Aula BioqClin Enzimologia Clínica

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Enzimologia 
clínica 
Cíntia M. F. Rezende 
cintia.rezende@prof.unibh.br 
Enzimologia clínica 
Estudo das enzimas para diagnóstico e tratamento das doenças 
 
As atividades das enzimas nos líquidos biológicos refletem a integridade 
dos órgãos: lesão tecidual libera E características de cada órgão 
 
• Inflamações leves e reversíveis: ↑ permeabilidade da membrana E 
citoplasmáticas liberadas p/ sangue 
• Necrose: E mitocondriais também liberadas 
 
 
Conhecer a localização intracelular das enzimas ajuda a determinar 
natureza e gravidade da lesão 
 
Sítio ativo 
Enzimas 
• proteínas altamente específicas, estrut tridimensional: subunidades 
•  velocidade das reações em até 1014 x 
• fornecem ambiente específico p/ reação ser energetica// favorável 
• parte hidrofóbica: sítio ativo 
• Coenzimas ou cofatores: 
– íons (Mg++, Cl-, Ca++) ou moléc orgânicas (vitaminas, NAD...) 
– favorecem ligação E-S ou aceptores/doadores de grupos químicos 
 
 
Classificação e nomenclatura das enzimas 
Nome da reação + ase + substrato 
• amilase, lipase 
• quinase (transferência de Pi do ATP) 
• fosforilase (liga grupo fosfato) 
• desidrogenase lática (lactato piruvato) 
 
Oficial: 
EC2.7.3.2 – creatino quinase (CK) 
Creatina + ATP  ADP + creatina-P 
2. classe: transferase 
7. subclasse: fosfotransferase 
3.2 sub-subclasse: fosfotransferase com grupo N como receptor 
Classificação e nomenclatura das enzimas 
• União Internacional de Bioquímica: 
EC (Enzyme Comission): 6 grupos (subdivididos classes/ subclasses) 
1 Oxido-
redutases 
reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons. 
Ex. LDH (EC 1.1.1.27): Ácido pirúvico + NADH + H+ ácido lático+ NAD+ 
2 Transferases transferem grupos funcionais como amina, fosfato, acil, carboxil 
Ex. AST (EC 2.6.1.1): Aspartato + cetoglutarato glutamato + oxalato 
3 Hidrolases reações de hidrólise de ligação covalente nos substratos 
Ex. Amilase (EC 3.2.1.1): 1,4 glucano hidrolase 
Amido  dextrinas + maltose + glicose 
4 Liases Adição de grupos a duplas ligações ou remoção de grupos do substrato 
deixando dupla ligação 
Ex. Aldolase (EC 4.1.2.13): 
Frutose 1,6-DP  diidroxiacetona-P + gliceraldeído 3-P 
5 Isomerases reações de interconversão entre isômeros óticos ou geométricos 
(rearranjos intermoleculares) 
Ex. glicose-6-P isomerase : Glicose-6-P  Frutose-6-P 
6 Ligases Condensação de 2 moléculas pela hidrólise de 1 lig de alta energia (ATP) 
Ex. piruvato carboxilase: Piruvato + ATP  oxaloacetato + ADP + Pi 
Classificação e nomenclatura das 
enzimas 
Reação enzima-substrato 
Atividade enzimática 
Unidade de medida: UI  1μM/min/L 
 = Quantidade de enzima que catalisa a transformação de 1micromol 
(quantidade) de substrato ou a formação de 1 micromol de produto, 
por minuto (tempo) e por litro (volume) de material biológico, nas 
condições-padrão recomendadas 
 
Enzimas não são dosadas diretamente: baixa concentração no soro e 
dificuldade para sua purificação determina-se a atividade 
Fatores que afetam a atividade 
enzimática 
1. pH 
obs. reações processadas com um tampão 
Fatores que afetam a atividade 
enzimática 
2. Temperatura 
 
Fatores que afetam a atividade 
enzimática 
3. Concentração da enzima 
Velocidade é proporcional à [E] até certo limite: se ↑ [E] há perda de 
linearidade  substrato consumido + rápido que o tempo estipulado 
pela metodologia  diluir a amostra 
 
4. Presença de efetores: inibem ou ↑ velocidade da reação 
Ex. Cl- ativam amilase; 
 Mn++ ativam peptidases; 
 Mg++ ativam E que convertem ATP 
 EDTA inibe a PAL; 
 oxalato inibe transaminases 
 fluoreto inibe via glicolítica 
 
