • Proteínas de meias-vidas de meses a anos: proteínas estruturais metabolicamente estáveis, como o colágeno Conjunto (pool) de aminoácidos Proteínas da dieta Proteína corporal Síntese de aminoácidos não-essenciais Pool de aminoácidos Proteína corporal Glicose, glicogênio Síntese de compostos nitrogenados (creatina, neurotransmissores, bases nitrogenadas...) CO2 Taxa de renovação proteica (turnorver) Em adultos saudáveis, a quantidade total de proteína corporal permanece constante, pois a taxa de síntese proteica é apenas suficiente para substituir a proteína que é degradada. Ciclos endógenos de nitrogênio que determinam o balanço nitrogenado do corpo • Ciclo ingestão e excreção de N • Ciclo de síntese e quebra de proteínas corporais Ingestão = excreção Síntese = quebra Ingestão > excreção Síntese > quebra Ingestão < excreção Síntese < quebra BN = ZERO BN POSITIVO BN NEGATIVO Balanço nitrogenado: relação da ingestão e degradação Balanço nitrogenado negativo: jejum, dieta deficiente de aa essenciais, senescência, trauma, cirurgia... Balanço nitrogenado positivo: cça em crescimento (maior síntese que quebra), gravidez e durante a realimentação após jejum Aminoácidos Essenciais e Renovação Proteica • Se apenas um dos aminoácidos essenciais estiver faltando na dieta, o corpo não pode sintetizar novas proteínas para substituir a perda em virtude do turnover normal, resultará em balanço nitrogenado negativo; • Proteínas animais x proteínas vegetais x proteínas mistas. • Se carboidrato e lipídios estiverem em quantidades insuficientes , parte da proteína deverá ser usada para fornecer energia e ficará indisponível a construção e reposição tecidual. • Necessidade 0,8g/kg de peso corporal Correlação clínica • Desnutrição proteico-energética: - Marasmo e Kwashiokor - Marasmo : ingestão inadequada de proteína e energia - Kwashiokor: ingestão inadequada de proteína. Associada a uma demanda proteica aumentada como infecção. - Aparência Kwashiokor: “gordinho”, cabelo seco e quebradiço, diarréia, dermatite, retardo de crescimento. - No hospital: pode estar associada a trauma grave, infecção severa, jejum.... - Apresentam cicatrização mais lenta, mortalidade aumentada, e tempo de internação aumentado. • Doença Renal - IRC : acúmulo dos produtos finais do catabolismo de proteínas; - Restrição proteica; - Fornecer quantidade fisiologicamente adequada de proteína de alto valor biológico; - Fornecer adequação de CH e Lip.; - Manter 20g/prot /dia por períodos consideráveis; ? - Hemodiálise : estado de catabolismo das proteínas, musculatura diminuída- risco aumentado de morbimortalidade. • Pacientes Hospitalizados - Estado catabólico complexo ; - Glucocorticoídes, inteleucina-6, e outras citocinas são liberadas acelerando a taxa de lipólise, proteólise e gluconeogênese. - Necessidades energéticas aumentadas. (35-45 kcal/kg/dia) - Dieta enteral - Dieta Parenteral
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