BIOQUÍMICA - RESUMO

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BIOQUÍMICA 
· Mostra como o conjunto de moléculas que constituem os organismos vivos interagem para manter e perpetuar a vida. 
· É estudada para compreender a interação entre nutrição, metabolismo e genética na saúde e na doença. 
 
Propriedades dos organismos vivos
· Complexidade química e organização macroscópica.
· Sistemas para extrair, transformar e utilizar energia do ambiente.
· Funções definidas e interações reguladas. 
· Mecanismos para sentir e responder às alterações no seu ambiente. 
· Capacidade de autorreplicar e automontar com precisão.
· Capacidade de se alterar. 
 
Hierarquia estrutural na organização molecular das células
 
 
Biomoléculas 
· C, H, O e N.
· Carboidratos, lipídios, proteínas, ácidos nucleicos.
➥ Função: armazenamento, estrutural, regulação, sinalização e transporte. 
 
Grupos funcionais 
· Em uma única molécula 
 
 
 
 
Solubilidade é influenciada pela presença de grupos funcionais:
· Quanto mais grupos funcionais polares ➥ maior a solubilidade em água.
➥ hidroxila, carbonila, carboxila e amino. 
 
Interações entre biomoléculas
· Todas as interações químicas devem-se às ligações químicas dos seus grupos funcionais. 
➥ Ligações covalentes: entre átomos.
➥ Forças de Van der Walls: de atração entre moléculas polares. 
➥ Ligações de hidrogênio: forças atrativas entre íons de cargas opostas.
➥ Interações hidrofóbicas: forças de repulsão a água e moléculas com grupos apolares. 
 
Água
· Substância mais abundante no organismo.
· 70% do peso corporal.
· Solvente universal.
· Indispensável aos processos metabólicos (participa como reagente). 
· Manutenção da temperatura corporal e pressão osmótica dos fluidos e volume das células. 
· Ligações de hidrogênio são responsáveis pelas propriedades incomuns. 
· Dois átomos de H que podem ser doadores e dois elétrons que podem atuar como receptores.
· Molécula polar. 
· Interagem umas com as outras por ligações de hidrogênio.
· No máximo 4 ligações de hidrogênio com outras moléculas de água. 
 
 
Água como solvente:
· Interage eletrostaticamente com solutos carregados.
· Dissolve a maioria das biomoléculas (compostos carregados ou polares). 
· Ótimo solvente para substâncias polares e iônicas (hidrofílicas). 
· Substâncias apolares são insolúveis em água (hidrofóbicas). 
· Dissolve sais por hidratação e estabilização dos íons, enfraquecendo interações eletrostáticas entre eles (neutralizando a tendência de se associar em uma rede cristalina). 
· CO2, O2, N2, são apolares - pouco solúveis em água.
· Organismos tendem a ter proteínas transportadores (hemoglobina e mioglobina). 
· CO2 em água é transportado como íon bicarbonato (HCO3).
· NH3, NO, H2S - polares, se dissolvem facilmente em água e ionizam em solução aquosa. 
 
 
 
Biomoléculas hidrofílicas: solúveis em água.
Biomoléculas hidrofóbicas: pouco solúveis em água.
Biomolécula anfipática: possui uma parte polar e uma apolar. 
 
 
Eletronegatividade: propriedade periódica.
➥ poder de atração sobre o par de elétrons. 
 
Tipos de interações intermoleculares
· Ligação de hidrogênio: entre polares (H ➥ F, O, N).
· Dipolo-dipolo: entre polares. 
· Dipolo induzido: entre apolares. 
 
Interações intermoleculares
· Influenciam nas propriedades físicas.
· Manutenção da estrutura tridimensional das biomoléculas (forma = função). 
 
Interações fracas em moléculas biológicas
· A estrutura das moléculas são determinadas pela influência coletiva de muitas interações fracas. 
➥ interações iônicas, forças de van der Waals e as ligações de hidrogênio. 
➥ Associações de grupos iônicos de cargas opostas. 
➥ Associações não-covalentes entre moléculas neutras (surgem de interações eletrostáticas entre dipolos). 
 