Fatores que afetam a atividade 
enzimática 
5. Tempo de reação 
Velocidade pode ↓ se tempo prolongado (inversão da reação por 
acúmulo do produto, inativação da E, formação de inibidores)  
metodologias limitam p/avaliar atividade E: tempo ótimo qdo há 
consumo de 10% do substrato 
Fatores que afetam a atividade 
enzimática 
6. Concentração do substrato 
Cinética enzimática 
Velocidade de reação é  concentração de reagentes (S) 
E + S  ES (1ª) 
ES  E + P (2ª) 
 
Qto > [S] : > velocidade da reação (forma ↑ES, ↑P) 
– >> [S] : 100% das E ligadas  V máxima 
– acima disso: não adianta ↑ [S] 
 
Cinética enzimática de Michaelis Menten 
KM: é a [S] em mol/L na qual metade das E estão livres e metade E-S, ou 
seja, metade da v máxima característica para cada E-S 
 
Reações de 1ª ordem: 
A v ↑ linearmente com o ↑da [S], 
indicando que havia moléculas de E livres 
 
A v fica constante (vmáx) apesar do ↑[S], 
indicando que todas as E estão ligadas 
Cinética enzimática 
KM indica a afinidade da E pelo substrato: reações com alto Km 
significam que a v máx só ocorrerá com alta [S] afinidade baixa da 
E com o S 
 
Ex. Hexoquinase aceita dois açúcares: glicose e frutose 
 KM p/ glicose é menor frutose (afinidade ES maior) 
 A [glicose] p/ chegar ao vmáx é menor (“mais rápido”) 
 
 
 
Em bioquímica clínica trabalhamos com pH e temperatura 
constantes, tempo limitado e excesso de S 
(~10x o valor do Km) 
Erros nas determinações enzimáticas 
• Anticoagulantes: podem inibir enzimas 
 
• Hemólise: Hb inibe lipase; LDH das Hm contaminam o soro 
 
• Estase venosa: hipóxia  ↑permeabilidade membranas  
liberação de E (ex. transaminases, LDH) 
 
• Coagulação: desintegração de pqt e Hm  liberação conteúdo  
contamina soro  separar rapidamente após coleta 
 
• Conservação amostra: correto 4ºC, análise rápida 
– CK: instável 
– PAL e GGT: estáveis 
– PAC atividade decresce poucas horas 
– Envelhecimento do soro provoca proteólise (perda estrutura) 
Metodologias para a determinação das 
atividades enzimáticas 
A. Métodos colorimétricos: 
Possibilitam a determinação da atividade enzimática através de uma 
reação colorimétrica: 
• medida da quantidade de produto formado ou 
• medida da quantidade de substrato consumido 
 
Metodologias para a determinação das 
atividades enzimáticas 
A. Métodos colorimétricos: 
 
Metodologias para a determinação das 
atividades enzimáticas 
A. Métodos colorimétricos: 
 
Metodologias para a determinação das 
atividades enzimáticas 
B. Métodos cinéticos: 
Realiza-se várias medidas da absorvância, em idênticos intervalos 
de tempo, para a obtenção da velocidade da reação química: 
• variação da concentração da coenzima que participa da reação 
• variação da concentração do produto corado formado 
 
 
 
Metodologias para a determinação das 
atividades enzimáticas 
B. Métodos cinéticos: 
• variação da concentração da coenzima que participa da reação 
 
 
Formas reduzidas das coenzimas NADH ou NADPH absorvem luz a 340nm (UV) 
e formas oxidadas (NAD+, NADP) têm baixa absorção neste  
Metodologias para a determinação das 
atividades enzimáticas 
B. Métodos cinéticos: 
• variação da concentração do produto corado formado 
 
 
 
Aspectos biológicos das enzimas 
1) Origem das enzimas circulantes 
Cada célula é equipada com enzimas relacionadas a sua função 
Enzimas produzidas nas células  fluidos corporais 
 
• Enzimas específicas do plasma: 
Síntese hepática  lib para sangue onde há substratos específicos 
Ex. Colinesterase e fatores de coagulação 
 
