Aminoácidos: Fundamentos de Bioquímica

Prévia do material em texto

FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA 
AULA 2: AMINOÁCIDOS
Profa Dra Halyka L. F. V. Seródio
Farmacêutica e Bioquímica
Especialista em Atenção Farmacêutica
Mestre em Biociências e Biotecnologia
Doutora em Ciências
Pós-Doutora em Imunologia
VOCÊ JÁ OUVIU FALAR EM AMINOÁCIDOS? 
 Essas moléculas estão mais presentes na sua 
vida do que você imagina. Os aminoácidos 
estão, por exemplo, em carnes, leite e 
derivados, assim como em suplementos 
alimentares comercializados. 
AMINOÁCIDOS (AA) 
 É uma molécula orgânica que possui um átomo de carbono 
central (α) onde estão ligados covalentemente um grupo amino
primário (−NH2), um grupo carboxílico (−COOH), um átomo de 
hidrogênio e uma cadeia lateral (R) diferente para cada 
aminoácido.
AA
 Chamados de α-aminoácidos.
 São moléculas anfóteras (Zwitterion), isto é, pode
se comportar como ácido ou como base.
 Apesar de mais de 300 terem sido descritos na
natureza somente 20 são formadores de proteínas
(22: hidroxiprolina e hidroxilisina)
 Principal função: formar Proteínas.
EXCEÇÕES 
 Prolina e hidroxiprolina, que são α-Iminoácidos
(por ter estrutura anelar, são mais rígidos).
 Um iminoácido é um aminoácido que possui
seu nitrogênio (do grupamento amino)
formando um ciclo.
CLASSIFICAÇÃO DOS AA
Aminoácidos 
Apolares
Polares sem carga
Polares com carga
Aromáticos
CLASSIFICAÇÃO DOS AA
Precisamos comer Nosso corpo produz
CLASSIFICAÇÃO DOS AA
PROPRIEDADES GERAIS
 Com exceção da glicina, todos os aminoácidos
são opticamente ativos – desviam o plano da
luz polarizada – pois o átomo de carbono α de
tais moléculas é um centro quiral.
PROPRIEDADES GERAIS
 Os α−aminoácidos que constituem as proteínas têm
sempre a configuração estereoquímica L.
Na forma L, o grupo + α−NH3 está projetado para a
esquerda.
Na forma D, está direcionado para a direita. Os D-
aminoácidos são encontrados em alguns antibióticos:
valinomicina e actinomicina D; e em paredes de algumas
bactérias: peptidoglicano.
 Nas proteínas só existem L-aa pois as enzimas que
sintetizam proteínas só agem nas formas L.
PROPRIEDADES GERAIS
 A cadeia lateral (R) determina as propriedades
de cada aminoácido. Os 20 tipos de cadeias
laterais dos aminoácidos variam em:
 tamanho,
 forma,
 carga, capacidade de formação de pontes de
hidrogênio,
 características hidrofóbicas e,
 reatividade química.
AMINOÁCIDOS INCOMUNS EM PROTEÍNAS 
 Além dos 20 aa básicos, existem outros aa...
 A hidroxiprolina e a hidroxilisina produtos de
hidroxilação da prolina e lisina,
respectivamente, são importantes
componentes estruturais do colágeno .
AMINOÁCIDOS BIOLOGICAMENTE ATIVOS
 Aminoácidos ou seus derivados atuam como mensageiros
químicos entre as células.
Ex:
- glicina,
- ácido γ−aminobutírico (GABA, um derivado do glutamato),
- serotonina e,
-melatonina (derivados do triptofano).
- tiroxina (um derivado da tirosina produzida pela glândula tireóide) e,
-ácido indolacético (um derivado do triptofano e encontrado nas
plantas).
Neutromissores
hormônio
ENERGIA
PROCESSOS INFLAMATÓRIOS E ALÉRGICOS
FENILCETONÚRIA
O COMPORTAMENTO DOS AMINOÁCIDOS EM 
SOLUÇÃO
 Quando um L-aminoácido é dissolvido em água, ele pode
apresentar uma região carregada positivamente (a parte da
amina – NH3+) e uma região carregada negativamente (a parte
da carboxila – COO–). Isso sempre acontece em pH 7,0-7,4.
 Aa é um íon dipolar , podendo se comportar tanto como ácido
quanto base.
Um aminoácido pode se comportar como uma base, recebendo um
próton e ficando com carga positiva, ou como um ácido, doando um
próton e ficando com um excesso de elétrons (carga negativa).
Comportamento base
Comportamento ácido
Qual dos dois comportamentos a molécula vai assumir dependerá de 
uma mudança de pH no meio, para ácido ou para básico.
Em meio ácido (H+) o aa tende a receber H+ e com isso se comportar 
como uma base, e vice-versa.
GLICINA EM SOLUÇÃO
LIGAÇÕES ENTRE AMINOÁCIDOS 
Ligação 
peptídica 
Pontes 
dissulfeto
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
PONTE DISSULFETO
 Também conhecida como pontes de enxofre.
 Oxidação da cisteína. O grupo sulfidrílico da cisteína é
reversivelmente oxidado. A oxidação de duas moléculas de cisteína
produz a cistina uma molécula que contém uma ponte dissulfeto.
 A presença deste enxofre na cisteína serve como uma espécie de
“tomada”, já que dois enxofres, quando se aproximam, podem
formar uma ponte de enxofre ou ponte dissulfeto. Duas cisteínas
unidas por uma ponte de enxofre formam o que chamamos de
cistina.
PEPTÍDEOS BIOLOGICAMENTE ATIVOS
PEPTÍDEOS BIOLOGICAMENTE ATIVOS
PEPTÍDEOS BIOLOGICAMENTE ATIVOS
PROTEÍNAS 
As proteínas são os principais constituintes
celulares.
Os cientistas estimam que o homem sintetize cerca
de 100 mil proteínas diferentes em seu organismo.
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS 
1-A contração dos nossos músculos, que proporciona nossos movimentos,
acontece pela atuação de algumas proteínas, sendo as principais a actina e a
miosina.
2- O processo de transporte e utilização de oxigênio e gás carbônico realizado pelo
nosso organismo tem participação das proteínas hemoglobina e mioglobina.
3- A defesa do nosso organismo contra invasores é garantida pelos anticorpos, que
também são proteínas.
4- A fotossíntese, realizada pelos seres autotróficos, ocorre devido à presença de
pigmentos que ficam ligados às proteínas.
5- Penas, chifres, venenos de serpentes, cabelos, unhas e diversas estruturas
animais são compostos por proteínas.
6- As enzimas, que estão envolvidas em quase todas as reações metabólicas
celulares, também são proteínas.
Dependem da estrutura primária da proteína!!!!
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
ORGANIZAÇÃO DAS PTNS
 As proteinas podem ser descritas considerando diferentes níveis de organização. Elas
possuem estruturas primária, secundária, terciária e quaternária.
Resumidamente, dizemos que:
- estrutura primária: e a sequência linear dos aa da proteína. Os aa mais comuns nas 
proteínas são: leucina, a alanina, a glicina, a valina e o ácido glutâmico. 
Os mais raros são: triptofano, cisteína, metionina e histidina.
-estrutura secundária: e a maneira como esses aa se organizam no espaço. Os mais
comuns são as α-helices, as fitas β e as voltas.
-estrutura terciária: e a maneira como a proteína se organiza no espaço tridimensional,
isto é, o movimento, a organização das as α-helices, as fitas β e voltas no espaço
tridimensional;
-estrutura quaternária: e quando a proteína tem mais de uma subunidade, isto é, forma
dímeros (duas subunidades associadas); trimeros (três subunidades associadas);
tetrâmeros (quatro subunidades associadas) e oligômeros (mais de quatro subunidades
associadas).
PROBABILIDADE DE FORMAR Α-HÉLICES E FOLHAS 
Β
COMO UMA PROTEÍNA É FORMADA?
sequência de DNA → sequência de RNA → sequência da proteína.
Cada aa na sequência primária de uma proteína é resultado da 
leitura de um códon do RNA (é um trio de nucleotídeos que, 
durante o processo da tradução, é decodificado em um 
aminoácido).
MODIFICAÇÃO PÓS-TRADUCIONAIS
 São as mudanças que ocorrem nas proteínas,
dentro das células, após sua síntese.
Ex: Insulina é sintetizada como um precursor com 110 resíduos. Existe um pedaço da
sequência primária que é chamado peptídeo-sinal, responsável por direcionar a insulina para
as vesículas secretórias do pâncreas, de onde ela poderá ser lançada na corrente sanguínea e
participar da regulação do metabolismode nosso organismo. Depois de direcionar a insulina,
esse peptídeo-sinal (que possui 24 aminoácidos) não tem mais função, sendo eliminado da
sequência. O peptídeo C (constituído por 35 aminoácidos), outro pedaço da cadeia que fica
sem função após a ligação da cadeia A com a B, também é clivado; fica pronta a insulina
madura. Dos 110 resíduos de aminoácidos do precursor (pré-pró-insulina), a forma madura da
proteína conta com apenas 51 resíduos.
MODIFICAÇÃO PÓS-TRADUCIONAIS
 Além deste tipo de modificação (remoção de
pedaços da cadeia), as proteínas também podem
receber adição de carboidratos, fosfatos, dentre
outros, em posições específicas, após sua
síntese. Estes grupos muitas vezes são essenciais
para o funcionamento da proteína.
PROTEÍNAS HOMÓLOGAS
Duas ou mais proteínas são consideradas 
homólogas quando desempenham funções 
muito parecidas nas espécies em que elas 
se encontram.
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS