Quimica aplicada

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UNIVERSIDADE FEDERAL DE PERNAMBUCO
CENTRO DE BIOCIÊNCIAS
DEPARTAMENTO DE ANTIBIÓTICOS
 Aluna: Isabela Raíza da Costa Silva 
1.Leia o texto a seguir, escrito por Jacob Berzelius em 1828. “Existem razões para supor que, nos animais e nas plantas, ocorrem milhares de processos catalíticos nos líquidos do corpo e nos tecidos. Tudo indica que, no futuro, descobriremos que a capacidade de os organismos vivos produzirem os mais variados tipos de compostos químicos reside no poder catalítico de seus tecidos.'' A previsão de Berzelius estava correta, e hoje sabemos que o "poder catalítico'' mencionado no texto deve-se: 
aos ácidos nucléicos. b) aos carboidratos. c) aos lipídios. d) às proteínas. e) às vitaminas. 
2. Qual a importância biológica dos aminoácidos? Os aminoácidos são moléculas orgânicas que possuem um átomo de carbono ao qual se liga um átomo de hidrogênio, um grupo amina, um grupo carboxílico e uma cadeia lateral “R”. Mas o que difere um aminoácido de outro?
Os aminoácidos são importantes, pois fazem a manutenção de músculos, pele, tendões, glândulas, ligamentos, cabelos e até mesmo unhas. Também são responsáveis pela produção de hormônios como insulina e neurotransmissores que enviam mensagens ao cérebro, além de servir de transporte de substâncias químicas e fluidos através do corpo. O que diferencia um aminoácido do outro é o RADICAL (R).
Por exemplo: Se o meu radical for -CH3, terei o aminoácido Alanina. Se meu radical for -H, terei o aminoácido Glicina. Se meu radical for -CH2-OH, terei a Serina. 
3. Como os aminoácidos podem ser classificados? Dê um exemplo de cada classe da cadeia lateral.
Os aminoácidos podem ser classificados segundo dois princípios:
Classificação com base nas propriedades do grupo R, em particular, sua polaridade ou tendência em interagir com a água em pH biológico (próximo a 7). 
Classificação segundo a essencialidade.
Grupo R apolares e alifáticos (insolúveis em água) Ex: Ala, Val, Leu, Iso - Tendem a se aglomerar entre si nas proteínas.
Grupo R aromáticos: São relativamente apolares hidrofóbicos. Ex: Tirosina pode formar ligações de hidrogênio.
Grupos R polares, não carregados: Solubilidade intermediária em água.Possuem grupos funcionais capaz de formar ligações de hidrogênio com a água. Ex: Serina e treonina - Grupos hidroxila, Asparagina e glutamina - Grupo amida...
Grupos R carregados negativamente: Aminoácidos ácidos. Carga negativa.
Grupos R carregados positivamente: Aminoácidos hidrofílicos. Carga positiva. Ex: Histidina, grupo aromático.
 4. O que são aminoácidos essências e não essenciais? Dê exemplos.
Aminoácidos essenciais: Não podem ser sintetizados pelos animais ou os são, porém, em quantidades inferiores às necessidades do organismo. Ex: Valina, Arginina, Histidina...
Aminoácidos não essenciais: Podem ser sintetizados pelos tecidos em quantidades que satisfazem as exigências do metabolismo, a partir de fontes de carbono e grupos amino. Ex: Glutamina, Cisteína, Asparagina...
5. Sabemos que os aminoácidos são as unidades constituintes das proteínas. Essas moléculas orgânicas são ligadas umas às outras através de qual ligação? Exemplifique fazendo a reação de condensação entre a lisina e glicina. 
Ligadas pela ligação peptídica.
6. O que são peptídeos?
São compostos formados por ligação de um ou mais aminoácidos com uma ligação covalente.
7. Desenhe a estrutura do seguinte peptídeo: Ala-Gly-Ser
8. Quais são as características da estrutura primária, secundária, terciária e quaternária da proteína?
Estrutura primária: consiste em uma sequência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas e inclui algumas ligações dissulfeto.
 Estrutura secundária: é o arranjo espacial dos átomos da cadeia principal em um determinado segmento da cadeia polipeptídica.
Estrutura terciária: é o arranjo tridimensional total de todos os átomos de uma proteína. 
Estrutura quaternária: Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas.
9.Como a estrutura primária de uma proteína pode influenciar suas estruturas secundária e terciária?
 O estabelecimento de pontes de hidrogênio como o de outros tipos de ligações depende da sequência de aminoácidos que compõem a proteína. Uma alteração na sequência de aminoácidos (estrutura primária) implica em alterações nas estruturas secundária e terciária da proteína.
10. Quais são os tipos de forças que mantém a estrutura tridimensional de uma proteína?
Interações Intermoleculares
 Ligações de H: Aminoácidos polares
 Ligações iônicas: Aminoácidos carregados 
Interações hidrofóbicas: Aminoácidos apolares 
Forças de Van der Waals: Qualquer aminoácido
11. Diferencie proteínas fibrosas de proteínas globulares, proteínas simples e proteínas conjugadas. Dê exemplos.
Proteínas simples: Por hidrólise liberam apenas aminoácidos. Ex. albumina, globulina, actina, miosina.
Proteínas conjugadas: contém componentes químicos associado denominado grupo prostético. Ex: lipoproteínas contêm lipídeos (lipoproteína sanguínea).
Proteínas fibrosas: são adaptadas às funções estruturais. Apresentam cadeias polipeptídicas arranjadas em longos filamentos. Em geral são formadas por um único tipo de estrutura secundária (hélices-α ou conformações β). São insolúveis em água. Garantem aos vertebrados suporte, forma e proteção externa. Ex: Colágeno (hélice tripla de colágeno). 
Proteínas globulares: apresentam cadeias polipeptídicas dobradas em uma forma esférica ou globular, geralmente contêm diversos tipos de estruturas secundárias na mesma cadeia de polipeptídio. São geralmente solúveis. Exemplo: enzimas, Hemoglobina, mioglobina, imunoglobulinas.
12. No que consiste a desnaturação da proteína e quais são as possíveis causas? 
A desnaturação é a modificação de qualquer uma destas organizações da molécula que faz a proteína ficar biologicamente inativa. A desnaturação de uma proteína pode ser causada por variações na temperatura ótima de determinada molécula, mudança no pH ótimo, mudança na concentração de solutos ao redor da molécula e outros processos fisiológicos. A maioria das proteínas desnatura depois da elevação acima da temperatura ótima de funcionamento ou em soluções ácidas ou básicas demais. Esta é uma das maiores razões que mantém a homeostasia dos organismos, mantendo temperatura e pH estáveis.
13. O que é o ponto isoelétrico de uma proteína?
Ponto Isoelétrico (pI) é o pH em que um aminoácido ou proteína tem uma carga líquida igual a zero (0). 
14. Com base no gráfico, defina qual o ponto isoelétrico da arginina a partir da curva de titulação mediante suas constantes de ionização: pka1= 2,0; pka2= 9,0; pka3= 13,0.
15. Escreva as estruturas dominantes da Alanina em Ph 1, 4 e 12 e defina qual o ponto isoelétrico pelos seus respectivos pka1= 2,34 e pka2= 9,69.