Lista 4

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Lista 4
1° Escrever a Formula básica característica de um aminoácido. Dar exemplos de: aminoácidos com um frupo amino e dois grupos carboxílicos e aminoácido com um grupo carboxílico e dois grupos amino.
São aqueles que apresentam fórmula geral: R - CH (NH2)- COOH na qual R é uma cadeia orgânica.  No aminoácido glicina o substituinte é o hidrogênio; O carbono ligado ao substituinte R é denominado carbono 2 ou alfa. Os vários alfa-aminoácidos diferem em qual cadeia lateral (grupo- R) está ligado o seu carbono alfa, e podem variar em tamanho a partir de apenas um átomo de hidrogénio na glicina a um grupo heterocíclico grande como no caso do triptofano.
Acido aspártico Glutamina 
 
2° Definir ponto isoelétrico (pl) de um aminoácido
Ponto isoelétrico, ponto isoeléctrico ou pI, é o valor de pH onde uma molécula, por exemplo, um aminoácido ou uma proteína, apresenta carga elétrica líquida igual a zero. O pI é o pH no qual há equilíbrio entre as cargas negativas e positivas dos grupamentos iônicos de um aminoácido ou de uma proteína.
3º Analisando o grupo R, classificar os aminoácidos em polares e apolares, Entre os grupos polares, citar aqueles que, em pH 7, apresentam grupo com carga negativa(aminoácidos ácidos), carga positiva (aminoácidos básicos) e a carga nula (polares sem carga).
Aminoácidos Apolares
Glicina: H-CH(NH2) –COOH, Alanina: CH3-CH(NH2) –COOH, Leucina: CH3(CH3)-CH2-CH(NH2)-COOH, Valina: CH3-CH(CH3)-CH(NH2)-COOH, Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH(NH2)-COOH, Prolina:-CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfa, Fenilalanina: C6H5-CH2-CH(NH2)-COOH, Triptofano: R aromático-CH(NH2)-COOH, Metionina: CH3-S-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
Aminoácidos Polares 
Aminoácidos Polares ácidos
Apresentam grupos carboxilato. São hidrófilos.
Ácido aspártico: HCOO-CH2-CH(NH2)-COOH, Ácido glutâmico: HCOO-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
Aminoácidos Polares básicos
Apresentam grupos amino. São hidrófilos.
Arginina: HN=C(NH2)-NH-CH2-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH, Lisina: NH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH, Histidina: H-(C3H2N2)-CH2-CH(NH2)-COOH
Aminoácidos polares Neutros 
Apresentam grupos químicos que tendem a formar ligações de hidrogénio.
Serina: OH-CH2-CH(NH2)-COOH, Treonina: OH-CH (CH3)-CH(NH2)-COOH, Cisteina: SH-CH2-CH(NH2)-COOH, Tirosina: OH-C6H4-CH2-CH(NH2)-COOH, Asparagina: NH2-CO-CH2-CH(NH2)-COOH, Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
4° Esquematizar a ligação peptídica 
Uma ligação peptídica é uma ligação química que ocorre entre duas moléculas quando o grupo carboxilo de uma molécula reage com o grupo amina de outra molécula, libertando uma molécula de água (H2O). Isto é, uma reação de síntese por desidratação que ocorre entre moléculas de aminoácidos. A ligação covalente C-N resultante é chamada ligação peptídica e a grupo funcional resultante é uma amida . Polipeptídeos e proteínas são cadeias de aminoácidos presas por ligações peptídicas.
5° Definir Proteínas globulares e fibrosas. Citar exemplos
proteínas fibrosas, as cadeias de polipeptídios são organizadas em filamentos. Essas proteínas são pouco solúveis na água e estão associadas a funções mais estruturais, fornecendo suporte, forma, flexibilidade e proteção quanto a fatores externos. Um exemplo é a alfa-queratina, encontradas nos mamíferos e que constituem o cabelo, unhas e garras.
