Aminoácidos, peptideos e proteinas

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Curso: Biomedicina/Fisioterapia
Disciplina: Bioquímica Geral
Professora: Jéssica Pires Farias
FACULDADE
SÃO FRANCISCO
DE BARREIRAS
BIOQUÍ MICA
AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS
• Proteínas são as macromoléculas biológicas mais
abundantes, ocorrendo em todas as células e em todas as
partes das células;
• São os instrumentos moleculares pelos quais a informação
genética é expressa;
• Subunidades monoméricas relativamente simples fornecem
a chave da estrutura de milhares de proteínas diferentes;
Mesmo conjunto onipresente de 20 aminoácidos
• Se ligam de modo covalente em uma sequência linear
característica.
• As células produzem proteínas com propriedades e
atividades completamente diferentes ligando os mesmos 20
aminoácidos em combinações e sequências muito
diferentes.
DEFINIÇÃO
Proteína luciferina 
Proteína HemoglobinaDAVID L. NELSON & MICHAEL M. COX
AMINOÁCIDOS
Proteínas são polímeros de 
aminoácidos, com cada resíduo de 
aminoácido unido ao seu vizinho por 
um tipo específico de ligação covalente;
Vinte aminoácidos diferentes são 
comumente encontrados em proteínas;
Nomes comuns ou triviais, em alguns 
casos derivados da fonte da qual foram 
primeiramente isolados.
Glutamato
AMINOÁCIDOS
Ácidos orgânicos 
C, H, O e N,S e P 
São moléculas 
pequenas com 
PM aprox. 130
Cadeia lateral –R 
Determina a 
identidade de um 
AA específico.
Para todos os aminoácidos comuns, 
exceto a glicina, o carbono a está 
ligado a quatro grupos diferentesCentro quiral
AMINOÁCIDOS
Em decorrência do arranjo tetraédrico dos orbitais de
ligação em volta do átomo de carbono a, os quatro grupos
diferentes podem ocupar dois arranjos espaciais únicos e,
portanto, os aminoácidos têm dois estereoisômeros
possíveis
Formam dois esterioisômeros: L e D
•L➔ Levorrotatório (esquerda)
•D➔ Destrorrotatório (direita)
Os AA de 
moléculas protéicas são 
sempre L-estereisômeros
Os D aminoácidos 
Apenas em pequenos 
peptídeos de parede celular 
bacteriana
AMINOÁCIDOS COMUNS
CLASSIFICAÇÃO
Polaridade, tamanho e forma dos grupos R
Grupos R apolares, alifáticos 
Hidrofóbicos
Grupos R aromáticos 
Relativamente apolares
Grupos R polares, não carregados 
São mais solúveis
em água, porque
contêm grupos
funcionais que
formam ligações
de hidrogênio
com a água.
Grupos R carregados positivamente (básicos) 
Grupos R carregados negativamente (ácidos) 
AMINOÁCIDOS COMUNS
AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO
QUANTO AO DESTINO NO METABOLISMO ANIMAL
•Glucogênicos: (Podem ser transformados em glicose).
Alanina, arginina, metionina, cisteína, cistina, 
histidina, treonina e valina.
•Glucocetogênicos: (Podem se transformar em glicose ou em
corpos cetônicos).
Fenilalanina, tirosina e triptofano, isoleucina e lisina
•Cetogênicos: (Podem se transformar em corpos cetônicos).
Leucina
ESSENCIAIS E NÃO ESSENCIAIS
É importante ressaltar que, para os vegetais, todos os 
aminoácidos são não essenciais
AMINOÁCIDOS INCOMUNS
• Resíduos criados por modificações de resíduos comuns já
incorporados em um polipeptídeo.
• Alguns resíduos de aminoácidos em uma proteína podem
ser modificados transitoriamente para alterar as funções da
proteína
• A fosforilação é o tipo mais comum de modificação
regulatória.
Intermediários na biossíntese de arginina e no ciclo da ureia
AMINOÁCIDOS
Sólidos 
cristalinos
Se fundem a 
alta 
temperatura
Incolores
Solubilidade 
variável em 
água
Insolúveis em 
solventes 
orgânicos
AMINOÁCIDOS
• Pode favorecer a liberação do hormônio do
crescimento, aumentando a massa muscular e o
metabolismo das gorduras, participando na síntese
da Creatina;
• Ajuda a reduzir a obesidade sendo vital para o
funcionamento da glândula pituitária (hipófise).
• Envolvida no ciclo da uréia, uma série de reações
de importância fundamental no uso do nitrogênio
pelos organismos vivos.
ARGININA
Amônia → Tóxica 
AMINOÁCIDOS
• Ajuda a aumentar a resistência do organismo e
diminuir a fadiga crônica;
• Junto com o cálcio e o magnésio dá suporte ao
sistema cardiovascular, sendo também neuro-
excitante.
