Aula 6 - Proteínas [Modo de Compatibilidade]

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O termo proteína deriva do grego proteíos, "que tem
prioridade", "o mais importante".
As proteínas são consideradas as macromoléculas
mais importantes das células.mais importantes das células.
Para muitos organismos, constituem quase 50% de
suas massas.
São formadas a partir da união de muitos aminoácidos.
Possuem diversas funções nos mais diversos
organismos.
Não são somente as mais abundantes
macromoléculas, mas também, são muito importantes
para a vida.
As milhares de enzimas que um organismo possui são
todas proteínas com funções importantes.
As informações genéticas, por exemplo, são expressas
através de proteínas.
� Função contrateis ( miosina e actina);
� Estruturais do corpo (colágeno, queratina);
� Biocatalisadoras (enzimas);
� Hormonais (insulina, glucacon, hormônios da tireóide)
� Transferência (hemoglobina que transporta oxigênio e
transferrina que transporta o ferro)
� Reserva (ovoalbumina, caseína);
� Podem também exercer a função de proteção contra
agressores:
�Mamíferos produzem anticorpos;
�Cobras produzem veneno;
�Microrganismos produzem antibióticos;
�Vegetais produzem inibidores enzimáticos.
Quimicamente proteínas são polímeros de alto peso
molecular cujas unidades básicas são os aminoácidos,
ligados entre si e por ligações peptídicas.
Para serem considerada proteínas, um polímero de
aminoácidos deve possuir peso molecular
aproximadamente entre 6000 e 1000000.
São constituídas em sua maioria por carbono,
hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e enxofre.
Quando sofrem hidrolise ácida, as proteínas liberam
aminoácidos constituintes.
Sofrem mudanças nas suas estruturas com muita
facilidade o que torna bastante difícil o estudo desses
compostos.
As proteínas podem ser simples, conjugadas e
derivadas.
Os aminoácidos são as unidades estruturais das
proteínas.
As características das proteínas são fortemente
influenciadas pelas dos seus aminoácidos constituintes.
Os aminoácidos apresentam um grupo amino e
carboxílico livres no carbono. Exceto a prolina.
Na natureza são vinte aminoácidos encontrados com
freqüência.
Em função dessa estrutura os aminoácidos são
solúveis em água e pouco solúveis em solventes
orgânicos.
Diferem entre si pelos radicais R, os quaisDiferem entre si pelos radicais R, os quais
definem suas propriedades químicas e físicas e
conseqüentemente, as das proteínas a que
pertencem.
Características
• Sólidos
• Cristalizáveis
• Incolores
Funções
• Monômeros das proteínas e 
peptídeos
•Precursores hormonais 
• Hidrossolúveis
• ↑ PF (↑ 200°C)
(tiroxina, serotonina, auxinas)
•Intermediários do
metabolismo
• Precursores de nucleotídeos 
e porfirinas.
Atividade Óptica – com exceção da glicina, todos os
aminoácidos naturais apresentam atividade óptica desviando a luz
polarizada para a direita ou para a esquerda. Todos os
aminoácidos que entram na formação de proteínas são L-
aminoácidos.aminoácidos.
Propriedade Elétrica (ácido/básica) – os aminoácidos possuem
pelo menos dois grupos ionizáveis: um grupo carboxílico (-) e um
grupo amínico (+). Desse comportamento deriva-se o conceito de
ponto isoelétrico, que é o valor de pH em que as cargas positivas e
negativas são iguais.
Solubilidade – é relativamente elevada em água e reduzida em
solventes orgânicos.
Ponto de Fusão – é bastante elevado sendo normalmente
acompanhado de decomposição da estrutura química original.acompanhado de decomposição da estrutura química original.
.
A propriedade mais importante dos aminoácidos é sem duvida
a capacidade desses compostos de formarem amidas pela
interação intermolecular entre grupos carboxílicos e amínicos,
permitindo a formação de peptídeos e proteínas, e a ligação –permitindo a formação de peptídeos e proteínas, e a ligação –
NHCO- formada é denominada Ligação peptídica.
Observar a formação de uma molécula de água, que é liberada na ligação.
São compostos resultantes de união entre dois ou mais
aminoácidos. Esta união se dá entre o grupo carboxila de
um aminoácido com o grupo aminado outro aminoácido,
ocorrendo liberação de uma molécula de água (Reação deocorrendo liberação de uma molécula de água (Reação de
Condensação).
Classificação é feita de acordo com o numero de
aminoácidos.