Nas proteínas globulares, o arranjo dessas cadeias polipeptídicas é feito de maneira esférica ou globular. Essas proteínas são solúveis na água e estão associadas a atividades de regulação, são enzimas, proteínas transportadoras e imunoglobulinas. Um exemplo é a mioglobina, uma proteína que se liga ao oxigênio, encontrada nas células musculares.
6° Definir estrutura primária
Estrutura primária. A estrutura primária é dada pela sequência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. São específicas para cada proteína, sendo geralmente determinados geneticamente.
7º Descrever as estruturas regulares – Alfa hélice e folha Beta pragueada – que se compõem a estrutura secundária das proteínas globulares
Alfa-Hélice é uma estrutura semelhante a um bastão, onde a cadeia peptídica principal firmemente helicoizada forma a parte interna do bastão, e as cadeias laterais se projetam para fora em uma disposição helicoidal. A estrutura é estabilizada por pontes de hidrogênio entre os grupamentos NH e CO da cadeia principal. O grupamento CO de cada aminoácido forma ponte de hidrogênio com o grupamento NH do aminoácido que está situado a quatro unidades adiante na sequencia linear, sendo que todos os grupamentos NH e CO formam pontes de hidrogênio.
beta pregueada, que difere muito da alfa hélice em forma de bastão. Uma cadeia peptídica em uma folha beta pregueada é denominada de fita beta e é quase totalmente distendida. A distância axial entre aminoácidos adjacentes na folha beta é de 3,5 amngstrons. A folha beta pregeada é estabilizada por pontes de hidrogênio entre grupamentos NH e CO em fitas peptídicas diferentes, ao contrário da alfa hélice cujas pontes de hidrogênio estão entre grupamentos do mesmo filamento.
8º Definir estrutura terciária de proteínas globulares. Esquematizar os tipos de ligações que a mantêm, indicando os aminoácidos que participam dessas ligações
A estrutura terciária descreve a conformação específica da cadeia polipeptídica secundária que resulta numa estrutura mais compacta onde os átomos ocupam posições específicas. O dobramento protéico é um processo no qual uma molécula não organizada, nascente (recentemente sintetizada) adquire uma estrutura altamente organizada como conseqüência de interações entre as cadeias laterais presentes na sua estrutura primária. 1. Interações hidrofóbicas. São as forças não-covalentes mais importantes para a estabilidade da estrutura enovelada. As interações são resultantes da tendência das cadeias laterais hidrofóbicas – presentes na alanina, isoleucina, leucina, fenilalanina e valina – de serem atraídas umas pelas outras para agruparem-se em áreas específicas e definidas para minimizar seus contatos com a água. Quando circundados por moléculas de água, os grupos hidrofóbicos são induzidos a juntarem-se para ocupar o menor volume possível. Assim, as moléculas de água altamente ordenadas são liberadas do interior, aumentando a desordem do sistema (entropia). O aumento da entropia é termodinamicamente favorável e dirige o dobramento protéico.
2 Interações eletrostáticas (ligações iônicas). Grupos carregados positivamente como os grupos ε-amino, (+−3NH), nas cadeias laterais de resíduos de lisina podem interagir com grupos carregados negativamente, como o grupo carboxila (−COO−) do ácido glutâmico ou ácido aspártico. Cerca de dois terços dos resíduos de aminoácidos com cargas nas proteínas formam pares iônicos (ou pontes salinas: associação de dois grupos iônicos de cargas opostas).
3. Ligações covalentes. O único tipo de ligação covalente presente na manutenção da estrutura terciária é a ponte dissulfeto formada de dois grupos sulfidrila de cadeias laterais de duas cisteínas
(Cys−S−S−Cys) para produzir uma cistina. As pontes dissulfeto separadas uma da outra na estrutura primária (intracadeia) ou entre duas cadeias polipeptídicas (intercadeias) formam-se à medida que a proteína se dobra para adquirir a sua conformação nativa. No meio extracelular, essas ligações protegem parcialmente a estrutura das proteínas de modificações adversas de pH e das concentrações de sais. As proteínas intracelulares raramente contêm pontes dissulfeto devido às altas concentrações citoplasmáticas de agentes redutores.