• Faz também parte do adoçante aspartame
ASPARTATO
AMINOÁCIDOS
CISTEÍNA
AMINOÁCIDOS
TRIPTOFANO
• Precursor de um neurotransmissor muito
importante: SEROTONINA
• Regulação do humor, sono, apetite, ritmo cardíaco,
temperatura corporal;
AMINOÁCIDOS
TIROSINA
• Precursor de um
neurotransmissor muito
importante: EPINEFRINA
(ADRENALINA)
• Responsável por preparar o
organismo para a realização de
grandes feitos, atividades e
esforços físicos.
AMINOÁCIDOS
METIONINA
• A metionina também serve como principal fonte de
aminoácidos do enxofre orgânico que precisa ser reposto
diariamente.
• Ajuda na manutenção e saúde do fígado e do sistema
digestivo.
• É um lipotrópico (emulsificador de gorduras) que auxilia na
queima e dissolução das gorduras, controlando também o
colesterol.
• Tem um derivado utilizado como fonte de metila em
muitas reações de metilação
O
S
+
CH3
O
-
O
OH
OH
N
N
N
N
NH3
+
S-adenosilmetionina
AMINOÁCIDOS
METIONINA
AMINOÁCIDOS
• Derivada da creatina, é um importante reservatório de
energia no músculo esquelético.
• A creatina é derivada da glicina e da arginina e a
metionina desempenha o papel de doadores do grupos
metila.
FOSFOCREATINA
ADP
O
NH3
+
O
- + NH2
+
O
NH
NH2
NH3
+
O
-
NH2
NH2
+
NH
O
O
-
NH2
NH2
+
N
O
O
-
CH3
NH
NH2
+
N
O
O
-
CH3
P
O
-
O
-
O
ATP
Glicina
Arginina
Guanidinoacetato
Fosfocreatina
AMINOÁCIDOS
• A tirosina, o triptofano e a fenilalanina são convertidos
em uma grande variedade de compostos importantes.
• O polímero rígido lignina é derivado da Phe e Tyr
apenas a celulose é mais abundante do que ele.
• A auxina (hormônio de crescimento vegetal) é
originada do triptofano.
PEPTÍDEOS
DEFINIÇÃO
• São polímeros de aminoácidos
Polímeros= poli= vários; meros= unidades
Ligação peptídica
(covalente)
Ligação entre o
grupamento amino de
um aa e o grupamento
carboxílico de outro aa
PEPTÍDEOS
CLASSIFICAÇÃO
➢ Dipeptídeo: 2 aminoácidos
PEPTÍDEOS
CLASSIFICAÇÃO
➢ Oligopeptídeos: contêm de 2 a 10 unidades de aminoácidos
Hormônio liberador de tireotrofina
(3 aminoácidos)
PEPTÍDEOS
CLASSIFICAÇÃO
➢ Polipeptídeos: São polímeros formados por muitos aminoácidos unidos por ligações peptídicas
Vasopressina
Glucagon bovino (10 AA)
Angiotensina II cavalo (8 AA)
Substância P (10 AA)
Gastrina humana (17 AA)
Bradicinina plasmática bovina (9 AA)
PEPTÍDEOS
NOMENCLATURA
➢Glutamil-cisteinil-glicina
PEPTÍDEOS
• 9 resíduos de aa
• Hormônio hipofisário
• Estimula a contração uterina
• Produção de leite
• HORMONIO DO AMOR <3
OCITOCINA
PEPTÍDEOS
• 9 resíduos de aminoácidos
• Inibe a reação inflamatória nos tecidos
• Ação vasodilatadora
• Se forma em resposta à presença de toxinas ou
ferimentos.
BRADICININA
PROTEÍNAS
DEFINIÇÃO
• São macromoléculas biológicas de natureza
polipeptídica com grande número de L-aminoácidos
unidos por ligações peptídicas (50 a 2000 aminoácidos)
• Presentes em todas as células dos organismos vivos
• No fígado e no músculo a concentração de proteínas
corresponde a 20% do peso úmido; com eliminação da
água essa porcentagem sobe a 50%
• Quanto a origem, podem ser exógenas, provenientes
das proteínas ingeridas pela dieta, ou endógenas,
derivadas da degradação das proteínas celulares do
próprio organismo
PROTEÍNAS
CLASSIFICAÇÃO
1. De acordo com a sua natureza química
a) PROTEÍNASSIMPLES, HOMOPROTEÍNAS OU
HOLOPROTEÍNAS:
São as que por hidrólise, fornecem exclusivamente os
aminoác.
Ex: glicil-alanina + água → glicina + alanina
Estas proteínas são agrupadas em:
Protoaminas: são proteínas de caráter básico, solúveis em
água e incoaguláveis pelo calor. Ex: salmina (esperma de
salmão), chupeína (esperma de arenque), estorina
(esperma de esturjão).
PROTEÍNAS
CLASSIFICAÇÃO
Histonas: proteínas solúveis em água e insolúveis em solução
de amônia e coaguláveis pelo calor. Ex: hemoglobina (sangue),
escombrina (esperma de cavalo).