• Enzimas plasma-inespecíficas: 
Síntese e função nas diferentes células e só aparecem no plasma em 
grandes quantidades quando liberadas após transtornos funcionais 
Ex. Secretadas (AMS, lipase, tripsinogênio); 
 Intracelulares (AST, ALT, GT,CK) 
A lesão dos tecidos de origem ou a proliferação aumentada das 
células de onde surgem essas enzimas levarão a um aumento da 
atividade dessas enzimas no plasma. 
Aspectos biológicos das enzimas 
Aspectos biológicos das enzimas 
2) Localização intracelular 
• Enzimas uniloculares: 
Ocupam somente uma posição dentro da célula. 
Ex. só organela: glutamato desidrogenase (GLDH) 
 
• Enzimas biloculares: 
2 ou + locais: Ex. AST: 60% citoplasma e 40% mitocôndrias 
Membranárias: PAL, 5’NUT, GT 
Citoplasmáticas: LDH, ALT, CK, AST (60%) 
Mitocondriais: GLDH, AST (40%), CK 
Lisossomiais: PAC 
Aspectos biológicos das enzimas 
2) Localização intracelular 
Enzimas indicadoras de uma lesão aguda: 
• presentes nas membranas celulares e no citoplasma 
• liberadas precocemente quando ocorre uma lesão celular 
• ex: elevação da GT, PAL e ALT (hepatite aguda) 
 
Enzimas indicadoras de uma lesão crônica 
• presentes em organelas 
• liberadas mais tardiamente 
• ex: elevação da GLDH e AST (hepatite crônica) 
 
Aspectos biológicos das enzimas 
3) Localização tecidual 
Enzimas são marcadores teciduais, mas nem sempre são exclusivas de 
um só tecido: 
• AST (TGO) e LDH: coração, músculo esquelético e fígado em quant = 
• ALT (TGP): hepática 
• CK: músculo cardíaco e esquelético 
 
Atividade das enzimas no soro e nos tecidos: 
Enzimas Soro Eritrócitos Fígado Coração Músculo 
esquelético 
AST 1 x15 x7.000 x8.000 x5.000 
ALT 1 x7 x3.000 x400 x300 
LDH 1 x300 x1.500 x1.000 x700 
CK 1 x <1 x <10 x10.000 x50.000 
Aspectos biológicos das enzimas 
4) Liberação celular das enzimas e difusão para corrente sanguínea 
Alterações energéticas altera permeabilidade: libera parte do 
conteúdo  se há necrose: liberação de todo conteúdo  difusão: 
5) Aumento da atividade enzimática 
• Alterações da membrana, ↑permeabilidade 
Ex. hepatites agudas: ALT, PAL; distrofia muscular: CK 
 
• Necrose celular 
Ex. IAM: CK, AST, LDH; pancreatite: AMS, LPS 
 
• Procedimentos médicos/ cirúrgicos 
Ex. injeções intramusculares: CK 
 
• Redução excreção (retidas no plasma) 
Ex: Colestase: elevação plasmática de PAL, γGT 
 Insuficiência renal: elevação plasmática de amilase 
Aspectos biológicos das enzimas 
6) Diminuição da atividade enzimática no plasma 
 
• Redução na síntese 
Ex. doenças hepáticas crônicas: ↓CHE 
 
• Aumento da excreção 
Ex. nefroses 
Aspectos biológicos das enzimas 
Aspectos biológicos das enzimas 
7) Formas das enzimas: 
Isoenzimas: formas múltiplas da mesma enzima, com subunidades 
diferentes, determinadas geneticamente, capaz de catalisar 
reação característica 
 : estrutura primária, reações químicas, afinidades pelo substrato e 
distribuição quantitativa pelos tecidos 
 
Ex. LDH: tetrâmero, com 2 tipos de subunidades H e M 
 CK: dímero, com 2 tipos de subunidades M e B 
 
