Estrutura dos aminoácidos e proteínas

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BIOQUÍMICA 
Aula: 18 
Temática: Estrutura dos aminoácidos e proteínas – parte III 
 
A maioria das cadeias polipeptídicas naturais contém entre 50 e 2.000 
aminoácidos e são comumente referidas como proteínas. Peptídeos 
constituídos de números pequenos de aminoácidos são chamados de 
oligopeptídeos, ou simplesmente peptídeos. 
As proteínas são polímeros lineares formados pela união de uma carboxila α de 
um aminoácido à amina α de outro por uma ligação peptídica. 
Existem muitos peptídeos biologicamente naturais que são importantes, como 
os hormônios peptídicos de mamíferos, fatores de crescimento e produtos 
bacterianos. Todos esses, com exceção dos peptídeos menores, são 
designados polipeptídeos. À medida que o número de aminoácidos aumenta, 
atinge-se um ponto em que a prática sugere o uso do termo proteína em vez de 
polipeptídeo. 
 
 
Polipeptídios De Importância Biológica 
Em algumas proteínas, a cadeia peptídica linear é interligada. As mais comuns 
das interligações são as pontes dissulfeto, formadas cada uma pela oxidação 
de um par de radicais de cisteína. A unidade resultante de cisteínas ligadas é 
 
 
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chamada de cistina (fig. 1). Proteínas extracelulares freqüentemente possuem 
várias pontes dissulfeto, enquanto as intracelulares geralmente não as contêm. 
 
Fig. 1 – Pontes de dissulfeto. 
 
Todas as proteínas, apesar da variabilidade que apresentam, possuem o traço 
comum de conterem resíduos de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. 
 
Cada proteína adquire propriedades características devido a: 
1) Seqüência dos aminoácidos na cadeia; 
2) Ligações entre os grupos R dos aminoácidos; 
3) Presença de certos átomos e moléculas ou unidades que não são 
aminoácidos, denominados grupos prostéticos (p. ex., Fe3+ , Co2+). 
Existem quatro níveis de organização estrutural nas moléculas protéicas. A 
estrutura primária é estabelecida pela seqüência dos vários resíduos de 
aminoácidos unidos por ligação peptidíca. A estrutura secundária é dada pelo 
enovelamento desta cadeia, em formas características - geralmente em 
hélices. Quando estas hélices se dobram ou se enovelam sobre si mesmas, 
temos a estrutura terciária. Finalmente, a estrutura quaternária é dada pelo 
 
 
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arranjo ou união de várias subunidades de polipeptídeos ou proteínas, 
formando uma superestrutura protéica (Fig. 2). 
 
 
 
Fig. 2 - Níveis de organização das ligações peptídicas nas proteínas: (A) primária; (B) 
secundária (helicoidal); (C) terciária, mostrando o enovelamento da cadeia; (D) quaternário, 
mostrando a agregação das cadeias α e β. 
 
Estrutura Primária: Os aminoácidos se unem por ligações peptídicas formando 
cadeias peptídicas. 
 
Os aminoácidos em um peptídeo são unidos por ligações amida formadas 
entre a carboxila de um aminoácido e a amina do seguinte. Esta união, 
chamada de ligação peptídica, tem diversas propriedades importantes. 
Primeiro, é resistente a hidrólise e assim as proteínas têm cinéticas 
notavelmente estáveis. Segundo, o grupamento peptídico é plano, porque a 
ligação C—N tem um considerável caráter de dupla ligação. Terceiro, cada 
ligação peptídica tem tanto um doador de ponte de hidrogênio (o grupamento 
NH) quanto um aceptor (o grupamento CO). As pontes de hidrogênio entre 
estes grupamentos da cadeia principal são uma característica distintiva da 
estrutura das proteínas. Finalmente, a ligação peptídica não tem carga elétrica, 
o que permite que as proteínas formem estruturas globulares firmemente 
acomodadas, com quantidades significativas do arcabouço imersas no interior 
da proteína. Como são polímeros lineares, as proteínas podem ser descritas 
como seqüências de aminoácidos. 
 
 
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Estrutura Secundária: As cadeias peptídicas podem se dobrar em estruturas 
regulares. 
 
A estrutura secundária das proteínas tem dois aspectos. O primeiro consiste no 
modo segundo o qual a cadeia protéica é enrolada e dobrada; o segundo se 
refere à natureza das ligações que estabilizam esta estrutura. O componente 
principal na estrutura secundária das proteínas é a hélice α. Podemos 
visualizar a forma desta hélice imaginando o que aconteceria se a cadeia 
peptídica fosse enrolada ao longo de um bastão. A estabilidade da hélice 
depende de pontes de hidrogênio. 
 
Na α hélice, a cadeia peptídica se retorce, formando um bastão firmemente 
acomodado. Dentro da hélice o grupamento CO de cada aminoácido forma 
pontes de hidrogênio com o NH a quatro monômeros adiante na cadeia 
peptídica e na volta seguinte da espiral. Estas pontes de hidrogênio estabilizam 
a estrutura helicoidal das proteínas. A hélice α é uma estrutura geral compatível 
com a presença de qualquer cadeia lateral no resíduo de aminoácido. 
 