 
 
EQUILÍBRIO ÁCIDO-BASE
 
pH = -log[H+]
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Sistema tampão no organismo
 
Variação do pH sanguíneo
· Através de resíduos metabólicos.
· Oxidação da glicose: glicose + O2 → ATP +CO2 + H2O 
· Quebra de aminoácidos: compostos inorgânicos (NH4+ e SO4 2-). 
· Respiração anaeróbica: ácido láctico.
· Metabolismo de lipídeos: cetoácidos. 
 
 
Perigos da variação de pH
· Afeta ionização de proteínas → alteração da conformação (interação entre AA).
· Afeta atividade de enzimas 
Forma = função
· Afeta canais iônicos.
· Transporte de oxigênio. 
 
Manutenção do equilíbrio ácido-base
· Pulmões: controlam a troca do CO2 e O2 entre o sangue e a atmosfera externa.
· Eritrócitos: transportam os gases entre os pulmões e os tecidos.
· Rins: controlam a síntese do bicarbonato plasmático e a excreção do íon hidrogênio. 
 
Controle da variação de pH
· Sistema tampão: o sangue e os tecidos contem sistemas-tampão que minimizam as alterações na concentração do íon hidrogênio. 
· Ventilação: remoção CO2.
· Sistema renal: reabsorção de bicarbonato e excreção do íon hidrogênio. 
 → principal sistema. 
 
 
 
Sistema tampão 
A equação determina que o pH é mantido de acordo com a concentração do componente básico e do ácido.
 
Equação de Henserson-Hasselbalch
 
 
 
 
· pCO2 é controlada pelos pulmões → componente respiratório do equilíbrio ácido-base. 
· [bicarbonato] controlada pelos rins e eritrócitos →componente metabólico o equilíbrio ácido-base.
· Os rins regulam a reabsorção e a síntese de bicarbonato e os eritrócitos ajustam sua concentração plasmática em resposta a mudanças na pCO2. 
 
 
pH sanguíneo 
· Componente metabólico: rim.
· Componente respiratório: pulmão.
 
Distúrbios 
· DPOC: acúmulo de CO2 → reabsorção de HCO3- (rim).
· ↓pCO2: hiperventilação (crise de asma) → resposta renal → diminuição da reabsorção de bicarbonato. 
· Cetoacidose diabética: ↓[HCO3-] e ↓pH → estimulação do centro respiratório (↑frequência respiratória) → CO2 expirado.
↑[HCO-] causa ↑pH → ↓frequência ventilatória → retenção de CO2. 
 
Alteração compensatória: tende a normalizar a razão
· Ajudando a trazer de volta o pH ideal. 
 
Hipercalemia
· H+ em excesso no plasma → entre nas células por troca com o K+ → aumento da [K+] plasmática.
 
Hipocalemia
· ↓[H+] no plasma → H+ entra no plasma por troca com o K+ → diminuição da [K+] plasmática.
 
 
Troca gasosa 
· Os pulmões fornecem o O2 necessário para o metabolismo dos tecidos e removem o CO2 formado.
· Os eritrócitos transportam CO2 para os pulmões em uma forma "fixa" como bicarbonato. 
 
Distúrbios primários 
· Acidose → acidemia → ↑[H+].
· Alcalose → alcalemia → ↓[H+].
· Pulmão e rim atuam em conjunto para minimizar mudanças no pH plasmático e podem compensar um ao outro quando surgirem problemas.
➥ compensação respiratória ocorre em min; metabólica demora horas a dias. 
 
 
· Acidose respiratória → mais frequentemente; redução na ventilação; ex: DPOC. 
· Acidose metabólica → produção excessiva, ineficiente ou excreção ineficiente de ácidos não voláteis; ex: cetoacidose diabética. 
· Alcalose respiratória → mais rara; ex: hiperventilação durante exercício, ataques de ansiedade ou febre. 
· Alcalose metabólica → concentração de K+ (anormalmente baixa); ex: perda de H+ durante o vômito, nasogástrica após cirurgia, aspirações excessivas de bicarbonato (ressuscitação parada cardíaca). 
 