4. Pontes de hidrogênio. Grande número de pontes hidrogênio são formadas no interior e na superfície das proteínas (são pontes diferentes daquelas envolvidas na manutenção de α−hélice ou folha β pregueada). Além de formar pontes de hidrogênio entre si, os grupos polares das cadeias laterais dos aminoácidos podem interagir com a água ou como esqueleto polipeptídico. As pontes de hidrogênio contribuem moderadamente para direcionar o enovelamento.
5. Forças de van der Waals. É uma força de atração inespecífica que ocorre quando dois átomos quaisquer estão próximos. Podem existir entre unidades de fenilalanina e tirosina próximas umas das outras ou entre resíduos vizinhos de serina. As forças de van der Waals são também proeminentes entre as cadeias laterais envolvidas nas interações hidrofóbicas. Apesar dessas forças serem comparativamente fracas (Tabela 2.3), o efeito acumulativo de
2 Aminoácidos e proteínas • 49 numerosos sítios de interação tem substancial influência para a estabilidade da estrutura enovelada.
9º Definir estrutura quaternária de proteínas globulares. Citar exemplos de proteínas com estrutura quaternária. 
As cadeias individuais de polipeptídeos − chamadas protômeros ou subunidades − estão associadas por interações não−covalentes: efeitos hidrofóbicos, pontes de hidrogênio e interações eletrostáticas. O arranjo espacial das subunidades é conhecido como estrutura quaternária das proteínas. Somente proteínas feitas de duas ou mais cadeias polipeptídicas apresentam a estrutura quaternária. Insulina (duas cadeias), hemoglobina (quadro cadeias) e as imunoglobinas (anticorpos, quatro cadeias) são exemplos de proteínas que tem a estrutura quaternária.
10º Verificar a posição dos radicais polares e apolares de uma proteína em solução aquosa.
11° Definir ponto isoeletrônico de uma proteína e indicar como pode ser determinado. 
O pI (ponto isoelétrico) é um pH em que a proteína apresenta o mesmo número de grupos ácidos desprotonados e grupos básicos protonados. O abaixamento de pH resulta sempre em aumento da carga negativa (protonação de grupamento ácidos); portanto, em pH menor do que o PI, a proteína apresenta uma carga líquida positiva, tanto maior quanto mais afastado do PI for o pH. O pI de proteínas não pode ser calculado a partir do valores de p Ka dos aminoácidos componentes, devido aos eu grande número e, principalmente, porque o valor de pKa doa aminoácidos varia conforme a sua localização na estrutura da proteína. O pI das proteínas é determinado experimentalmente: é o valor de pH no qual elas não migram, quando submetidas a um campo elétrico.
12º Definir desnaturação de uma proteína e descrever a ação do pH extremo e temperatura sobre a estutura das proteínas
A desnaturação ocorre quando a proteína perde sua estrutura secundária e/ou terciária, ou seja, o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é rompido, fazendo com que, quase sempre, perca sua atividade biológica característica. Quando as proteínas sofrem desnaturação não ocorre rompimento de ligações covalentes do esqueleto da cadeia polipeptídica, preservando a sequência de aminoácidos características da proteína. Os fatores que causam a desnaturação são: Aumento de temperatura (cada proteína suporta certa temperatura máxima, se esse limite é ultrapassado ela desnatura); Extremos de pH (valores de pH muito baixos ou muito altos, afetando a ionização dos agrupamentos da proteína, conferem à molécula uma elevada carga positiva ou negativa, ocasionando repulsão intramolecular, com exposição do interior hidrofóbico); 
 Solventes orgânicos miscíveis com a água (etanol e acetona); 
 Solutos (uréia); 
 Exposição da proteína a detergentes; 
 Agitação vigorosa da solução proteica até formação abundante de espuma. 
13º Em que diferem as pontes de Hidrogênio da estrutura secundária e terciária de proteínas globulares?