�2 aminoácidos- dipeptídeo
�3 aminoácidos- tripeptídeo
�4 aminoácidos – tetrapeptídeos
�n aminoácidos - polipetídeos
Quanto a Composição:
� Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas
aminoácidos.
� Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos
mais um radical não peptídico, denominado grupomais um radical não peptídico, denominado grupo
prostético.Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas,
glicoproteínas, etc.
� Proteínas derivadas – podem ser obtidas a partir de
proteínas simples ou conjugadas, por hidrolise acida ou
enzimática.
Quanto a Composição: proteínas conjugadas
Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:
- Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma
cadeia polipeptídica.
- Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma
cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e
função mais complexas.
Quanto à Forma:
- Proteínas Fibrosas - Na sua maioria, são insolúveis nos
solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. A
esta categoria pertencem as proteínas de estrutura, como colágenoesta categoria pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno
do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a conchiolina das
conchas dos moluscos, ou ainda a fribrina do soro sanguíneo ou a
miosina dos músculos. Algumas proteínas fibrosas, porém,
possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que são
formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas
helicoidalmente.
Quanto à Forma: - Proteínas Fibrosas
MIOSINA
Quanto à Forma:
- Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais
complexa, são mais ou menos esféricas. São geralmente
solúveis nos solventes aquosos e os seus pesossolúveis nos solventes aquosos e os seus pesos
moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões.
Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como os
enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.
Quanto à Forma: - Proteínas Globulares
• As proteínas possuem algumas funções como:
• Reserva: Albumina,presente na clara de ovo, por
exemplo.
• Proteínas de transporte: Hemoglobina (hemácias-sangue)
• Proteção: defesa do organismo (anticorpos)
• Estrutural: compondo células
Uma proteína ou polipeptídeo pode se apresentar em
diferentes graus de estruturação (primária, secundária,
terciária, quaternária) que são mantidas por vários tipos
de ligação e/ou interações entre os vários grupos
funcionais dos aminoácidos que as compõem.
Estrutura
primária
Resíduos de
aminoácidos
Está relacionada com todas as ligações covalentes
(principalmente ligações peptídicas e pontes dissulfeto) ligando
os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.
Se caracteriza por apresentar apenas ligações peptídicas
entre os aminoácidos.
É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois
dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.
Resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a
um "colar de contas", com uma extremidade "amino
terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".
Para se conhecer a estrutura primária de uma proteína há
necessidade de se efetuar:
1. determinação qualitativa e quantitativa dos aminoácidos
que compõem o polipeptídeo ou proteína;que compõem o polipeptídeo ou proteína;
2. determinação da seqüência de aminoácidos na cadeia
polipeptídica.
Estrutura
primária
Estrutura
secundária
Resíduos de
aminoácidos
α-hélice
Refere-se a arranjos particularmente estáveisdos resíduos de
aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais. Mantida
principalmente por pontes de hidrogênio.
Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os
carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e
carboxila.
Existe uma série de critérios que garantem a estrutura
secundária de uma proteína, mas apenas algumas satisfazem os
requerimentos necessários para que a estrutura seja estável:
estrutura helicoidal (α hélice), e a estrutura foliar
(conformação β).
As conformações podem ser α hélice, outros tipos de hélices,
fitas, chapas pregueadas ou sanfonadas.
Estrutura
primária
Estrutura
secundária
Estrutura
terciária
Resíduos de
aminoácidos
α-hélice Cadeia
polipeptídica
Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional de
um polipeptídio.
Na estabilização da estrutura terciária e na determinação da
conformação de uma proteína entram forças de natureza
diversas, como:
�Ligações dissulfeto (covalentes) – entre dois resíduos de
Cisteína;
�Ligações salinas ou interações eletrostáticas – são as
mais fortes dentre as ligações polares, porém mais fracasmais fortes dentre as ligações polares, porém mais fracas
que as covalentes;
� Ligações ou pontes de hidrogênio;
� Interações dipolares;
� Interações hidrofóbicas ou de Van der Waals – são as
mais baixas de todas as forças estruturais e a distância de
interação é a maior;
Estrutura
primária
Estrutura
secundária
Estrutura
terciária
Estrutura
quaternária
Resíduos de
aminoácidos
α-hélice Cadeia
polipeptídica
Subunidades
montadas
Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou
subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado
de estrutura quaternária.
A maioria das proteínas globulares são formadas por
mais de uma unidade estrutural; cada unidade estrutural
pode conter um ou mais polipeptídeos, cada um
apresentando seu próprio grau de estruturação (primário,
secundário, terciário).
Estas subunidades estruturais se ligam entre si através
de ligações não covalentes.