Aspectos biológicos das enzimas 
Isoformas Arranjo das subunidades Presença nos tecidos 
LDH1 HHHH músculo cardíaco > rins > Hm 
LDH2 HHHM músculo cardíaco > rins 
LDH3 HHMM músculo esquelético > cérebro 
LDH4 HMMM fígado > cérebro 
LDH5 MMMM fígado > músculo esquelético 
CK1 BB cérebro, estômago, intestino 
CK2 MB músculo cardíaco 
CK3 MM músculo esquelético 
H 
H 
H 
H 
H 
H 
H 
M 
H 
H M 
M M 
M 
M 
H 
Aspectos biológicos das enzimas 
Isoformas Arranjo das subunidades Presença nos tecidos 
LDH1 HHHH músculo cardíaco > rins > Hm 
LDH2 HHHM músculo cardíaco > rins 
LDH3 HHMM músculo esquelético > cérebro 
LDH4 HMMM fígado > cérebro 
LDH5 MMMM fígado > músculo esquelético 
CK1 BB cérebro, estômago, intestino 
CK2 MB músculo cardíaco 
CK3 MM músculo esquelético 
Marcadores cardíacos 
Enzimas de interesse clínico: diagnóstico, prognóstico e acompanhamento 
de tratamentos de doenças pancreáticas, cardiovasculares, hepáticas, 
musculares, ósseas, renais e outros tecidos, como doenças malignas 
Enzimas de interesse clínico 
1) Pancreáticas (pancreatite aguda) 
Amilase, lipase, tripsina, quimiotripsina, elastase 
Obs. crônicas: elevações inconstantes e pouco significativas 
 
As principais enzimas usadas no diagnóstico de doenças são: 
Fosfatase Ácida 
Fosfatase Alcalina 
AST 
ALT 
GGT 
Amilase 
Lipase 
CK 
LDH 
Enzimas de interesse clínico 
Fosfatase Ácida 
Fosfatase 
Alcalina 
AST 
ALT 
GGT 
Amilase 
Lipase 
CK 
LDH 
Fosfatase Ácida 
• Maiores concentrações: próstata, no fígado, na 
medula óssea, nos eritrócitos e plaquetas. 
 
• ↑ fração não-prostática: crianças em fase de 
crescimento e patologicamente aumentada em 
condições em que existe um hipermetabolismo 
ósseo. 
Fosfatase Ácida 
Fosfatase 
Alcalina 
AST 
ALT 
GGT 
Amilase 
Lipase 
CK 
LDH 
Fosfatase Ácida 
• Utilidade Diagnóstica: diagnóstico e 
monitoramento da resposta ao tratamento e no 
aparecimento de metástases no câncer de 
próstata. 
Fosfatase Alcalina 
• Maiores Concentrações: presente em praticamente 
todos os tecidos do organismo, especialmente nas 
membranas das células dos túbulos renais, ossos 
(superfície dos osteoblastos), placenta, trato 
intestinal e fígado. 
• Função: transporte de lipídios no intestino e nos 
processos de calcificação óssea. 
Fosfatase Ácida 
Fosfatase 
Alcalina 
AST 
ALT 
GGT 
Amilase 
Lipase 
CK 
LDH 
Fosfatase Alcalina 
Fosfatase Ácida 
Fosfatase 
Alcalina 
AST 
ALT 
GGT 
Amilase 
Lipase 
CK 
LDH 
• Utilidade Diagnóstica: doenças ósseas que cursam 
com aumento da atividade osteoblástica e na 
investigação de doenças hepatobiliares. 
A resposta hepática a qualquer 
tipo de agressão da árvore 
biliar é sintetizar fosfatase 
alcalina principalmente nos 
canalículos biliares. 
Fosfatase Alcalina 
Fosfatase Ácida 
Fosfatase 
Alcalina 
AST 
ALT 
GGT 
Amilase 
Lipase 
CK 
LDH 
Obs.: recém-nascidos e crianças, mas 
especialmente adolescentes, apresentam 
valores significativamente mais elevados 
do que os adultos, devido ao crescimento 
ósseo. 
AST 
Aspatato aminotransferase 
• Maiores Concentrações: é encontrada em diversos 
órgãos e tecidos, incluindo coração, fígado, músculo 
esquelético e eritrócitos. 
• Está presente no citoplasma e também nas 
mitocôndrias, e, portanto, sua elevação indica um 
comprometimento celular mais profundo. 
Fosfatase Ácida 
Fosfatase 
Alcalina 
AST 
ALT 
GGT 
Amilase 
Lipase 
CK 
LDH 
Fosfatase Ácida 
Fosfatase 
Alcalina 
AST 
ALT 
GGT 
Amilase 
Lipase 
CK 
LDH 
• Utilidade Diagnóstica: hepatites virais agudas, 
hepatites alcoólicas, metástases hepáticas e 
necroses medicamentosas e isquêmicas, infarto 
agudo do miocárdio (IAM). 
 
 
AST 
Aspatato aminotransferase 
ALT 
Alanina aminotransferase 
• Maiores Concentrações: fígado, rim e em pequenas 
quantidades no coração e na musculatura esquelética. 
Fosfatase Ácida 
Fosfatase 
Alcalina 
AST 
ALT 
GGT 
Amilase 
Lipase 
CK 
LDH 
• Sua origem é predominantemente citoplasmática, 
fazendo com que se eleve rapidamente após a lesão 
hepática, tornando-se um marcador sensível da função 
do fígado. 
• Utilidade Diagnóstica: patologias que cursam com 
necrose do hepatócito, como hepatites virais, 
mononucleose, citomegalovirose e hepatites 
medicamentosas. 
ALT: 
um marcador 
hepatocelular. 
ALT 
Alanina aminotransferase 
Fosfatase Ácida 
FosfataseAlcalina 
AST 
ALT 
GGT 
Amilase 
Lipase 
CK 
LDH 
↑ [ ] recém-nascidos: é atribuído à imaturidade 
dos hepatócitos nos neonatos, que apresentam as 
membranas celulares mais permeáveis. Os valores 
se igualam aos níveis do adulto em torno dos 3 
meses de idade. 
Fosfatase Ácida 
Fosfatase 
Alcalina 
AST 
ALT 
GGT 
Amilase 
Lipase 
CK 
LDH 
ALT 
Alanina aminotransferase 
Apresenta-se freqüentemente elevada em alcoólatras, 
mesmo sem hepatopatia, na obesidade e no uso de drogas 
como analgésicos, anticonvulsivantes, quimioterápicos, 
estrogênio e contraceptivos orais. 
• Utilidade Diagnóstica: lesões hepáticas ligadas ao 
álcool, colestase (bloqueio do fluxo biliar) crônica e 
outras patologias hepáticas e biliares. 
Fosfatase Ácida 
Fosfatase 
Alcalina 
AST 
ALT 
GGT 
Amilase 
Lipase 
CK 
LDH 
GGT (-GT) 
Gama Glutamil Transpeptidase 
Tumor hepático: PAL e GT 
Alcoolismo crônico: GT 
Amilase 
• Maiores Concentrações: a amilase presente no 
sangue e na urina de indivíduos normais é de origem 
pancreática e das glândulas salivares. 
 
• Função: catalisar a hidrólise da amilopectina, 
da amilose e do glicogênio. 
 
Fosfatase Ácida 
Fosfatase 
Alcalina 
AST 
ALT 
GGT 
Amilase 
Lipase 
CK 
LDH 
Amilase 
• Utilidade Diagnóstica: doenças do pâncreas e na 
investigação da função pancreática. Na pancreatite 
aguda, cerca de 20% dos casos podem cursar com 
valores normais de amilase (dosagem concomitante 
dos níveis de lipase). 
As causas não-
pancreáticas de 
aumento da amilase 
incluem lesões 
inflamatórias das 
glândulas salivares, 
como parotidite, trauma 
pancreático, entre 
outras. 
Fosfatase Ácida 
Fosfatase 
Alcalina 
AST 
ALT 
GGT 
Amilase 
Lipase 
CK 
LDH 
Lipase 
• Maiores Concentrações: pâncreas 
• Função: hidrolisar as longas cadeias de 
triglicerídeos no intestino delgado (lipólise). 
• Utilidade Diagnóstica: sua avaliação é essencial 
no diagnóstico das patologias pancreáticas. Seus 
níveis estão aumentados em pacientes com 
pancreatite aguda e recorrente, abscesso ou 
pseudocisto pancreático, trauma, carcinoma de 
pâncreas, obstrução dos ductos pancreáticos. 
Fosfatase Ácida 
Fosfatase 
Alcalina 
AST 
ALT 
GGT 
Amilase 
Lipase 
CK 
LDH 
Amilase vs. Lipase 
O uso combinado da avaliação sérica da lipase e de 
amilase permite um melhor diagnóstico. 
• Cerca de 20% dos casos de pancreatite aguda 
cursam com níveis de amilase normais e com a 
lipase isoladamente elevada. 
 
• Nas parotidites agudas, em que a amilase pode 
se apresentar elevada, os níveis séricos de 
lipase não se alteram, auxiliando no diagnóstico 
diferencial. 
 