Na estrutura secundária as pontes de hidrogênio dispõem-se paralelamente ao eixo da hélice ou as pontes de hidrogênio são estabelecidas entre cadeias polipeptídicas diferentes ou entre segmentos distantes de uma mesma cadeia.
14º O que é renaturação de proteínas?
Retiradas as condições desnaturantes, muitas proteínas podem reassumir sua conformação nativa, ou seja, renaturação é quando as proteínas desnaturadas retomam sua estrutura nativa e sua atividade biológica assim que sua conformação natural de estabilidade é atingida novamente. 
15º Fale sobre eltrofase.
A eletroforese é uma técnica analítica utilizada na análise de  macromoléculas como proteínas e ácidos nucléicos. A eletroforese é a migração de uma molécula carregada sob a influência de um campo elétrico. A mobilidade eletroforética é dada por:
μ=     v/E   =  Z/f
16º Explique a origem do nome alfa- aminoácidos 
os alfa-aminoácidos, que formam as proteínas, tem, geralmente, como estrutura um carbono central (carbono alfa, quase sempre quiral) ao qual se ligam quatro grupos: o grupo amina (NH2), grupo carboxílico (COOH), hidrogênio e um substituinte característico de cada aminoácido.
17º Usando as seguintes formas para alfa-aminoácido, relacione –as com os seus respectivos pHs.
pH 1; pH 7; pH11
18º Quem são os grupos prostéticos? E os centros alostéricos? 
Um grupo prostético é um componente de natureza não-proteica de proteínas conjugadas que é essencial para a atividade biológica dessas proteínas.[1] Os grupos prostéticos podem ser orgânicos (como por exemplo uma vitamina ou um açúcar) ou inorgânicos (por exemplo, um íon metálico) e encontram-se ligados de forma firme à cadeia polipeptídica, muitas vezes através de ligações covalentes. Uma proteína despojada do seu grupo prostético é uma apoproteína, designando-se por vezes a proteína com grupo prostético como holoproteína.
Os grupos prostéticos são um subgrupo de cofatores; ao contrário das coenzimas, encontram-se ligados de forma permanente à proteína.[2] Em enzimas, os grupos prostéticos estão de algum modo ligados ao centro ativo.
As enzimas reguladas por modificações não-covalentes são chamadas de alostéricas. Elas contêm uma região separada daquela em que se liga o substrato, na qual pequenas moléculas regulatórias (efetores) podem ligar-se e modificar a atividade catalítica destas enzimas. Ao ligar-se à enzima, o efetor alostérico pode aumentar (efetor positivo) ou diminuir (efetor negativo) a atividade catalítica, através de modificações no sítio catalítico.
19º O Ácido Glutâmico possui pK1= 2,2; pK2= 9,7; e pKr= 4,2:
a) represente as reações de equilíbrio entre as diversas formas do ácido glutâmico, nos pHs correspondentes aos pK1, pK2, pKr. Determine a carga elétrica líquida para cada um desses pHs.
b) Calcule o ponto isoelétrico do acido glutâmico
c) Fazendo-se passar uma corrente elétrica numa solução de ácido glutâmico em pH 1,0, para que plo deverão migrar as formas iônicas presentes na solução?
20° Com relação a titulação de 50 ml de uma solução de glicina 0,2 N na forma totalmente protonada (H3NCH2COOH), pK1= 2,34 pK2 = 9,6) com NaOH 0,1N, responda:
a) Que volume de Naoh é necessário para titular o grupo alfa-COOC da glicina?
b) Quanto de NaOH é necessário para titular o grupo alfa-NH3?
c) Que volume de NaOH é necessário para que a glicina fique com carga elétrica igual a zero? Neste ponto qual o pH da solução e qual a fórmula iônica da glicina?
21º Comenta-se que a diferença entre a seda e a lã é a diferença entre as suas estruturas helicoidais e da folha pragueada. Você considera esse ponto de vista válido? explique.