A este grau de estruturação das proteínas dá-se o nome
de estrutura quaternária.
Propriedades elétricas
O comportamento de uma proteína globular em solução
ácida ou básica é determinado em grande parte pelo número e
natureza dos grupos ionizáveis nos radicais R dos resíduos de
aminoácidos.
Os grupos amínicos (-NH ) e carboxílicos (-COOH) terminaisOs grupos amínicos (-NH2) e carboxílicos (-COOH) terminais
das cadeias polipeptídicas exercem pouca influência.
As proteínas, do mesmo modo que os peptídeos e
aminoácidos, possuem pHs isoelétricos característicos nos
quais elas se comportam como íons dipolares, não possuindo
cargas positivas ou negativas em excesso.
Solubilidade
A solubilidade de uma proteína depende do número e do
arranjo de cargas na molécula, que por sua vez depende da
composição em aminoácidos. Partes não protéicas da
molécula, como lipídeos, carboidratos, fosfatos, etc., também
afetam a solubilidade.
A solubilidade da proteína pode ser modificada por fatoresA solubilidade da proteína pode ser modificada por fatores
como:
pH
�pH < pI < pH ® aumenta a solubilidade da proteína;
�pH = pI ® diminui a solubilidade da proteína tendendo a
precipitação.
Força iônica
Em baixas concentrações de sais (baixa força iônica), a
solubilidade em geral aumenta, pois os íons salinos tendem a
se associar às proteínas contribuindo para uma hidratação
e/ou repulsão entre as moléculas, aumentando a
solubilidade “salting in”.
Em elevadas concentrações salinas, os íons competem com aEm elevadas concentrações salinas, os íons competem com a
proteína pela água, ocasionando perda de água de hidratação,
atração mútua entre as moléculas e formação de
precipitado “salting out”.
bilidade diminui.
Constante dielétrica do solvente
Constantes dielétricas elevadas aumentam a solubilidade das
proteínas.
Temperatura
A maioria das proteínas é solúvel a temperatura ambiente e a
solubilidade tende a aumentar à medida que se eleva a
temperatura até 40 a 50 oC. Além destas temperaturas a
proteína começa a desnaturar e a solubilidade diminui.
Classificação das proteínas em função da solubilidade:
Albuminas Solúvel em água Coagulam pelo calor Ovoalbumina
lactoalbumina
Globulinas Pouco ou insolúvel 
em água
Coagulam pelo calor Miosina
Ovoglobulinaem água Ovoglobulina
lactoglobulina
Prolaminas
[vegetais]
Insolúvel água e
Solução salina
Solúvel em etanol
{50-80%}
Gliadina
Zeina[milho]
Glutelinas
[vegetais]
Insolúvel água e
Solução salina, etanol
Solúvel solução ácida 
e alcalina diluida
Glutenina
[trigo/arroz]
Escleroproteínas Insolúvel nos 
solventes anteriores
Colágeno
queratina
Ocorre com a quebra das ligações secundárias e
terciárias,geralmente é irreversível, a proteína perde a forma e
a função.Os fatores que causam a desnaturação:
� Calor: ↑ 10°C� Calor: ↑ 10°C
� Radiação UV: mudança na conformação, ruptura de
ligação covalente, ionização.
� pH: >10,0 ou < 3,0
� Solventes orgânicos: alteram a cte. dielétrica, solventes
apolares rompem interações hidrofóbicas.
• Calor:
Variação de pH:• Variação de pH:
1. ↓ solubilidade
2. Mudança na capacidade de ligar água
3. Perda da atividade biológica
4. ↑ ataque por proteases4. ↑ ataque por proteases
5. ↑ viscosidade
6. Dificuldade de cristalização
7. ↑ reatividade química
As propriedades funcionais [físico-químicas] de um
ingrediente determinam sua utilização.
� Propriedades de hidratação: água -proteína� Propriedades de hidratação: água -proteína
� Propriedades relacionadas com interação proteína-
proteína: coagulação
� Propriedade de superfície: emulsão, espuma.
� Proteínas da carne: miosina[globulina]/rompido tripsina, actina
� Proteínas do leite: caseína[fosfoproteína]/ coagula renina,
lactoalbumina(triptofano], lactoglobulina[-SH]lactoalbumina(triptofano], lactoglobulina[-SH]
� Proteínas do ovo: ovoalbumina [-SH], conalbumina,
ovomucóide[ glicoproteína], ovomucina, avidina, lisozima,
lipovitelina[fosfolipidio], fosfovitina.
� Proteínas do trigo: Gliadina [prolamina], glutenina [glutelina]