Fosfatase Ácida 
Fosfatase 
Alcalina 
AST 
ALT 
GGT 
Amilase 
Lipase 
CK 
LDH 
Amilase vs. Lipase 
A lipase, cujos níveis elevam-se quase que 
paralelamente aos da amilase, é, portanto, um 
marcador mais específico de doença 
pancreática aguda do que a amilase. 
Fosfatase Ácida 
Fosfatase 
Alcalina 
AST 
ALT 
GGT 
Amilase 
Lipase 
CK 
LDH 
CK 
Creatinoquinase 
• Maiores Concentrações: vasta distribuição tissular, 
está principalmente na musculatura estriada, no 
tecido cardíaco e no cérebro. 
 
Fosfatase Ácida 
Fosfatase 
Alcalina 
AST 
ALT 
GGT 
Amilase 
Lipase 
CK 
LDH 
• Utilidade Diagnóstica: lesões da musculatura esquelética e 
infarto agudo do miocárdio. 
CK 
Creatinoquinase 
• São encontradas no citosol ou associadas com estruturas 
miofibrilares e são liberadas no sangue posteriormente um 
dano ao tecido. 
• Possui 3 isoenzimas: CK-1 (CK-BB), CK-2 (CK-MB) e CK-3 
(CK-MM). 
Fosfatase Ácida 
Fosfatase 
Alcalina 
AST 
ALT 
GGT 
Amilase 
Lipase 
CK 
LDH 
TECIDO CK-BB / 
CK-1 % 
CK-MB / 
CK-2 % 
CK-MM – 
CK-3 % 
Musculatura 
Esquelética 
0 1 99 
Miocárdio 1 22 77 
Cérebro 97-98 2 a 3 0 
Estômago, íleo e 
cólon 
96 0 4 
CK 
Creatinoquinase 
AVC, tumor 
no cérebro 
Infarto, 
miocardite 
Distrofia muscular de Duchenne, miosites, traumas musculares, injeções 
intramusculares recentes 
Fosfatase Ácida 
Fosfatase 
Alcalina 
AST 
ALT 
GGT 
Amilase 
Lipase 
CK 
LDH 
CK 
Creatinoquinase 
Fosfatase Ácida 
Fosfatase 
Alcalina 
AST 
ALT 
GGT 
Amilase 
Lipase 
CK 
LDH 
CK 
Creatinoquinase 
• Seus níveis séricos podem estar diminuídos em 
situações nas quais ocorra perda de massa muscular. 
• A faixa de referência para a CK total é bastante 
ampla, variando com idade, estatura, atividade física 
e volume da massa muscular. 
 
Fosfatase Ácida 
Fosfatase 
Alcalina 
AST 
ALT 
GGT 
Amilase 
Lipase 
CK 
LDH 
LDH 
Lactato Desidrogenase 
• Maiores Concentrações: é amplamente 
distribuída em todas as células do organismo, 
concentrando-se mais especialmente no 
miocárdio, rim, fígado, hemácias e músculos. 
Fosfatase Ácida 
Fosfatase 
Alcalina 
AST 
ALT 
GGT 
Amilase 
Lipase 
CK 
LDH 
• 5 diferentes formas: 
 Distribuições de 
isoenzimas 
diferem entre 
tecidos 
H4 (LDH1), 
H3M1 (LDH2), 
H2M2 (LDH3), 
H1M3 (LDH4) e 
M4 (LDH5). 
Diagnosticar 
eventuais 
danos aos 
tecidos 
Análise da 
atividade 
total da 
LDH 
Perfil 
das 
isoenzimas 
 
Fosfatase Ácida 
Fosfatase 
Alcalina 
AST 
ALT 
GGT 
Amilase 
Lipase 
CK 
LDH 
LDH 
Lactato Desidrogenase 
Isoenzimas da lactato desidrogenase 
O conteúdo da isoenzima LDH varia por tecido. A 
figura mostra as formas específicas de LDH em 
tecidos adultos de rato. 
 
LDH 1 
LDH 2 
LDH 3 
LDH 4 
LDH 5 
Fosfatase Ácida 
Fosfatase 
Alcalina 
AST 
ALT 
GGT 
Amilase 
Lipase 
CK 
LDH 
LDH 
Lactato Desidrogenase 
• Utilidade Diagnóstica: seus valores encontram-
se elevados em todas as situações em que ocorre 
grande destruição celular. 
Ex.: anemia hemolítica, infarto agudo do 
miocárdio, infarto pulmonar, doenças musculares, 
lesões hepáticas, neoplasias primárias ou 
secundárias (metastásicas), hepatites. 
Fosfatase Ácida 
Fosfatase 
Alcalina 
AST 
ALT 
GGT 
Amilase 
Lipase 
CK 
LDH 
LDH 
Lactato Desidrogenase 
Padrões de densitometria das isoenzimas LDH 
no soro normal e em condições patológicas 
A atividade sérica total da LDH também se 
encontra aumentada nesses pacientes. 
Fosfatase Ácida 
Fosfatase 
Alcalina 
AST 
ALT 
GGT 
Amilase 
Lipase 
CK 
LDH 
LDH 
Lactato Desidrogenase 
Outros Marcadores de lesão cardíaca 
Determinação de proteínas estruturais da musculatura cardíaca 
 
A) Mioglobina (marcador precoce do IAM) 
• localizada no citoplasma dos músculos esqueléticos e cardíacos 
• Começa a elevar-se entre 1 a 2 horas após o início dos sintomas 
• elevação após 4 horas de 10 a 20x o valorde referência 
• entre 12-24h é retirada da circulação pela filtração glomerular 
• metodologia disponível não  a mioglobina cardíaca da esquelética 
Outros Mv vf xrcadores de lesão 
cardíaca 
B) Troponinas (marcador precoce do IAM) 
• Localizadas nas fibras musculares esqueléticas e cardíacas 
• Troponinas: C, T e I 
• Diagnóstico do IAM: determinação de Troponina T e I 
 
Troponina T: 
• Elevação: 4 a 8 horas após o início da dor 
• Pico máximo: 48 horas 
• Retorno: 7 a 14 dias 
 
Troponina I: 
• Elevação: 3 a 6 horas após o início da dor 
• Pico máximo: 10 a 22 horas 
• Retorno: 7 a 10 dias 
Nomes e siglas EC Objetivos diagnósticos 
Amilase (AMS) 3.2.1.1 Pancreatite aguda 
Aldolase 4.1.2.13 Doenças musculares 
Alanina aminotransferase (ALT) ou 
Transaminase glutâmico pirúvica (TGP) 
4.1.2.13 Doenças hepáticas 
Aspartato aminotransferase (AST) ou 
Transaminase glutâmico oxalacética (TGO) 
2.6.1.2 IAM, doenças hepáticas e 
musculares 
Colinesterase (CHE) pseudocolinesterase 
(sCHE) 
2.6.1.1 Exposição a organofosforados 
Creatinoquinase ou fosfotransferase (CK) 2.7.3.2 IAM, doenças musculares 
Desidrogenase lática (LDH), lactato 
desidrogenase 
1.1.1.27 IAM, doenças hepáticas e 
musculares 
Fosfatase ácida (PAC, PACP) 3.1.3.2 Câncer de próstata metastático 
Fosfatase alcalina (PAL, ALP, FALC) 3.1.3.1 Doenças hepáticas e ósseas 
Gama glutamil transferase (GGT) ou 
transpeptidase (GGTP) 
2.3.2.2 Doenças hepáticas (colestase) 
5 Nucleotidase (5’NT) 3.1.3.5 Doenças hepáticas 
Lipase (LPS) 3.1.1.3 Pancreatite aguda 
• Gaw, Allan. Bioquímica Clínica. 2. ed. Guanabara Koogan. 
• LOPES, HOMERO JACKSON DE JESUS. Enzimas no laboratório 
clínico: aplicações diagnósticas. Belo Horizonte: Analisa diagnóstica. 
28p. s.d. 
•BAPTISTA, JANE MACIEL ALMEIDA. Enzimologia clínica. 
Disciplina de Bioquímica clínica. Belo Horizonte: Faculdade de 
Farmácia da UFMG. s.d 
•Devlin, Thomas M.. Manual de Bioquímica com Correlações Clínicas. 
5. ed. São Paulo: Edgard Blücher Ltda. 2003. 1084 páginas. 
• XAVIER, R.M. et al. Laboratório na Prática Clínica: consulta rápida. 
2ª edição. Editora Artmed, 2010 
•MOTTA, V.A. Bioquímica Clínica para o Laboratório. 5ª edição. 
Editora MedBook, 2009. 
• Smith, Colleen / Marks, Allan D. / Lieberman, Michael. Marks´ 
Basic Medical Biochemistry – A Clinical Aprroach. 2. ed. EUA: 
Lippincott Williams & Wilkins. 2005. 977 páginas. 
Referências bibliográficas