Estrutura Terciária: Proteínas hidrossolúveis se enovelam em estruturas 
compactas com o interior apolar: A pesar da estabilização decorrente das 
pontes internas de hidrogênio, a estrutura da hélice α não é suficientemente 
estável em soluções aquosas, podendo desenrolar-se e dar origem a uma fita 
que é dobrada ou enovelada ao acaso. A estabilização do enovelamento 
helicoidal e dobramento da hélice, que resulta na estrutura terciária das 
proteínas, exige outros tipos de ligação além das pontes de hidrogênio. Tais 
ligações são formadas entre as cadeias laterais ou grupos R dos aminoácidos 
da cadeia peptídica. 
 
Essas ligações podem ser iônicas, não-polares (hidrofóbicas), covalentes, 
pontes de hidrogênio e ligações tipo Van der Waals. Para haver formação de 
pontes de hidrogênio entre os aminoácidos é necessário que um deles possua 
um grupo doador de hidrogênio, tal como a hidroxila (OH) na tirosina, e que o 
outro possua um grupo que aceite hidrogênio, como a carboxila (COOH) no 
 
 
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ácido glutâmico. As ligações iônicas que existem no interior de uma proteína 
são formadas entre as cadeias laterais de aminoácidos capazes de ionizar-se e 
dar origem a grupos eletricamente carregados. Grupos que diferem quanto á 
carga, tal como o COO- do ácido glutâmico e o NH3+ da lisina, atraem-se 
mutuamente. Por outro lado haverá repulsão entre grupos cuja carga tem o 
mesmo sinal. Parece que as ligações não polares entre as cadeias laterais dos 
aminoácidos (Leu, Fen, Val, etc.) são baseadas no fato dos hidrocarbonetos 
serem insolúveis em água. Assim sendo, admite-se que há uma tendência para 
a cadeia peptídica enovelar-se. 
 
As estruturas terciárias de proteínas hidrossolúveis têm características em 
comum: 
1) Um interior formado de aminoácidos com cadeias laterais hidrófobas; 
2) Uma superfície formada em grande parte de aminoácidos hidrófilos que 
interagem com o meio aquoso. A força que impulsiona a formação da estrutura 
terciária de proteínas hidrossolúveis é a interação hidrófoba entre os 
aminoácidos no interior. Algumas proteínas que existem em um ambiente 
hidrófobo, em membranas, apresentam a distribuição inversa de aminoácidos. 
Nestas proteínas, os aminoácidos hidrófobos estão na superfície, para interagir 
com o meio, enquanto os grupamentos hidrófilos são protegidos do ambiente 
no interior da proteína. 
 
Estrutura Quaternária: Cadeias peptídicas podem se associar em estruturas 
com múltiplas subunidades: Proteínas constituídas de mais de uma cadeia 
peptídica apresentam estrutura quaternária, e cada cadeia peptídica individual 
é chamada de uma subunidade. A estrutura quaternária pode ser tão simples 
quanto duas subunidades diferentes. Na maioria dos casos, as subunidades 
são mantidas juntas por interações não covalentes. 
 
A forma das proteínas é um fator muito importante em sua atividade, pois se 
ela é alterada, a proteína torna-se inativa. Esse processo de alteração da forma 
da proteína é denominado desnaturação, podendo ser provocado por altas 
 
 
BIOQUÍMICAtemperaturas, alterações de pH e outros fatores. A desnaturação consiste na 
quebra das estruturas secundária e terciária de uma proteína (fig. 3). 
 
Fig. 3 - Molécula protéica globosa, em sua configuração nativa e a mesma molécula em estado 
desnaturado. 
 
Proteínas diferem muito quanto à forma, tamanho e peso molecular. A menor 
proteína conhecida tem peso molecular 6.000 vezes maior que o peso de um 
átomo de hidrogênio, isto é, seu peso molecular é cerca de 6.000. As maiores 
proteínas conhecidas têm peso molecular da ordem de 7.000.000. 
 
As proteínas, ainda podem ser classificadas como: 
1) Proteínas simples ou homoproteínas: constituídas exclusivamente por 
aminoácidos. Temos como exemplo: 
- Albuminas: São as menores proteínas (com menor peso molecular). 
Encontram-se nos animais e vegetais. São solúveis na água. Exemplos: 
albumina do plasma sangüíneo e da clara do ovo. 
- Globulinas: Possuem um peso molecular um pouco mais elevado. Ocorrem 
em animais e vegetais. São solúveis em água salgada. Exemplos: anticorpos e 
fibrinogênio. 
- Escleroproteínas ou proteínas fibrosas: Seu peso molecular é muito elevado. 
São exclusivas dos animais, sendo insolúveis na maioria dos solventes 
orgânicos. Exemplos: colágeno, elastina e queratina. 
 
 
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2) Proteínas Conjugadas ou heteroproteínas: Muitas vezes, nos organismos, as 
proteínas acham-se associadas a metabólitos bioquímicos. Quando uma 
proteína está associada a um grupo prostético, é denominada proteína 
conjugada ou heteroproteína. São proteínas deste tipo a hemoglobina e a 
mioglobina que são metaloproteinas (contendo metais). As lipoproteínas 
(contendo lipídeos) e as glicoproteínas (contendo carboidratos) são 
componentes estruturais importantes de membranas celulares e de partículas 
celulares. As nucleoproteínas, que contêm ácidos nucléicos, são partes 
integrantes do aparelho genético dos organismos. 
 
Exemplos de proteínas conjugadas estão na tabela abaixo. 
 
 
3) Proteínas Derivadas: formam-se a partir de outras por desnaturação ou 
hidrólise, como por exemplo as proteoses e as peptonas, formadas durante a 
digestão. 
 
 Na próxima aula estudaremos as funções das proteínas. Até lá!