· Excesso de ácido: grandes quantidades de bicarbonato de sódio podem ser ingeridas. 
· Excesso de base: administrar cloreto de amônio por via oral. 
 
 
 
AMINOÁCIDOS
 
Composição química das células
· Água: 70%
· Proteínas: 15%
· Ácidos nucleicos: 7%
· Carboidratos: 3%
· Lipídios: 2%
· Sais minerais: 2%
· Outros: 1%
 
 
Proteínas
· Macromoléculas biológicas mais abundantes, ocorrem em todas as células e compartimentos celulares. 
· Polímeros de aminoácidos ligados covalentemente. 
· Compostas por 20 aminoácidos diferentes. 
 → α-aminoácidos 
 
Os aminoácidos apresentam grupo amino e o grupo carboxila ligados ao mesmo carbono. 
 
Estrutura química: 
· Todos apresentam um centro quiral (exceto a glicina) no carbono α. 
· Apresentam dois possíveis esteroisômeros (enantiômeros). 
· Configuração D ou L.
→ baseada no gliceraldeído. 
· Esteroisômeros: 'imaginar um espelho entre as estruturas' uma é o reflexoda outra; quando sobrepostas, não se encaixam.
 
 
Nomenclatura 
· D - aminoácidos: grupo amino na direita.
· L - aminoácidos: grupo amino na esquerda.
→ todos os aminoácidos originários das proteínas apresentam configuração. 
· Resíduos de Aas em proteínas são exclusivamente esteroisômeros L. 
→ as células são capazes de sintetizar especificamente os L isômeros dos Aas porque os sítios ativos das enzimas são assimétricos, induzindo que as reações que elas catalisam sejam esteroespecíficas. 
 
Classificação 
· Baseadas nas propriedades das cadeias laterais ou tendência de interagir com a água em pH biológico.
 
→ Grupos R apolares, alifáticos 
 
→ Grupos R aromáticos 
 
→ Grupos R não-carregados, polares
 
 
→ Grupo R positivamente carregados (básicos)
 
→ Grupos R negativamente carregados (ácidos)
 
 
Aminoácidos incomuns
· Resultam da modificação específica de um resíduo de aminoácido após a síntese proteica.
· Ocorre adição de grupos químicos nas cadeias laterais de AA: hidroxilação, metilação, acetilação, caboxilação e fosforilação. 
→ Exemplos: 
· 4-hidroxiprolina: derivado da prolina; parede celular de plantas e no colágeno.
· 5-hidroxilisina: derivado da lisina; colágeno.
· 6-N-metil-lisina: constituinte da miosina (proteína contrátil do músculo).
· Y-cabroxiglutamato: fatores de coagulação sanguínea (protombina, fator VII, fator IX, fator X, proteína C e S).
· Selenocisteína: contém 'Se' no lugar de 'S' da cisteína; derivada da serina; poucas proteínas. 
· Outros 300 aa são encontrados nas células, mas não são constituintes das proteínas. 
 
 
Funções biológicas
· Estrutura da célula.
· Hormônios.
· Receptores de proteínas e hormônios.
· Transporte de metabólitos e íons.
· Atividade enzimática.
· Imunidade.
· Gliconeogênese no jejum e diabetes. 
 
Propriedades ortomoleculares
· Antioxidante. 
· Pro-oxidante.
· Metilação e remetilação.
· Quelante. 
· Desintoxicante. 
· Precursor de hormônios. 
 
Funções especializadas
· Mensageiros químicos na comunicação entre células.
· Glicina, ácido y-aminobutírico (GABA) e a dopamina → neurotransmissores. 
· Histamina → produto da descaboxilação da histadina; mediador local em reações alérgicas.
· Tiroxina → hormônio tireóideo, derivado da tirosina. 
 
 
→ Fenilcetonúria 
· Deficiência na enzima fenilalanina hidroxilase, que converte a fenilalanina em tirosina. 
· Sintomas: convulsões, microcefalia, transtornos mentais...
 
 
Atuação como ácidos e bases
· Quando dissolvido na água, ele existe em solução como um íon bipolar, ou zwitterion. 
 
· Ácidos: doador de prótons
· Bases: receptor de prótons. 
→ alterações no pH 
· Substâncias anfotéricas → SISTEMA TAMPÃO
 
Ligações peptídicas
· Condensação entre carboxila terminal com porção amino terminal.
· Exemplos importantes: insulina, glucagon, vasopressina.
 
 
Curvas de titulação
· pKa → medida da tendência de um grupo doar um H+. 
 
· Relação entre a carga elétrica líquida e o pH da solução. 
· Todos os aa com apenas um grupo α-amino e um grupo carboxila, e um grupo R não-ionizável, possuem curvas de titulação semelhantes a da glicina. 
· Aa com grupo R ionizável → curvas com três estágios de ionização. 
 
Ponto isoelétrico (pI) → pH característico onde a carga elétrica líquida é zero.
· pH para o qual a molécula não conduz eletricidade. 
· Para os α-aminoácidos: 
 
 
 
 
 
Generalidades
· Vegetais fabricam aa a partir de cadeias de carbono obtidas na fotossíntese e de nitrato (NO3-) retirado do ambiente. 
· Animais não produzem aa.
· Seres humanos → obter os aa da quebra de proteínas. 
 
→ Essenciais: obtidos pela alimentação.
→ Não-essenciais: sintetizados pelo organismo. 
 
 
PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
· São formados pela união de aminoácidos.
· Proteínas: peso molecular maior que 10.000. 
 
· Oligopeptídio: poucos aa unidos. 
· Polipeptídio: muitos aa unidos - geralmente apresentam peso molecular abaixo de 10.000. 
 
 
 
Definições
· Subunidades múltiplas: proteínas com mais de uma cadeia polipeptídica. 
· Proteína oligomérica: pelo menos duas cadeias polipeptídicas são idênticas e as unidades idênticas são referidas como protômeros. 
· Para calcular o nº aproximado de resíduos de aa de uma proteína simples, não contendo nenhum outro constituinte químico, dividimos seu peso molecular por 110.
· Algumas proteínas contém outros grupos químicos além dos aa → proteínas conjugadas. 
 
→ Grupo prostético: parte não-aminoácido de uma proteína conjugada. 
· Lipoproteínas.
· Glicoproteínas. 
· Metaloproteínas. 
 
Proteínas 
→ Conformação: arranjo espacial dos átomos em uma proteína. 
→ Proteínas nativas: em qualquer uma de suas conformações mais estáveis. 
→ Estabilidade: tendência a manter uma conformação nativa. 
 
· As interações hidrofóbicas são importante na estabilização de uma conformação proteica → o interior de uma proteína é geralmente um núcleo densamente empacotado das cadeias laterais dos aa hidrofóbicos. 
→ quaisquer grupos polares ou carregados no interior da proteína tenham parceiros adequados para formar ponte de hidrogênio ou interações iônicas. 
 
Estrutura: 
 
→ Estrutura primária: ligação entre os aa, sequência na qual estão ligados 
 
→ Ligação peptídica: possui caráter de dupla ligação devido à ressonância. 
 
→ Estrutura secundária: qualquer segmento de uma cadeia polipeptídica e descreve o arranjo espacial de seus átomos na cadeia principal, sem considerar a posição de suas cadeias laterais ou sua relação com outros segmentos. 
· Arranjo espacial dos resíduos de aa que estão adjacentes na estrutura primária. 
· Refere-se à conformação local de alguma parte de um polipeptídio. 
α-hélice
· Se forma mais facilmente devido ao fato de fazer uso máximo das pontes de hidrogênio internas. 
· A estrutura é estabilizada por uma ponte de hidrogênio entre o átomo de H ligado ao átomo de N eletronegativo da carbonila do quarto aminoácido no lado terminal amino daquela ligação peptídica. 
Fatores que afetam:
· Repulsão eletrostática (ou atração) entre resíduos de aa sucessivos com grupos R carregados (glu, asp, hys, lys, agn).
· Volume dos grupos R adjacentes (triptofano).
· Interações entre grupos R espaçando três (ou quatro) resíduos entre si..
· Ocorrência de resíduos de Pro e Gly (interrompe a α-hélice).
· Interação entre resíduos de aa nas extremidades do segmento helicoidal e do dipolo elétrico inerente a uma α-hélice. 
 
Folha B
· Conformação mais estendida. 
· O esqueleto é estendido em ziquezague em vez da estrutura helicoidal, que arranjadas lado a lado formam estruturas que lembram folhas. 
· As pontes de H são formadas entre os segmentos adjacentes da cadeia polipeptídica. 
· Os grupos R de aa adjacentes projetam-se da estrutura em ziguezague em direções opostas. 
 
 
Voltas β
· Elementos conectores que ligam estruturas sucessivas de hélices α e conformações β. 
· Dobras de 180º envolvendo quadro resíduos de aa, com o H da carbonila do 1º resíduo formando uma ponte de H com o H do grupo amino do 4º. 
 
→ Estrutura terciária: arranjo tridimensional geral de todos os aa em uma proteína 
· Algumas proteínas contém duas ou mais cadeias polipeptídicas separadas, ou subunidades, que podem ser idênticas ou diferentes. 
 
 → Estrutura quaternária: arranjo das subunidades proteicas em complexos tridimensionais. 
 
→ Proteínas fibrosas: cadeias polipeptídicas arranjadas em longos filamentos ou folhas.
· Geralmente um único tipo de estrutura secundária. 
 
· α-queratina: parte de uma família maior de proteínas chamadas de proteínas do filamento intermediário.
→ cabelo, lá, unhas espinhos, chifres, garras, cascos, e maior parte da camada externa da pele. 
→ alfa-hélice de sentido da mão direita. 
→ rica em resíduos hidrofóbicos: ala, val, leu, lle, met e pe.
→ estrutura quaternária
 
· Colágeno: fornecer resistência.
→ encontrado no tecido conectivo. 
→ mais de 20 tipos. 
→ α-hélice sentido da mão esquerda; possui três resíduos de aa por volta.
→ espiral com estrutura terciária e quaternária distintas: 3 cadeias polipeptídicas separadas (cadeias α são entrelaçadasentre si).
→ constituição típica: 35% gly, 11% ala e 21% pro 2 4-hyp. 
→ envelhecimento do tecido conjuntivo: acúmulo de ligações cruzadas covalentes nas fibrilas. 
 
 
→ Proteínas globulares: cadeias polipeptídicas enoveladas em uma forma esférica ou globular.
· Normalmente contém diversos tipos de estrutura secundária. 
· Segmentos diferentes de uma cadeia polipeptídica enovelam entre si, gerando uma forma compacta em relação aos polipeptídeos em uma conformação estendida. 
· Enzimas, proteínas de transporte, motoras, reguladoras, imunoglobulinas...
 
· Mioglobina
→ armazenamento de O2 e distribuição muscular. 
→ proteína de ligação do oxigênio das células musculares. 
→ grupo heme. 
 
· Hemoglobina 
→ vertebrados, onde as trocas gasosas são efetuadas por elementos componentes do sangue. 
→ transporta O2 dos pulmões aos tecidos. 
→ CO2 produzido nos tecidos é convertido a ácido carbônico, que se ioniza em bicarbonato e H+.
→ bicarbonato é transportado pelo sangue até os pulmões, onde é eliminado como CO2 e os íons H+ são removidos pela hemoglobina. 
→ a ligação da primeira molécula de O2 facilita a ligação das demais: cooperativismo. 
→ a afinidade da hemoglobina por O2 diminui com o aumento da temperatura: maior disponibilidade de O2 quando a demanda de energia é alta, devido ao aumento do metabolismo celular. 
→ a afinidade da hemoglobina pelo O2 varia com o pH: é tanto menor quanto menor o pH.
 
Hemoglobinas anormais
→ mutações que determinam alterações estruturais.
→ anemia falciforme. 
 
Carga elétrica 
· A carga elétrica total é o somatório das cargas apresentadas pelos radicais dos aa que a compõem. 
→ depende do valor do pKa e do pH da solução.
· Para cada proteína existe um PI onde a molécula é eletricamente neutra. 
→ PI não pode ser calculado a partir do pKa → é determinado experimentalmente (valor onde proteína migra quando exposta a um campo elétrico). 
 
Desnaturação 
· Perda da estrutura tridimensional, suficiente para causar perda da função. 
· 
 
→ Agentes desnaturantes: calor, extremos de pH, solventes orgânicos miscíveis (álcool ou acetona), certos solutos (ureia e cloreto de guanidina), e detergentes. 
 
Renaturação 
· Recuperam sua estrutura nativa e a atividade biológica se retornassem às condições onde a conformação nativa é estável. 
 
 
Dobramento 
 
→ Dobramentos inadequados
· Proteicos: processo complexo.
→ são marcadas e degradadas dentro da célula.
→ agregados podem se acumular (envelhecimento).
→ associação com doenças.
 
· Amiloidose 
→ acúmulo de amiloides: doenças degenerativas (Alzheimer).
→ peptídeo amioide Aβ (40-43 resíduos de aa) conformação característica de folha β pregueada neurotóxico: prejuízo cognitivo.
Doença do Príon - vaca louca
· Proteína infecciosa.
· Altamente resistente à degradação e na forma.
· α-hélice nas formas não infecciosas são substituídas por folhas β nas formas infecciosas. 
 
ENZIMAS
· Poder catalítico.
· Alto grau de especificidade pelo substrato.
· Aceleram reações químicas → funcionam em soluções aquosas sob condições moderadas de pH e temperatura.
· Atuam em sequências organizadas catalisando centenas de reações.
· Enzimas reguladoras.
· Deficiência ou super atividade → diversas doenças. 
· Maioria são proteínas, exceto pequeno grupo de RNA catalítico. 
· Atividade catalítica depende da integridade da sua conformação nativa de proteína. 
· As estruturas primárias, secundárias, terciárias e quaternárias proteicas das enzimas são essenciais para sua atividade catalítica. 
· Pesos moleculares: 12.000 até mais de 1 milhão. 
 
→ Co-fator: componente químico adicional requerido para a atividade de algumas enzimas. 
 
→ Co-enzima: complexo orgânico ou molécula metalorgânica requerido para a atividade de algumas enzimas. 
 
→ Grupo prostético: coenzima ou íon metálicos que seja ligado muito forte ou mesmo covalentemente à uma proteína enzimática. 
 
→ Holoenzima: enzima cataliticamente ativa completa, juntamente com sua coenzima ligada e/ou íon metálico. 
· Parte proteica da enzima → apoenzima ou apoptroteína. 
· Algumas proteínas enzimáticas são modificadas de forma covalente por fosforilação, glicosilação e outros processos → estão envolvidas na regulação da atividade enzimática. 
 
Classificações
· Sufixo 'ase'.
· Em decorrência de sua atividade. 
· Pelos seus descobridores para uma função mais ampla.
· Pela fonte. 
→ Sistema de nomenclatura 
· 6 classes, subclasse, baseadas no tipo de reação catalisada. 
· ATP + D-glicose → ADP + D-glicose 6-fosfato
→ enzima: glicose fosfotransferase - catalisa a transferência de um grupo fosforila do ATP para a glicose EC 2.7.1.1.
→ O 1º (2) nº indica o nome da classe (transferase).
→ 2º (7) indica a subclasse (fosfotransferase). 
→ 3º (1) uma fosfotransferase com um grupo hidroxila como receptor.
→ 4º (1) a D-glicose como um grupo receptor da fosforila. 
 
 
Classificação internacional 
 
→ Oxido-redutases: reações de transferência de elétrons.
 
→ Transferases: transferem grupos (amina, fosfato, acil, carboxil).
 
→ Hidrolases: reações de hidrólise (quebra da ligação covalente).
 
→ Liases: catalisam a adição de dois grupos à dupla ligação ou a remoção de dois grupos de átomos adjacentes para formar uma dupla ligação. 
 
→ Isomerases: catalisam reações de isomerização (transferência de grupos dentro de uma mesma molécula).
 
→ Ligases: catalisam a ligação de duas moléculas. 
 
Análise de enzimas plasmáticas → biomarcadores
· Auxiliam do diagnóstico e prognóstico de doenças ou de dano em algum tecido. 
 
Funções 
· Oferecem um ambiente específico dentro do qual uma certa reação possa ocorrer mais facilmente. 
· A reação se realiza dentro e um bolsão confinado da enzima → sítio ativo. 
· Molécula que liga no sítio ativo e sobre qual a enzima age → substrato. 
 
· Alteram a velocidade da reação e não o equilíbrio, por diminuírem as energias de ativação. 
 
 
 
· 1894, Emil Fischer: enzimas complementares aos substratos 'chave e fechadura'. 
· Michel Polanyi (1921) e Haldane (1930): enzima deve ser complementar ao estado de transição da reação. 
 
 
Energia de ligação 
· Contribui para a especificidade da reação e a catálise. 
 
→ Ajuste induzido: enzima sofre alteração na conformação quando o substrato se liga, induzida por interações fracas múltiplas com o substrato. 
· Serve para trazer grupos funcionais específicos da enzima em posição apropriada para catalisar. 
 
Cinética enzimática 
· Afeta a velocidade de uma reação enzimática → concentração do substrato. 
· [S] → altera durante o curso de uma reação in vitro à medida que o S é convertido em P.
· Medir a Vo, quando [S] é muito > [E].
· Efeito sobre o Vo ao variar a [S]. 
 
· Se a enzima tiver valor pequeno de Km → atingirá máxima eficiência catalítica em baixas [S].
· Km → único para cada enzima-substrato. 
· Função da temperatura e do pH.
· Muitas enzimas catalisam reações com dois ou mais substratos. 
→ transferência de um átomo ou um grupo funcional de um substrato a outro. 
→ em alguns casos: ambos os S estão ligados à enzima em algum ponto no curso da reação, formando um complexo ternário não-covalente. 
 
 
pH
· As enzimas possuem intervalores de pH nos quais sua atividade é máxima.
· Em pH maiores ou menores sua atividade diminui. 
 
Temperatura 
 
 
Inibidores 
· Moléculas que interferem na catálise, diminuindo ou interrompendo as reações enzimáticas. 
 
→ Inibição reversível 
· Competitiva 
· Incompetitiva 
 
· Mista 
 
→ Inibição irreversível 
· Se ligam de forma covalentemente com ou destroem um grupo funcional de uma enzima que é essencial para a atividade enzimática, ou aqueles que formam uma associação não-covalente particularmente estável. 
· Inativadores suicidas: não reativos até que se ligam ao sítio ativo da enzima específica. 
 
Enzimas reguladoras
· Aumento ou diminuição da atividade catalítica em resposta a sinais.
 
→ Enzimas alostéricas: ligação de compostos reguladores não-covalentes reversíveis → moduladores alostéricos. 
· Outra forma ou conformação induzida pela ligação de moduladores.· Podem ser inibitórios ou estimuladores. 
→ Homotrópica 
→ Heterotrópica 
→ Modificação covalente reversível. 
→ Proteólise.