Albuminas: são proteínas solúveis na água, solúveis em
soluções diluídas de sais e coaguláveis pelo calor. Ex:
ovoalbumina (clara de ovo), lactoglobulina (leite),
soroalbumina (soro sanguíneo).
PROTEÍNAS
CLASSIFICAÇÃO
Globulinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em
solução de sais e coaguláveis pelo calor. Ex: ovoglobulina (ovo),
lactoglobulina (leite), soroblobulina (soro sanguíneo),
amandina (amêndoas).
Glutelinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em
soluções de ácidos ou bases e, coaguláveis pelo calor. Ex:
glutenina (trigo).
Prolaminas ou gliadinas: são proteínas insolúveis em água, em
soluções de sais, soluções de ácidos e soluções de bases. Ex:
zeína (milho), gliadina (trigo), linina (malte).
Albuminóides: são proteínas que apresentam função de
suporte ou proteção; são insolúveis em água, soluções de sais e
soluções de bases. Ex: queratina (cabelo, cascos, unhas,
chifres), fibroína (seda), elastina (tendões).
PROTEÍNAS
CLASSIFICAÇÃO
b) PROTEÍNAS CONJUGADAS, COMPLEXAS OU
HETEROPROTEÍNAS
São as que por hidrólise, produzem AA ao lado de outros
compostos denominados núcleos prostéticos ou grupos
prostéticos.
Estas proteínas são agrupadas em:
Glicoproteínas: grupo prostético = glicídeo.
Ex: mucina (saliva), osseomucóide (ossos), gonadotrofina
coriônica (ovário), tendomucóide (tendões).
PROTEÍNAS
CLASSIFICAÇÃO
Fosfoproteínas: grupo prostético = ácido fosfórico.
Ex: caseina (leite), vitelina (gema do ovo).
Cromoproteínas: grupo prostético = pigmento (substância
colorida).
Ex: clorofila (vegetais verdes), hemocianina (sangue dos
invertebrados).
Nucleoproteínas: grupo prostético = ácido nucleico (RNA
e DNA). Ex: citoglobulinas (citoplasma), nucleoplasma
(núcleos celulares).
Metaloproteínas: grupo prostético = metal. Ex:
hemoglobina (sangue).
Lipoproteínas: grupo prostético = ácidos graxos. Ex: LDL e
HDL
Lecitoproteínas: grupo prostético = lecitina. C) PROTEÍNAS DERIVADAS: São as derivadas da hidrólise
parcial de proteínas naturais. Essas proteínas são
produzidas durante a digestão das proteínas naturais do
organismo.
PROTEÍNAS
CLASSIFICAÇÃO
2. De acordo com seu papel biológico
a) Proteínas Estruturais ou de Construção:
- Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele);
- Queratina (pelos, cabelo, unha);
- Miosina (músculos responsáveis pela contração);
- Albumina (plasma sanguíneo);
b) Proteínas de transporte:
- Hemoglobina (hemáceas – transporta gases).
- HDL, LDL
c) Proteínas Reguladoras: regulam as funções orgânicas.
- Enzimas (amilase, maltase, pepsina, etc)
- Hormônios (insulina, gastrina, etc)
d) Proteínas contráteis:
- Actina, troponina, tropomiosina
e) Proteínas Protetoras ou de Defesa:
- Antitoxinas: neutralizam as toxinas dos agentes de
infecção, como as bactérias;
- Aglutininas: aglutinam certos agentes de infecção;
- Opsoninas: tornam os agentes de infecção mais
facilmente atacados pelos fagócitos;
- Lisinas: dissolvem certos agentes de infecção
PROTEÍNAS
CLASSIFICAÇÃO
3. De acordo com seu valor nutritivo
Proteínas Completas: são as que provêm e mantêm o ser vivo.
- Caseína (leite)
- Ovoalbuminas e ovovitelinas (ovo)
- Glicinina (soja)
- Edestina e glutenina (cereais)
- Lactoalbuminas (leite e queijo)
- Albumina e miosina (carne)
- Excelsina (castanha do Pará)
PROTEÍNAS
CLASSIFICAÇÃO
Proteínas semi-completas: são as que provêm, mas não mantêm o ser vivo.
- Gliadina (trigo)
- Legunina (ervilha)
- Faseolina (feijão)
- Legumelina (soja)
Proteínas incompletas ou não completas: são as proteínas incapazes
de prover e manter a vida.
- Zeína (milho – falta triptofano e tirosina)
- Gelatina (falta triptofano e tirosina)
PROTEÍNAS
ESTRUTURA
OBRIGADA!
Jéssica Pires Farias
Bacharel em Biomedicina-UFPI
Mestra em Biotecnologia-UFPI
jessicapires@fasb.edu.br
Curso: Biomedicina/Fisioterapia
Disciplina: Bioquímica Geral
Professora: Jéssica Pires Farias
FACULDADE
SÃO FRANCISCO
DE BARREIRAS
BIOQUÍ MICA
AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS