atividade aminoacidos e proteinas

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IDR - Instituto de Desenvolvimento Rural
Disciplina: Bioquímica aplicada a agronomia
Curso: Agronomia
Lista de Exercícios: Aminoácidos e Proteínas
Quanto as enzimas é correto o que se afirmar em:
São proteínas com função catalisadora. ( X ) 
Cada enzima pode atuar quimicamente em diferentes substratos. ( ) 
Continuam quimicamente intactas após a reação. ( X ) 
Não se alteram com as modificações da temperatura e do pH do meio. ( )
 As enzimas aceleram a velocidade de uma reação química diminuindo a energia de ativação. ( X )
Complete as frases abaixo:
Os compostos ou moléculas orgânicas são as substâncias químicas que contêm na sua estrutura: (carbono) e (hidrogênio), combinados muitas vezes com (oxigênio), (nitrogênio), (enxofre), (fosforo), halogênios e outros. As proteínas são moléculas (essenciais) para os seres vivos.
Dois ou mais aminoácidos unem-se por ligações (peptídicas), liberando, por essa reação uma molécula de (água).
As proteínas são macromoléculas de alto peso molecular, consideradas polímeros de compostos orgânicos simples, os aminoácidos. Nas moléculas proteicas os aminoácidos se ligam covalentemente, formando longas cadeias não ramificadas, havendo a liberação de uma molécula de água durante a reação. Nesse contexto, explique o que são aminoácidos, apresente sua estrutura geral, cite quais são as classes nas quais são classificados e dois exemplos de cada classe.
AMINOACIDOS: são moléculas orgânicas importantes para que possuem, pelo menos, um grupo amina - NH2 e um grupo carboxila - COOH em sua estrutura.
A estrutura de um aminoácido é formada de átomos de carbono, oxigênio, hidrogênio e nitrogênio.
Os aminoácidos são classificados em aminoácidos essenciais ou indispensáveis, que são aqueles que o nosso organismo não possui a capacidade de sintetiza-los, sendo obtidos através da alimentação, como por exemplo a metionina e a lisina. Os aminoácidos não essenciais por sua vez são aqueles que o nosso organismo é capais de produzir, como por exemplo a glutamina e alanina.
Sobre as proteínas responda:
Quais as principais funções das proteínas? Para cada função citada cite exemplo de uma proteína.
RESPOSTA: As proteínas são componentes essências para os organismos, pois compõem todas as estruturas do corpo, formadas de aminoácidos. As funções que as proteínas desempenham são as estruturais e dinâmicas.
Funções biológicas das proteínas: Transporte: hemoglobina que transporta oxigênio para os tecidos e mioglobina no sangue e músculos.
Contratilidade: actina e miosina que atuam na contração muscular.
Estrutural ou de Sustentação: queratina e colágeno que formam os componentes do esqueleto celular.
Defesa: imunoglubinas e o interferon, que atuam no combate a infecções bacterianas e virais.
Catalise enzimática: catalisam as milhares de reações químicas extraordinariamente diversas que ocorrem no organismo.
Regulação Metabólica: insulina e glucagon que atuam no controle global do metabolismo, devido à sua ação hormonal.
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A proteína é formada por uma ou mais cadeias de um tipo de uma molécula. Que molécula é essa?
RESPOSTA: A molécula formadora das proteínas são os peptídeos.
Leia o texto com atenção! 
“Existem razões para supor que, nos animais e nas plantas, ocorrem milhares de processos catalíticos nos líquidos do corpo e nos tecidos. Tudo indica que, no futuro, descobriremos que a capacidade de os organismos vivos produzirem os mais variados tipos de compostos químicos reside no poder catalítico de seus tecidos”. A previsão de Berzelius (1828) estava correta, e hoje sabemos que o “poder catalítico” mencionado no texto deve-se a qual grupo de substâncias orgânicas? Comente no mínimo três linhas.
RESPOSTA: As proteínas. Elas passam por um processo denominado por tradução, o que corresponde na união dos aminoácidos de acordo com a sequência determinada pelo RNAm. Este RNA, por sua vez, é resultante de um processo de transcrição, onde ele é formado a partir de um molde de DNA.
Por qual razão têm-se a existência de milhares de proteínas diferentes, uma vez que toda proteína é constituída dos mesmos 20 aminoácidos? 
RESPOSTA: Quase todas as proteínas possuem todos os 20 aminoácidos, diferenciando-se apenas em quantidade que varia de proteína a proteína, sendo assim cada proteína possui estrutura espacial configurações possíveis teoricamente, todas as moléculas de uma determinada proteína, ao serem sintetizadas, assumem a mesma formação espacial, mostrando desta forma, que esta é a formação de menor energia livre, ou seja, a formação energeticamente mais favorável nas condições celulares. Esta formação no entretanto, não é de permanência fixa e muitas vezes, alterações transitórias da estrutura se relacionam com a função que será desempenhada pela proteína.
A desnaturação de uma proteína ocorre principalmente em qual nível de organização estrutural? Quais as consequências desse fenômeno?
RESPOSTA: A desnaturação de uma proteína ocorre quando a proteína perde sua estrutura secundária e/ou terciária, ou seja, o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é rompido, fazendo com que, quase sempre, perca sua atividade biológica característica. Algumas proteínas desnaturadas, ao serem devolvidas para o seu meio original, podem recuperar a sua configuração espacial normal, renaturando-se. Entretanto, quando a desnaturação ocorre por elevações extremas de temperatura ou alterações muito intensas do pH, as modificações, geralmente, são irreversíveis. Com a desnaturação proteica pode-se observar os seguintes efeitos: diminuição de solubilidade, perda da atividade biológica, alterações na viscosidade e coeficiente de sedimentação, dentre outros.
Como se dá o processo onde algumas substâncias químicas conseguem inativar uma enzima. 
RESPOSTA: Esse processo se dá por meio dos inibidores enzimáticos, que são substâncias que diminuem a atividade da enzima, de maneira reversível ou irreversível, por mecanismos que não envolvem a desnaturação da mesma.
 A especificidade enzimática é a propriedade das enzimas apresentar preferência por seus substratos. O alto grau de especificidade da enzima por seu substrato levou Emil Fischer em 1894 a propor um modelo que explicasse a ligação do substrato ao sítio ativo da enzima. O modelo proposto por ele foi denominado chave fechadura. Explique o modelo de organização proteica chave-fechadura. 
RESPOSTA: O modelo proposto por Emil Fischer considera que o sítio ativo da enzima é complementar em tamanho, forma e natureza química à molécula do substrato, resultando em um encaixe perfeito entre a enzima (a fechadura) e o substrato (a chave).
 Descreva o fenômeno de desnaturação de uma proteína e informe quais fatores são responsáveis pela desnaturação de proteínas.
RESPOSTA: É o processo em que as moléculas biológicas perdem suas funções, a proteína perde sua estrutura secundária e/ou terciária, ou seja, o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é rompido. Esse fenômeno é ocasionado por alguma mudança no meio, seja em altas temperaturas, variações de PH, exposição da proteína a detergente, solutos entre outros. 
Classifique as proteínas de acordo com sua forma e descreva cada uma das formas proteicas. 
RESPOSTA: Primária: número de aminoácidos, espécie e sequencia dos aminoácidos e a localização das pontes dissulfeto (cistina) de uma cadeia polipeptídica. É especificada por informação genética.
Secundária: arranjos regulares e recorrentes da cadeia peptídica (formações em hélice, folha pregueado ou ao acaso)
Terciária: pregueamento não periódico da cadeia polipeptídica, formando uma estrutura tridimensional estável.
Quaternária: arranjo espacial de duas ou mais cadeias polipeptídicas com a formação de complexos tridimensionais. 
Descreva três (3) características específicas das enzimas e informe quais são os fatores que influenciam a ação destas. 
RESPOSTA: Apresenta eficiência catalítica, não ser consumida ou alterada ao participar da reação, ter atividade regulada geneticamenteou pelas condições metabólicas. A atividade enzimática é influenciada principalmente pela temperatura, pH e tempo.